6-Enzyme & Katalyse

Inhaltsverzeichnis - Kapitel
1. Einleitung: Die Chemie des Lebens
2. Kohlenhydrate
3. Lipide und Membranen
4.  Nukleinsäuren
5. Aminosäuren und Proteine
6. Enzyme und Katalyse 7. Vitamine & Kofaktoren
8.  Stoffwechsel I: Kohlenhydratstoffwechsel
9. Stoffwechsel II: Citratcyclus & oxidative Phosphorylierung
10.Stoffwechsel III: β-Oxidation & Aminosäureabbau
11.Stoffwechselphysiologie & Ernährungsbiochemie
1
2
1
Warum ist Enzymkatalyse notwendig?
Enzyme & Katalyse
Die notwendigen chemischen Reaktionen sind zu langsam:
Enzyme beschleunigen biochemische Reaktionen, indem sie die
Aktivierungsenergie herabsetzen, die für eine Stoffumsetzung
überwunden werden muss. Enzymatische Umsetzungen sind
reversibel, d. h. die Produkte können wieder in die Ausgangsstoffe
umgewandelt werden.
Enzyme führen Spezifität in die chemischen Reaktionen ein:
Enzyme haben hohe Substrat- und Reaktionsspezifität ->
unter zahlreichen Stoffen wählen sie nur die passenden Substrate aus
und katalysieren genau eine von vielen Reaktionen, die möglich
wären.
Ein Biologe ohne enzymkinetische
Grundkenntnisse
ist wie ein Haus ohne Fundament...
Leopold Flohé © (2000)
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Wie katalysieren Enzyme chemische Reaktionen?
Enzyme & Katalyse
•  Theoretisches Konzept: Die Theorie des Übergangszustandes (ÜZ)
Während einer chemischen Reaktion wird immer ein Stadium höherer Energie
(= Übergangszustand) durchlaufen (z.B. für Änderung von Bindungswinkel, Bindungslängen).
Die Aktivierungsenergie ist die benötigte Energie zum Erreichen des Übergangszustands.
Wenn diese Energiebarriere überwunden ist, reagiert das Molekül spontan weiter zum Produkt.
ENZYME SENKEN DIE AKTIVIERUNGSENERGIE!
•  Molekulare Mechanismen der Enzymkatalyse:
> Säure-Base-Katalyse
> Kovalente Katalyse
> Metallionen-Katalyse
> Elektrostatische Faktoren (z.B. bevorzugte Bindung des ÜZ)
> Herstellung von Nähe und korrekter Orientierung
(Bindung der Substrate in passender Orientierung und Konformation ->
Erhöhung der Reaktions-v durch Stabilisierung günstiger MolekülKonformationen für die Reaktion)
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Alkoholische Gärung: Entdeckung der Enzymkatalyse
Enzyme & Katalyse
Die alkoholische Gärung („Fermentation“) wurde
vermutlich zu Beginn des Neolithikums vor ca.
10000 Jahren entdeckt (Beginn von Siedlungen
und Landwirtschaft) -> darum: altes Wort für
Enzyme = Fermente
Es werden beobachtet:
-  Transformation einer zuckerhaltigen Flüssigkeit
in ein alkoholhaltiges Getränk
- Aufsteigen von Blasen
- Hitzeentwicklung
-  Ausbildung einer trüben Suspension, die einen
feinen Bodensatz bildet
Darstellung aus dem alten Ägypten
über die Zubereitung eines
alkoholischen Getränks
Alkoholische Gärung: biochemischer Prozess, bei dem Kohlenhydrate (v.a. Glukose)
unter anoxischen Bedingungen zu Ethanol und CO2 abgebaut werden:
C6H12O6 -> 2 C2H5OH + 2 CO2
5
Aristoteles: Teleologie und Vitalismus
Enzyme & Katalyse
Teleologie
"Nichts geschieht zufällig, sondern alles aus einem Grunde und mit Notwendigkeit.“
Jedes natürliche Ding hat ein festgelegtes Ziel, welches es zu erreichen gilt. So ist es die
Tendenz einer Eichel zu einem Eichenbaum zu werden.
