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1)
Der Unterschied zwischen Hämoglobin A und Hämoglobin S besteht in ihren
Aminosäuresequenzen: bei Hämoglobin A befindet sich an der 6. Stelle des Ausschnitts der
Aminosäurekette ein Glutaminsäure (Glu), während sich in der Kette des Hämoglobin S ein
Valin (Val) befindet.
2)2.
Das Hämoglobin entsteht durch Transkription der Information des Gens und die
darauffolgende Translation am Ribosomen.
Die Transkription funktioniert folgendermaßen: Die DNS-Kette, auf welcher sich die zu
transkibierende genetische Information befindet, bezeichnet man als „codogenen Strang“. Der
transkibierte Strang (die Transkription geschieht durch komplementäre Basenpaarung) heißt
mRNS-Strang.
Daraufhin kann man in der Code-Sonne ablesen, welche Basensequenz im mRNS-Strang
welche Aminosäure codiert. Die Basentripletts GUU, oder GUC oder GUA verschlüsseln
beispielsweise die Aminosäure Valin (Val), welche sich am Anfang der Aminosäuresequenz
sowohl im Hämoglobin A als auch im Hämoglobin S, befindet.
Durch die Translation (auch als „Proteinbiosynthese“ bezeichnet) der (genetischen)
Information der mRNS entsteht schließlich eine Polypeptidkette, wobei es sich meistens um
Enzyme handelt – in diesem Fall jedoch um ein Hämoglobin-Molekül.
Dieser Vorgang läuft folgendermaßen ab:
Am Ribosomen befinden sich zwei Bindungsstellen für beladene tRNA, die P- und die ABindungsstelle.
Um die Proteinbiosynthese zu starten, lagert sich eine mit der Aminosäure Methionin
beladene tRNA (durch komplementäre Basenpaarung) an das Startcodon der mRNA an, der
sich bei der P-Bindungsstelle befindet. Daraufhin bindet sich eine weitere mit einer
Aminosäure beladene tRNA an die noch freie A-Bindungsstelle - hier die Aminosäure
Histidin.
Es folgt die Verknüpfung der beiden freigewordenen Aminosäuren (das Methionin bindet sich
an das Histidin), wobei die tRNA der P-Bindungsstelle aminosäurefrei frei wird und sich
ablöst. Diese tRNA wandert ins Cytoplasma und die mRNA wird um ein Codon verschoben.
Die tRNA der A-Bindungsstelle, an der sich die beiden verknüpften Aminosäuren (die
Peptidkette) befinden, muss in die frei gewordene P-Bindungsstelle wechseln. An die freie ABindungsstelle kann nun eine mit Leucin beladene tRNA geknüpft werden, usw. (bis die
Peptidkette fertig gebaut ist).
3)
Der Unterschied zwischen den beiden Hämoglobinmoleküle kam durch Genmutation
zustande.
Solche Mutationen geschehen beispielsweise durch Wegfall einer Base aus dem codogenen
Strang (die anderen Basen rücken dann dementsprechend auf und es entstehen neue
Basentriplette) oder durch Austausch einer oder mehrerer Basen aus dem codogenen Strang
durch eine bzw. mehrere andere Basen. Die Folge eines solchen Wegfalls oder Austausches
ist z.B. der Verlust der Funktion des Enzyms (wenn es sich bei dem Protein um ein Enzym
handelt).
Die weitere Folge ist dann außerdem folgende: Durch Transkription der Information des
Gens, verändert sich die Codierung der Aminosäuresequenz durch die Basentriplette.
Vermutlich ist die Genmutation bei Hämoglobin A durch den Austausch von zwei Thymin bei
dem 6. Basentriplett durch zwei Adenin im codogenen Strang zustande gekommen. Dadurch
entstand durch die Transkription im sogenannten Hämoglobin S ein komplementäres
Basentriplett mit zwei Uracil, anstatt wie beim Hämoglobin A mit zwei Adenin.
Der Wegfall einer oder mehrerer Basen ist ziemlich ausgeschlossen, da sehr viele Basen
wegfallen müssten bzw. die Abstände zwischen den Basen, die wegfallen müssten zu groß
wären, damit die Aminosäure Glu durch das neuentstandene Basentriplett codiert würden. –
Außerdem kommt diese Art der Genmutation häufig in Malaria gefährdeten Gebieten vor, auch wenn generell solche bleibenden bzw. vererbbaren Genmutation ziemlich selten
vorkommen  normalerweise werden leichte Genmutationen, die beispielsweise durch die
Strahlung bei Röntgenaufnahmen hervorgerufen werden, durch Enzyme wieder behoben - es
wäre also unwahrscheinlich, dass so viele Basen wegfallen, bzw. gerade diejenigen, die für
die Form des Hämoglobin-Moleküls verantwortlich sind. – Der „Virus“ wäre dann sicher
nicht so weit verbreitet.
4)
Dieses Hämoglobin-Molekül kann offenbar verschiedene Merkmale und Eigenschaften
ausbilden. In diesem Fall ist dies durch Genmutation bedingt. – In einem Fall nimmt das
Hämoglobin seine „normale“ runde Form an, in dem anderen jedoch eine Sichelform.
Die Idee der klassischen Genetik, dass aus einem Gen ein Merkmal ausgebildet werden könne
(bzw. dass ein Basentriplett auf dem codogenen Strang die Position einer Aminosäure im
Protein bestimmt) ist durch die Genmutation im Grunde widerlegt, da man in diesem
gedanklichen (theoretischen) Modell die Vorgänge der Transkription und der Translation, die
zum Bereich der molekularen Genetik gehören, außer Acht lässt. Außerdem geschieht die
Genmutation beispielsweise durch Wegfall oder Ersatz einer Base im codogenen Strang durch
eine andere Base – diese Möglichkeit wird durch das klassische Modell ausgeschlossen,
bzw. existiert nicht und wird somit negiert.