Farbvariation von Geflügelfleisch – ein Problem?

Krischek, C. et al. (2012) Mitteilungsblatt Fleischforschung Kulmbach 51, Nr. 197, 173-178
Farbvariation von Geflügelfleisch – ein Problem?
Colour variation of poultry meat – a problem?
C. KRISCHEK1, S. JANISCH2, M. WICKE2
1
Institut für Lebensmittelqualität und -sicherheit, Stiftung Tierärztliche Hochschule Hannover
2
Department für Nutztierwissenschaften, Georg-August-Universität Göttingen
Zusammenfassung
Die Vermarktung von Geflügelfleisch in Schutzgasverpackungen erhöht die Haltbarkeit des
Fleisches während der Lagerung. Da allerdings durch diese Form der Vermarktung Farbunterschiede zwischen den Teilstücken innerhalb der gleichen Verpackung oder zwischen
benachbarten Packungen für den Verbraucher sichtbar werden können, stellt diese Farbvariation ein Problem dar. In den letzten Jahren wurden viele Studien veröffentlicht, in denen
die Entwicklung der Farbe nach der Schlachtung und deren Beeinflussung durch endogene
(z. B. Genetik, Geschlecht, Alter) oder exogene Veränderungen (z. B. Betäubung, Kühlung)
untersucht wurden. Daneben wurden auch die molekularen Veränderungen innerhalb des
Muskelgewebes näher charakterisiert. Myoglobin (Mb) bzw. die Anteile der drei wesentlichen
Redoxformen Deoxy-, Oxy- und Met-Mb beeinflussen das Erscheinungsbild des Fleisches.
Die „Grund-Farben“ sind dabei kirsch-rot (Oxy-Mb), rot-braun (Deoxy-Mb), grau-braun (MetMb). Abhängig von den Anteilen der drei Redoxformen ergeben sich dann die Farbvariationen. In den Zellen wird die Interkonversion der Mb-Redoxformen durch Parameter wie pHWert, Temperatur, Konzentrationen antioxidativ-wirksamer Substanzen (z. B. Tocopherol,
Ascorbinsäure), Aktivitäten von Enzymen wie Superoxid-Dismutase, Katalase oder die Metmyoglobin-Reduktase beeinflusst. Des Weiteren sind auch Faktoren, die die Bildung reaktiver Sauerstoffspezies induzieren (z. B. Sauerstoff-Konzentration, mitochondriale Atmungsaktivität), beteiligt. Letztendlich bedingen diese komplexen Zusammenhänge, dass eine
Farbvariation schwierig zu verhindern ist und nur eine Sortierung das Risiko reduzieren
kann.
Summary
The purchase of poultry meat in modified atmosphere packaging increases the shelf life of
meat during storage. However, due to this form of marketing colour differences between cutups within the same tray or between adjacent packages are visible for consumers. This colour variation is a problem. During the last years, many studies have been published in which
the development of meat colour after slaughter and the influence of endogenous (e.g., genetics, gender, age) or exogenous (e. g., stunning, chilling) factors have been investigated. In
addition, molecular changes within the muscle tissue were characterized. Myoglobin (Mb) or
the proportions of the three major redox forms deoxy-, oxy- and met-Mb affect the appearance of the meat. The "main colors" are cherry-red (oxy-Mb), red-brown (deoxy-Mb), graybrown (met-Mb). Depending on the proportions of the three redox forms colour variation becomes visible. In the cells, interconversion of the Mb redox forms is influenced by parameters
like pH, temperature, concentrations of antioxidant-active substances (e. g., tocopherol,
ascorbic acid), and activities of enzymes such as superoxide dismutase, catalase or the
metmyoglobin reductase. Additionally, factors inducing the formation of reactive oxygen species (e. g., oxygen concentration, mitochondrial respiratory activity) are involved. However,
these complex relationships show that colour variation is difficult to prevent and that only
sorting can effectively reduce the risk of discolorations.