Auf zuckerhaltige Flüssigkeiten angewendet könnte man sagen, dass diese durch
Fermentation ihrem natürlichen vorherbestimmten Ziel zustreben.
Vitalismus
Vitalismus (lat.: vita „Leben“): Lehre, die als Grundlage alles Lebendigen eine Lebenskraft
(lat. vis visa) annimmt (Wesensunterschied zwischen Organischem und Anorganischem).
-> dieser Reifungsprozess zuckerhaltiger Flüssigkeiten ist quasi unter der Kontrolle einer
inneren treibenden Kraft. Obwohl diese Kraft immateriell ist, macht sie den eigentlichen Kern
des Lebens aus.
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3
Alchemie: Die Suche nach der Lebenskraft
Enzyme & Katalyse
Alchemie:
- alter Zweig der Naturphilosophie bis zum 17./18. Jh
-  Glaube: alle chemischen Elementen können ineinander umgewandelt werden (Transmutation)
- Überzeugung: alle Stoffe sind aus Eigenschaften und Prinzipien („quinta essentia“) aufgebaut
D.h.: Die vier Elemente Feuer, Erde, Wasser und
Luft werden quasi durch die Quinta essentia
erweitert, welche die Lebenskraft in Lebewesen
repräsentiert.
Diese wurde als immateriell und daher als flüchtig
angenommen.
heiss
Feuer
Luft
nass
trocken
Quinta Erde
essentia
Wasser
kalt
Ende des 12. Jahrhundert gelang es durch Destillation eine
flüchtige Verbindung aufzufangen (aqua ardens =
„brennendes Wasser“).
Diese Substanz wurde als die isolierte Quinta essentia
angesehen („spirits“, eau de vie).
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Die Rolle der Hefe bei der Gärung
Enzyme & Katalyse
Eine Serie von Fehlgärungen in der Weinindustrie veranlasste Pasteur die Gärungssedimente unter dem Mikroskop anzuschauen:
erfolgreich: Hefe
fehlgeschlagen: Bakterien
 Dies bestätigte zunächst die Vermutung, dass die
Gärung ein von der lebenden Zelle abhängiger
Prozess sei und widerlegte zumindest das etablierte
Konzept eines ausschließlich chemischen Prozesses.
Louis Pasteur (1822-1895)
8
4
Isolierung der „Gärungsfermente“
Enzyme & Katalyse
Die Buchners konnten schließlich
zeigen, dass ein zellfreier Hefeextrakt
zuckerhaltige Flüssigkeiten zu Ethanol
„vergärt“.
Hans (1850-1902) and Eduard (1860-1917) Buchner
Damit war bewiesen, dass die Gärung nicht auf der „Lebenskraft“ der Hefe beruht, das
heißt NICHT an die Lebenstätigkeit von Organismen gebunden ist, sondern auf einen
chemischen Prozess in lebenden Organismen. Die dafür verantwortlichen isolierbaren
Stoffe nannte man Fermente, später Enzyme. (ENZYM bedeutet „in der Hefe“).
9
„Geburtsstunde“ der Biochemie
Enzyme & Katalyse
Alle notwendigen (biochemischen) Lebensprozesse werden durch
Fermente (Enzyme) in den jeweiligen Organismen
beschleunigt, reguliert und koordiniert.
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5
Aus was bestehen Enzyme?
Enzyme & Katalyse
SUMNER und seine Mitarbeiter (1930)
reinigten ein Protein (Urease) durch
Kristallisation:
James B. Sumner (right), (1887-1955)
Die in Puffer aufgelösten Kristalle zeigten
wiederum enzymatische Aktivität (Urease) !
Die Urease (eine Amidase) ist das Enzym, das Harnstoff in Kohlenstoffdioxid und Ammoniak spaltet:
Urease
O
NH2
C
NH2
H2O
2NH3
CO 2
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Wie erkennt das Enzym ein Substrat?
