Biologie Klausur 12.1/2 Zusammenfassung Stoffgruppen in Zellen

Biologie Klausur 12.1/2 Zusammenfassung
Stoffgruppen in Zellen
Proteine(=Eiweiße)
=große Kettenmoleküle aus Aminosäuren
1. Struktur einer Aminosäure
2 Aminosäuren können unter Wasserabspaltung zusammentreten = Dipeptid
Oligopeptid: weniger als 10 Aminosäuren
Polypeptid: 10-100 Aminosäuren
Protein: mehr als 100 Aminosäuren
2. Strukturmöglichkeiten der Proteine
–
Primärstruktur: Reihenfolge der einzelnen Aminosäuren (Aminosäurensequenz)
–
Sekundärstruktur: räumliche Anordnung der Primärstruktur, durch Bildung von
Wasserstoffbrückenbindungen (=hin und her schwingendes Wasserstoffatom zwischen C=O
und N bei der Peptidbindung benachbarter Schleifen; hierbei 2 Möglichkeiten:
–
 – Helix: schrauben artige Struktur durch Drehung des Moleküls im C – Atom, an dem
der Rest hängt
–
Faltblattstruktur: durch Abknickung des Moleküls im C – Atom
–
Tertiärstruktur: räumliche Anordnung der Sekundärstruktur (Verknäulung) durch Ausbildung
von kovalenten Bindungen, hier in Form von Disulfidbrücken zwischen zwei Aminosäuren
–
Quartärstruktur: räumliche Anordnung verschiedener Peptidketten zu einem einheitlichen
großen Molekül (z.B. Hämoglobin)
–
Einteilung der Proteine und deren Bedeutung/Aufgaben
1. Faser- oder Skleroproteine
–
Keratine: Haut und Hautgebilde der Wirbeltiere (Haare, Nägel, Hörner, Schuppen);
wasserunlöslich; gegen Säure bzw. Alkalihydrolyse sehr beständig; hoher Schwefelgehalt
–
Kollagene: Bindegewebe und organische Substanz der Knochen, Sehnen und Bänder; hohe
Zug- Reißfestigkeit durch Aufbau aus 3 verdrillten Schrauben; wasserunlöslich; bei
Alkalihydrolyse gehen sie unter Erwärmung z.B. Als Gelatine in Lösung über
2. Globuläre Proteine
kugelförmig; nach ihrem Löslichkeitsverhalten unterscheidet man
–
Albumine: in reinem Wasser löslich; 52-62% Gesamteiweiß des Blutplasmas; auch in Milch,
Eiklar
–
Globuline: in reinem Wasser unlöslich; löslich in verdünnten Salzlösungen; in tierischen,
pflanzlichen Zellen und Körperflüssigkeiten; beteiligt an: Blutgerinnung, Immunabwehr,
Transport wasserunlöslicher Stoffe
3. Proteide
Verbindung von Eiweiß mit Nichteiweißkomponente (=prosthetische Gruppe), z.B.
Glykoproteide = Eiweiß + Zucker
Chromoproteide = Eiweiß + Farbstoff (Hämoglobin)
Nukleoproteide = Eiweiß + Nukleinsäure
4. Aufgaben/Bedeutungen
–
als Gerüstsubstanzen am Aufbau des Körpers beteiligt (Knochen, Bindegewebe)
–
Energielieferanten durch Eiweißabbau in Aminosäuren (Notfallreaktion bei Eiweißmangel)
–
Bestandteile von Hormonen -> am Stoffwechsel beteiligt
–
Mindestbedarf: 1g Eiweiß pro kg Körpergewicht pro Tag
–
Bei Eiweißmangel kann der Wasseranteil des Blutes in Körperhohlräume und andere Gewebe
übertreten -> “Wasserbäuche“
Bau und Wirkungsweise von Enzymen
Bau:
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Stoffklasse der Proteine (Strukturmöglichkeiten)
–
manche Enzyme sind reine Proteine (nur aus Aminosäuren aufgebaut = Apoenzyme)
–
andere niedermolekulare Nicht-Proteinverbindung an ihrem Molekül (Co-Enzyme; lose
gebunden oder Prosthetische Gruppen; fest gebunden) wie z.B. Ionen oder Vitamine
Aufgaben:
–
katalytische Umsetzung bestimmter Stoffe (Substrate)
–
vor allem im Verdauungstrakt und innerhalb bestimmter Zellorganellen zu finden
Versuch: Spaltung von Wasserstoffperoxid durch das Enzym Katalase:
2H2O2 ----Katalase---->2H2O + O2
Nachweis von O2 mithilfe der Glimmspanprobe
Wirkungsweise von Enzymen:
Enzyme und Substrat bilden Enzym-Substrat-Komplex.