Schlüsselwörter
Geflügelfleisch – Schutzgasverpackung – Fleischfarbe – Myoglobin
Key Words
poultry meat – modified atmosphere packages – meat colour – myoglobin
173
Krischek, C. et al. (2012) Mitteilungsblatt Fleischforschung Kulmbach 51, Nr. 197
gleichbaren
Bedingungen
gemästet,
transportiert und geschlachtet wurde, so
zeigt sich eine Variation des Erscheinungsbildes, z. B. der Helligkeits (L*)Werte (Abb. 2, BARBUT 2009; WERNER et
al. 2008a).
Einleitung
Geflügelfleisch wird überwiegend in
Teilstücken (z. B. Brustfilets, Schenkel)
abgegeben (PETRACCI et al. 2009), wobei
das Fleisch im Lebensmitteleinzelhandel
(LEH) häufig in Fertigpackungen, verpackt
unter Verwendung sauerstoffreicher Gasgemische (modified atmosphere packaging (MAP)), angeboten wird. Der Vorteil
der Abgabe in Schutzgas-Verpackungen
ist die Verlängerung der Haltbarkeit des
Produktes, z. B. hinsichtlich der mikrobiologischen Beschaffenheit, aber auch in
Bezug auf bestimmte verderbnisassoziierte, chemische Parameter (z. B. biogene
Amine, TBARS) (CHOULIARA et al. 2008;
FRAQUEZA et al. 2008, 2012). Ein weiterer
Vorteil ist, dass dem Verbraucher über die
Verpackung neben der vorgeschriebenen
Kennzeichnung z. B. auch marketingwirksame Informationen präsentiert werden
können. Da die Kaufentscheidung des
Verbrauchers maßgeblich durch das Erscheinungsbild des Fleisches beeinflusst
wird (KENNEDY et al. 2005, GROBBEL et
al. 2008), tritt der Vorteil der Fertigverpackung dann in den Hintergrund, wenn sich
die Fleischstücke innerhalb einer, aber
auch zwischen benachbarten Verpackungen in ihrem Erscheinungsbild unterscheiden (Abb. 1). Für den Verbraucher scheinen nämlich weniger die absolute Farbe,
als mögliche Farbunterschiede problematisch zu sein (FLETCHER, 1999). Untersucht man Fleisch von Geflügel, welches
aus einer Herde stammt und unter ver-
Da die Farbe auch von anderen Faktoren
wie Genetik, Geschlecht oder Alter der
Tiere beeinflusst wird (BERRI et al. 2007;
WERNER et al. 2008b, 2011; JANISCH et
al. 2011), nimmt die Wahrscheinlichkeit,
dass im LEH Geflügelfleisch mit Farbvariation zwischen den Verpackungen vermarktet wird, zu, wenn dieses Fleisch aus
Herden, z. B. mit unterschiedlichen Genetiken oder Schlachtaltern, stammt. Daneben ist ein weiteres Problem, dass sich die
Farbe des Geflügelfleisches während der
Lagerung noch ändert, so dass Unterschiede innerhalb oder zwischen Verpackungen möglicherweise erst später sichtbar werden (WERNER et al. 2008a). Unabhängig von den sichtbaren Farbunterschieden bedingt die Farbvariation auch
qualitative Unterschiede, z. B. bezüglich
der Haltbarkeit oder der Beschaffenheit
des Geflügelfleisches. So sind z. B. die
Gesamtkeimgehalte oder die Konzentrationen flüchtiger Basen-Stickstoffe (TVBN), als Verderbnisindikator, in dunklem
Putenfleisch während der MAP-Lagerung
im Vergleich zum hellen Fleisch höher
(FRAQUEZA et al. 2008).
Im Gegensatz dazu hat helleres Geflügelfleisch niedrigere pH-Werte sowie höhere
Abb. 1: Mittelwerte der Helligkeits- (L*)- und Rot- (a*)-Werte von Hähnchen-Brustmuskeln
verpackt in verschiedenen Schutzgasverpackungen (eigene Untersuchungen)
174
Anteil an allen untersuchten Fleischproben in %
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duziert ist, dass die Totenstarre eintritt.
