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2.1 Peptidbindung
2
Peptide
Fragen in den letzten 10 Examen: 8
Peptide entstehen durch Knüpfung von Peptidbindungen zwischen Aminosäuren. Sind auf
diese Weise bis zu zehn Aminosäuren miteinander verbunden, spricht man von Oligopeptiden, zwischen zehn und 100 Aminosäuren
von Polypeptiden und ab 100 Aminosäuren
von Proteinen. Während die Proteine und Enzyme in den Kapiteln 3 und 4 besprochen werden, befasst sich dieser Abschnitt also mit der
Struktur und Funktion der prüfungsrelevanten
kleineren Peptide.
Die durch Peptidbindungen miteinander verknüpften α-C-Atome bilden das Rückgrat des
Proteins, aus dem die Seitenketten wie kleine
Ästchen hervorstehen und dem Protein seine charakteristischen Eigenschaften verleihen.
2.1
Peptidbindung
Reagieren die Aminogruppe einer Aminosäure
und die Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure unter Abspaltung von Wasser miteinander, entsteht eine Peptidbindung. Das Reaktionsgleichgewicht liegt dabei auf der linken
Seite (Seite der Edukte), sodass der Aufbau
der Peptidbindung – z. B. in der Translation –
nur unter Energieaufwand möglich ist. Die hydrolytische Spaltung der Peptidbindung läuft
dagegen freiwillig ab (enzymkatalysiert). Die
Verknüpfung der Peptidbindung erfolgt am Ribosom durch Verbindung der freien NH2 Gruppe von Aminosäure 2 mit der veresterten Carboxylgruppe von Aminosäure 1.
In dieser Abfolge von Aminosäuren (Sequenz
= Primärstruktur, s. a. 3.2.1, S. 45), die durch
Peptidbindungen miteinander verknüpft sind,
verfügt die erste Aminosäure der Polypeptidkette noch über ihre vollständige Aminogruppe (NH2), da diese nicht an einer Peptidbindung
beteiligt ist. Man bezeichnet dieses Ende der
Kette als das N-terminale Ende. Analog dazu
besitzt die letzte Aminosäure noch die vollständige Carboxylgruppe (COOH). Dieses Ende
heißt deshalb C-terminales Ende.
Durch Spaltung unter Wasseraufnahme (Hy­
drolyse) lässt sich die Peptidbindung zwischen
den Aminosäuren (durch Peptidasen) wieder
spalten. Ein Beispiel hierfür sind Serinproteasen, die mit ihrer OH-Gruppe das C-Atom der
zu spaltenden Peptidbindung angreift (nukleophil).
Da die Atome, die an der Peptidbindung beteiligt sind, in einer Ebene liegen, ist die Peptidbindung NICHT frei drehbar. Ursache hierfür
ist eine Elektronenverschiebung: Die Elektronen wandern vom Stickstoff weg und zur C-NBindung hin, wodurch die Peptidbindung den
Charakter einer partiellen Doppelbindung er-
2
C-terminales Ende
O
C
H 3N
+
C
H
O–
H
H
+
N
H
COO–
C
R2
R1
H2O
H
H 2O
H 3N
+
O
H
COO–
C
N
C
C
H
H
R2
R1
N-terminales Ende
AS 1
Abb. 50: Peptidbindung
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AS 2
Peptid
medi-learn.de/6-bc2-50­
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