2.1 DNA DNA ist das Speichermolekül des Lebens

Wie funktioniert das Leben?
2.1 DNA
DNA ist das Speichermolekül des Lebens. Der Zucker, der zusammen mit den Phosphatresten
das Rückgrat des Kettenmoleküls bildet, ist die Desoxyribose. Dieser Zucker ist chemisch
wenig angreifbar und verleiht der DNA eine hohe Stabilität. Die meisten stabilen Strukturen
des Moleküls, die in der Natur beobachtet werden, haben die Form einer Doppelhelix. Abbildung 3 illustriert drei verschiedene Doppelhelices, die in der Natur vorkommen. Dabei ist die
in Abbildung 3A dargestellte B-DNA die bei weitem häufigste. Die chemische Stabilität ist
die Grundlage für die besondere Eignung von DNA als Speichermolekül. Sie verleiht dem
Molekül eine hohe Haltbarkeit.
Auf der Grundlage der Grobstruktur der DNA als Doppelhelix gibt es zwei strukturelle
Variationsmöglichkeiten bei DNA: Zum einen ergibt sich durch die im DNA-Molekül codierte
Nukleotidabfolge ein feinstruktureller Unterschied innerhalb der Furchen der Doppelhelix.
Dieser Unterschied repräsentiert die genomische Information, die in der DNA gespeichert ist.
Moleküle, die an die DNA binden, sind in der Lage, die feinstrukturellen Unterschiede in der
Furche zu erkennen. So kann DNA selektiv abgelesen werden, z. B. durch Transkriptionsfaktoren, also Proteine, die das Ablesen von Genen initiieren (Abb. 4). Die Bindung von Transkriptionsfaktoren an DNA ist das Ergebnis eines Prozesses der Minimierung der freien
Energie des molekularen Ensembles, bestehend aus den beteiligten Makromolekülen und dem
sie umgebenden Wasser. Dieser Prozess ist im Prinzip mit Naturgesetzen beschreibbar. In ihm
spielen sowohl enthalpische – also auf physikalische Kräfte zurückzuführende – als auch entropische – also auf das Maß der molekularen Unordnung zurückzuführende – Beiträge eine
Rolle. In der Vergangenheit wurden die Präferenzen von Transkriptionsfaktoren hinsichtlich
ihrer DNA-Bindestellen hauptsächlich mit vergleichenden Methoden modelliert, bei denen
Abb. 4 Ein Transkriptionsfaktor „liest“ DNA. Die DNA ist in der Skelettform dargestellt. Das an sie bindende Protein
ist mit seiner molekularen Oberfläche (lila) dargestellt. Die Oberfläche ist transparent, so dass im Inneren des Proteins
die Sekundärstruktur des Proteinrückgrates zu sehen ist.
Nova Acta Leopoldina NF 110, Nr. 377, 11–44 (2011)
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