Beim aeroben Stoffwechsel entstehen dabei in den Mitochondrien in der Elektronentransportkette (ETC) aus NADH/
FADH2 und Sauerstoff Wasser. Während
des Elektronentransfers gelangen Protonen aus der mitochondrialen Matrix in den
Intermembranbereich der Mitochondrien,
verbunden mit Aufbau eines pH- und
elektrischen Gradienten. Die ATP-Bildung
wird durch die F0F1-ATPase katalysiert,
wobei endergonisch durch Protonenrückfluss (protonen-motorische Kraft) aus ADP
das energiereiche Phosphat ATP gebildet
wird. Untersuchungen bei Schweinen
zeigten, dass während der Entblutung im
Vergleich zum lebenden Tier die mitochondrialen Atmungsaktivitäten (WERNER
et al. 2010a) unverändert blieben, allerdings stiegen die Aktivitäten der glykolytischen Enzyme Glykogen-Phosphorylase
(GP) und Phosphofruktokinase (PFK) und
der mitochondrialen NADH-UbiquinonOxidoreduktase (Komplex I) an (WERNER
et al. 2010b). Komplex I ist ein geschwindigkeitsbestimmendes Enzym der ETC
und damit ein wichtiger Regulator der
aeroben ATP-Bildung (PETROSILLO et al.
2009). Innerhalb der ersten 40 min nach
der Schlachtung reduzieren sich die Glykogen-Konzentrationen (PETERSEN et al.
1997, FERNANDEZ et al. 2002) und die
Aktivitäten von GP und Komplex I (WERNER et al. 2010b).
50
Schwein (N = 96)
Pute (N = 120)
40
Hähnchen (N = 160)
30
20
10
0
42
44
46
48
50
52
54
56
58
60
Helligkeitswerte 24 h nach der Schlachtung (Gruppen)
Abb. 2: Anteile von Schweine-, Puten- und
Hähnchenfleisch innerhalb bestimmter
Helligkeitswert-Gruppen – analysiert
an der Oberfläche des Fleischstücks
24 h nach der Schlachtung
(eigene Untersuchungen)
Tropfsaft- und Scherkraft-Werte, ein Indikator für die Fleischzartheit (ALLEN et al.
1998, BERRI et al. 2007, FRAQUEZA et al.
2008, Le BIHAN-DUVAL et al. 2008). Nach
der Schlachtung des Geflügels treten spezielle Veränderungen innerhalb des Muskelgewebes auf, die sich auch auf die
Ausprägung der Farbe des Fleisches
auswirken. Dabei ist zu berücksichtigen,
dass diese postmortalen Prozesse durch
endogene Faktoren wie Genetik, Geschlecht oder Alter (WERNER et al. 2008b,
2011; JANISCH et al. 2011) sowie exogene
(z. B. Fütterung, Betäubung, Kühlung) beeinflusst werden (BERRI et al. 2008,
PETRACCI et al. 2010, JEONG et al. 2011,
LINES et al. 2011, XU et al. 2011).
Die Reduktion der Komplex I-Aktivität indiziert, dass aufgrund der zunehmenden
Hypoxie des Muskelgewebes kurz nach
der Schlachtung die aerobe auf die anaerobe ATP-Bildung umgestellt wird.
Diese Veränderung ist in der Schweinemuskulatur mit der Erhöhung der Aktivität
der Laktat-Dehydrogenase (LDH) und der
Laktat-Konzentrationen verbunden (FERNANDEZ et al. 2002, WERNER et al.
2010b). Anaerob werden für die Bereitstellung energiereicher Phosphate Glykogen und in geringem Umfang auch andere
Kohlenhydrate (Glykolytisches Potential)
über die Glykolyse und die LDH-Reaktion
zu Laktat verstoffwechselt (Laktatazidose).
Letztere Reaktion ist notwendig, da das in
der Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase-Reaktion der Glykolyse gebildete
NADH aufgrund der Hypoxie nicht mehr in
der ETC oxidiert/regeneriert werden kann
Schlachtung und Entwicklung
der Fleischfarbe
Nach der Geflügel-Schlachtung wird durch
den Blutentzug die O2-Versorgung des
Muskelgewebes unterbrochen. Die Muskelfasern halten zunächst die aerobe Bildung energiereicher Phosphate (ATP,
Kreatinphosphat) aufrecht. Dieses erfolgt
weitestgehend durch Verstoffwechselung
des muskulären Glykogens und des restlichen Sauerstoffs, der überwiegend in den
Muskelfasern als Oxy-Myoglobin gespeichert ist (MANCINI und HUNT 2005). Danach wird auf anaerobe Glykogenolyse
umgestellt, bis der ATP-Gehalt soweit re175
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Puten- und Broiler-Brustmuskulatur dargestellt.
