2.4.3 Substratkonzentration bis Substrathemmunghot!
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2.4.3 Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration Zunächst steigt die Enzymaktiviät mit Erhöhung der Substratkonzentration an, um bei „Vollbesetzung“ aller Enzymmoleküle eine Maximalgeschwindigkeit zu erreichen (=Sättigungskurve). Die Substratkonzentration, bei der die halbe Maximalgeschwindigkeit erreicht ist, hat man nach den Forschern Leonor Michaelis und Maud Menten Michaelis-Menten-Konstante (=Km-Wert) genannt. Aufgabe 2 aus Cornelsen S. 69: Welche Schlüsse lassen sich aus einem hohen bzw. einem niederen Km-Wert ziehen? 2.4.4 Substratspezifität der Enzyme = Abhängigkeit von der Art des Substrats Ein Enzym setzt normalerweise nur ein bestimmtes Substrat um, z. B. setzt das Enzym Urease nur reinen Harnstoff um, aber keinen Thioharnstoff und keinen Methylharnstoff. 2.4.4 Wirkungsspezifität der Enzyme Ein Enzym ist nur für eine bestimmte Reaktion am Substrat zuständig. Falls mit einem Substrat mehrerer Reaktionen möglich sind, so ist für jede ein anderes Enzym verantwortlich. So wird z.B. eine Aminosäure von verschiedenen Enzymen desaminiert (NH3 unter Einlagerung von Wasser abgespalten, Enzym: Desaminase), decarboxyliert (CO2 abgespalten, Enzym: Decarboxylase) und transaminiert (NH2 auf eine Carbonsäure übertragen, Enzym: Transaminase). 2. 5 Enzymhemmung und Enzymregulation 2.5.1 Irreversible Enzymhemmung durch „Zellgifte“ (Cornelsen S. 72) Schwermetallionen z. B. Hg2+, Pb2+, Pb4+, Ag2+, Cu2+; Cu+. Cd2+ As3+ „vergiften“ Enzyme und zwar meistens durch Wechselwirkungen mit dem Zentralion und der daraus folgenden Zerstörung der dreidimensionalen Struktur (Tertiär- und Quartärstruktur) Das Pflanzenschutzmittel E 605 „vergiftet“ die Acetylcholinesterase, die bei der Erregungsleitung ein wichtige Rolle spielt. Blausäure (HCN) und ihre Salze (KCN=Zynkali), also eigentlich das Cyanid-Ion (CN-) vergiften ein Enzym der Atmungskette in den Mitochondrien, die Cytochromoxidase. 2.5.2 Substrathemmung Bei extrem hohen Substratkonzentrationen behindern sich die Substratmoleküle gegenseitig beim Zugang zum aktiven Zentrum und die Reaktionsgeschwindigkeit bzw. Enzymaktivität sinkt.
