Lerntafel: Biochemie im Überblick - ReadingSample - Beck-Shop

Lerntafeln Biologie
Lerntafel: Biochemie im Überblick
1. Auflage
Spektrum Akademischer Verlag 2009
Verlag C.H. Beck im Internet:
www.beck.de
ISBN 978 3 8274 2134 0
schnell und portofrei erhältlich bei beck-shop.de DIE FACHBUCHHANDLUNG
Biochemie
im Überblick
Struktur und Funktion von Proteinen
Aminosäuren
– Carboxyla-C-Atom COO gruppe
negativ
Aminosäuren tragen am sog. a-C-Atom 4 verschiedene Gruppen: ein Wasserstoffatom, eine Carboxylgruppe
+H N
H
C
3
(COO–), eine Aminogruppe (NH3+), eine individuelle Seitenkette (Rest, R). Da an das zentrale C-Atom i.d.R. 4 Aminoverschiedene Grup­pen binden, sind die tetraedrisch gebauten Aminosäuren chiral (außer Glycin, mit 2 gruppe R Seitenkette
H-Atomen am a-C-Atom); die beiden spiegelbildlich gebauten Formen bezeichnet man als d- und l-Isomere.
Die in Proteinen vorkommenden (proteinogenen) Aminosäuren sind l-Aminosäuren und besitzen jeweils eine andere Seitenkette, die
für die typischen funktionellen Eigenschaften des Moleküls verantwortlich ist. Aminosäuren werden aufgrund ihrer Seitenketten in
Untergruppen zusammengefasst. Für die Festlegung der dreidimensionalen Struktur und der Funktion des Proteins spielen die
Seitenketten eine bedeutende Rolle.
Aspartat
(Asp) (D)
H
O
+
H
–
H
O
+
C
N
C
C
C
H
O
N
Bei der Polymerisation von Aminosäuren rea- H
H
O–
H
giert die Carboxylgruppe der einen Aminosäure
R
R
mit der Aminogruppe der anderen (beide am
H2O
Carboxyla-C-Atom). In einer Kondensationsreaktion ent- Aminogruppe
gruppe
Peptidbindung
steht unter Wasserabspaltung die PeptidbinO
H
H
dung, die 2 wichtige Merkmale besitzt:
O
H +
• sie ist relativ starr; die Nachbaratome können
C
H
N
C
N
C
C
nicht frei rotieren, da die Bindung teilweise
H
O–
H
einen Doppelbindungscharakter hat,
R
R
• der Sauerstoff der CO-Gruppe der PeptidbinN- Terminus (+H3N)
C-Terminus (CO
OO–)
dung trägt eine schwach negative Ladung, der
Wasserstoff der NH-Gruppe ist schwach positiv geladen; dadurch sind Wasserstoffbrücken innerhalb des Proteinmoleküls oder mit anderen Molekülen begünstigt.
Die Enden des so entstehenden Polypeptids sind unterschiedlich; eines trägt die Aminogruppe der ersten Aminosäure (N-Terminus), das andere die Carboxylgruppe der letzten Aminosäure (C-Terminus).
O
H
H
H
N
C
H
C
C
O
R
Freie Enthalpie
Wasserstoffbrücken
Untereinheit 1
C
CH2
CH2
C
COO–
CH2
Asparagin
(Asn) (N)
OH
CH3
Glycin
(Gly) (G)
Alanin
(Ala) (A)
H
CH3
Valin
(Val) (V)
CH2
CH2
C
CH2
HC
CH2
+
NH2
+NH
CH2
CH2
CH3
3
CH2
C CH
NH
aromatische
Seitenkette
Isoleucin
(Ile) (I)
C
CH3
CH2
CH
H3 C
CH2
NH
Phenylalanin Tyrosin Tryptophan
(Phe) (F)
(Tyr) (Y) (Trp) (W)
O
H
CH2
CH3
CH2
C
Leucin
(Leu) (L)
CH
CH2
+
NH
NH2
Glutamin
(Gln) (Q)
O
Lysin
(Lys) (K)
CH
C
H2N
H3C
CH3
unpolare, hydrophobe
Seitenkette
OH
Methionin
(Met) (M)
Prolin
(Pro) (P)
H
CH2
CH2
S
H2 N
H2 C
CH3
+
C
COO–
CH2
CH2
Enzyme
Je stärker negativ die Freie Enthalpie (DG) einer Reaktion ist, desto vollständiger läuft die
Reaktion ab. DG sagt jedoch nichts über die Reaktionsgeschwindigkeit aus. Katalysatoren
beschleunigen eine Reaktion, ohne selbst dauerhaft durch diese verändert zu werden, sodass sich das Gleichgewicht schneller einstellt. Die meisten biologischen Katalysatoren sind
Proteine (Enzyme), doch entdeckt man zunehmend katalytisch aktive RNAs (Ribozyme).
Obwohl eine exergonische Reaktion sehr viel Energie freisetzen kann, läuft die Reaktion
u.U. nur langsam ab. Manche Reaktionen sind langsam, weil zwischen Substraten (Reak­
tanden) und Produkten ein Übergangszustand liegt, der eine höhere Freie Enthalpie besitzt. Durch Zufuhr von Energie, der Aktivierungsenergie (Ea), werden die Reaktanden zu
instabilen Übergangskomplexen aktiviert, aus denen die Produkte entstehen.
