Grundlagen der Stoffwechselphysiologie

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Grundlagen der Stoffwechselphysiologie
-FragenkatalogBitte beachten:
Die endgültige Formulierung der Fragen in der Klausur kann von den Formulierungen
im Fragenkatalog abweichen
Bei manchen Fragen kann es Überschneidungen geben – das ist gewollt!
In der Klausur können hier gestellte Einzelfragen zusammengefasst werden oder
es können nur Teile einer Frage gestellt werden
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Wasser und pH-Homöostase
1. Kolligative Eigenschaften wässriger Lösungen:
a) Was sind kolligative Eigenschaften von (verdünnten) wässrigen Lösungen?
b) Nennen Sie zwei Beispiele für kolligative Eigenschaften.
2. Welche Eigenschaft des Lösungsmittels Wasser ist für das Dissoziationsverhalten
von Säuren und Basen maßgeblich?
3. Was versteht man unter dem Begriff „pH-Homöostase“?
4. Woraus besteht ein einfaches Puffersystem?
5. Nennen Sie drei Hauptmechanismen, über die die pH-Homöostase im Blut erfolgt
6. Nennen Sie wichtige physiologische Puffersysteme und ihren Wirkungsort
Puffersystem
Wirkungsort
7. Puffersysteme im Blut:
Nennen Sie die beiden Hauptpuffersysteme im Blut und ihren Anteil an der
Gesamtpufferkapazität
Hauptfraktion
Anteil an der Pufferkapazität (%)
8. Aus welcher Gleichung geht hervor, dass zunächst das Verhältnis von konjugierter
Base zur Säure den pH-Wert einer gepufferten Lösung bestimmt? (Gleichung + Formel)
9. Aus welchen Nahrungsbestandteilen entstehen netto Protonen (H +)?
10. Aus welchen Nahrungsbestandteilen entstehen netto Hydroxylionen (OH-)?
11.Renale Mechanismen, die an der pH-Homöostase beteiligt sind:
a) Über welche Reaktion können Protonen (H +) in den Tubuluszellen gebildet werden?
(incl. Gleichung)
b) Über welchen Mechanismus werden die Protonen (H +) in das Tubuluslumen sezerniert?
c) In welcher Form werden die Protonen (H +) im Urin überwiegend ausgeschieden?
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Biokatalyse
12. a) Zu welcher Stoffklasse gehören die meisten Enzyme
b) Welche Funktion haben Enzyme?
13. a) Nennen Sie drei Beispiele für Coenzyme bzw. Cosubstrate , die Wasserstoff
(Elektronen) übertragen
b) Nennen Sie 3 Beispiele für Coenzyme , die andere Gruppen (nennen) übertragen
Coenzym
übertragene Gruppe
14. a) Welcher Parameter beschreibt die Affinität zwischen Enzym und Substrat?
b) Wie ist dieser Parameter definiert?
c) Wie sieht die Beziehung zwischen diesem Parameter und der Affinität aus?
15. Wie heißen Substanzen, welche die Enzymaktivität beeinflussen (a) und wie können
sich diese Substanzen auf die Enzymaktivität auswirken?
16. Welche Grundtypen der Hemmung von Enzymen gibt es?
17. Kompetitive Hemmung eines Enzyms:
a) beschreiben Sie das Prinzip
b) Wie muss die Bindung des Inhibitors im aktiven Zentrum sein?
c) Wie wirkt sich ein kompetitiver Inhibitor auf K m und Vmax aus?
18. Nicht-kompetitive Hemmung eines Enzyms:
a) beschreiben Sie das Prinzip
b) Wie ist die Bindung des Inhibitors?
c) Wie wirkt sich ein nicht-kompetitiver Inhibitor auf K m und Vmax aus?
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Nucleinsäurenstoffwechsel
19. Was versteht man unter
a) Replikation
b) Transkription
c) Translation
20. Wie werden die für ein Polypeptid (Protein) codierenden (a) bzw. nicht codierenden
Abschnitte auf der DNA (mRNA) genannt
21. Bei der Replikation der DNA werden sogenannte Primer gebildet.
a) Was ist ein Primer?
b) Gibt es Unterschiede bezüglich der Synthese von Primern am Führungs- bzw.
Folgestrang?
