Physikalische Chemie I, P

Prof. Dr. Mike Heilemann
Physikalische Chemie II
Zur Beachtung: Bitte bearbeiten Sie jede Aufgabe
auf einem separaten Blatt Papier und schreiben Sie
jeweils Übungsgruppe, Name und Matrikelnummer
in dieser Reihenfolge in die rechte obere Ecke.
Übungsgruppe:
Name:
Matrikelnummer:
Übungsblatt 8
1)
SS 2013
Abgabe im Briefkasten vor dem
Sekretariat des AK Heilemann
bis: 18.06.2013, 10 Uhr
Enzymkinetik (3 P)
Für die Geschwindigkeit v0 einer enzymkatalysierten Reaktion gilt nach dem Michaelis-Menten-Modell:
𝑣0 =
𝑣𝑚𝑎𝑥 ∙ [𝑆]
𝐾𝑀 + [𝑆]
Die Michaelis-Menten-Konstante KM und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit vmax können auch
durch einen sogenannten Eadie-Hofstee-Plot ermittelt werden, bei dem v0 gegen v0/[S] geplottet wird,
wobei [S] der Substratkonzentration entspricht.
a) Leiten Sie die sogenannte Eadie-Hofstee-Beziehung aus obiger Gleichung her, sodass v0 sinnvoll
gegen v0/[S] aufgetragen werden kann.
b) Die Reaktion von Carbobenzoxyglycyl-L-Tryptophan mit Wasser bei pH 7,5 und 25°C zu
Carbobenzoxyglycin und L-Tryptophan wird durch das Enzym Pankreas-Carboxypeptidase
katalysiert. Für die Bildungsgeschwindigkeit von L-Tryptophan wurden bei verschiedenen
Substratkonzentrationen [S] die folgenden Werte gemessen:
[S] / mM
v0 / mM s-1
2.5
0.024
5.0
0.036
10.0
0.053
15.0
0.060
20.0
0.064
Stellen Sie die gemessenen Werte in einem Eadie-Hofstee-Plot dar und ermitteln Sie KM und
vmax mit Hilfe eines geeigneten Fits.
2)
Enzymkinetik - Hemmung (10 P)
Die Kinetik eines Enzyms, die dem Michaelis-Menten-Modell gehorchen soll, wurde in Abhängigkeit
von der Substratkonzentration und bei An- und Abwesenheit von zwei verschiedenen Inhibitoren
gemessen (siehe Grafik).
a) Stellen Sie alle drei Fälle als Lineweaver-Burk-Auftragung grafisch dar (alle Punkte benutzen!).
b) Ermitteln Sie den Wert von KM und vmax für den Fall ohne Inhibitor.
c) Begründen Sie, welcher der beiden Inhibitoren eine kompetitive Hemmung verursacht.
Berechnen Sie den Korrekturfaktor α mit Hilfe der grafischen Auftragung und unter Beachtung
der modifizierten Michaelis-Menten-Gl. für kompetitive Hemmung.
d)
Der andere Inhibitor bewirkt eine sogenannte gemischte oder nichtkompetitive Hemmung.
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Physikalische Chemie II
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Dabei bindet der Inhibitor sowohl an das Enzym al𝑠 auch an den Enzym-Substrat-Komplex und
verringert so die Aktivität des Enzyms.
(1) E + S
𝑘1
�⎯⎯⎯�
�⎯⎯⎯�
ES
𝑘−1
𝐾𝐼
(2) E + I ⇄ EI
𝑘2
�⎯⎯⎯�
P+E
𝐾𝐼′
(3) ES + I ⇄ ESI
Zeigen Sie, dass sich für obigen Reaktionsmechanismus folgende modifizierte MichaelisMenten- Gleichung ergibt
𝑣𝑚𝑎𝑥 ∙ [𝑆]
,
𝑣0 =
𝛼 𝐾𝑀 + 𝛼 ′ [𝑆]
wobei α und α‘ jeweils Funktionen der Inhibitorkonzentration sind. Das Gleichgewicht mit dem
Inhibitor stellt sich schnell ein, verwenden Sie deshalb die beiden Dissoziationsgleichgewichte
KI =[E][I]/[EI] und KI =[ES][I]/[ESI]. Beachten Sie auch das Prinzip der Quasistationarität für den
Enzym-Substrat-Komplex. Finden Sie außerdem einen geeigneten Ausdruck für die EnzymGesamtkonzentration [E]T.
e) Ermitteln Sie α und α‘ anhand Ihrer Auftragung.
3)
Reaktionen in Lösung (6 P)
Die dynamische Viskosität η von Wasser bei einem Druck von 1 bar besitzt folgende Abhängigkeit von
der Temperatur T.
T / °C
5
10
20
30
40
50
60
70
80
90
100
η / cP
1.520
1.307
1.002
0.797
0.653
0.546
0.466
0.404
0.355
0.315
0.282
Betrachten Sie die Rekombination zweier identischen Teilchen in Wasser.
a) Wodurch kann die Geschwindigkeitskonstante k der Rekombinationsreaktion beeinflusst
werden?
b) Berechnen Sie die Geschwindigkeitskonstante k bei 50°C. Wie ändert sich k, wenn Wasser durch
Honig ersetzt wird?
c) Wie kann k bei einer beliebigen Wassertemperatur zwischen 0-100°C bestimmt werden?
Ermitteln Sie k für T = 73°C.
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Physikalische Chemie II
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SS 2013
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d) Berechnen Sie die Diffusionskonstante D eines Teilchens und den Abstand der Teilchen R*, bei
dem die Rekombination stattfindet bei 73°C, wenn der hydrodynamische Radius r der Teilchen
2 Å beträgt.
4)
Kinetischer Salzeffekt (3 P)
Die Untersuchung einer bimolekularen Reaktion zwischen Ionen in Lösung zeigte folgende
Abhängigkeit der Geschwindigkeitskonstanten k von der Ionenstärke I.
I / mol dm-3
0.0025
0.0100
0.0225
0.0400
0.0625
k / dm3 mol-1 s-1
0.431
0.546
0.690
0.870
1.102
Eines der Ionen ist einfach negativ geladen. Welche Ladung trägt das andere?
Grafik
(Geschwindigkeit v0 der enzymkatalysierten
Substratkonzentration [S] mit und ohne Inhibitoren)
Reaktion
in
Abhängigkeit
der