In lebenden Systemen verringern Enzyme die Energieschwelle (d.h. sie erleichtern die
Bildung des Übergangszustands und stabilisieren ihn). Sie erhöhen die Reaktions­
geschwindigkeit, verschieben aber nicht das Gleichgewicht einer Reaktion. Ein Enzym bindet oft nur eines oder wenige eng verwandte Substrate und katalysiert fast immer nur eine
einzige chemische Reaktion. Die Bindungsstelle des Substrats am Enzym ist das aktive
Zentrum, wo die Katalyse stattfindet. Aus der Bindung des Substrats resultiert der EnzymSubstrat-Komplex (ES), der durch Wasserstoffbrücken, ionische oder kovalente Bindungen
zusammengehalten wird. Aus dem Enzym-Substrat-Komplex entsteht das Produkt (P), und
das unveränderte Enzym wird freigesetzt.
Ea
Zwischen katalysierten
und nichtkatalysierten
Reaktionen besteht kein
Unterschied in der Freien
Enthalpie.
nichtkatalysierte Reaktion
Ea
Reaktanden
katalysierte
Reaktion
DG
Bei der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit Vmax sind jedoch alle Enzymmoleküle mit Substratmolekülen besetzt.
Vmax
Reaktion
mit Enzym
Die Reaktionsgeschwindigkeit steigt mit zunehmender Substratkonzentration an.
Reaktion ohne
Enzym
Produkte
b - Faltblatt
Reaktionsverlauf
Quartärstruktur
Tertiärstruktur
Energieschwelle
Threonin
(Thr) (T)
H
CH2
CH2
H2N
Übergangszustand
Sekundärstruktur
a - Helix
CH2
Eine nichtkatalysierte Reaktion
hat eine größere Aktivierungsenergie als eine katalysierte
Reaktion.
Peptidbindung
C
N
CH2OH
Histidin
(His) (H)
CH2
elektrisch geladene
Seitenkette
+
Arginin
(Arg) (R)
COO–
polare, ungeladene
Seitenkette
In der Polypeptidkette sind die Aminosäuren in einer genetisch determinierten Reihenfolge, der
Aminosäuresequenz, angeordnet. Die Variabilität in Aminosäuregehalt und -sequenz ist die
Grundlage für die Diversität von Pro­teinstrukturen und -funktionen. Die Struktur eines Proteins lässt
sich auf 4 Organisationsebenen beschreiben:
Primärstruktur: die Aminosäuresequenz; bestimmt die dreidimensionale funktionelle Form des
Proteins, indem sie lokale Windungen und Faltungen beeinflusst und Bindungen ermöglicht,
Sekundärstruktur: entsteht durch Wasserstoffbrücken zwischen CO- und NH-Gruppen des Pep­tid­
rückgrats; regelmäßige, sich wiederholende Muster in verschiedenen Berei­chen einer Polypeptid­
kette; 2 grundlegende Formen: a-Helix und b-Faltblatt; andere Strukturen sind Kehren und Schleifen,
Tertiärstruktur: Faltung einer Polypeptidkette zu einer komplexeren dreidimensionalen Struktur;
entsteht durch Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten (kovalente Disulfidbrücken zwischen
bestimmten Cys-Resten, hydrophobe Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Kräfte, ionische Bin­
dungen),
Quartärstruktur: manche Proteine bestehen aus mehreren Polypeptiden (Untereinheiten), die sich
zum funktionellen Protein zusammenlagern; entsteht wie die Tertiärstruktur durch Wechselwir­
kungen zwischen den Seitenketten.
R
Cystein
(Cys) (C)
SH
Struktur von Proteinen
Primärstruktur
Serin
(Ser) (S)
Glutamat
(Glu) (E)
CH2
Reaktionsgeschwindigkeit
H
positiv
NH
Seitenketten der Aminosäuren
Peptidbindung
–
Untereinheit 2
Wasserstoffbrücke
Disulfidbrücke
Untereinheit 3 Untereinheit 4
KM
Substratkonzentration [S]
Enzyme benötigen häufig Cofaktoren, um ihre Funktion erfüllen zu können (Apoenzym: Enzym ohne Cofaktor;
Holoenzym (katalytisch aktives Enzym): Apoenzym + Cofaktor). Diese lassen sich in 2 Gruppen einteilen:
• Metalle: anorganische Ionen (z.B. Mg2+, Cu+, Cu2+, Zn2+), die an bestimmte Enzyme gebunden sind,
• Coenzyme: kleine organische Moleküle (z.B. Coenzym A, FAD/FADH2, NAD+/NADH+ + H+); leiten sich oft von
Vitaminen ab; werden während der Reaktion chemisch verändert; weiter unterteilt in:
- prosthetische Gruppen: dauerhaft an das Enzym gebunden, aber keine Proteine (z.B. Häm),
- Cosubstrate: locker an das Enzym gebunden; von einer Vielzahl von Enzymen verwendet.