22. Beschreiben Sie die Bildung einer „reifen“ mRNA aus einer primären oder prä-mRNA
(Processing)
23. a) An welchen makromolekularen Komplexen findet die Proteinbiosynthese statt?
b) Wie sind diese Komplexe aufgebaut?
24. Was ist Voraussetzung für die Paarung der kleinen und großen Ribosomenuntereinheit
bei der Translation
25. Nennen Sie die energieverbrauchenden Teilschritte bei der Knüpfung einer neuen
Peptidbindung im Rahmen der Translation (Elongationsphase) und geben Sie den
jeweiligen Energiebedarf (in ATP-Äquivalenten)an:
Schritt, der Energie benötigt
wieviel Energie
26. Wie werden die die DNA-Stränge genannt, an denen die Synthese des Tochterstrangs
kontinuierlich bzw. diskontinuierlich abläuft?
27. An welchem Ende der DNA- oder RNA-Einzelstrangs erfolgt die Anknüpfung neuer
Nucleotide?
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BIOENERGETIK
28. a) Was versteht man unter dem Begriff „Atmungskette“?
b) Welche Substrate werden in der Atmungskette umgesetzt?
c) Welchen Reaktionstyp katalysieren die Komplexe I-IV in der Atmungskette?
29. Nennen Sie die Funktion der 4 Redox- Komplexe der Atmungskette
Komplex
Funktion
30. a) Durch welchen elektrochemischen Gradienten wird die Bildung von ATP getrieben?
b) An welcher Membran wird dieser Gradient aufgebaut?
c) Durch welches Enzymsystem erfolgt letztlich die Synthese von ATP?
d) Was sind die notwendigen Ausgangssubstrate für die Bildung von ATP?
Kohlenhydrate
31. Nennen Sie 3 prinzipielle Funktionen von Kohlenhydraten für den Organismus
32. Nennen Sie 3 Beispiele für physiologisch wichtige Hexosen und ihre Bedeutung im
Organismus
Hexose
Bedeutung
33. Nennen Sie 2 Beispiele für physiologisch wichtige Pentosen und ihre Bedeutung im
Organismus
Pentose
Bedeutung
34. Nennen Sie 4 Monosaccharide, die als Zwischenprodukte (phosphoryliert) im
Stoffwechsel vorkommen und den dazugehörigen Stoffwechselwe
Monosaccharid/Zahl der C-Atome
Stoffwechselweg
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35. Nennen Sie 3 physiologisch wichtige Derivate von Monosacchariden
(keine Zwischenprodukte aus Stoffwechselwegen)
36. Charakterisieren Sie 2 Funktionen von Glucuronsäure im Organismus
37. Aminozucker: Nennen Sie ein Beispiel (a), den prinzipiellen Aufbau (b) sowie ein
Beispiel für Moleküle, die Aminozucker als Bestandteil aufweisen (c)
38. Nennen Sie 3 Beispiele für Glycoproteine
39. Welche Monosaccharide kommen in Glycoproteinen vor? (3 Beispiele)
40. Welche Oligosaccharide /Polysaccharide (nicht Disaccharide) aus der Nahrung
können durch die Verdauungsenzyme des Menschen/des Tieres verdaut werden?
Name
Bausteine
Art der glycosidischen Bindung;
zwischen welchen C-Atomen
der beteiligten Monosaccharide?
Lipide
41. In welche beiden Haupklassen lassen sich Lipide einteilen?
42. Charakterisieren Sie den Aufbau von verseifbaren Lipiden
a) Prinzipieller Aufbau
b) Alkoholkomponenten (3 Beispiele)
43. Nennen Sie 4 Funktionen von Triacylglycerinen
44. Welche Lipide sind Bestandteile menschlicher/tierischer Biomembranen?
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45. Charakterisieren Sie physiologisch wichtige bzw. häufig vorkommende langkettige
Fettsäuren:
Name
Kettenlänge
Gesättigte Fettsäuren (2 Beispiele)
Monoensäuren ( 1 Beispiel)
Polyensäuren (4 Beispiele)
46. Welche bei Mensch und Tier wichtigen Fettsäuren gehören zur Gruppe der
n-3-Fettsäuren, welche zur Gruppe der n-6-Fettsäuren (Name, Kettenlänge,
Zahl der Doppelbindungen)
Name
Kettenlänge (C-Atome)
Doppelbindungen
n-6-Fettsäuren (3 Beispiele)
n- 3-Fettsäuren (3 Beispiele)
47. a) Welche Fettsäuren sind essentiell?
