1 Übung und Lösung zur Übung Aminosäuren 1. Zeichnen und

Übung und Lösung zur Übung Aminosäuren
1. Zeichnen und beschriften Sie die stereochemische Struktur von LThreonin. Geben Sie an, ob R- oder S-Konfiguration vorliegt.
2. Das Tripeptid Glutathion (-Glu-Cys-Gly) übernimmt in vielen
Organismen eine Schutzfunktion, indem es toxische Peroxide abbaut, die
während des oxidativen Stoffwechsels erzeugt werden. Zeichnen Sie die
chemische Strukturformel von Glutathion. Beachten Sie dabei: das Symbol
 weist darauf hin, dass die Peptidbindung zwischen Glu und Cys
zwischen der -Carboxylgruppe von Glu und der Aminogruppe von Cys
besteht.
3. Alle L-Aminosäuren verfügen über eine absolute S-Konfiguration. Die
einzige Ausnahme macht L-Cystein, das in R-Konfiguration vorliegt.
Warum?
Grund: die Gruppe CH2SH hat die höhere Priorität in der CIP-Nomenklatur als die
Carboxylgruppe (COOH).
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Übung Zucker
H OH
6
H OH
5
H O
H
H O
OH O
HO
HO
H
HO OH
OH
H
HO
HO
H
OH 1
H
I
OH
HO
H
H
II
OH
H
H
OH
H
H
III
1. Zeichnen Sie die Haworth-Projektionen der Zucker I - III.
2. Zeichnen Sie die Fischer-Projektionen der Zucker I - III.
3. Benennen Sie die Zucker I - III.
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Lösung zur Übung Zucker
D-Glucose
D-Mannose
D-Galactose
3
Übung Lipide
Warum besitzen die meisten ungesättigten Fettsäuren der Phospholipide eine cis- und
keine trans-Konfiguration? Zeichnen Sie die Struktur einer Fettsäure mit 16
Kohlenstoffatomen in einer gesättigten, einer einfach ungesättigten cis- und einer
einfach ungesättigten trans-Konfiguration.
Antwort:
Das Vorhandensein einer cis-Doppelbindung verursacht einen Knick, der eine
hochgeordnete Packung der Fettsäureketten verhindert und somit die
Schmelztemperatur der Membran senkt. So halten cis-Doppelbindung die Fluidität
aufrecht. Dagegen haben trans-Fettsäuren im Vergleich zu gesättigten Fettsäuren
keine strukturelle Auswirkung und sind deshalb selten.
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Übung Enzyme
A)
In zwei verschiedenen Zellextrakten, Extrakt A und Extrakt B, wird die Aktivität
des Enzyms Aldolase mit gleichen Enzymassays gemessen.
Die Aktivität der Aldolase (ausgedrückt als Mol umgesetztes Substrat pro Gramm
Extrakt) ist unter verschiedenen Bedingungen im Extrakt A immer 5 mal höher
als im Extrakt B.
Was ist die einfachste Erklärung für diese Beobachtung?
B)
Sie messen nun in einem der Extrakte die Aktivität der Aldolase in Abhängigkeite
der Substratkonzentration. Bei einer Substratkonzentration von 0.04 mM
messen Sie eine Aktivität, die 80% von Vmax entspricht.
Wie gross ist KM für diese Aldolase?
Lösung:
A) Extrakt A enthält die 5fache Enzymmenge.
B)
V0  Vmax 
S
K M  S
0.8 Vmax  Vmax 
 0.04 
K M   0.04 
K M  0.01 mM
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Übung Glykolyse
Die Aldolase katalysiert eine wichtige Reaktion in der Glykolyse. Der
Reaktionstyp ist eine Aldolspaltung, die Umkehrung der Aldoladdition
(Aldolkondensation). Zeichnen und benennen Sie die Strukturfromeln des
Substrats und der Produkte dieser Reaktion und bezeichnen Sie die
„Methylenkomponente“, die „Carbonylkomponente“ und die
„Aldolkomponente“. Zeichnen Sie den Reaktionsmechanismus dieser
Reaktion mit den entsprechenden Reaktionspfeilen.