(BINKE 2004). Mit der Laktatazidose sinkt
der pH-Wert des Geflügelfleisches, abhängig von der Spezies, innerhalb von 15
bis 20 min nach der Schlachtung auf
Werte zwischen 6,3 und 6,5 und nach 24 h
auf 5,7 bis 5,9 (BERRI et al. 2007, WERNER et al. 2009, 2011, JANISCH et al.
2011). Der niedrige End-pH-Wert nahe
des isolektrischen Punktes (IP) der myofibrillären Proteine führt zu deren partieller
Denaturierung und Schrumpfung der interfibrillären Räume. Dadurch wird die Wasserbindungskapazität des Fleisches reduziert (HUFF-LONERGAN und LONERGAN
2005). Da ATP z. B. durch Muskelkontraktionen oder aktive Transportsysteme (z. B.
der Na+-K+-Pumpe) schnell verbraucht
wird (SHEN et al. 2007, KRISCHEK et al.
2011), reduzieren sich die Aktivitäten der
ATP-verbrauchenden Prozesse. Auch die
Myosin-ATPase wird inaktiv, wodurch die
während der Kontraktion gebildete Verbindung zwischen Aktin und Myosin nicht
mehr aufgelöst werden kann und der Aktomyosin-Komplex entsteht (Totenstarre,
rigor mortis) (BINKE 2004). Während des
Fortschreitens der Fleischreifung wird dieser Komplex genauso wie andere Proteine
der Muskelzellen (z. B. Troponin, Desmin
und Vinculin) durch Proteasen des Ca2+abhängigen Calpain-Systems abgebaut
(Auflösung der Totenstarre) (HUFFLONERGAN und LONERGAN 2005). Die
Proteolyse beeinflusst die Zartheit und die
Geschmacksgebung (Aroma) des Fleisches (LAMBERT et al. 2001, BINKE 2004).
In Tabelle 1 sind beispielhaft verschiedene
Fleischbeschaffenheitsparameter
von
Innerhalb des Muskelgewebes ist Myoglobin das wichtigste Protein, welches die
Fleischfarbe beeinflusst. Im geringeren
Umfang sind auch die Proteine Cytochrom
c und Hämoglobin am Erscheinungsbild
des Fleisches beteiligt. Die drei Proteine
enthalten als farbgebende Gruppe HämMoleküle, die eine rot-violette Farbe des
Fleisches bedingen. Diese Moleküle enthalten zentrale Eisen (Fe2+)-Ionen, an die
Sauerstoff (O2) reversibel binden kann.
Hierdurch ist Myoglobin nicht nur an der
Farbgebung, sondern auch der O2Speicherung innerhalb der Muskelfasern
und damit maßgeblich am sauerstoffabhängigen (oxidativen) Energiestoffwechsel beteiligt. Es bestehen allerdings
Zusammenhänge zwischen der Fleischfarbe und der O2-Bindung, wobei aus
Myoglobin ohne gebundenen O2 (DeoxyMyoglobin), welches eine rot-braune
Farbe hat, nach Bindung des Sauerstoffs
kirsch-rotes Myoglobin mit gebundenem
Sauerstoff
(Oxy-Myoglobin)
entsteht.
Neben der Bindung von O2 ist die
Oxidation des Fe2+-Ions zum Fe3+ eine
wichtige Veränderung des Myoglobins.
Das entstehende Met-Myoglobin kann kein
weiteres O2 mehr binden und bedingt eine
grau-braune, unansehnliche Farbe des
Fleisches (Abb. 3). Die Anteile von Deoxy-, Oxy- und Met-Myoglobin innerhalb
des Muskelgewebes werden auf molekularer Ebene durch Faktoren wie Temperatur,
pH-Wert, O2-Konzentration oder die Met-
Tab. 1: Mittelwerte (MW) und Standardfehler (SE) verschiedener Fleischbeschaffenheitsparameter der
Brustmuskulatur von Broilern (Ross 308) und Puten (B.U.T. Big 6) (eigene Untersuchungen)
Variable1
pH 24 h p.m.