b) Nennen Sie prinzipielle Funktionen der essentiellen Fettsäuren:
48. Nennen Sie die 3 Untergruppen der Eicosanoide und ordnen Sie ihnen jeweils eine
Funktion zu:
Untergruppe
beteiligt an
49. Welche Enzyme (Gruppennamen) sind an der Bildung von Eicosapentaensäure und
Arachidonsäure aus den ursprünglichen Fettsäuren beteiligt?
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50. Welches Enzym ist an der Bildung von Prostaglandinen, Thromoboxanen bzw.
Leukotrienen beteiligt?
Substrat
an der Synthese beteiligtes Enzym
Prostaglandine
Thromboxane
Leukotriene
51. a) Nennen Sie die Hauptfunktion von Phosphoglyceriden
b) Beschreiben Sie den Aufbau von Phosphoglyceriden
52. Welche Alkohole (4 Beispiele) kommen in Phosphoglyceriden vor?
53. Nennen Sie vier Phosphoglyceride
54. Nennen Sie drei Grundfunktionen von Cholesterin im Organismus
Nucleoside, Nucleotide und Polynucleotide
55. Nennen Sie die prinzipiellen Bestandteile eines (a) Nucleosides und (b) eines Nucleotides
56. Nennen Sie die im Organismus vorkommenden Purinbasen (a) und Pyrimidinbasen (b)
57. Welche Monosaccharide kommen in Nucleosiden/Nucleotiden vor?
58. Nennen Sie biologisch wichtige Mononucleoside (a) und Mononucleotide (b)
einschließlich ihrer Funktion(en) (nicht Aufbau von Nucleinsäuren)
a) Nucleosid (1 Beispiel)
b) Nucleotide (4 Beispiele)
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59. Nennen Sie die molekularen Bestandteile von Ribonucleinsäuren (RNA) und
Desoxyribonucleinsäuren (DNA)
RNA
DNA
Pentose
Purinbasen
Pyrimidinbasen
60. Zwischen welchen Basen der DNA bilden sich Wasserstoffbrücken aus?
Nennen Sie die Zahl der Wasserstoffbrücken
Basen
Zahl der Wasserstoffbrücken
61. Nennen Sie vier Unterschiede zwischen DNA und RNA
62. Nennen Sie die RNA-Klassen und ihre Funktion
RNA-Klasse
Funktion
Aminosäuren- Peptide - Proteine
63. Nennen Sie Beispiele für Aminosäuren
a) mit einer hydrophoben Seitenkette ( 5 Beispiele)
b) einer hydrophilen Seitenkette ( 3 Beispiele)
c) mit einer ambiphilen Seitenkette ( 4 Beispiele)
64. Welche Aminosäuren enthalten Schwefel?
65. Nennen Sie vier prinzipielle Funktionen von Aminosäuren
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66. Nennen Sie drei nicht-proteinogene Aminosäuren sowie Proteine, in denen Sie
vorkommen
Nicht-proteinogene AS
Vorkommen/Funktion
67. Nennen Sie zwei Beispiele für nicht-proteinogene Aminosäuren als Zwischenprodukte
von Stoffwechselwegen
Nicht-proteinogene AS
Vorkommen / Funktion
68. Nennen Sie zwei Beispiele für nicht-proteinogene Aminosäuren als Vorstufe für andere
niedermolekulare Verbindungen
Nicht-proteinogene AS
Vorkommen / Funktion
69. (a) Wie sind essentielle Aminosäuren definiert und
(b) nennen Sie die essentiellen Aminosäuren
70. Nennen Sie prinzipielle Funktionen von Proteinen/Polypeptiden im Organismus
(vier Beispiele, wenn möglich genauer spezifizieren)
71. Bennen und beschreiben Sie die Hierarchiestufen der Proteinkonformation
Struktur
Beschreibung
72. a) Was bewirkt die Sekundärstruktur in einem Protein?
b) Nennen Sie die verschiedenen Formen der Sekundärstruktur eines Proteins
73. a) Was bewirkt die Tertiärstruktur in einem Protein?
b) Nennen Sie die beiden Grundformen von Proteinen mit unterschiedlicher
Tertiärstruktur
c) durch welche Bindungskräfte kann die Tertiärstruktur stabilisiert werden?
