Übungen Biochemie 1

Biochemie 1
Alte Klausuraufgaben
Prof. Dr. Jens Born
1. Berechnen Sie den pH-Wert von isoelektrischem Alanin!
2. Zeichnen Sie die Betain-Struktur und schätzen Sie die pI-Werte der Peptide:
a) Ser-Ala-Phe-Lys-Glu
b) Leu-Arg-His-Gly- Asp
3. Die Jodzahl (g(Jod)/100g (Fett)) eines Pflanzenöls beträgt 122 und die Verseifungszahl (mg(KOH)/g(Fett))
210. Wie viele Doppelbindungen sind im Durchschnitt in jedem Fettmolekül? (M(KOH) = 56,105 g/mol und
M(J2) = 253,80 g/mol)
4. Zeichnen Sie die Strukturformeln aller Aminosäuren, die mehr als ein chirales C-Atom besitzen und
kennzeichnen Sie die chiralen C-Atome!
5. Die komplette Methylierung aller OH-Gruppen in einer Amylopektin-Probe vom 54,9 mg und deren
anschließende vollständige Hydrolyse ergibt 15 µmol 2,3,4,6-Tetramethylglucose. Welches sind die anderen
Hydrolyseprodukte und in welcher Konzentration treten sie auf?
6. Ein µmol Amylopektin mit den Polymerisationsgrad 1000 (Monomereneinheiten) ist an 37 Stellen verzweigt.
Wie viel Mol Cu2+ wird durch die reduzierenden Enden zu Cu+ reduziert?
7. Um Dauerwellen herzustellen, löst der Frisör zunächst reduktiv die Disulfidbrücken zwischen den
Keratinmolekülen. Er verwendet dazu 2-Hydroxyethanthiol. Formulieren Sie die Reaktionsgleichung!
8. Die DNA von Hefe besteht zu 17,2% aus Cytosin. Bestimmen Sie die Anteile der andere Nukleinbasen!
9. Die Verseifungszahl ist die Masse KOH (M = 56,10 g/mol) in g, die benötigt wird, um ein Fett vollständig zu
hydrolysieren. Für ein Butterfett wurde die Verseifungszahl 230 gemessen. Berechnen Sie die
durchschnittliche Molmasse dieses Triglycerids!
10. Welches ist die Hauptform der folgenden Stoffe bei pH = 7,5 in einer 0,15 M Lösung von a) Leucin, b)
Asparaginsäure und c) Lysin?
11. Eine DNA-Probe von Mycobacterium tuberculosis enthält 15,1 mol% Adenin. Berechnen Sie den Anteil der
anderen Basen!
12. Bei 5°C betrug der osmotische Druck einer Proteinlösung (c1 = 5,0 mg/ml)
p1 = 2,86*10-3 atm. Schätzen Sie die Molmasse! Eine zweite Messung bei einer Proteinkonzentration von c2 =
2,5 mg/ml ergab einen osmotischen Druck von
p2 = 1,37*10-3 atm. Berechnen Sie eine genauere Molmasse aus beiden Messresultaten!
1. Die Struktur der Aminosäure Isoleucin (CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH3+)-COO-) ist chiral. Wie viele chirale
Zentren hat sie? Wie viele optische Isomere existieren. Zeichnen Sie diese, kennzeichnen Sie die chiralen
Atome und benennen Sie Enantiomere und gegebenenfalls Diastereomere!
13. Ein aus der Hirnsubstanz isoliertes Peptid besitzt folgende Sequenz:
Glu-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Arg-Pro-Gly
Bestimmen Sie die Nettoladung des Moleküls bei pH = 3, pH = 5,5, pH = 8, pH = 11 und schätzen Sie den pIWert!
14. Zeichnen Sie die folgenden Oligopeptide unter Verwendung der im Anhang gegebenen Daten in ihrer bei pH
= 7.0 vorherrschenden Form:
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Phe-Met-Arg
Tryptophanyllysylasparaginsäre
Gln-Ile-His-Thr
15. Berechnen Sie die Konzentrationen aller Ionen und den pH-Wert für
a) 0,2 M Essigsäure
b) 0,1 M Essigsäure plus 0,05 M Natriumacetat
16. Gestalten Sie eine mRNA, die das Oktapeptid Cys-Pro-Ala-Gly-Thr-Glu-Asn-Ser kodiert!
17. Bei biochemischen Experimenten verwendet man häufig die Aminosäure Glycin als Hauptbestandteil eines
Puffers. Die Aminogruppe des Glycins, für die ein pKa von 9.6 gilt, kann entweder in der protonierten Form
(-NH3+) oder als freie Base (-NH2) vorliegen, und zwar aufgrund des reversiblen Gleichgewichts
R-NH3+ → R-NH2 + H+
Bei welchem Bruchteil des Glycins liegt in einer Glycinlösung der Konzentration 0.1 mol L-1 und bei einem
pH = 9.0 die Aminogruppe in der -NH3+-Form vor? Wieviel KOH (5 mol L-1) muss zu 1.0 L einer Glycinlösung
(0.1 mol L-1) mit pH = 9.0 gegeben werden, um diesen auf genau 10.0 zu bringen? Welche zahlenmäßige
Beziehung muss zwischen dem pH-Wert einer Lösung und dem pKa der Aminogruppe des Glycins
herrschen, damit dieses zu 99 % in der –NH3+ Form vorliegt?