LF 24 h p.m. [mS/cm]
L* 24 h p.m.
a* 24 h p.m.
b* 24 h p.m.
Grillverlust [%]
Maximale Scherkraft [N]
Broiler
(N = 160; mittleres Alter: 32 d)
MW
5,96b
4,91a
52,51b
2,98a
6,65b
a
18,69
30,08a
SE
0,01
0,12
0,19
0,07
0,1
0,37
1,01
1
Pute
(N = 120; mittleres Alter: 147 d)
MW
5,70a
9,56b
50,96a
3,68b
3,89a
27,95b
31,71a
SE
0,01
0,2
0,22
0,08
0,1
0,35
1,19
pH 24 h p.m. = pH bestimmt 24 h post mortem; LF 24 h p.m = Leitfähigkeit bestimmt 24 h post mortem;
Helligkeit (L*), Rotwert (a*) und Gelbwert (b*) bestimmt an der medialen Fläche (Knochenseite) des großen Brustmuskels
(Musculus pectoralis superficialis) 24 h post mortem
ab
MW mit unterschiedlichen Buchstaben innerhalb der gleichen Zeile unterscheiden sich signifikant (P < 0,05)
176
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Reaktion 3:
• Oxidation zu Met-Myoglobin z.B. durch
Superoxid- oder Hydroxyl-Anionen
Kein Sauerstoff
33
Reaktion 1:
• Oxygenierung durch Anlagerung von Sauerstoff
1
Atmosphärische
SauerstoffKonzentration
Niedrige
SauerstoffKonzentration
2
Reaktion 2:
• Oxidation zu Met-Myoglobin
• Bildung von Superoxid-Anionen
• Reduktion zu Deoxy-Myoglobin (NADHabhängige Met-Myoglobin-Reduktase)
Abb. 3: Interkonversion der Myoglobin-Redoxformen (modifiziert nach MANCINI und HUNT 2005)
sprechenden Farbänderung während der
Lagerung von Geflügelfleisch (RYU et al.
2005).
Myoglobin-reduzierende Aktivität des Gewebes beeinflusst. Hohe Temperaturen
sowie niedrige Sauerstoff-Konzentrationen, pH-Werte und Aktivitäten des Enzyms Met-Myoglobin-Reduktase erhöhen
den Grad der Met-Myoglobin-Bildung.
Die Entwicklung der Fleischfarbe nach der
Schlachtung des Geflügels wird somit
durch komplexe Prozesse innerhalb des
Fleisches beeinflusst. Diese Komplexität
bedingt die Gefahr der Ungleichmäßigkeit
im Erscheinungsbild und damit auch das
Risiko, dass Geflügelfleisch aus einer
Charge mit variierender Farbe in den Lebensmitteleinzelhandel geliefert wird. Beim
Auftreten von Problemen sollte die Geflügelfleischindustrie erwägen, ob die
Fleischstücke, durch instrumentelle Messungen gestützt, vor der Verpackung sortiert werden sollten. Hierdurch ließe sich
die Ungleichmäßigkeit, zumindest innerhalb einer Charge, reduzieren.
Während der Deoxygenierung des OxyMyoglobins in der ETC entstehen als
Zwischenprodukte Met-Myoglobin und O2-.
O2- ist ein reaktives Zwischenprodukt, welches an „schädlichen“ Veränderungen von
Zellbestandteilen wie Fetten und Proteinen
beteiligt ist und deswegen schnell aus den
Zellen entfernt werden sollte. Dies wird
durch die Superoxid-Dismutase katalysiert, wobei dabei O2- zu O2 und Wasserstoffperoxid (H2O2) umgewandelt wird.
Letzteres Produkt reagiert, katalysiert
durch weitere Enzyme (Katalase, Glutathion-Peroxidase), zu unreaktiven Produkten (FAUSTMAN et al. 2010). Die MetMyoglobin-Reduktase katalysiert die Reduktion des Met-Myoglobin zu DeoxyMyoglobin unter gleichzeitiger Oxidation
von NADH, welches während des oxidativen Stoffwechsels der Muskelzelle gebildet wird. Da die Konzentration von NADH
und der pH-Wert nach der Schlachtung
absinken und im Gegensatz dazu die Gehalte reaktiver Produkte wie O2- und H2O2
ansteigen, ist zu vermuten, dass diese
Veränderungen nach der Schlachtung der
Tiere auch die Met-Myoglobin reduzierende Aktivität des Gewebes beeinflussen.