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Intermediärstoffwechsel
74. Schlüsselmoleküle im Intermediärstoffwechsel:
a) Zu welchen Molekülen kann Pyruvat umgesetzt werden?
b) Zu welchen Stoffwechselwegen hat Pyruvat eine Beziehung?
75. Nennen Sie die Vorteile von Stoffwechselzyklen
76. Nennen Sie Faktoren/Mechanismen, durch welche die Aktivität von Schlüsselenzymen
beeinflusst werden kann (nicht Temperatur)
77. Was versteht man unter dem Begriff „Enzymatische Interkonvertierung“
Citratcyclus
78. Nennen Sie die beiden prinzipiellen Funktionen des Citratcyclus
79. Nennen Sie zwei α-Ketocarbonsäuren, die im Citratcyclus vorkommen
80. Nennen Sie die einzelnen Schritte des Citratcyclus
Umsetzungsgleichungen
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
verantwortliches Enzym
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81. Aus welchen Stoffwechselwegen (Quellen) stammt das Acetyl-CoA, das in den
Citratcyclus eingeschleust wird?
82. a) Wieviele Dehydrierungsreaktionen gibt es im Citratcyclus?
b) Bei welchen Reaktionsschritten finden Dehydrierungen statt?
c) Wieviele Decarboxylierungsreaktionen gibt es im Citratcyclus?
d) Bei welchen Reaktionsschritten finden Decarboxylierungen statt (X  Y)?
e) Wieviel Mol NADH werden bei der vollständigen Oxidation 1 Mols Acetyl-CoA gebildet?
f) Wieviel Mol FADH2 werden bei der vollständigen Oxidation 1 Mols Acetyl-CoA gebildet?
g) Wieviel Mol ATP werden bei der vollständigen Oxidation 1 Mols Acetyl-CoA gebildet?
83. Welchem Zweck dienen anaplerotische Reaktionen des Citratcyclus?
84. Nennen Sie die wichtigste anaplerotische Reaktion des Citratcyclus (komplette
Reaktionsgleichung) sowie das dazugehörige Enzym
Reaktionsgleichung
Enzym
Kohlenhydratstoffwechsel
85. a) In welche Form wird Glucose nach der Aufnahme in Zellen umgewandelt?
b) Welche Enzyme katalysieren die Bildung der genannten Form?
86. Nennen Sie die Abfolge der Metabolite bei der Glykolyse (Milchsäuregärung)
87. a) Wie viel Mol ATP liefert der Abbau von einem Mol Glucose in der Glykolyse unter
anaeroben Bedingungen?
b) Wie wird die Bildung von ATP in der Glykolyse bezeichnet?
c) Nennen Sie die Teilreaktionen, bei denen ATP gebildet wird und die Enzyme, die
diese Teilschritte katalysieren.
Teilschritt (X  Y)
Enzym
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88. Nennen Sie die drei irreversiblen Reaktionsschritte der Glykolyse und die
dazugehörigen Enzyme
Reaktionsschritt
Enzym
89. Wie werden die irreversiblen Schritte der Glykolyse im Rahmen der Gluconeogenese
„umgangen“? (Reaktionen, Enzyme)
Umgehungsreaktion (X  Y)
katalysiert durch Enzym
90. a) Was versteht man unter “Gluconeogenese”?
b) Welchen Zweck hat die Gluconeogenese?
c) In welchen Organen findet Gluconeogenese statt?
d) Welche Gewebe sind auf Glucose als Energiequelle angewiesen?
91. a) Nennen Sie die wichtigsten Präkursoren (= Ausgangsprodukte) für die
Gluconeogenese in der Reihenfolge der quantitativen Bedeutung beim Menschen
b) Welches zusätzliche Ausgangsprodukt spielt für die Gluconeogenese beim
Wiederkäuer eine wichtige Rolle?
92. a) Welche Funktionen erfüllt der erste Teil Hexosemonophosphatwegs/
Pentosephosphatcylcus und b) der zweite Teil des?
b) Welche Funktionen erfüllt der zweite Teil Hexosemonophosphatwegs/
Pentosephosphatcylcus?
