Aminosaeuren - Der Lernberater

Aminosäuren bilden:
Peptidbindungen
Marius, Niki und Lina
12. Jahrgang
Einleitung

Aminosäuren bzw. Aminocarbonsäuren sind eine Klasse
kleiner organischer Moleküle mit mindestens einer
Carboxylgruppe (–COOH) und mindestens einer Aminogruppe
(–NH2).

Von den proteinogenen Aminosäuren sind bisher 23 bekannt

Chemisch sind Aminosäuren primäre Amine der Carbonsäuren,
daher ihre Bezeichnung.

Die Stellung der Aminogruppe relativ zur Carboxylgruppe teilt
die Klasse der Aminosäuren in Gruppen auf.
Peptide - Proteine
•
Bindung zwischen zwei Aminosäuren über die Carboxyl-gruppe der einen
und Aminogruppe der anderen =Peptidbindung
•
1 Wassermolekül wird abgespalten= Kondensationsreaktionen
•
Bindung  wieder gespalten = Hydrolyse  dazu wird je ein H2OMolekül benötigt.
Strukturen

Primärstruktur
grundsätzliche Struktur einer Peptidkette, die
sich aus der Sequenz ergibt; Zick-Zack-Kette
 Sekundärstruktur
ist die Anordnung von Atomen eines Moleküls
im dreidimensionalen Raum; Struktur
einzelner Bereiche der Aminosäurekette
definiert
 Tertiärstruktur
Gegensatz zur Sekundärstruktur: die
vollständige dreidimensionale Struktur der
Kette.
Besondere Formen der
Sekundärstruktur

die Alpha-Helix ist ein häufig auftretendes Motiv
der Sekundärstruktur eines Polypeptids bzw.
Proteins

Beta-Faltblatt: Sekundärstrukturelemente von
Proteinen; für die Funktion dieser Stoffe ist es
wesentlich, dass die Aminosäureketten aus denen
sie bestehen, in bestimmten dreidimensionalen
Strukturen angeordnet ("gefaltet") sind
Alpha-Helix
Beta-Faltblatt Struktur
Sequenzanalyse
Definition:
Die Aminosäuresequenz bezeichnet die
Reihenfolge der Aminosäuren in einer
Polypeptidkette oder einem Protein.
Sie ist heute eine der wichtigsten Methoden der
Proteinforschung. Als rein lineare Verknüpfung der
einzelnen Aminosäuren ist sie identisch mit der
Primärstruktur von Peptiden und Proteinen.
Frederik Sanger
1953:
Ermittlung einer
vollständigen
Aminosäuresequenz (des
Insulins)
1958:
Nobelpreis für die
Strukturaufklärung von
Proteinen
1980:
Nobelpreis für die
Sequenzanalyse von
Nukleinsäuren
Methode der Sequenzanalyse




Proteine werden stundenlang mit starken Säuren gekocht Molekül wird hydrolytisch in
alle seine Aminosäuren gespalten
chromoatographische Untersuchung: Überblick über alle in dem Protein vorkommenden
Aminosäuren
Ergebnis: sagt aber noch nichts über die Reihenfolge der Aminosäuren im Molekül aus
Aminosäuren  werden mit speziellen Farbmolekülen z verbunden (spezifische
Reaktionen für das C- terminale Ende der Kette bzw. des N- terminale Ende stehen zur
Verfügung)

C- terminal ist das Ende, das die freie Carboxylgruppe trägt

N- terminal das mit der freien Aminogruppe
Bestimmte Enzyme oder Reagenzien trennen spezifisch die letzten Aminosäuren ab
kann man chromatographisch nachweisen  Kette wird Glied für Glied abgebaut und die
Einzelbruchstücke nacheinander nachgewiesen
= enzymatische Spaltung
Heute kann Struktur einer Kette von ca. 1000 Bausteinen mit automatisch arbeitenden
Geräten aus einigen Milligramm in wenigen Tagen aufgeklärt werden ( = eine
fortschreitende Technologie)



…Ende…
Quellen:
 Google.de
 Wikipedia.org
 Der-Lernberater.de
 Professor Blume.de
Marius, Niki und Lina