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Enzyme (einige Fragen und Antworten)
1. Definieren Sie das Wort Biokatalysator!
Ein Biokatalysator ist ein Wirkstoff, der biochemische Vorgänge katalysiert. Enzyme sind
von lebenden Zellen gebildete Biokatalysatoren. Ein Katalysator ist ein Stoff, der eine
chemische Reaktion beschleunigt ohne sich selbst dabei zu verändern – er wird also nicht
verbraucht. Allgemeine Reaktionsgleichung:
2. Wie wirkt Katalase?
Katalase ist ein Enzym in Leber und Kartoffeln, welches den Zerfall von Wasserstoffperoxid
(H2O2) in Wasser und Sauerstoff um den Faktor 107 beschleunigt. Produkte sind Wasser und
Sauerstoff.
3. Was sind Koenzyme?
Koenzyme (auch Kofaktoren) sind Stoffe, die für die Funktion der Enzyme benötigt werden.
Koenzyme sind aber im Gegensatz zu Enzymen keine Proteine. Die Katalase beispielsweise
besitzt als Kofaktor Hämoglobin, den Eisenhaltigen Farbstoff.
4. Formulieren Sie die Reaktion, die Katalase beschleunigt.
Die Reaktion, bei der Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff gespalten wird nennt man
Katalyse: 2O2H2  2H2O + O2
Sie läuft spontan ab, wird aber durch Licht beschleunigt. Katalase beschleunigt diese
Reaktion wesentlich stärker (vgl. 2.).
5. Was ist das Zellweger Syndrom?
Hierbei handelt es sich um eine seltene vererbte Stoffwechselstörung. Dabei tritt die Katalase
im Cytoplasma auf, was verschiedene Organe schwer beschädigt. Das Zellweger Syndrom
endet wenige Wochen nach der Geburt tödlich.
6. Durch welche kleinen Experimente können Sie die Enzymwirkung demonstrieren?
Beobachtung:
Blaufärbung verschwindet bei Speichelzugabe
farblos
Wasser
+
Stärke
blauschwarz
farblos
Wasser
+
Stärke
+
Lugolsche
Lösung
Wasser
+
Stärke
+
Lugolsche
Lösung
+
Speichel
Erklärung:
Im Speichel befindet sich Amylase (auch
Ptyalin), ein Verdauungsenzym, das
Polysacharide in Disaccharide umwandelt.
Lugolsche Lösung reagiert nur bei
Polysachariden mit einem Farbumschlag von
gelb-braun auf blau-schwarz.
7. Wie wirkt ein Enzym auf eine exergonische Reaktion?
Als exergonisch bezeichnet man eine Reaktion, die spontan abläuft, wenn ihr genügend
Aktivierungsenergie, meistens in Form von Wärmeenergie, zugeführt wurde. Durch Enzyme,
also Katalysatoren, wird weniger Aktivierungsenergie benötigt, sodass die Reaktion auch bei
niedrigeren Temperaturen z.B. der Menschlichen Körpertemperatur ablaufen kann.
8. Zeichnen Sie die enzymatische Spaltung von Harnstoff in Strukturformeln.
Harnstoff:
Summenformel
CH4N2O
genauer CO(H2N)2
Das Enzym welches den Harnstoff (auch Urea) spaltet, heißt Urease. Die Reaktion, bei
welcher Harnstoff und Wasser in Kohlendioxid und Ammoniak zerlegt werden, heißt
Ureolyse.
9. Wie sieht das Energiediagramm einer solchen Reaktion aus?
Es unterscheidet sich von dem Energiediagramm einer Reaktion ohne Katalysator darin, dass
das Maximum der Kurve weiter unten liegt, da weniger Energie zugeführt werden muss, bis
die Aktivierungsenergie erreicht ist und die Reaktion beginnt.
Nur wenn mehr Energie frei wird als an Aktivierungsenergie benötigt wird, kann durch die
Reaktion Energie gewonnen werden.
10. Was versteht man unter enger Substratspezifität?
Die wichtigste Eigenschaft Enzyms ist die, dass es nur mit einem Substrat, also einer
bestimmten Stoffgruppe, reagiert. Je weniger Stoffe zu dieser Stoffgruppe gehören, desto
enger ist die Substratspezifität. „Enge Substratspezifität“ bedeutet, dass das Enzym nur auf
ein Substrat eingestellt ist.
Urease beispielsweise katalysiert die Harnstoffspaltung und zeigt bei Methylharnstoff keine
Wirkung. Amylase katalysiert die Spaltung von Stärke, nicht jedoch von Cellulose.
11. Was ist Wirkungsspezifität?
Von Wirkungsspezifität spricht man, wenn mehrere Enzyme die selbe Wirkung haben.
Beispielsweise katalysieren verschiedene Enzyme die Hydrolyse von Polypeptidketten.