93. Wie heißt das Enzym, das Glucose-6-phosphat in 6-Phosphogluconolacton umwandelt
und in welchem Stoffwechselweg ist es lokalisiert?
94. Nennen Sie das Schlüsselenzym des Hexosemonophosphatwegs
95. a) Nennen Sie das Schlüsselenzym der Glycogensynthese
b) In welchen Organen wird besonders viel Glycogen gespeichert?
c) Welches dieser Organe trägt zur Erhöhung der Blutglucose bei?
96. a) Welches Enzym ist das Schlüsselenzym des Glycogenabbaus?
b) Welche Bindungen spaltet dieses Enzym?
c) Welches monomere Produkt entsteht cabei?
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Fettstoffwechsel
97. Welche Enzyme katalysieren den intrazellulären Abbau von Triacylglycerinen und
welche Produkte entstehen dabei?
Enzym
Produkt
98. Beschreiben Sie die Schritte bei der Aktivierung von freien Fettsäuren (mit Nennung
des Enzyms) und nennen Sie das ensprechende Zellkompartiment, in dem der
Aktivierungsschritt stattfindet?
Schritt (Reaktionsgleichung)
Enzym
Zellkompartiment
99. a) Beschreiben Sie die Schritte des Abbaus von freien Fettsäuren in der ß-Oxidation.
(Von welchen Enzymen werden diese Schritte katalysiert? In welchem Zellkompartiment finden diese Schritte statt?
b) Sind diese Schritte reversibel?
Schritt(Reaktionsgleichung)
Enzym
Zellkompartiment
100. Welche Funktion hat Carnitin im Fettsäurenstoffwechsel
101. Beschreiben Sie die Teilreaktionen (Reaktionsgleichungen) des Transfer aktivierter
langkettiger Fettsäuren aus dem Cytosol in die Mitochondrienmatrix und nennen
Sie das jeweilige Enzym und den Ort der Reaktion
Reaktion
Enzym
Ort
102. a) In welchem Zellkompartiment findet die Fettsäurebiosynthese statt?
b) Nennen Sie das Schlüsselenzym der Fettsäurebiosynthese und beschreiben Sie
die durch dieses Enzym katalysierte Reaktion in Form einer Gleichung.
103. An welcher Gruppe der Fettsäuresynthase finden die Kondensierungsreaktionen
im Rahmen der Fettsäuresynthese statt?
104. Wie wird Acetyl-CoA für die Fettsäuresynthese aus den Mitochondrien ins Cytosol
transportiert? Nennen Sie die Reaktionsschritte in Form von Gleichungen.
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105. Welche einfach ungesättigten Fettsäuren kann der Mensch bzw. das Tier selbst
synthetisieren? Nennen Sie auch die Position der Doppelbindung und die
entsprechenden Vorstufen
Ungesättigte Fettsäure
Position Doppelbindung
Vorstufe
106. Ergänzen Sie die nachfolgende Tabelle zur Fettsäuresynthese/zum Fettsäureabbau
Fettsäuresynthese
Fettsäureabbau
Ort
Coenzyme
Anzahl Enzyme
Konfiguration der
auftretende Isomere
107. Nennen Sie die Verbindungen, die als Ketonkörper bezeichnet werden.
Handelt es sich dabei in jedem Fall um Ketone?
Verbindung
Keton?(ja/nein)
108. Beschreiben Sie die einzelnen Schritte der Ketonkörperbiosynthese in Form von
Gleichungen. Von welchen Enzymen werden diese Reaktionen katalysiert?
Reaktion (X  Y)
Enzym
109. Unter welchen Bedingungen kommt es vermehrt zur Bildung von Ketonkörpern?
a) biochemischer Aspekt
b) physiologische Situation (2 Beispiele)
110. a) In welchen Organen werden Ketonkörper gebildet?
b) In welchen Organen werden Ketonkörper verwertet?
111. Beschreiben Sie die Teilreaktionen bei der Verwertung von β-Hydroxybutyrat
und nennen Sie die daran beteiligten Enzyme (Zusatzpunkte für Enzyme!).
