72 - Medi

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Kinetik
Einzige Ausnahme war eine Frage nach der
Maximalgeschwindigkeit (s. 5.4.2, S. 73).
Grund genug also, sich KM genauer anzusehen:
5.4.1 Michaelis-Konstante (KM)
Was du zunächst unbedingt auswendig lernen
solltest, ist die Definition der Michaelis-Konstante KM.
Merke!
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Die Michaelis-Konstante KM ist die Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit (Vmax /2) einer enzymatischen Reaktion. Da
es sich bei KM um eine Konzentrationsangabe
handelt, ist ihre Einheit mol/l.
Reaktionsgeschwindigkeit V
Hier empfiehlt es sich wieder, die Fragen ganz
genau zu lesen. KM wurde nämlich schon des
Öfteren als Enzymkonzentration angepriesen,
was aber falsch ist. Richtig hingegen ist, dass
die Substratkonzentration KM bei konstanter
Enzymmenge bestimmt wird.
Wie du in Abb. 25 erkennen kannst, ist KM unabhängig von der Substrat-/Eduktkonzentration. Ebenso unabhängig ist KM von der Enzymkonzentration: Die Enzymkonzentration
muss einfach konstant sein. Wie hoch sie ist,
Vmax
1/2 Vmax
KM
Eduktkonzentration [A]
Vmax = Maximalgeschwindigkeit
KM = Michaelis-Konstante bei konstanter Enzymmenge
Abb. 25: Michaelis-Konstante (KM)
medi-learn.de/ch1-25
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spielt dagegen für den KM-Wert keine Rolle.
Jetzt wo du weißt, was die Michaelis-Konstante ist, stellt sich natürlich die Frage, wozu man
KM braucht. Dazu solltest du dir merken, dass
in der Enzymkinetik die Michaelis-Konstante
ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat ist. Hier gilt: Je größer KM, desto
geringer die Affinität des Enzyms zum Substrat. Oder anders ausgedrückt: Je mehr Substrat man benötigt, um ein Enzym zu sättigen,
desto geringer ist dessen Anziehungskraft gegenüber diesem Substrat.
Beispiel
Ist bei einem Patienten die Michaelis-Konstante KM eines Enzyms von 6 mmol/l auf
2 mmol/l erniedrigt, so benötigt dieser, um
½ Vmax zu erreichen, eine geringere Substratkonzentration. Wie hoch die Maximalgeschwindigkeit Vmax ist, ist
dabei egal. In der als Vorbild dienenden Physikumsfrage durfte man also die Angabe, dass
Vmax (pro mg Enzym) von 90 U auf 0,2 U
verkleinert war, getrost ignorieren.
Vergleicht man den KM-Wert verschiedener
Isoenzyme für ein und dasselbe Substrat miteinander, so zeigt sich, dass Isoenzyme für
gleiche Substrate unterschiedliche Michaelis-Konstanten und damit auch unterschiedliche Affinitäten haben.
Die restlichen Fragen zum Thema MichaelisKonstante beschäftigten sich mit dem Einfluss
kompetitiver und nichtkompetitiver Inhibitoren (Hemmstoffe) auf den KM-Wert. Dazu sollte dir zunächst einmal klar sein, was diese Begriffe überhaupt bedeuten:
– Ein kompetitiver Inhibitor bindet an die gleiche Bindungsstelle (aktives Zentrum) eines
Enzyms wie das Substrat und behindert daher die Substratbindung.
– Ein nichtkompetitiver Inhibitor bindet an
eine andere Stelle des Enzyms als das Sub-