18. Jede ionisierbare Gruppe einer Aminosäure kann entweder geladen oder neutral vorliegen. Die elektrische
Ladung der funktionellen Gruppe wird durch das Verhältnis zwischen ihrem pKa-Wert und dem pH-Wert der
Lösung bestimmt. Die Henderson-Hasselbalch-Gleichung beschreibt dieses Verhältnis. Histidin besitzt drei
ionisierbare funktionelle Gruppen. Schreiben Sie die entsprechenden Gleichgewichtsgleichungen für die drei
Ionisationsstufen der Aminosäure und legen Sie für jede den passenden pKa-Wert fest. Welche Nettoladung
trägt das Histidinmolekül in jedem der Ionisierungszustände? Zeichnen Sie die bei den pH-Werten 1, 4, 8 und
12 vorwiegend auftretenden Strukturen der Ionisierungszustände von Histidin auf. Beachten Sie, dass man
den Ionisierungszustand abschätzen kann, indem man jede ionisierbare Gruppe unabhängig von den
anderen behandelt. Geben Sie für jeden pH-Wert an, ob Histidin in einem elektrischen Feld zur Anode oder
zur Kathode wandert.
19. Glycin wird häufig als Puffer verwendet. Für die Herstellung eines 0.1 mol L-1 Glycin-Puffers benötigt man 0.2
mol L-1 Lösungen von Glycinhydrochlorid (HOOC-CH2-NH3+Cl-) und Glycin (-OOC-CH2-NH3+), zwei
kommerziell erhältliche Formen von Glycin. Welche Volumina dieser beiden Lösungen müssen gemischt
werden, um 1 L eines 0.1 mol L-1 Puffers mit einem pH = 2.2 herzustellen?
20. Mischungen von Aminosäuren werden analysiert, indem man zunächst die einzelnen Komponenten der
Mischung durch lonenaustausch-Chromatographie voneinander trennt. Bei Verwendung eines
Kationenaustauscher-Harzes, das Sulfonatgruppen enthält, fließen die Aminosäuren mit unterschiedlichen
Geschwindigkeiten durch die Säule nach unten, weil zwei Faktoren Ihre Bewegung verzögern: (1) ionische
Anziehungskräfte zwischen den -S03-Resten des Säulenharzes und den positiv geladenen funktionellen
Gruppen der Aminosäuren sowie (2) hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Aminosäure-Seitenketten und
dem stark hydrophoben Gerüst des Polystyrol-Harzes. Bestimmen Sie für jedes der aufgeführten
Aminosäure-Paare, welche der beiden Komponenten in einem Puffer von pH = 7.0 zuerst von einer
Ionenaustauscher-Säule eluiert wird:
a) Asp und Lys
b) Arg und Met
c) Glu und Val
d) Gly und Leu
e) Ser und Ala
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21. Die freien OH-Gruppen von 32,4 mg Amylopektin werden komplett methyliert. Nachsaurer Hydrolyse sind
noch 10 µmol 2,3,4,6 Tetramethylglucose enthalten. Welches sind die anderen Produkte? In welcher Menge
kommen Sie vor? Wie hoch ist der Anteil an 1-6 gebundener Glucose?
22. Die Jodzahl (Menge verbrauchten Jods (M = 126,90 g/mol) in mg/g Fett. Ein Mol Jod entspricht 1Mol
Doppelbindungen.) einer Probe Butterfett ist 68. Welche durchschnittliche Anzahl Doppelbindungen kommen
pro Molekül Fett vor, wenn die Verseifungszahl (Menge verbrauchter KOH in mg/g Fett (M = 56,2 g/mol) in
mg/g Fett: Ein Mol KOH entspricht ein Mol hydrolysierter Esterbindungen) 210 beträgt?
23. Peptide können aufgrund ihrer unterschiedlichen Löslichkeit getrennt werden. Die Löslichkeit hängt ab von
der unterschiedlichen Polarität und Ladung der Seitenketten der beteiligten Aminosäuren. Welches
Polypeptid der aufgeführten Paare ist jeweils beim erwähnten pH-Wert löslicher? Lösen Sie die Aufgabe
unter Zuhilfenahme der Zeichnung der Grundstruktur.
a) (Gly)20 und (Glu)20 bei pH = 7,0
b) (Lys-Ala)3 und (Phe-Met)3 bei pH =6,0
c) (Ala-Asp-Gly)5 und (Asn-Ser-His)5 bei pH = 3,0
24. Beschreiben und berechnen Sie die Herstellung von 2 L 0,25M Formiat-Puffer mit einem pH-Wert von 4,5
ausgehend von 1M Ameisensäure und Natriumformiat (HCOONa)! Der pKa von Ameisensäure beträgt 3.75.