Reaktion (X  Y)
Enzym
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112. a) Aus welcher Ausgangsverbindung wird Cholesterin synthetisiert?
b) Nennen Sie das Schlüsselenzym der Cholesterinbiosynthese
c) Nennen Sie die vier „Stufen“ der Cholesterinbiosynthese
d) Nennen Sie 3 physiologisch wichtige Funktionen von Cholesterin
113. Nennen Sie vier typische Lipide im Blutplasma und wie werden die genannten
Lipide im Blutplasma transportiert?
Lipid
Transport
114. Nennen Sie die vier Hauptklassen der Lipoproteine im Blutplasma nach der
Reihenfolge ihrer Dichte (zunehmend)
115. Mit dem Anstieg welcher Komponente von Lipoproteinen nimmt deren Dichte ab?
116. Was bedeutet die Abkürzung LCAT?
117. Welche physiologisch wichtigen Fettsäuren gehören zur Gruppe der n-3-Fettsäuren,
welche zur Gruppe der n-6-Fettsäuren (Name, Kettenlänge, Zahl der Doppelbindungen)
Name
n-3/n-6
Kettenlänge
Anzahl Doppelbindungen
118. Welche Enzyme (Gruppennamen) sind an der Bildung von Eicosapentaensäure und
Arachidonsäure aus den entsprechenden Vorstufen beteiligt?
119. Welche Verbindungen (Gruppenbezeichnung) zählen zu den Eicosanoiden?
Welche Enzyme sind an der Bildung der verschiedenen Eiosanoide beteiligt?
Eicosanoid (Gruppe)
Enzym
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Aminosäurenstoffwechsel
120. Welchen prinzipiellen Reaktionen unterliegen Aminosäuren?
121. a) Nennen Sie die häufigste Reaktion der Aminogruppe
b) Beschreiben Sie das Reaktionsprinzip der genannten Reaktion in Form einer
Reaktionsgleichung
c) Welches Co-Enzym/Co-Substrat spielt bei den meisten Reaktionen im
Aminosäuren-stoffwechsel eine Rolle?
122. Nennen Sie drei Beispiele für Aminosäuren und ihre „korrespondierenden“
α- Ketocarbonsäuren
Aminosäure
korr. α- Ketocarbonsäure
123. a) Nennen Sie eine Aminosäure, die oxidativ decarboxyliert wird
b) Beschreiben Sie die oxidative Decarboxylierung der genannten Aminosäure in
Form einer Reaktionsgleichung. Welches Enzym katalysiert diese Reaktion?
Gleichung (X  Y)
Enzym
124. a) Über welche Reaktion entstehen biogene Amine?
b) Welche Enzyme katalysieren diese Reaktion?
125. Nennen Sie drei Beispiele für biogene Amine und ihre Aminosäurevorstufen
Biogenes Amin
gebildet aus
126. In welcher Form wird der Stickstoff aus der Aminogruppe der Aminsäuren
ausgeschieden?
127. Welche Rolle spielt der „Aspartatcyclus“ im Rahmen der Harnstoffbiosynthese?
128. a) Wie liegt „Ammoniak“ im Blut vor?
b) Warum sind erhöhte „Ammoniak“-Konzentrationen im Blut kritisch?
c) in welchem Blutgefäß kommen physiologischerweise hohe NH 4+-Konzentrationen vor?
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129. In welcher fixierten Form wird Ammoniak vorwiegend im Blut transportiert?
130. Wie heißt das (mikrobielle) Enzym, das Harnstoff spaltet?
131. a) In welchem Organ findet die Biosynthese von Harnstoff statt?
b) Wo wird Harnstoff ausgeschieden?
132. a) Nennen Sie die 5 Teilreaktionen (in Form von Gleichungen) der Harnstoffbiosynthese
sowie die beteiligten Enzyme.
Teilreaktion (X  Y)
Enzym
b) In welchen Zellkompartimenten finden die einzelnen Teilreaktion der Harnstoffbiosynthese statt?
c) Wieviel Energieäquivalente (als Mol ATP) werden für die Biosynthese von einem Mol
Harnstoff verbraucht?
133. Nennen Sie die Funktionen von Glutamat als Drehscheibe des NH 3 -Stoffwechsels
(Beispiele: Zusatzpunkte)
134. In welchem Zusammenhang steht die Bildung von Harnsäure mit der
Aufnahme bzw. dem Abbau von Aminosäuren?
135. Welche Verbindungen werden im Stoffwechsel zu Harnsäure abgebaut?