Übersicht über die proteinogenen Aminosäuren

Übersicht über die proteinogenen Aminosäuren
1. Neutrale Aminosäuren (Abkürzungen in Klammern)
H2N
COOH
H2N
Glycin
(Gly, G)
COOH
H2N
COOH
H2N
Valin *
(Val, V)
Alanin
(Ala, A)
COOH
H2N
Leucin *
(Leu, L)
COOH
Isoleucin *
(Ile, I)
CONH2
SH
H2N
OH
H2N
COOH
Cystein
(Cys, C)
COOH
OH
H2N
COOH
Threonin *
(Thr, T)
Serin
(Ser, S)
COOH
H2N
Phenylalanin *
(Phe, F)
COOH
H2N
H2N
H2N
Asparagin
(Asn, N)
COOH
Glutamin
(Gln, Q)
H2N
N
H
COOH
Methionin *
(Met, M)
Prolin
(Pro, P)
2. Basische Aminosäuren
H
N
NH2
H
N
NH2
NH
H2N
COOH
Lysin *
(Lys, K)
H2N
COOH
N
H2N
Arginin
(Arg, R)
COOH
COOH
COOH
Asparaginsäure
(Asp, D)
COOH
Histidin
(His, H)
3. Saure Aminosäuren
H2N
COOH
SCH3
Tryptophan *
(Trp, W)
Thyrosin
(Tyr, Y)
COOH
H
N
OH
H2N
CONH2
H2N
COOH
Glutaminsäure
(Glu, E)
COOH
Peptid-Synthesen
1
R
R
1
SG HN
2
+
H2N
COOH
1
CO SG
2
R
− H2O
2
1
SG HN
R
CO HN
CO SG
1. Schutzgruppen
für die Carboxylgruppe
R
H2N
R
R
C
OCH3
H2N
C
O
O
H2N
O
O
Methylester
O
C
CH3
CH3
CH3
tert.-Butylester
Benzylester
für die Aminofunktion
O
O
C
R
N
H
COOH
O
CH3
H3C
H3C
O
C
R
N
H
COOH
tert.-Butyloxycarbonyl(Boc-)-Schutzgruppe
Benzyloxycarbonyl(Z-)-Schutzgruppe
2. Peptidknüpfung
R2
O
1
RO
C
N
H
N
COOH
+
C
1
RO
N
R2
O
1
C
N
H
C
N
H
C
O
O
C
NH
N
R3
Dicyclohexylcarbodiimid
(DCC)
RO
R2
O
4
H2N
COOR
R3
CO NH
O
4
COOR
+
N
H
C
N
H
Dicyclohexylharnstoff
(DCH)
2
Struktur der Proteine
Primärstruktur: Aminosäuresequenz der Peptidketten
Sekundärstruktur: beruht auf den Bindungskräften zwischen den verschiedenen
funktionellen Gruppen der Peptide. → α-Helix- und Faltblatt-Struktur.
Peptidkette 1
N
H
O
S
S
+
−
NH3 OOC
Peptidkette 2
H-Brückenbindungen
kovalente
Disulfidbrücken
Ionische
Wechselwirkungen
hydrophobe
Wechselwirkungen
Faltblatt-Struktur: intermolekulare H-Brückenbindungen
Bsp.: ß-Keratin
α-Helix: intramolekulare H-Brückenbindungen und zwar zwischen den N–H-Protonen
einer Peptid-Bindung und dem Carbonyl-Sauerstoff der dritten Aminosäure oberhalb
dieser Bindung. Alle bisher untersuchten nativen Proteine sind rechtsgängig.
Kollagen (Bindegewebe) und α-Keratin der Haare: Drei lange Polypeptid-Ketten aus
linksgängigen Helices bilden eine dreifache, rechtsgängige Superhelix.
Lingsgängige-
rechtsgängige
Kollagen-Tripelhelix
Helix
Tertiärstruktur: räumliche Orientierung des Moleküls.
Quartärstruktur: Verschiedene Proteine können sich auch zu einer größeren Einheit zusammenlagern, deren Anordnung genannt wird.
Bekanntes Beispiel: Hämoglobin