Die Konsequenz ist der Anstieg der MetMyoglobin-Konzentrationen mit der ent-
Literatur
Allen, C.D., D.L. Fletcher, J.K. Northcutt, and S.M.
Russell. 1998. The relationship of broiler breast color to
meat quality and shelf-life. Poultry Science 77:361-366.
Barbut, S. 2009. Pale, soft, and exudative poultry meatReviewing ways to manage at the processing plant.
Poultry Science 88:1506-1512.
Berri, C., E. Le Bihan-Duval, M. Debut, V. SanteLhoutellier, E. Baeza, V. Gigaud, Y. Jego, and M.J.
Duclos. 2007. Consequence of muscle hypertrophy on
characteristics of pectoralis major muscle and breast
meat quality of broiler chickens. Journal of Animal
Science 85:2005-2011.
Berri, C., J. Besnard, and C. Relandeau. 2008. Increasing dietary lysine increases final pH and decreases drip loss of broiler breast meat. Poultry
Science 87:480-484.
177
Krischek, C. et al. (2012) Mitteilungsblatt Fleischforschung Kulmbach 51, Nr. 197
Binke, R. 2004. From muscle to meat. Fleischwirtschaft
84:224-227.
Chouliara, E., A. Badeka, I. Savvaidis, and M.G. Kontominas. 2008. Combined effect of irradiation and modified atmosphere packaging on shelf-life extension of
chicken breast meat: microbiological, chemical and
sensory changes. European Food Research and Technology 226:877-888.
Lines, J.A., A.B. M. Raj, S.B. Wotton, M. O’Callaghan,
and T.G. Knowles. 2011. Head-only electrical stunning
of poultry using a waterbath: a feasibility study. British
Poultry Science 52:432-438.
Mancini, R.A., and M. C. Hunt. 2005. Current research
in meat color. Meat Science 71:100-121.
Petersen, J.S., P. Henckel, H. Maribo, N. Oksbjerg,
and M.T. Sorensen. 1997. Muscle metabolic traits, post
mortem pH-decline and meat quality in pigs subjected
to regular physical training and spontaneous activity.
Meat Science 46:259-275.
Faustman, C., Q. Sun, R. Mancini, and S.P. Suman.
2010. Myoglobin and lipid oxidation interactions:
Mechanistic bases and control. Meat Science 86:86-94.
Fernandez, X., V. Sante, E. Baeza, E. Le Bihan-Duval,
C. Berri, H. Remignon, R. Babile, G. Le Pottier, and T.
Astruc. 2002. Effects of the rate of muscle post mortem
pH fall on the technological quality of turkey meat.
British Poultry Science 43:245-252.
Petracci, M., M. Bianchi, and C. Cavani. 2009. The
European perspective on pale, soft, exudative conditions in poultry. Poultry Science 88:1518-1523.
Petracci, M., M. Bianchi, and C. Cavani. 2010. Preslaughter handling and slaughtering factors influencing
poultry product quality. World's Poultry Science Journal
66:17-26.
Fletcher, D.L. 1999. Color variation in commercially
packaged broiler breast fillets. Journal of Applied
Poultry Research 8:67-69.
Petrosillo, G., M. Matera, N. Moro, F.M. Ruggiero, and
G. Paradies. 2009. Mitochondrial complex I dysfunction
in rat heart with aging: critical role of reactive oxygen
species and cardiolipin. Free Radical Biology and
Medicine 46:88-94.
Fraqueza, M.J., M.C. Ferreira, and A.S. Barreto. 2008.
Spoilage of light (PSE-like) and dark turkey meat under
aerobic or modified atmosphere package: microbial
indicators and their relationship with total volatile basic
nitrogen. British Poultry Science 49:12-20.
Ryu, Y.C., M.S. Rhee, K.M. Lee, and B.C. Kim. 2005.