Enzyme & Katalyse
Das Enzym Invertase spaltet Saccharose in seine Bestandteile: Glukose und Fruktose
Emil Fischer beobachtete, dass die Invertase auch einfache
Glykoside spaltet, jedoch nur das α- und nicht das βkonfigurierte Glykosid:
HO
H
H OH
H O
H O
HO
HO
H
H
H
OH
O
CH3
methyl-glucose (α-configuration)
HO
HO
H
H
O
OH
H
CH 3
Emil Fischer
(1852-1919)
methyl-glucose (β-configuration)
Fischer ist demnach der Begründer des „Schlüssel-Schloss-Prinzips:
-> zwei oder mehrere komplementären Strukturen müssen räumlich zueinander passen,
um eine bestimmte biologische Funktion erfüllen zu können!
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Fischers „Schlüssel-Schloss-Prinzip“
Enzyme & Katalyse
„Das Enzym kann ein Substrat nur dann chemisch umsetzen,
wenn es in eine Tasche des Enzyms passt,
ähnlich einem Schlüssel in ein Schloss“
Das Enzym besitzt eine vorgebildete Bindungsstelle
komplementär zur Struktur des Substrats!
-> dies ist der Grund für die hohe Substratspezifität von Enzymen!
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Substratabhängigkeit
Enzyme & Katalyse
Brown und Henri untersuchten die
Substratabhängigkeit von Enzymkatalysierten Reaktionen.
Sie erkannten, dass bei hoher
Substratkonzentration eine Maximalgeschwindigkeit (Vmax) erreicht
wird.
Sättigungshyperbel
Adrian Brown
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7
Substratabhängigkeit
Enzyme & Katalyse
Michaelis-Menten-Theorie (MM-Theorie):
Zusammenhang zwischen der Reaktionsgeschwindigkeit v einer Enzymreaktion sowie der
Enzym- und Substratkonzentration [E0] und [S].
 mit steigender Substratkonzentration steigt die Reaktionsgeschwindigkeit
vMax * [S]
=v
Km (Michaeliskonstante)
KM + [S]
Beispiel:
Km sehr niedrig: Enzym erreicht schon bei niedriger Substratkonzentration seine vMax -> sehr effizient
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Reaktionsgeschwindigkeit und Enzymaktivität
Enzyme & Katalyse
Reaktionsgeschwindigkeit:
•  Maß für die Änderung der Substratkonzentration mit der Zeit
•  beschreibt die Stoffmenge an Substrat, die in einem bestimmten Reaktionsvolumen pro
Zeit umgesetzt wird
•  Einheit: mol/(L·s)
•  Hängt v.a. ab von:
Reaktionsbedingungen (Temperatur, Salzkonzentration und pH-Wert der Lösung)
Konzentrationen an Enzym, Substrat und Produkt
Enzymaktivität:
•  beschreibt wie viel aktives Enzym sich in einer Enzym-Präparation befindet
•  Einheiten: Unit (U) und Katal (kat)
•  1 U Enzym = 1 µmol Substratumsatz / min
 Enzymaktivität ist PROPORTIONAL zur Reaktionsgeschwindigkeit!
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Die Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes
Enzyme & Katalyse
Das Enzym bildet mit dem Substrat einen Komplex (siehe Schlüssel-Schloss-Prinzip),
in dem die Reaktion zu dem/den Produkt/Produkten erfolgt:
Bindung
E + S
Reaktion
E-S
Enzym + Substrat
Enzym-Substrat
Komplex
Dissoziation E-P
E + P
Enzym-Produkt
Komplex
Enzym + Produkt
Schematische Darstellung einer Enzym-katalysierten Reaktion
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Enzyme besitzen ein aktives Zentrum
Enzyme & Katalyse
Bindetasche für das Substrat
Ort an dem die chemische
Umsetzung stattfindet
(aktives Zentrum, katalytisches Zentrum)
Das aktive Zentrum besteht aus Teilen der
Polypeptidkette oder reaktiven NichtProtein-Anteilen (Cofaktoren, prosthetische
Gruppen) und bedingt eine Spezifität der
enzymatischen Katalyse.
