Lipide

Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik
Kalbitzer/Kremer/Ziegler
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23.10.
30.10.
06.11.
13.11.
20.11.
27.11.
04.12.
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11.12.
18.12.
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08.01.
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15.01.
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22.01.
29.01.
05.02.
Zelle
Biologische Makromoleküle I
Biologische Makromoleküle II
Nukleinsäuren-Origami (DNA, RNA)
Aminosäuren-Origami (Protein-Nanotechnologie)
Molekulare Motoren
Methoden zur Strukturbestimmung: Magnetische Resonanzspektroskopie I Grundlagen
Magnetische Resonanzspektroskopie II - Mehrdimensionale NMR- Spektroskopie
Magnetische Resonanzspektroskopie III – Proteinstrukturbestimmung,
Dynamik und Bewegung, ESR-Spektroskopie
Röntgenstrukturanalyse I – Streuung von Wellen, Faltungstheorem, Pattersonfunktion,
Phasenproblem
Röntgenstrukturanalyse II - Synchrotronstrahlung, zeitaufgelöste Kristallographie
Röntgenkleinwinkelstreuung
Elektronenmikroskopie I – Elektronenoptik, Kontrastentstehung und Bildinformation
Elektronenmikroskopie II – Kristalline Objekte, Tomographie
Klausur
Quintessenz:
Die Zelle ist aus einer Vielzahl von biologischen
Makromolekülen aufgebaut und deren Interaktion
und Organisation bestimmt die jeweilige
physiologische und biologische Funktion.
Ziel:
Die Identifizierung dieser biologischen
Makromoleküle und die Bestimmung der Struktur
und der Interaktionspartner.
Physikalische Untersuchungsmethoden für die
Visualisierung und Bestimmung der
Zellkompartimente und dann der einzelnen
Makromoleküle auf atomarer Ebene.
www.pdb.org
Warum sind 3D-Strukturen wichtig??
Lehrsatz:
Die räumliche Struktur von biologischen
Makromolekülen bestimmt deren biologische
Funktion.
Beweis:
Denaturierung ( = Zerstörung der geordneten 3DStruktur) von Proteinen führt zum
Funktionsverlust.
Aktuelle Fragen:
Wie kann man aus der räumliche Struktur von
biologischen Makromolekülen deren biologische Funktion
ableiten?
Inwieweit bestimmt die biologische Funktion die
räumliche Struktur von biologischen Makromolekülen?
   
Strukturelle Biologie
Wie kann man die 3D-Struktur aus der Sequenz berechnen
(vorhersagen)?
      Bioinformatik
Bestimmung der räumlichen Struktur
von Objekten
Beugungsmethoden:
- optische Mikroskopie
- Elektronenmikroskopie
- Röntgenkristallographie
- Neutronenkristallographie
 Wellenlänge   d
NMR-Methoden:
- MR-Tomographie
- NMR-Strukturbestimmung
 Wellenlänge   d
Modularer Aufbau biologischer Makromoleküle
ist wichtiges Organisationsprinzip:
Mit wenigen einfachen Elementen lassen sich
komplexe Strukturen aufbauen.
