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1.9.2 tRNA
Merke!
3’-Ende
–– Die Codierung AUG ist für die Starter-Aminosäure Methionin reserviert.
Bindungsstelle OH
für Aminosäuren
A
C
C
1.9.2 tRNA
Die transfer-RNA ist der eigentliche Übersetz­
ungsschlüssel der Proteinbiosynthese. Sie
bringt die richtige Aminosäure mit dem zur
mRNA passenden Anticodon zu den Ribosomen. Dafür hat die tRNA eine typische Kleeblattstruktur und besitzt die Merkmale (s. Abb.
36, S. 45):
–– das 3´-OH-Ende aller tRNAs ist identisch
(CCA) und die Bindungsstelle für die Amino­
säure,
–– das Anticodon der tRNA erkennt das Codon
der mRNA und
–– das Anticodon der tRNA besitzt einen hohen
Anteil an seltenen Basen, wie Hypoxanthin
und Methylcytosin (s. 1.2.3, S. 2).
Nach der Wobble-Hypothese (engl. wobble =
wackeln, Wackelbasen-Hypothese) ist die Basenpaarung der dritten Base des Codons mit
der ersten Base des Anticodons der tRNA ungenau und es sind neben den typischen Basenpaarungen A-U und G-C auch seltene Basenpaarungen mit Inosin möglich. Somit ist die
Wobble-Hypothese eine Erklärung für die Degeneriertheit des genetischen Codes und dafür, dass wahrscheinlich nicht mehr als 41 verschiedene tRNAs in einer Zelle existieren.
Anticodon
der tRNA
CodonWobblebase
(3´g 5´)
(5´g 3´)
Ala
CGI
GC – U, C, A
Ser
AGI
UC – U, C, A
Aminosäure
5’-Ende
G
1
G
C
Ψ
U
T
G C
A
G
Py
Pu – Me
G U
U
Anticodonarm
Anticodon
Abb. 35: tRNA
medi-learn.de/6-bc4-35­
1.9.3 Ribosomen
Die Ribosomen sind der Ort der Proteinbiosynthese. Sie werden aus einer kleinen und einer großen Untereinheit gebildet und sind aus
rRNA (ribosomaler RNA) und Proteinen aufgebaut. Die Ribosomen von Eukaryonten bestehen aus insgesamt vier rRNA verteilt auf die
große (28S + 5,8S + 5S) und die kleine (18S)
Untereinheit. Im Zellkern werden die rRNA und
die Proteine zu funktionsfähigen Untereinheiten zusammengesetzt und so über die Kernporen in das Zytoplasma ausgeschleust.
Merke!
Als Ribozym (von Ribonukleinsäure (RNA) und Enzym) sind rRNAs in Ribosomen an der Peptidyltransferasereaktion beteiligt. Diese rRNAs haben
wie Enzyme katalytische Aufgaben.
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