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Substratbindung
Enzyme & Katalyse
•  Das Substrat wird über spezifische Interaktionen an das Enzym gebunden!
•  Dabei spielen nicht-kovalente Wechselwirkungen (Wasserstoffbrücken, ionische und
van-der-Waals WW) zwischen Teilen des Enzyms und des Substrats eine Rolle.
•  Die Bindung des Enzyms muss stark genug sein, um das Substrat zu binden, jedoch
nicht zu stark, da noch eine Reaktion stattfinden muss.
•  Wichtig ist eine noch stärkere Bindung des Übergangszustandes und damit dessen
Stabilisierung.
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Induzierter „Fit“
Enzyme & Katalyse
•  Erweiterung des Schlüssel-Schloss-Prinzips:
Bindung des Substrates an das Enzym induziert eine Änderungen in der
Struktur des aktiven Zentrums, die dann erst eine Katalyse ermöglichen.
•  Dieser Mechanismus ist besonders wichtig, wenn Wassermoleküle die
Reaktion „stören“ und daher - bevor die Reaktion eintreten kann ausgeschlossen werden müssen.
•  1958 von Daniel E. Koshland postuliert
Konformationsänderung der Hexokinase nach Bindung von Glukose
http://www.stolaf.edu/people/giannini/flashanimat/enzymes/enzyme.swf
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Induzierter „Fit“ in der Enzymkatalyse: Beispiel
Enzyme & Katalyse
MurA: UDP-N-Acetylglucosamine Enolpyruvyl Transferase
Das Enzym MurA katalysiert den ersten Reaktionsschritt in der Biosynthese des
Zellwandbestandteils Murein (Peptidoglykan). Dabei wird die Enolpyruvyl-Gruppe von
Phosphoenolpyruvat (PEP) auf die 3'-OH Gruppe von UDP-N-acetylglucosamin übertragen und
anorganisches Phosphat (Pi) gebildet.
CH2
Phosphoenolpyruvat, PEP
HO
H
HO
-2O
O H
COOH
3PO
MurA
OH
OH
H
H
HN
O
C
UDP O
H
CH3
H
O H
Pi
H
H
HN
O
C
UDP O
H
CH3
UDP-N-acetylglucosamin
OH
O
CH2
COOH
UDP-N-acetylenolpyruvylglucosamin
Ausschluss von Wasser erforderlich, da PEP sonst hydrolysiert also von Wasser zersetzt - wird!
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Substrat induziert das Schließen des aktiven Zentrums
Enzyme & Katalyse
C115
Substratbindung
R120
K22
MurA in der „offenen“ Konformation:
MurA in der geschlossenen Konformation:
Substrat hat Zugang zur Bindetasche
Bindung des Substrates induziert das Schließen des
aktiven Zentrums
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Die Theorie des Übergangszustands
Enzyme & Katalyse
•  Der Übergangszustand (ÜZ -> X‡) ist
die energiereichste und daher instabilste
Struktur auf den Reaktionskoordinaten.
•  ΔG‡ ist die Aktivierungsenergie, die
den Substraten A + B zugeführt
werden muss, um den ÜZ zu erhalten
•  Im gegebenen Beispiel „verliert“ das
System Energie, d.h. die Reaktion ist
exergonisch (spontan)
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Enzyme stabilisieren den Übergangszustand
Enzyme & Katalyse
Katalysatoren erniedrigen die Aktivierungsenergie der chemischen Reaktion
und beschleunigen daher die Reaktionsraten:
Die Beschleunigung der Rate kann
bis zu 1017-fach betragen!
Der
Beschleunigungsfaktor
ist
spezifisch für ein Enzym und hängt
von der Natur der chemischen
Reaktion ab.
Der Katalysator verändert NICHT
die
Lage
des
chemischen
Gleichgewichts!
