Die Proteine

Die Proteine
I. Das Bauprinzip der Proteine
1. allgemeine Begriffsklärung und Überblick
Durch eine Aneinanderreihung der Aminosäuren nach dem Peptidprinzip gelangt man bei einer Kettenlänge von
etwa hundert bis tausend Aminosäureresten zu den Proteinen. Der Begriff wurde in der heutigen Form erstmals
von dem Biologen Berzelius geprägt und tauchte zuerst in "Mulders Lehrbuch" im Jahre 1840 auf. So sind sie im
menschlichen Körper für zahlreiche Lebens-funktionen verantwortlich. Man kann sagen: Kein Leben ohne
Proteine. Sie sind Bestandteil jeder Zelle; sie bil -den die kontraktilen Elemente und die Enzyme, die die Energie
für die Erhaltung des Lebens freisetzen. Ebenfalls liegen sie im Blut vor, worin sie Transportfunktionen erfüllen.
Als Beispiele für verschiedene Proteine seien die Sklero- sowie Sphäroproteine genannt, die sich in Bau bzw.
Löslichkeit unterscheiden.
2. Der chemische Aufbau der Proteine
Dieser ist im Prinzip relativ einfach: Er besteht in der Kondensation zahlreicher Aminosäuren nach dem
Peptidprinzip.
a. Bau sowie Struktur der Peptide:
Die COOH-Gruppe einer Aminosäure kann sich mit der NH2-Gruppe einer anderen
Aminosäure unter
Wasseraustritt binden, dabei entsteht ein Dipeptid (siehe Bild).Bei der Anlagerung einer
weiteren Aminosäure bildet sich ein Tripeptid usw. Setzt sich dieser Vorgang fort, so entstehen
lange Ketten von peptidisch verknüpften Aminosäuren; man nennt diese Polypeptide.
Die Peptidbindung ist infolge einer Elektronendelokalisierung eine Eineinhalbfach-Bindung
und deshalb eben gebaut (C-und N-Atom sind nicht gegeneinander drehbar).
Bei den Resten R1 und R2 hingegen besteht diese Drehbarkeit um die Bindungsachse schon.
b.
Art und Lokalisierung vorhandener Bindungstypen
Wasserstoff-Brückenbindungen:
Diese sind wohl die wichtigsten Neben-valenzkräfte, die die Konformation der
Proteinmoleküle zusammenhalten. Zwischen einer >C=O-Gruppe und dem Proton einer NHoder OH-Gruppe kommt es zu einer Wechselwirkung, wenn diese Gruppen sich auf einen
Abstand von etwa 2.8 A nähern. (Mit A bezeichnet man die Angström-Einheit, ein
atomphysikalisches Längenmaß: 1A= 0.1 nm)
Disulfidbindungen:
Sie sind die wichtigsten Hauptvalenzbindungen zwischen den Seitenketten der Aminosäuren.
Sie bildet sich zwischen zwei Cystein-SH-Gruppen durch Dehydrierung aus. Ferner liegen
neben den oben aufgeführten Bindungsarten auch noch Ionenbeziehungen sowie Hydrophobe
Bindungen vor.
II. Prinzipien der Kettenformation
Proteinmoleküle haben eine bestimmte räumliche Gestalt; man sagt, die Kette ist in bestimmter Weise "gefaltet".
Es ist wahrscheinlich, daß die Art dieser Faltung bereits durch die Aminosäuresequenz festgelegt ist. Sie ist eine
Konsequenz bindender Kräfte zwischen verschiedenen Abschnitten der Peptidkette.
Die Reihenfolge der Amino-säuren in einer Polypeptid-kette heißt Primärstruktur oder Aminosäurensequenz.
Die Aminosäure besitzt ein Ende mit freier Aminogruppe und ein Ende mit freier Carboxylgruppe, das
Polypeptid hat somit eine Richtung. Unter den Bedingungen der Zelle bestimmt die Primärstruktur die
nachfolgend beschriebene räumliche Struktur.
Wenn man aber nun die räumliche Gesamtstruktur von Peptidbindungen zueinander betrachtet, können nur
wenige Stellungen der Peptidbindungsebenen zueinander eine stabile Struktur ergeben. So verbinden sich die
Polypeptide in verschiedenen Ebenen zu schraubig angeordneten α-Helixstrukturen. Diese sind durch
Wasserstoff-Brückenbindungen stabilisiert. Auf dem gleichen Prinzip sind auch Polypeptide als Faltblattstruktur aufgebaut. Solche Strukturen bezeichnet man als
Sekundärstruktur der Polypeptidekette.
Durch weitere chemische Wechselwirkungen erhält die Poly peptidkette eine spezifische Raumgestalt - die
Tertiärstruktur des Proteins.
Die letzte mögliche Struktur ist die Quartärstruktur, die durch Wechselwirkung zwischen mehreren Polypeptidketten eines Proteinmoleküls zustandekommt.
III. Die Sequenz der Aminosäuren
1. Ermittlung der Aminosäuresequenz:
Zunächst muß das Protein in eine Anzahl kleinerer Bruchstücke zerlegt werden. Dies kann
zum Beispiel durch eine sorgfältig eingeleitete Spaltung mit Trypsin oder durch eine
spezifische chemische Spaltung bei Methioninresten mittels Bromcyan passieren. Durch eine
noch fällige "überlappende Spaltung" werden nun schließlich die entstandenen kleinen
Bruchstücke auf ihre Zusammengehörigkeit überprüft. Somit erfährt man die Reihenfolge der
Basen.
2. Die Hämoglobin-Sequenz als Beispiel:
Das normale Hämoglobin des Menschen ist aus vier Peptidketten und vier Hämgruppen
aufgebaut, von denen je zwei einander gleich sind; sie werden α- und β-Kette genannt. Die αKette besteht aus 141 Aminosäuren und enthält verhältnismäßig mehr saure Gruppen als die βKette (146 Reste); die beiden ketten sind durch Ionenbeziehungen und Wasserstoffbrücken
aneinander gebunden.
Quelle: Linder Biologie (Metzler),
Karlsson Biochemie
© 1997 Kai-Uwe Agatsy