Beispiele für Prüfungsfragen aus BIOCHEMIE

5HL/5HO - mündliche Reife- und Diplomprüfung im Haupttermin 2008-09
Beispiele für Prüfungsfragen aus BIOCHEMIE
1.
Nenne die polaren Aminosäuren, schreibe ihre Formel auf und erkläre den polaren
Charakter. Wo kommen diese Aminosäuren vor und welche Eigenschaften besitzen sie?
Erkläre in diesem Zusammenhang auch den IEP von Aminosäuren anhand eines
Dissoziationsschemas und beantworte die Frage, ob auch Proteine einen IEP haben.
Begründe Deine Antwort.
2.
Was versteht man unter essentiellen Aminosäuren und welche sind dies? Schreibe
die Formelbilder und benenne die Aminosäuren mit ihrer Kurzform. Was versteht man in
diesem Zusammenhang unter der biologischen Wertigkeit von Proteinen? Beschreibe
darüberhinaus mögliche Reaktionen essentieller Aminosäuren wie Threonin und Lysin.
3.
Beschreibe die Peptidbindung anhand von Beispielen, gehe dabei insbesondere auf
die stabilisierenden Eigenschaften der Peptidbindung ein. Konstruiere ein Tripeptid aus
den Aminosäuren Glu, Thr und Lys und schreibe es in der (strukturell auch tatsächlich
vorliegenden) Zick-Zack-Form auf. Erkläre insbesondere auch die stabilisierenden
Faktoren.
4.
Proteinkonformation: In welchen Konformationsebenen sind Proteine aufgebaut?
Erkläre diese Ebenen anhand von Skizzen. Welche Proteine liegen in welchen
Konformationen vor? Beschreibe darüber hinaus, wodurch die jeweiligen Strukturen
stabilisiert werden.
5.
Was versteht man unter Supersekundärstruktur? Beschreibe die verschiedenen
Ausprägungen dieser Strukturen auch anhand von Skizzen und nenne Beispiele dafür.
Beschreibe in diesem Zusammenhang auch den Begriff Domäne, nenne auch hier
Beispiele.
6.
Proteinstrukturen: Beschreibe die strukturellen Unterschiede zwischen Sphäro- und
Skleroproteinen, gehe näher auf deren physikalische Eigenschaften ein und nenne
Beispiele. Beschreibe dabei insbesondere den Aufbau und die Biosynthese von Kollagen,
sein Vorkommen und seine Bedeutung.
7.
Erläutere den strukturellen Aufbau und die Unterschiede zwischen
Reinstrukturproteinen des Alpha-Helix-Types und des Beta-Faltblatt-Types. Nenne jeweils
ein signifikantes Beispiel und beschreibe jeweils dessen Aufbau, Vorkommen und
Bedeutung.
8.
Beschreibe die nach IUPAC definierten Enzymklassen, erkläre die
Benennungskriterien und die Benennungs-Systematik. Beschreibe für jede Enzymklasse
ein signifikantes Beispiel und erkläre in diesem Zusammenhang weiters die Begriffe
Substratspezifität und Wirkungsspezifität.
9.
Erkläre das Michaelis-Menten-Modell zur Beschreibung kinetischer Eigenschaften
von Enzymen. Erläutere dabei die Begriffe KM und vmax und deren rechnerische sowie
graphische Ermittlung. Was besagt die Michaelis-Menten-Gleichung und wie lautet sie.
Wie kann sie graphisch dargestellt werden und was kann man mit diesem Diagramm
anfangen?
10.
Wie können enzymatische Cofaktoren eingeteilt werden und nach welchen
Funktionsprinzipien reagieren sie? Nenne ausgewählte Beispiele und erläutere deren
Funktion auch anhand von Skizzen. Gehe weiters näher auf die Regeneration dieser
Cofaktoren im Stoffwechsel ein.
11.
Erläutere die Modelle zur Erklärung der verschiedenen Arten von Enzymhemmung.
Wie können die Hemmtypen graphisch dargestellt und aus den Graphiken erkannt
werden. Welche Hemmtypen sind reversibel und welche irreversibel? Was versteht man
unter Feedback-Inhibition und was unter allosterischer Hemmung?
12.
Welche Faktoren beeinflussen die Aktivität von Enzymen? Beschreibe diese
Faktoren und erkläre deren Einfluss anhand von Graphiken. Wie kann die Aktivität von
Enzymen ermittelt werden und in welchen Größen wird sie angegeben?
13.
Elektrophorese: Erkläre das Funktionsprinzip der SDS-disk-PAGE. Was ist bei der
Bereitung des Gels zu beachten und wie und woraus wird ein SDS-Gel zubereitet. Wie
wird die Elektrophorese durchgeführt und wie kann man die fertigen Gele einfärben? Wo
findet diese Technik vorwiegend Anwendung und was kann man damit bestimmen?
Erkläre die Auswertung eines SDS-Gels.
14.
Elektrophorese: Erkläre das Funktionsprinzip der IEF. Was ist bei der Bereitung des
Gels zu beachten und wie und woraus wird ein IEF-Gel zubereitet. Wie wird die
Elektrophorese durchgeführt und wie kann man die fertigen Gele einfärben? Wo findet
diese Technik vorwiegend Anwendung und was kann man damit bestimmen? Erkläre die
Auswertung eines IEF-Gels.
15.
Immunologische Testverfahren: Erkläre das Prinzip des W-Blots mit anschließender
Immunfärbung. Beschreibe die verschiedenen Arten des Blottings und deren Vor- und
Nachteile. Erläutere dabei die Struktur und Funktionsweise von Antikörpern und
beschreibe deren Wirkung anhand des Immunstainings nach dem ELISA-Prinzip.
16.
Nucleinsäuren: Erkläre den strukturellen Aufbau der Nucleinsäuren DNA und RNA.
Aus welchen Komponenten sind die Nucleinsäuren aufgebaut? Erkläre die Struktur
anhand von Formelbildern. Worin bestehen die wesentlichen Unterschiede zwischen DNA
und RNA? Welche Arten von DNA und RNA kennt man und welche Aufgaben erfüllen sie?
17.
Erkläre den Aufbau des menschlichen Erbmaterials. Erläutere dabei insbesondere
die Begriffe Chromosom, Gen, Genom, Chromatin und Nucleosom. Wie sind diese
Strukturen aufgebaut, wann sind sie erkennbar und zu welchem Zweck existieren sie?
18.
DNA- Replikation: Beschreibe die Replikation der DNA am Beispiel der
Prokaryonten und der dort ablaufenden Replikationsgabel. Welche Enzyme spielen dabei
eine Rolle? Worin bestehen die Unterschiede zur DNA-Replikation bei Eukaryonten? Nach
welchem fundamentalen Prinzip erfolgt die Replikation? Sind andere Prinzipien denkbar?
19.
Erkläre den Ablauf der Proteinbiosynthese. Gehe dabei näher auf die Bildung einer
mRNA, deren Translokation aus dem Zellkern und auf die Vorgänge an den Ribosomen im
rauhen endoplasmatischen Reticulum ein. Wie funktioniert ein Ribosom und wie wird die
mRNA in ein Protein übersetzt? Welche Rolle spielt dabei der genetische Code?
20.
Stoffwechsel: Gib einen Überblick über den chemotrophen Energie-stoffwechsel
und über die Stufen der Energiegewinnung aus Nahrungsstoffen. Woraus bestehen die
Hauptnahrungsstoffe des Menschen und welche Rolle spielt dabei die sogenannte
Glycolyse im Kohlenhydratstoffwechsel?