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12
Enzyme stabilisieren gezielt den Übergangszustand
Enzyme & Katalyse
Entscheidend für die Katalyse ist nicht die Bindung des Substrates,
sondern die Stabilisierung des ÜZ!
Die stabilisierenden Wechselwirkungen mit dem ÜZ, wie z.B. H-Brücken,
sind entscheidend für die Erniedrigung des Aktivierungsberges
und damit der Reaktionsbeschleunigung!
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Beschleunigung durch Enzyme
Enzyme & Katalyse
Ein paar Definitionen:
kcat = Wechselzahl oder turnover number (auf Enzymmenge bezogen)
Als Wechselzahl eines Enzyms bezeichnet man die Anzahl von Substratmolekülen, die - bei
vollständiger Sättigung des Enzyms mit Substrat - pro Zeiteinheit in das Produkt umgewandelt
werden.
Einheit:
µmol_Substrat/(µmol_Enzym * sec) = 1/sec
kUncat = für unkatalysierte Reaktion
Kcat/kuncat = Beschleunigungsrate
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13
Beschleunigung durch Enzyme
Enzyme & Katalyse
Enzym-katalysierte Reaktionen laufen bis zu 1017-mal schneller ab
als die unkatalysierte Reaktion!
Enzyme Sweet potato b-amylase
Orotidine 5’-phosphate decarboxylase
Fumarase
Mandelate racemase
Staphylococcal nuclease
Carboxypeptidase B
AMP nucleosidase
Adenosine deaminase
Ascites tumor dipeptidase
Cytidine deaminase
Ketosteroid isomerase
Phosphotriesterase
Triosephosphate isomerase
Carbonic anhydrase
Chorismate mutase
Cyclophilin (rotamase)
kcat/kuncat
7.2 x 1017
1.4 x 1017
3.5 x 1015
1.7 x 1015
5.6 x 1014
1.3 x 1013
6.0 x 1012
2.1 x 1012
1.2 x 1012
1.2 x 1012
3.9 x 1011
2.8 x 1011
1.0 x 109
7.7 x 109
1.9 x 106
4.6 x 105
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Molekulare Mechanismus der Enzymkatalyse
Enzyme & Katalyse
1. ★ Säure-Base Katalyse:
RNAase
2. ✜ Kovalente Katalyse:
Serin-Proteasen
3.  Metall-Katalyse:
Carboanhydrase
28
14
1.★ SÄURE-BASE-KATALYSE
Enzyme & Katalyse
• 
Eine Reaktion wird als Säure-katalysiert bezeichnet, wenn durch die Bereitstellung
eines Protons die freie Energie des Übergangszustands erniedrigt und damit die
Reaktionsrate erhöht wird (SUBSTRAT WIRD PROTONIERT DURCH EIN PROTON DES
ENZYMAT. AKTIVEN RESTS).
• 
Eine Reaktion wird als Basen-katalysiert bezeichnet, wenn durch die Aufnahme
eines Protons die freie Energie des Übergangszustands erniedrigt und damit die
Reaktionsrate erhöht wird (SUBSTRAT WIRD DEPROTONIERT UND GIBT DAS PROTON AN
DEN DEPROTONIERTEN AKTIVEN REST DES ENZYMS AB).
• 
Treten beide Prozesse während der Reaktion auf, spricht man von einem SäureBasen-katalysierten Prozess.
Merkmale:
•  Enzyme ohne weitere Cofaktoren
• His, Asp, Glu häufig im aktiven Zentrum
• Hydrolasen, Hydratasen, Dehydratasen
• Epimerisierungen, Tautomerisierungen (Keto-Enol-Tautomerie)
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1.★ Säure oder Basen-katalysierte Umlagerung
Enzyme & Katalyse
 Keto-Enol-Tautomerie:
ENOL-FORM
KETO-FORM
R
R
R
unkatalysiert
H
C
H2
O
H 2C
O
H 2C
OH
H
R
R
R
Säuren-katalysiert
Acid
H
C
H2
O
H 2C
H-Acid
O
H
H
H 2C
OH
H
Acid
Basen-katalysiert
R
Base
R
R
HBase
H
C
H2
O
H 2C
H
O
H
H 2C
OH
Base
Übergangszustand
30
15
1. ★ RNAase A
Enzyme & Katalyse
Base
Histidin!
