C 1

Abitur 2010 Leistungskurs Chemie
C1
StDin. Ulrike Messerer a.D
Enzyme
1.2
O
O
HN
H
N
CH
C
CH2
CH
CH3
CH2
CH3
CH
C
O
NH
CH
C
O
CH2
CH2
CH2
NH2
Lys
Val
Phe
1.3
Zwischen dem Sauerstoff- und Wasserstoff-Atomen der Peptid-Bindungen kommt es zu einer
Wasserstoffbrückenbindung und durch die starre (planare) Peptid-Bindung zu einer Faltung
der Molekül-Kette. Nebeneinander liegende Kettenabschnitte des Lysozym-Moleküls ordnen
sich so zur Faltblattstruktur.
2.1
Reaktionsgleichung:
C6H12O6

2 C2H5OH(l) + 2 CO2(g)
HR = 2 * HB°(Produkte) – HB° (Edukte)
HR = 2[(-277,7 + (-393,5)] - (-1263,0) [kJ/mol] = -1342,4 + 1263,0 [kJ] = -79,4 kJ
SR = 2 * S°(Produkte) – S° (Edukte)
SR = 2 * (160,7 + 213,6) - 264,0 [J/K mol] = 748,6 – 264,0 [J/K] = 484,6 J/K
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SR = 484,6 * 10-3 kJ/K
GR = HR – T * SR
GR = -79,4 kJ - 298 K * 0,484,6 kJ/K = -79,4 kJ + (-144,4) kJ = -223,8 kJ
Die freie Enthalpie für den enzymatischen anaeroben Abbau von Glucose durch Hefezellen
beträgt -223,8 kJ. Da die freie Enthalpie einen negativen Wert hat, liegt eine exergonische
Reaktion vor.
2.2.1
H
O
NADH2 HO
NAD
O
+ H2O
H
OH
H2C
H
O
P
ADP
ATP
Glycerinaldehyd-3-phosphat
2.2.2
Kolben A:
OH
H2C
O
P
Glycerinsäure-3-phosphat
Die Konzentration von Glycerinaldehyd-3-phoaphat steigt anfangs deutlich an,
weil aus Mangel an NAD dieses nicht mehr umgesetzt werden kann.
Bei Zusatz von Brenztraubensäure kommt es zur Reduktion und die
Konzentration von NAD steigt an. Konzentration von Glycerinaldehyd-3phosphat ist deutlich geringer.
Kolben B:
2.3
Diagramm
120
100
RG
80
Reihe A
60
Reihe B
40
20
0
0
1
2
3
4
5
mmol/l
ATP wirkt als allosterischer Hemmstoff, da vmax bei hoher ATP-Konzentration sinkt und KM
(Michaelis-Konstante) gleich bleibt.
Hohe Werte von KM bedeuten eine geringe Affinität zwischen Enzym und Substrat.
Nichtkompetitive Hemmstoffe haben keinen Einfluss auf KM, sondern setzen nur die max.
Geschwindigkeit vmax einer enzymkatalysierten Umsetzung herab.
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