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Übung ATP
Verschieden Zelltypen des Menschen enthalten unterschiedliche
Konzentrationen von ATP, ADP, und P i. Daher ist die Gibbsenergie (G‘) der
ATP-Hydrolyse unterschiedlich gross in diesen Zellen. Berechnen Sie die
Werte für G‘ der ATP-Hydrolyse in Leber- Muskel- und Gehirnzellen mithilfe
der vorgegebenen Angaben in der folgenden Tabelle und ergänzen Sie die
Tabelle. In welchem Zelltyp ist die freie Enthalpie der Hydrolyse von ATP am
Grössten?
Leberzellen
Muskelzellen
Hirnzellen
ATP (mM)
ADP (mM)
P i (mM)
3.5
8.0
2.6
1.8
0.9
0.7
5.0
8.0
2.7
G’ (kJ mol-1)
Hilfsgrössen:
ATP + H2O

Gº’ = –30.5 kJ mol-1
ADP + Pi
R = 8.314 10-3 kJ K-1 mol-1
Antwort:


G’ = Gº’ + RT ln [ADP] [Pi] / [ATP]
T = 310 K (37ºC)
-3

-3
-3
-3
G’ = –30.5 + 8.314 10 310ln (1.8 10  5 10 / 3.5 10 )
-1
für Leberzellen = -45.87 kJ mol
In Gehirnzellen wird die Gibbsenergie am grössten.
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Übung Zitronensäurezyklus
Radioaktive Substrate können gebraucht werden, um das Schicksal einzelner
Kohlenstoffatome in Stoffwechselwegen abzuklären. In den 50ziger Jahren
wurde in einem solchen Versuch Acetat, welches an der Carboxylgruppe ([1-14CAcetat] radioaktiv markiert war, unter aeroben Bedingungen mit einem
Zellpräparat aus tierischen Gewebezellen inkubiert. Acetat wird in solchen
Präparaten zu Acetyl-CoA umgewandelt. Daher kann das Schicksal der
Acetylgruppe im Citratcyclus verfolgt werden. -Ketoglutarat wurde aus den
Gewebezellen isoliert und dann chemisch abgebaut, um die Position der 14CMarkierung festzustellen. Es wurde gefunden, dass -Ketoglutarat nur in der Carboxyl-Gruppe die 14C-Markierung trug.
a) Wie interpretieren Sie dieses Resultat? Warum denken Sie, wurde der „label“
auch in der -Carboxygruppe erwartet. Legen Sie Ihre Ausführungen und
Argumente dar. Hinweis: Chiralität - Prochiralität
b) Was passiert mit der radioaktiven Markierung im weiteren Verlauf des
Zyklus?
Lösung:
a) Die Aconitase kann unterscheiden zwischen den zwei möglichen
Bindungen, die an der Reaktion teilnehmen könnten. Drei komplementäre
Bindungsstellen des chiralen Enzyms erlauben eine eindeutige räumliche
Positionierung des Citratmoleküls. Siehe Fig. 2.
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b) Die radioaktive Markierung findet sich im Oxalacetat am Ende des 1.
Cyclus. D.h. die beiden Kohlenstoffatome, die im Cyclus als CO2
abgespalten werden, sind nicht diejenigen, die mit Acetyl-CoA in den
Cyclus eingetreten sind.
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Übung Abbau von Fettsäuren:
Erstellen Sie die Stöchiometrie der Oxidation von Myristyl-CoA, dem CoA-Thioester
der Fettsäure Myristat (n-Tetradecanoat, eine C14-Säure) und berechnen Sie die ATPBilanz für die vollständige Oxidation von Myristat.