12. Wie werden Enzyme klassifiziert und benannt?
Enzyme werden nach ihrer Wirkung folgenden 6 Klassen zugeordnet:
Klasse
Bemerkung
Beispiel
1. Oxireduktasen katalysieren Redoxreaktionen
Katalase
2. Transferasen
katalysieren Transfer einer Atomgruppe,
z.B. Phosphatrest
katalysieren Hydrolysen
Hexokinase (transferiert PRest von ATP auf Glucose)
Amylase, Urease
5. Isomerasen
katalysieren Additionsreaktionen kleiner
Moleküle an Doppelbindungen
katalysieren Isomerisierung
Citrasynthase (synthetisiert
Zitronensäure)
Phosphoglucoisomerase
6. Ligasen
verbinden kleinere Moleküle zu größeren
DNA-Ligase repariert DNA
3. Hydrolasen
4. Lyasen
13. Was versteht man unter einem katalytischen (aktiven) Zentrum?
Das katalytische Zentrum ist die Stelle des Enzyms an der sich das Substrat anlagert. Dabei
handelt es sich um eine Vertiefung, in der das Substrat und eventuelle Kofaktoren von
bestimmten Aminosäureresten umrahmt werden.
14. Erläutern sie die Ursachen der Substratspezifität!
Jedes Enzym hat eine bestimmte Konformation, das heißt räumliche Struktur. Demnach
passen immer nur bestimmte Substrate wie Schlüssel in das katalytische Zentrum als Schloss.
(Schlüssel-Schloss-Modell.)
15. Was ist unter einem Enzym-Substrat-Komplex zu verstehen?
Die Zusammenlagerung von Enzym und Substrat im Augenblick der Katalyse bezeichnet man
als Enzym-Substrat-Komplex. Wenn der katalytische Vorgang beendet ist trennen sich Enzym
und Produkt. Substrat + Enzym  Enzym-Substrat-Komplex  Produkt + Enzym
16. Beschreiben Sie die Wirkung eines Kofaktors und nennen Sie Beispiele!
Kofaktoren helfen dem Enzym bei der Destabilisierung des Substrats. NADPH zum Beispiel
hilft Katalase bei der Elektronenübertragung.
17. Warum verhindert starke Säure die Katalyse eines Enzyms?
Die Hydronium-Ionen (H3O+) lagern sich an die polaren Aminosäurereste an, so dass die
intramolekularen Wechselwirkungen zerstört werden. Weiterhin Denaturiert das Enzym durch
Säurehydrolyse.
18. Was geschieht bei der Denaturierung?
Auch durch Basen oder Hitze kann die Konformation eines Enzyms zerstört werden, was
dann ebenfalls Denaturierung heißt. Wenn die Polypeptidkette selbst nicht zerstört ist, kann
das Enzym wieder seine ursprüngliche Konformation annehmen. Diesen Vorgang nenne man
Renaturierung.
19. Beschreiben Sie die typ. Enzymaktivitätskurve in Abhängigkeit v.d. Temperatur!
Prinzipiell gilt die RGT-Regel. Bei einer
Temperaturerhöhung von 10 °C verdoppelt sich
die Reaktionsgeschwindigkeit. Somit erhöht
sich auch die Aktivität der Enzyme.
Ab einer Bestimmten Temperatur werden
jedoch die Enzyme durch Hitze Denaturiert.
20. Welche Formen von Inhibition kennen Sie? Erläutern Sie kurz die Unterschiede!
Inhibition bedeutet Enzymhemmung. Dabei werden
Enzyme durch andere Stoffe, die sog. Inhibitoren, in ihrer
Aktivität gehemmt.
Man unterscheidet reversible (rückgängigmachbare) und
irreversible (nicht rückgängigmachbare) Inhibition, wobei
die reversible noch einmal in kompetitive und
allosterische Hemmung unterteilt wird.
Bei der irreversiblen Inhibition ist der Inhibitor (Hemmstoff) fest an das katalytische Zentrum
gebunden und blockiert dieses. Das Enzym kann nie wieder katalysieren.
Bei der reversiblen Inhibition kann sich der Inhibitor wieder ablösen. Sitzt er im katalytischen
Zentrum, so ist die Inhibition kompetitiv. Wenn das Enzym an einer anderen Stelle gehemmt
wird, so ist die Inhibition allosterisch.
21. Nennen sie 3 Inhibitoren mit Namen und Wirkung!
Cyanid-Ionen (CN-) und Schwermetall-Ionen hemmen Mitochondrienenzyme am
katalytischen Zentrum, sodass kein ATP mehr gewonnen werden kann.
Alkylphosphate (in Insektiziden und Kampfgasen) blockieren die Acetylcholinesterase,
welche für die Weiterleitung der Nervenimpulse zuständig ist, sodass der Organismus an
Lähmung der Organfunktionen stirbt.
22. Wie kann durch allosterische Hemmung ein Stoffwechselablauf geregelt werden?
Im Stoffwechsel gibt viele Enzymketten, das heißt dass die Produkte des einen Enzyms die
Substrate des nächsten sind. Der Stoffwechsel regelt sich selbst durch die so genannte
Endprodukthemmung (Feedback Inhibition). Dabei wird ein Enzym in der Kette durch das
Produkt eines anderen Enzyms allosterisch gehemmt.
Wenn wenig von diesem Produkt vorhanden ist, wird es gebildet und wenn es viel davon gibt,
hemmt es seine Entstehung.