Voraussetzungen: räumliche Strukturen (Schlüssel-Schloss-Prinzip)
Viele (bio-)chemische Reaktionen benötigen eine recht hohe Aktivierungsenergie. Enzyme setzen
diese stark herab-> schnellere Reaktion; Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes ist mit einer
Verformung beider reagierender Moleküle verbunden. Substratmolekül wird meist gespalten;
Reaktionsprodukte werden frei; Enzymmolekül nimmt seine ursprüngliche Struktur an und kann
weiteres Substratmolekül umsetzen -> Enzyme wirken als Biokatalysatoren
Konsequenzen aus dem Bau und der Wirkungsweise
1. Substratspezifität: 1 Enzymmolekül kann in der Regel nur 1 bestimmtes Substratmolekül
umsetzen
2. Wirkungsspezifität: 1 Enzymmolekül kann in der Regel nur 1 bestimmte chemische
Reaktion katalysieren
Enzymaktivität
Stoffumsatz pro Zeiteinheit; Maß: Wechselzahl(Anzahl der von einem Enzymmolekül umgesetzten
Substratmoleküle pro Minute); Durchschnitt etwa 100 000 Substratmoleküle pro Minute
a) Abhängigkeit der EA von der Substratkonentration
Bei geringer Substratkonentration ist Wahrscheinlichkeit, dass 1 Substratmolekül auf 1
Enzymmolekül trifft noch recht gering. Ab einer bestimmten Konzentration kann andererseits die
Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter gesteigert werden, da alle Enzymmoleküle besetzt sind
-> maximale Reaktionsgeschwindigkeit = Sättigungswert. Da dieser Wert schwer zu ermitteln ist
hat man sich auf den Konzentrationswert bei halbmaximaler Geschwindigkeit geeinigt; dieser Wert
ist für das jeweilige Enzym konstant (Michaelis-Menten-Konstante)
b) Temperaturabhängigkeit
RGT-Regel(Reaktionsgeschwindigkeits-Temperaturregel)
Temperaturerhöhung um 10°C ->Reaktionsgeschwindigkeit verdoppelt sich. Bei Enzymen gilt dies
nur bis zum Optimum, da nach Überschreiten dieses Temperaturbereichs der Proteinanteil der
Enzyme denaturiert wird. Jedes Enzym besitzt ein eigenes Temperaturoptimum, in dem seine
Aktivität am größten ist
c) pH-Abhängigkeit
Enzyme arbeiten fast immer nur in einem bestimmten pH-Bereich optimal.
Begründung: Proteinanteil der Enzyme enthält saure+basische Aminosäuren. Ionische Gruppen
reagieren in verschiedenen pH-Lösungen unterschiedlich. Im pH-Optimum sind
Ladungsverhältnisse zwischen den ionischen Gruppen und Substratmolekül am günstigsten.
d) Hemmung der Enzymaktivität
–
irreversibel durch starkes Erhitzen (kochen), Alkohol, Schwermetall-Salzlösungen (Blei,
Kupfer) Ursache: Proteinanteil des Enzyms wird zerstört-> Enzym und Substrat passen nicht
mehr zueinander -> keine Umsetzung
–
reversibel
–
Verdrängungshemmung (=kompetitive Hemmung)
Hemmstoff lagert sich an Aktives Zentrum an, kann aber nicht umgesetzt werden >Blockierung des Enzyms. Nur möglich wenn der Hemmstoff eine hohe Ähnlichkeit mit
dem Substratmolekül aufweist. Sind Substratmoleküle und Hemmstoffe in einer Lösung
vorhanden kommt es zu einer Konkurrenzreaktion um die Besetzung des aktiven Zentrums
–
allosterische Hemmung
Hemmstoff lagert sich an einer anderen Stelle an-> Strukturveränderung des
Enzymmoleküls-> Substratmolekül passt nicht mehr ins aktive Zentrum -> keine oder nur
noch sehr langsame Umsetzung
Versuche zur Enzymaktivität
1. Stärkespaltung
Stärkelösung 1% + Diastaselösung (Amylase) 1% +JKJ
5ml Stärkelösung + JKJ +1ml Diastaselösung
Beobachtung: Entfärbung
Erklärung: Stärkespaltung -> Jodatome werden frei; optische Eigenschaften der Stärkelösung
verändern sich: blauviolett -> farblos