Lebensmittelchemie - dblay.de :: Chemie

Lebensmittelchemie
Proteine
•
•
•
•
•
•
•
Primärstruktur: Polypeptid (Abfolge von L-Aminosäuren)
Sekundärstruktur: Aneinanderlagerung von Polypeptiden (Helix), H···H
Tertiärstruktur: »Aufgewickelte« Helixstruktur, S—S, Ionenbdg., H···H, Van-der-W.
Quartärstruktur: Molekül, mehrere Polypeptide mit eigener Tertiärstruktur, globulär
oder fibrillär
Nachweise:
o Xanthoproteinreaktion: c. HNO3, gelb
o Biuret-Reaktion: aq. KOH + aq. CuSO4, rotviolett
Biologische Funktionen:
o Enzyme, Antikörper, Transportmittel, Nährstoff, Hormone, Muskelfasern
Zersetzung durch Enzyme
n NH2—CHR—COOH
[–NH—CHR—CO–]n + n H2O
•
•
•
•
Proteasen
Einteilung:
o Proteine: Unterscheidung nach Struktur des Moleküls, globulär (Kolloid) oder
fibrillär (schraubenf., schwer wasserlöslich)
o Proteide: Unterscheidung nach peptidfremden Bestandteilen (Chromo~, Lipo~, Nukleo~, Gluko~)
Denaturierung: Auflösen aller Verbindungen bis auf Peptidbindung (Primärstruktur)
Nachweis von N in Eiweißen: + KOH
NH3 (Unitest: blau)
Nachweis von S in Eiweißen: + Pb2+ (z.B. Bleiacetat)
PbS (schwarzer NS)
Aminosäuren
•
•
•
Aminosäuren: NH2—CHR—COOH
Peptidbindung: NH2—CHR—CO—NH—CHR—COOH, partieller Doppelbindungscharakter NH2—CHR—CO+NH–—CHR—COOH; Peptidbildung: Substitution
Eigenschaften:
o kristallin, gut in Wasser löslich, rel. hohe Schmelz. u. Siedetemp.
o chirale Verbindung: opt. aktiv, drehen linear polarisiertes Licht
COOH
H2N
C
COOH
H
CH3
L-Alanin
o
•
C
NH2
CH3
D-Alanin
Säure-Base-Ampholyt (bilden S-B-GG aus), Pufferlsg.
NH2—CHR—COOH
•
H
NH3+—CHR—COO–
o Zwitterionen: isoelektr. Pkt. bei pH 6
o Mischung mit Kationen: Puffer im sauren Bereich (1:1)
o Mischung mit Anionen: Puffer im basischen Bereich (1:1)
Analytische Bestimmung, Identifizierung
o Chromatographie (Dünnschicht~)
o Titration mit NaOH: erst maskieren mit CH2O
CH2N—CHR—COOH
elektr. Feld: am isoelektr. Pkt. keine Wanderung der Ionen, bei pH < i.P. Anode (Kationen liegen vor), bei pH > i.P. Katode (Anionen liegen vor)
© 2006 by Jonas Bresien, www.dblay.de
H
Kohlenhydrate
•
•
C
Allgemeine Summenformel: Cn(H2O)m
Glucose C6H12O6 (Aldose):
o Aldehydgruppe: —CHO
o Nachweis: Fehling I+II (roter NS)
C5H11O5—CHO + 2 Cu(OH)2
2 Cu2+ + 2 e–
o
•
OH
HO
C
H
H
C
OH
H
C
OH
CH2OH
2 Ag + C5H11O5—COOH + H2O
2 Ag; Reduktion
o Monosaccharid
Fructose C6H12O6 (Ketose):
o Ketogruppe: CO
o Nachweis: »Seliwanow-Reaktion« HCl + Resorcinkrist. (dunkelrot)
o Monosaccharid
Hydrolyse
+ H2 O
Polysacch. [–C6H10O5–]n
[z.B. Stärke, Cellulose]
•
C
Cu2O + C5H11O5—COOH + H2O
2 Cu+; Reduktion
Hydrolyse
+ H2 O
Disacch. C12H22O11
Enzyme
•
•
H
Nachweis: ammonikalische AgNO3-Lsg. (Silberspiegel)
C5H11O5—CHO + AgOH
2 Ag+ + 2 e–
•
O
CH2OH
C
O
H
C
OH
H
C
OH
H
C
OH
Monosacch. C6H12O6
CH2OH
Enzyme
[z.B. Maltose, Saccharose]
[z.B. Glucose, Fructose]
Bedeutung: Energiespeicher, Gerüstsubstanz (bei Pflanzen), Baustein des Erbmat.