25. Die Struktur der Aminosäure Threonin (CH3-CH(OH)-CH(NH3+)-COO-) ist chiral. Wie viele chirale Zentren
hat sie? Zeichnen Sie Enantiomere und gegebenenfalls Diastereomere!
26. Zeigen und benennen Sie die Bestandteile aus denen die abgebildeten Biomoleküle zusammen gesetzt sind
27. Aus den Muskeln eines Kleinsäugers wurde eine Substanz isoliert und charakterisiert. Danach ist der Stoff
aus 40,00% C, 6,71% H und 53,29% O (Elementaranalyse) zusammen gesetzt. Die Molmasse beträgt M =
90,00 g/mol (massenspektrometrisch). Das IR-Spektrum zeigt eine Doppelbindung und schloss ringförmige
Strukturen und Peroxide aus. Das Polarimeter zeigt optische Aktivität an und die wässrige Lösung des
Stoffes eine Säure. Summen- und Strukturformel sind wichtige Molekülmerkmale.
28. Bei 5°C betrug der osmotische Druck einer Proteinlösung (c1 = 5,0 mg/ml)
p1 = 2,86*10-3 atm. Schätzen Sie die Molmasse! Eine zweite Messung bei einer Proteinkonzentration von c2 =
2,5 mg/ml ergab einen osmotischen Druck von
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p2 = 1,37*10-3 atm. Berechnen Sie eine genauere Molmasse aus beiden Messresultaten!
29. Eine Mischung aus den Aminosäuren Arginin, Cystein, Glutaminsäure, Histidin, Leucin, und Serin werden
papierelektrophoretisch getrennt. Welche Wanderungsrichtung nehmen die einzelnen Aminosäuren bei pH =
5,9?
30. Ein Molekül von Amylopektin besitze 1000 Glucoseeinheiten und ist alle 25 Einheiten verzweigt. Wieviel
reduzierende Enden besitzt das Molekül?
31. Welches Polypeptid resultiert aus dem DNA-Strang
5´-TCTGACTATTGAGCTCTCTGGCACATAGCA-3´ ?
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Klausur Biochemie 1
82160
WS 2003/4-I
1. Ein Probe eines Glykogens (verzweigte Polyglucose) aus E. coli wird mit 2ml 1M
Schwefelsäure hydrolysiert, anschließend neutralisiert und auf 10 ml verdünnt. Der
Glucosegehalt in der verdünnten Lösung betrug 2,35 mg/ml. Bestimmen Sie den
Reinheitsgrad des Glykogens?
2. Genau 81,0 mg eines Glykogens mit der Molmasse 3,0* 106 g/mol wurde komplett
methyliert. Mittels Dünnschichtchromatographie wurden genau 62,5 µmol 2,3Dimethylglucose bestimmt. Aus wie vielen Glucosemolekülen besteht das Glykogen
und wie viele davon sind Verzweigungspunkte?
3. 1g einer Olivenölprobe verbrauchte 190 mg KOH bis zur kompletten Verseifung. 680
mg dieses Oliven reagierten mit genau 578 mg J2. Nennen Sie alle Erkenntnisse, die
sich daraus ableiten lassen!
4. Bei 10°C betrug der osmotische Druck einer Proteinlösung (cs = 4mg/ml) 3,05*10-3
atm. Berechnen Sie die Molmasse!
5. Dieselbe Proteinlösung mit der halben Konzentration wie in Aufgabe 4 erzeugte unter
ansonsten gleichen Bedingungen einen osmotischen Druck von 1,40*10-3 atm. Da
sich die Molmasse am genauesten in einer extrem verdünnten Lösung (cs ~ 0 mg/ml)
bestimmen lässt, kann man die Molmasse am besten aus der Messung des osmotischen
Druck bei unterschiedlichen Konzentrationen (hier 2 verschiedenen) durch eine
lineare Regression p/cs = f(cs) bestimmen.
6. Berechnen Sie den pH-Wert einer jeweils 1mM Lösung von
a) Alaninhydrochlorid;
b) isoelektrischem Alanin,
c) dem Natriumsalz des Alanins!
7. Schätzen Sie den isoelektrischen Punkt des Oligopeptids
Arg-Trp-Lys-Pro-Lys-Asp-His
8. In welcher Reihenfolge eluieren die Aminosäuren Glycin, Asparaginsäure, Histidin,
Tyrosin bei pH = 3,3 von einer Dowex-50 Kationenaustauschersäule?