His 12
Säure
Die RNase A hydrolysiert einzelsträngige RNA-Ketten
mittels
Säure-Basen-Katalyse
(2-step-hydolysis,
intermediate).
RNase A kommt u.a. im Schweiß vor, wo sie auch RNA-Viren
hydolysieren kann, bevor diese in den Körper eindringen
können.
31
1. ★ RNAase A
Enzyme & Katalyse
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16
2. ✜ KOVALENTE KATALYSE: NUKLEOPHILE KATALYS.
Enzyme & Katalyse
Bei der kovalenten Katalyse wird während der Reaktion eine kovalente Bindung
zwischen dem Enzym und dem Substrat hergestellt. Dies führt zur Beschleunigung
der Reaktion!
Folgende Seitenketten können für die kovalente Katalyse eingesetzt werden:
•  Serin:
•  Cystein:
•  Histidin:
•  Aspartat & Glutamate:
•  Lysin:
Hydroxylgruppe (siehe Beispiel)
Thiolgruppe
Imidazolring
Carboxylgruppe
Aminogruppe
Außerdem können Enzyme Coenzyme heranziehen, wie z. B. Pyridoxalphosphat,
Thiaminpyrophosphat oder Biotin (organischen Verbindungen aus Vitaminen, Kap. 7).
Merkmale:
• Lys, Ser
•  Cofaktoren (TPP, PP, Biotin ...)
• Transferasen
• Carboxylierungen, Decarboxylierungen
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2. ✜ Katalytische „Triade“ in Proteasen
Enzyme & Katalyse
Katalytische Triade:
•  spezielle Anordnung von drei Aminosäuren im aktiven Zentrum
•  in Serinproteasen aus Aspartat, Histidin und Serin
•  über H-Brücken verbunden
Ser19
5
His5
7
Asp10
2
34
17
2. ✜ Kovalente Katalyse in Serin-Proteasen
Enzyme & Katalyse
Kovalente Bindung
35
2. ✜ Kovalente Katalyse in Serin-Proteasen
Enzyme & Katalyse
Serinproteinasen = Endopeptidasen: hydrolytische Spaltung von Peptidbindungen
1.  Ausbildung eines Enzym-Substrat-Komplex; dann nukleophiler Angriff des Sauerstoffs
von Serin auf den Carbonyl-C der Peptidbindung unter Ausbildung einer kovalenten
Tetraeder-Zwischenstufe. Dabei wird H aus der H-Brücke zum Histidin übertragen.
36
18
2. ✜ Kovalente Katalyse in Serin-Proteasen
Enzyme & Katalyse
2.  Im zweiten Schritt dient der gerade übertragene H zur Protonierung des PeptidStickstoffs -> Peptidbindung gespalten (N-Terminus diffundiert weg und wird durch
H2O ersetzt). Das H2O bildet eine H-Brücke zum Histidin-Rest. Dadurch kommt es zum
nukleophilen Angriff des Wasser-O auf den seringebundenen Carbonyl-C des
Peptidrests.
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2. ✜ Kovalente Katalyse in Serin-Proteasen
Enzyme & Katalyse
3.  Im letzten Schritt erfolgt die Ausbildung der ursprünglichen H-Brücke zwischen Serin
und Histidin. Die kovalente Bindung zum Substrat wird dabei gespalten (der freie CTerminus des gespaltenen Peptids diffundiert weg).
38
19
2. ✜ Stabilisierung des ÜZ in Serin-Proteasen
Enzyme & Katalyse
Bevorzugte Bindung des ÜZ:
2 zusätzliche Wasserstoffbrücken entstehen im sogenannten „Oxyanion Loch“ bei
der Ausbildung des tetraedischen ÜZs:
Der nukleophile Angriff des Sauerstoff-Atoms von Serin195 ermöglicht die Positionierung des
Carbonyl-Sauerstoffes (Oxyanion) im sogenannten „Oxyanion Loch“ -> dort bindet es an die
Amino-Gruppen des Gly und Ser. Dadurch verzerrt sich die Konformation des Substrates und
ermöglicht eine Wasserstoff-Brückenbindung der Peptid-NH-Gruppe mit Gly193.