senkt Informationsbedarf
senkt Syntheseaufwand
Notwendig: standardisierte Verknüpfungen
Modularität kann auf verschiedenen Ebenen
angewandt werden (Elementarbausteine, Domänen)
Hauptgruppen biologischer Makromoleküle
Proteine
Bausteine: Aminosäuren
Nucleinsäuren
Bausteine: Nucleotide
Polysaccharide (Kohlenhydrate)
Bausteine: Monosaccharide
Lipide
Bausteine: u.a. Fettsäuren
Proteine (Polypeptide)
Aminosäure
Aminosäure
Peptidbindung
Aminosäure
Peptidbindung
Nucleinsäuren (Polynucleotide)
Nucleotid
Nucleotid
Phosphodiesterbindung
Nucleotid
Phosphodiesterbindung
Kovalente Verbindungen
Kovalente Verbindungen (2)
Kovalente Verbindungen (3)
Chemische Verbindungen
Chemische Verbindungen (2)
Aminosäuren (Bausteine der Proteine/Peptide)
Peptidbindung
Aminosäuren (1)
Aminosäuren (2)
Die proteinogenen Aminosäuren
Aminosäure
EinbuchDreibuch- Polarität der Relative
stabencode stabencode Seitenkette Häufigkeit
[%] 1
Alanin
A
Ala
unpolar
9.0
Arginin
R
Arg
positiv
4.7
geladen
Asparagin
N
Asn
polar
4.4
Asparaginsäure D
Asp
negativ
5.5
geladen
Cystein
C
Cys
polar
2.8
Glutamin
Q
Gln
polar
3.9
Glutaminsäure E
Glu
negativ
6.2
geladen
Glycin
G
Gly
unpolar
7.5
Histidin
H
His
positiv
2.1
geladen2
Isoleucin
I
Ile
unpolar
4.6
Leucin
L
Leu
unpolar
7.5
Lysin
K
Lys
positiv
7.0
geladen
Methionin
M
Met
unpolar
1.7
Phenylalanin
F
Phe
unpolar
3.5
Prolin
P
Pro
unpolar
4.6
Serin
S
Ser
polar
7.1
Threonin
T
Thr
polar
6.0
Tryptophan
W
Trp
unpolar
1.1
Tyrosin
Y
Tyr
polar
3.5
Valin
V
Val
unpolar
6.9
1
2
Relative Häufigkeit der Aminosäuren in nicht-verwandten Proteinen.
Bei neutralem pH liegt gewöhnlich ein Gleichgewicht zwischen positiv geladener und polarer Form der Seitenkette vor.
Nukleotide (Bausteine der Nukleinsäuren)
Basen (Komponenten der Nukleotide)
Zucker (Komponenten der Nukleotide)
Nomenklatur der Nukleotide
Phosphodiesterbindung
=>
Nukleinsäuren
Weitere Funktionen von Nukleotiden
Polysaccharide
Glykosidische
Bindung
Monosaccharid
Glykosidische
Bindung
Monosaccharid
Monosaccharid
Glykosidische
Bindung
Glykosidische
Bindung
Monosaccharid
Monosaccharide
Ringformation
Ringformation
Disaccharide
Komplexe Oligosaccharide und Polysaccharide
Lipide
Lipid
Lipid
Lipid
Lipid
Lipid
Lipid
Fettsäuren
Carboxylgruppen und Phospholipide
Selbstorganisation von Lipidaggregaten
Glykosilierte Lipide
Weitere Lipide/Steroide
Hauptgruppen biologischer Makromoleküle
Proteine
Bausteine: Aminosäuren
Nucleinsäuren
Bausteine: Nucleotide
Polysaccharide (Kohlenhydrate)
Bausteine: Monosaccharide
Lipide
Bausteine: u.a. Fettsäuren
Protein structures are determined through
weak non-covalent interactions
Protein structures are determined through
weak non-covalent interactions
Schwache nicht-kovalente Wechselwirkungen
Proteine
Nukleinsäuren
Polysaccharide (Kohlenhydrate)
Lipide
Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik
Kalbitzer/Kremer/Ziegler
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20.11.
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Zelle
Biologische Makromoleküle I
Biologische Makromoleküle II
Nukleinsäuren-Origami (DNA, RNA)
Aminosäuren-Origami (Protein-Nanotechnologie)
Molekulare Motoren
Methoden zur Strukturbestimmung: Magnetische Resonanzspektroskopie I Grundlagen
Magnetische Resonanzspektroskopie II - Mehrdimensionale NMR- Spektroskopie
Magnetische Resonanzspektroskopie III – Proteinstrukturbestimmung,
Dynamik und Bewegung, ESR-Spektroskopie
Röntgenstrukturanalyse I – Streuung von Wellen, Faltungstheorem, Pattersonfunktion,
Phasenproblem
Röntgenstrukturanalyse II - Synchrotronstrahlung, zeitaufgelöste Kristallographie
Röntgenkleinwinkelstreuung
Elektronenmikroskopie I – Elektronenoptik, Kontrastentstehung und Bildinformation
Elektronenmikroskopie II – Kristalline Objekte, Tomographie
Klausur