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07.05.2002 Aufbau von Proteinen Zusammensetzung Aus verschiedenen Aminosäuren lassen sich verschiedene Peptide zusammensetzen. Dabei gibt es eine unermesslich große Zahl von Kombinationsmöglichkeiten. Bei 20 verschiedenen Aminosäuren und 100 Aminosäuren in einem Peptid, oder auch Protein, lassen sich rein rechnerisch verschiedene Peptide bilden. Primärstruktur Die Primärstruktur bestimmt, in welcher Reihenfolge welche Aminosäuren in einer Peptidkette zusammengehängt sind, die Aminosäuresequenz. Die Aminosäuren sind durch Peptidbindungen (-CO-N-C-) miteinander verbunden. Sekundärstruktur Die Peptidketten wiederum können sich räumlich anordnen und verbinden. Dabei kommen praktisch nur zwei Formen vor: Die α-Helix, in der sich eine Peptidkette schraubenförmig windet und durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert. Die Seitenketten stehen nach außen ab. Dann gibt es noch die βFaltblattstruktur. Hier legen sich mehrere Peptidketten parallel nebeneinander und werden durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen verbunden. Tertiärstruktur Die α-Helix kann sich nun selbst noch einmal zu einer weiteren Helix aufwickeln. Stabilisierende Bindungen entstehen hier durch Wasserstoffbrückenbindungen der Seitenketten, Ionenbindungen ionisierter Seitenketten, Disulfidbrücken der Seitenketten und ebenfalls Van-Der-Waals-Bindungen. Die Tertiärbindungen bestimmen maßgeblich die Löslichkeit des Proteins in Wasser. Es lassen sich grob zwei Arten von Proteinen unterscheiden. Bei globulären Proteinen ragen die polaren Seitenketten nach außen, sie sind kugelförmig und relativ gut wasserlöslich. Daneben gibt es noch Faserproteine. Die lang gestreckten Moleküle sind in Wasser unlöslich. Quartärstruktur Einige Proteine bestehen nicht nur aus einer Peptidkette. In ihm sind mehrere Peptidketten in Tertiärstruktur wiederum miteinander verbunden. Welche Form letztendlich bevorzugt wird, hängt immer von der Kombination der Aminosäuren ab. Je nach Kombination bilden sich unterschiedliche Wasserstoffbrückenbindungen und damit verschiedene Strukturen. In vielen Proteinen sind noch sog. phosthetische, d.h. zusätzliche, Gruppen eingebaut. Diese können z.B. andere Moleküle und Atome binden und so transportieren. Hämoglobin, das im Blut den Sauerstoff transportiert, weist z.B. einen Eisen(II)-Komplex auf, an den der Sauerstoff gebunden werden kann. Proteine sind durch die hohe Komplexität (u.A. da die meisten Aminosäuren ein chirales Kohlenstoffatom besitzen und daher optisch aktiv sind) und die enorme Anzahl an verschiedenen Kombinationsmöglichkeiten sehr spezifisch. Viele Stoffwechselvorgänge laufen nach einem Schlüssel-Schloss-Prinzip ab. Nur ein bestimmtes Enzym bzw. Protein kann ein anderes Molekül angreifen. Denaturierung Proteine sind unter physiologischen Bedingungen sehr stabil. Durch zu starkes Erhitzen oder Zugabe von Säuren oder Basen kann ein Protein denaturieren. Dies geschieht z.B. dadurch, dass die Ionenbindungen zerstört werden, z.B. indem sie durch Energiezufuhr gespalten werden oder eines der beiden verbundenen Ione durch ein anderes, zugegebenes Ion neutralisiert wird und so nicht mehr für die Bindung zu Verfügung steht. © Tobias Güntner