Stärkenachweis mit Iodkaliumiodid-Lsg.: Einlagerung von IKI in Amylosemoleküs,
Einschlussverb. (blau)
Cellulosenachweis mit Chlorzinkiodid-Lsg. (blau)
Fette
•
•
•
•
•
•
•
Definition: Ester aus Fettsäuren und Glycerin
Fett: CH2(OOC—R)—CH(OOC—R)—CH2(OOC—R)
Vorkommen: Öl, Margarine, Butter, Schmalz etc.
Säurezahl SZ: Gibt Anteil der ungebundenen Fettsäuren an
Verseifungszahl VZ: Gibt Anteil der gebundenen Fettsäuren an
Iodzahl IZ: Gibt Anteil an ungesättigten Fettsäuren an
Reaktionen: Autooxidation (»ranzig werden«), alkalische Hydrolyse, Erhitzen 200°C
CH2(OOC—R)—CH(OOC—R)—CH2(OOC—R) + 3 H2O
CH2OH—CHOH—CH2OH +3 R—COOH
Lipasen
Enzyme
•
•
•
•
Biokatalysatoren
hochmolekulare Proteine u. Proteide
Holoenzym = Apoenzym (Protein) + Coenzym (nicht-proteinhaltiger Anteil)
Bau:
aktives
Zentrum
Substrat
Coenzym
Apoenzym
•
•
•
•
•
•
•
Reaktion: Substrat + Enzym
Substrat-Enzym-Komplex
RP + Enzym
Coenzym geht in Rkt. mit ein, reversibel
Enzyme liegen nach Rkt. unverändert vor (beschl. oder blockieren Rkt.)
Eigenschaften von Enzymen sind substratspezifisch, wirkungsspezifisch
Enzyme setzen EA herab
beschleunigen Reaktion
Kompetitive Hemmung: ähnlich gebaute Substrate blockieren aktives Zentrum
Nicht kompetitive Hemmung: Inhibitor am Enzym ändert aktives Zentrum
© 2006 by Jonas Bresien, www.dblay.de
•
pH-Abhängigkeit, Abhängigkeit von Konzentration d. Substrats, Temp.-Abhängigkeit
Katalyse
Katalyse
Katalyse
gesättigt
pH
Denaturierung ab 40°C
cSubstr.
Chromatographie
•
•
•
•
•
•
Qualitatives Trennen von Stoffgemischen
z.B. Analysieren der Bestandteile einer Aminosäuremischung
Papierchromatographie
Dünnschichtchromatographie
Mobile Phase: Wasser, Alkohol etc. (auch Laufmittel, Trennmittel)
Stationäre Phase: Papier, Cellulose etc.
Temp
Fließmittelfront
Startlinie
Mineralstoffe, Vitamine, Ballaststoffe
•
•
•
Mineralstoffe:
o anorg. Stoffe, müssen durch Nahrung aufgenommen werden
o Mengenelemente (Na+, K+, Mg2+, Ca2+, P in PO43–, S in SO42–)
o Spurenelemente (Fe, I, Zn, Cu, Co, Mn, Cr, Se, Ar, Si, Pb, Hg)
o Baustoffe wie Ca und Mg, Regelstoffe wie I, Fe und Cl
Ballaststoffe:
o schlecht verdaulich, regen Verdauung an
o Cellulose, Pektin (z.B. in Getreideprodukten)
Vitamine:
o werden nicht verdaut, Zufuhr durch Nahrung
o Provitamine werden erst im Körper zu Vitaminen umgewandelt
o An Enzymen: Coenzym
Nahrungsmittelzusätze
•
•
•
•
•
•
•
Konservierungsstoffe:
o Haltbarkeit erhöhen, Verderb verzögern
o hemmen Stoffwechsel der Mikroorganismen
o Höchstmengen festgesetzt
o E-Nummern
Lebensmittelfarbstoffe:
o Verkaufsförderndes, appetitanregendes Aussehen
o nat. Farbstoffe: Chlorophyll, β-Karotin, Authocyane (blau-rot)
o synthetische Farbstoffe: Azofarbstoffe, Alizarin
Antioxidantien:
o verzögern chem. Verderb von Lebensmitteln, indem sie die Oxidation durch
Luftsauerstoff verhindern (binden freie Radikale)
o z.B. in Margarine, Ölen, Backwaren
o z.B. L-Ascorbinsäure u. Derivate, Gallussäureester
Süßstoffe:
o Traubenzucker, Sorbid etc.
Emulgatoren:
o z.B. Ammoniumphosphatide, Citronensäurelecithin
Aromastoffe:
o z.B. Ester, Vanille, Citrone
Schadstoffe:
o natürliche Inhaltsstoffe mit toxischer Wirkung
o z.B. Blausäure (Rhabarber), Atropin (Tollkirsche)
© 2006 by Jonas Bresien, www.dblay.de