3 Proteine 46 - Medi

3 Proteine
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parallel
Bestimmte Aminosäuren stören die Ausbildung einer α-Helix-Struktur. Besondere Bedeutung hierbei hat die heterozyklische Aminosäure Prolin, da deren Aminostickstoff Teil
eines Ringes ist und sie so keine Wasserstoffatome zur Ausbildung einer Peptidbindung besitzt (s. heterozyklische Aminosäuren, S. 10).
Beim Einbau von Prolin in eine Aminosäuresequenz kommt es daher zum Abknicken der
Peptid-Kette.
Übrigens …
–– Die α-Helix kommt in fast allen Proteinen mit unterschiedlichen Anteilen vor. Besonders ausgeprägt findet sich die α-Helix in Haut, Haaren,
Nägeln und Wolle.
–– Die α-Helices, die vorwiegend aus
hydrophoben Aminosäuren bestehen, spielen eine bedeutende Rolle
bei der Verankerung von Proteinen
in Biomembranen.
Kollagen: Eine besondere Helixform findet man
im wichtigsten fibrillären Protein des Bindegewebes, dem Kollagen. Anders als im übrigen
Körper, in dem die Helices meist rechtsgängig sind, besteht das Kollagen aus drei linksgängigen α-Helices, die zu einer rechtsgängigen Superhelix umeinander verdreht sind. Die
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Abb. 65 b: ­β-Faltblatt
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medi-learn.de/6-bc2-65b­
Aminosäurenzusammensetzung der α-Helices
des Kollagens ist recht eintönig und besteht zu
–– 1/3 aus Glycin,
–– 1/3 aus Prolin und Hydroxyprolin,
–– 1/3 aus anderen Aminosäuren, unter anderem Hydroxylysin (s. 1.6.7, S. 32).
β-Faltblatt
Beim β-Faltblatt führt die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen zwei verschiedenen Polypeptidketten (Primärstrukturen)
oder zwischen verschiedenen Abschnitten innerhalb einer Polypeptidkette zu einer Zickzackform. Die Seitenketten ragen beim β-Faltblatt –
genau wie bei der α-Helix – nach außen.
Wenn die beiden an der Faltblattstruktur beteiligten Peptidketten dieselbe Richtung bezogen
auf das Amino- (N-Terminus) und Carboxylende (C-Terminus) haben, spricht man von parallelem, bei entgegengesetzter Richtung von
antiparallelem Faltblatt.
Einen besonders hohen Anteil an β-FaltblattSträngen besitzt die konstante Domäne der
IgG-Antikörper. Daneben kommt das β-Faltblatt
vor allem auch im β-Keratin und in Seide vor.