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Communications
Biozentrum, University of
21.03.2014
Basel
Klingelbergstrasse 50/70
CH-4056 Basel / Switzerland
Email: communicationsbiozentrum-at-unibas.ch
Gestresste Hefe lagert Protein ein
Einzellige Lebewesen wie beispielsweise Hefepilze sind äusseren
Einflüssen besonders stark ausgesetzt. Sie müssen daher schnell
und adäquat auf Stress reagieren können. Welche Rolle PrionenProteine dabei spielen könnten, das beschreibt Prof. Anne Spang,
Professorin am Biozentrum der Universität Basel, nun in ihrer
aktuellen Publikation in «Cell Reports». Sie fand heraus, dass
eine prionenartige Region im Membranprotein Pin2 dessen
Transport zur Zellmembran steuert und es bei Stress im
Zellinneren zurückhält.
Bei Prionen denken die meisten an Rinderwahn
Lokalisation von Pin2 in normalen
(links) und gestressten (rechts)
Hefezellen. Pin2 (grün) wird bei
Stress in die Zelle aufgenommen
und zum Trans-Golgi-Netzwerk
(magenta) transportiert.
Überlappende Färbung von grün
und magenta ergibt weiss.
(BSE), Scrapie oder die Creutzfeld-JakobKrankheit. Doch Prion-Proteine haben zwei
Gesichter. Sie können als krankmachende,
aber auch als normale Variante mit
physiologischen Funktionen vorliegen. Anne
Spang, Professorin am Biozentrum der
Universität Basel, konnte in der Bäckerhefe
nun erstmals aufklären, wie genau ein solches
Prionähnliches-Protein in der Zelle
transportiert wird und wie es seinen Transport
selbst steuert.
Prionen-Domäne reguliert Proteintransport
Während der Zellteilung herrscht reger Verkehr zwischen Mutter- und
Tochterzelle. Die Proteine werden zunächst sortiert, dann in Vesikeln
verpackt und anschliessend spezifisch in Richtung Tochterzelle
transportiert. Spang und ihr Team entdeckte nun, dass das Prionenähnliche Protein Pin2 ständig zwischen der neu entstehenden
Zellmembran und internen Zellstrukturen zirkuliert. Eine spezifische
Region des Proteins, die Prionen-Domäne, reguliert dabei den Transport
von Pin2 in der Zelle und sorgt dafür, dass es bei Stress sehr schnell ins
Innere aufgenommen und dort zurückgehalten werden kann.
«Unter normalen Wachstumsbedingungen wird Pin2 kontinuierlich in
kleinen Mengen zur Zellmembran befördert und wieder in die Zelle
aufgenommen,» so Spang. «Bei Stress hingegen wird der Weg zur
Einbahnstrasse. Pin2 bildet mit Hilfe der Prionen-ähnlichen Domäne sehr
stabile Proteinkomplexe. Wir vermuten, dass diese Pin2-Komplexe
entweder aufgrund ihrer Grösse nicht befördert werden können oder das
Signal für den Transport verdeckt wird.» Sobald sich die
Umweltbedingungen normalisieren, erscheint auch Pin2 wieder spezifisch
auf der Oberfläche der Tochterzelle. Möglicherweise fungiert Pin2 als eine
Art Stress-Sensor.
Zellen können schneller reagieren
Prionen oder auch Proteine mit solchen prionenartigen Regionen sind im
Weitere Informationen
Research group Anne
Spang
Tierreich keine Seltenheit. Je nach Organismus gehören 0,3 bis 2 Prozent
der zellulären Proteine dieser Gruppe an. Doch welche physiologische
Bedeutung könnte die Einlagerung von Pin2 und ähnlichen Proteinen
haben? Pin2 kann bei Stress ziemlich lange, mindestens 16 Stunden,
eingelagert und, sobald sich die Bedingungen normalisieren, innerhalb
von fünf Minuten mobilisiert werden. Durch den Wegfall der recht zeitund energieaufwändigen Neusynthese von Proteinen sowie interner
Transportschritte, können die Zellen so ziemlich schnell und adäquat auf
sich ändernde Umweltbedingungen reagieren.
Originalartikel:
Alicja M. Ritz, Mark Trautwein, Franziska Grassinger, and Anne Spang.
The prion-like domain in the exomer-dependent cargo Pin2 serves as a
trans-Golgi retention motif. Cell Reports; Published online 20 March 2014.
Kontakt: Kommunikation, Katrin Bühler