Lösung zur Übung Abbau Fettsäuren:
Cn-CoA + FAD + NAD+ + H2O + CoA 
Cn-2-CoA + FADH2 + NADH + H+ + Acetyl-CoA
n = 14
 6 Runden
Myristyl-CoA + 6 FAD + 6 NAD+ + 6 H2O + 6 CoA 
7 Acetyl-CoA + 6 FADH2 + 6 NADH + 6 H+
6 NADH + H+
6 FADH2
7 Acetyl-CoA
à
à
à
2.5 ATP
1.5 ATP
10 ATP
=
=
=
15 ATP
9 ATP
70 ATP
94 ATP
Die Oxidation von Myristyl-CoA liefert 94 ATP. Davon abgezählt werden die 2 ATP,
die gebraucht wurden, um Myristyl-CoA aus Myristat und CoA zu bilden. Daher
liefert die Oxidation der Fettsäure Myristat 92 ATP.
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Übung. Elektronentransport in einem Bakterium
Tabelle 1. Reduktionspotentiale der Elektronentransportkomponenten eines
Gram-negativen Bakteriums
oxidierte Form
(Oxidationsmittel)
reduzierte Form
(Reduktionsmittel)
n
E°’ (V)
Flavoprotein b (ox)
NAD+
Cytochrom a (+3)
Ferroprotein (ox)
Cytochrom c (ox)
Flavoprotein b (red)
NADH + H+
Cytochrom a (+2)
Ferroprotein (red)
Cytochrom c (red)
2
2
1
2
1
–0.22
–0.32
+0.22
+0.62
+0.35
E°’ ist das Standard-Reduktions-Potential bei pH 7.0 und n die Anzahl der
übertragenen Elektronen
Die Analyse des Elektronentransports in einem Gram-negativen Bakterium
zeigte, dass fünf Elektronentransportkomponenten an der
Elektronentransportkette beteiligt sind. Die Standard-Reduktions-Potentiale
dieser Komponenten sind in Tabelle 1 aufgeführt.
a) Bestimmen Sie die Sequenz der Elektronentransportkomponenten in
dieser Elektronentransportkette.
b) Wie viele Moleküle ATP können unter Standardbedingungen höchstens
gebildet werden, wenn ein Elektronenpaar die
Elektronentransportkette durchläuft?
c) Nehmen Sie an, dass das Bakterium mit Glucose als Substrat in einem
aeroben Sediment gut wachsen kann. Mit der Zeit geht der Sauerstoff
zur Neige, jedoch ist im Sediment Nitrat im Überschuss vorhanden.
Kann das Bakterium mit der oben beschriebenen Elektronentransportkette unter denitrifizierenden Bedingungen weiter wachsen? Erklären
Sie Ihre Antwort.
Hilfsgrössen:
F = 96.5 kJ mol-1 V-1
G°’ für die Bildung von ATP: 30.5 kJ mol-1
NO3– + 2 H+ + 2e–  NO2– + H2O; E°’ = 0.42 V
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Lösung Elektronentransport
a)
Sequenz der Elektronentransportkomponenten:
NAD+/NADH + H+
Flavoprotein b (ox/red)
Cytochrom a (ox/red)
Cytochrom c (ox/red)
Ferroprotein (ox/red)
b)
–0.32 V
–0.22 V
+0.22 V
+0.35 V
+0.62 V
∆G°' = –F n ∆E°'
F = 96.5 kJ mol-1 V-1
In dieser Elektronentransportkette werden die Elektronen von NADH auf
Ferroprotein, dem terminalen Akzeptor der Kette übertragen. Die
Redoxreaktion lautet deshalb:
NADH + H+ + Ferroprotein (ox)
Ferroprotein (red) + NAD+
∆E°' = E°'(Ferroprotein ox/red) – E°'(NAD+/NADH) =
0.62 – (–0.32) = 0.94 V
∆G°' = –96.5 • 2 • 0.94 = –181.4 kJ mol-1
181.4 / 30.5 = 5.94
Daraus folgt, dass ca. 6 ATP gebildet werden können.
c)
Nein, das Bakterium kann unter denitrifizierenden Bedingungen unter den
beschriebenen Umständen nicht weiter wachsen, da der Übergang von +0.62
V zu +0.42 V unter Standarbedingungen nicht möglich ist.
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