Effects of different levels of dietary supplemental
selenium on performance, lipid oxidation, and color
stability of broiler chicks. Poultry Science 84:809-815.
Fraqueza, M.J., C.M. Alfaia, and A.S. Barreto. 2012.
Biogenic amine formation in turkey meat under
modified atmosphere packaging with extended shelf
life: Index of freshness. Poultry Science 91:1465-1472.
Shen, Q.W., K.R. Underwood, W.J. Means, R.J.
McCormick, and M. Du. 2007. The halothane gene,
energy metabolism, adenosine monophosphateactivated protein kinase, and glycolysis in postmortem
pig longissimus dorsi muscle. Journal of Animal
Science 85:1054-1061.
Grobbel, J.P., M.E. Dikeman, M.C. Hunt, and G.A.
Milliken. 2008. Effects of packaging atmospheres on
beef instrumental tenderness, fresh color stability, and
internal cooked color. Journal of Animal Science
86:1191-1199.
Huff-Lonergan, E., and S.M. Lonergan. 2005. Mechanisms of water-holding capacity of meat: The role of
postmortem biochemical and structural changes. Meat
Science 71:194-204.
Werner, C., and M. Wicke. 2008a. Colour variability
and stability of broiler breast muscles stored under
modified atmosphere. Fleischwirtschaft 88:130-132.
Werner, C., J. Riegel, and M. Wicke. 2008b. Slaughter
performance of four different turkey strains, with special
focus on the muscle fiber structure and the meat quality
of the breast muscle. Poultry Science 87:1849-1859.
Janisch, S., C. Krischek, and M. Wicke. 2011. Color
values and other meat quality characteristics of breast
muscles collected from 3 broiler genetic lines
slaughtered at 2 ages. Poultry Science 90:1774-1781.
Werner, C., S. Janisch, U. Kuembet, and M. Wicke.
2009. Comparative study of the quality of broiler and
turkey meat. British Poultry Science 50:318-324.
Jeong, J.Y., K.K. Janardhanan, A.M. Booren, D.M.
Karcher, and I. Kang. 2011. Moisture content, processing yield, and surface color of broiler carcasses
chilled by water, air, or evaporative air. Poultry Science
90:687-693.
Werner, C., R. Natter, K. Schellander, and M. Wicke.
2010a. Mitochondrial respiratory activity in porcine
longissimus muscle fibers of different pig genetics in
relation to their meat quality. Meat Science 85:127-133.
Kennedy, O.B., B.J. Stewart-Knox, P.C. Mitchell, and
D.I. Thurnham. 2005. Flesh colour dominates consumer preference for chicken. Appetite 44:181-186.
Werner, C., R. Natter, and M. Wicke. 2010b. Changes
of the activities of glycolytic and oxidative enzymes
before and after slaughter in the longissimus muscle of
Pietrain and Duroc pigs and a Duroc-Pietrain
crossbreed. Journal of Animal Science 88:4016-4025.
Krischek, C., R. Natter, R. Wigger, and M. Wicke.
2011. Adenine nucleotide concentrations and glycolytic
enzyme activities in longissimus muscle samples of
different pig genotypes collected before and after
slaughter. Meat Science 89:217-220.
Werner, C., S. Janisch, and M. Wicke. 2011. Mitochondrial respiratory and antioxidative enzyme activities in broiler meat in relation to age and gender of the
animals. Animal 5:813-820.
Lambert, I.H., J.H. Nielsen, H.J. Andersen, and N.
Ortenblad. 2001. Cellular model for induction of drip
loss in meat. Journal of Agricultural and Food Chemistry 49:4876-4883.
Xu, L., L. Zhang, H.Y. Yue, S.G. Wu, H.J. Zhang, F. Ji,
and G.H. Qi. 2011. Effect of electrical stunning current
and frequency on meat quality, plasma parameters,
and glycollytic potential in broilers. Poultry Science
90:1823-1830.
Le Bihan-Duval, E., M. Debut, C. M. Berri, N. Sellier, V.
Sante-Lhoutellier, Y. Jego, and C. Beaumont. 2008.
Chicken meat quality: genetic variability and relationship with growth and muscle characteristics. BMC
Genetics 9:1-6.
178