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3.  KATALYSE DURCH METALL-IONEN
Enzyme & Katalyse
Etwa ⅓ aller Enzyme benötigen ein Metall für ihre Aktivität!
1. 
Metallo-Enzyme:
besitzen fest gebundene Metalle, hauptsächlich aus der 1. Übergangsreihe,
wie z. B. Eisen, Kupfer, Mangan und Kobalt
2.
Metallionen-aktivierte Enzyme:
binden Metallionen locker; es kommen hauptsächlich Alkali und
Erdalkalimetalle vor, wie z. B. Natrium, Kalium, Magnesium und Calcium
Mechanismus:
• Bindung des Substrates
• Redoxreaktion
• elektrostatischer Ausgleich negativer Ladungen
40
20
3.  Die Funktion von Metallen in der Katalyse
Enzyme & Katalyse
•  binden an das Substrat und stellen eine für die Katalyse erforderliche
korrekte Orientierung her
•  vermitteln Oxidations-Reduktionsprozesse (Redox) durch Wechsel des
Oxidationszustands
•  Stabilisierung und Abschirmung von negativen Ladungen, die während
des katalytischen Prozesses auftreten
41
3.  Elektrostatische Stabilisierung durch Metallionen
Enzyme & Katalyse
Men+
Decarboxylierung von Oxalacetat:
O
C
Oxalacetate (-dimethyl)
O
CH3
C
C
O
Das gebundene Metallion stabilisiert
O
der Decarboxylierung auftritt!
O
O
CH3
CO2
Men+
die negative Ladung, die während
O
C
O
C
C
CH3
C
CH3
H
O
O
C
Pyruvate (-dimethyl)
O
C
CH3
CH
CH3
+
Men+
42
21
3.  Metallionen in der Enzymkatalyse
Enzyme & Katalyse
Carboanhydrasen-Enzyme katalysieren die Hydratisierung von Kohlenstoffdioxid
(CO2) zu Kohlensäure (= Hydrogencarbonat) und umgekehrt.
Kohlenstoffdioxid lässt sich im Körper leichter als Hydrogencarbonat transportieren, und
der pH-Wert des Blutplasmas und der Magensäure werden so geregelt.
Reaktion der Carboanhydrase:
CO2 + H2O
HCO3- + H+
Aktivzentrum der Carboanhydrase
43
3.  Metallionen in der Enzymkatalyse
Enzyme & Katalyse
Das Zinkion Zn(II) im Aktivzentrum aktiviert
das H2O-Molekül durch Deprotonierung. Das
Hydroxylion greift dann das CO2 an & setzt
es zu Carbonat um.
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22
Enzymklassifikation nach Reaktionstyp
Enzyme & Katalyse
Gruppe
Typ der katalysierten Reaktion
1. 
Oxidoreductasen
Oxidationen/Reduktionen
2. 
Transferasen
Transfer von funktionellen Gruppen
3. 
Hydrolasen
Hydrolyse
4. 
Lyasen
Eliminierungen
5. 
Isomerasen
Isomerisierungen
6. 
Ligasen
Bildung einer kovalenten Bindung unter
ATP-Verbrauch
45
Merkmale der Enzymkatalyse
Enzyme & Katalyse
•  Enzym beeinflusst die Reaktionsraten, aber nicht das chemische Gleichgewicht
der Reaktion
•  Das Enzym wird während der Reaktion nicht verändert
•  Enzyme „arbeiten“ unter milden (physiologischen) Bedingungen
(Temperatur, Druck, pH)
•  Enzyme sind sehr spezifisch für ihr Substrat
•  Enzyme sind unter „metabolischer Kontrolle“
46
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