Persönliche Daten Name: Arne Skerra, Prof. Dr. rer. nat., Dipl.
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Persönliche Daten Name: Arne Skerra, Prof. Dr. rer. nat., Dipl.-Ing. Geburtsdatum und -ort: 30. Juli 1961 in Wiesbaden Wissenschaftlicher Werdegang 1985 1986 - 1989 1990 1991 - 1994 1994 - 1998 1995 Seit 1998 Abschluss des Chemiestudiums an der TU Darmstadt Doktorarbeit am Genzentrum der LMU München bei Dr. A. Plückthun und Prof. Dr. E.-L. Winnacker; Promotion an der Fakultät für Chemie und Pharmazie der LMU München Postdoktorand am MRC Laboratory of Molecular Biology bei Dr. Cesar Milstein und Dr. Greg Winter, in Cambridge, England Gruppenleiter am Max-Planck-Institut für Biophysik, Abt. Molekulare Membranbiologie, Direktor: Prof. Dr. H. Michel Professor (C3) für Proteinchemie an der TU Darmstadt (Fachbereich Chemie, Institut für Biochemie) Abschluss der Habilitation für das Fachgebiet Biochemie im Fachbereich Biochemie, Pharmazie und Lebensmittelchemie der Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Mentor: Prof. Dr. H. Rüterjans) Ordinarius am Lehrstuhl für Biologische Chemie der Technischen Universität München, Weihenstephan Auszeichnungen und Preise 1982 - 1985 1983 1986 - 1988 1990 1996 - 1998 2000 2004 2004 2005 2008 Stipendium der Studienstiftung des deutschen Volkes Preis der Dr.-Anton-Keller-Stiftung an der TH Darmstadt Kekulé-Stipendium der Stiftung Volkswagenwerk Postdoktoranden-Stipendium des Deutschen Akademischen Austauschdienstes, Sonderprogramm Gentechnologie Dozentenstipendium des Fonds der Chemischen Industrie 1. Preis im Münchener Business Plan Wettbewerb Sprecher eines der vier nominierten Teams für den Deutschen Zukunftspreis 2004 – Preis des Bundespräsidenten für Technik und Innovation Heinz Maier-Leibniz-Medaille der TU München Karl Heinz Beckurts-Preis Zuwahl als Mitglied der acatech – Deutsche Akademie der Technikwissenschaften Publikationen 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. Korndörfer, I. P., Schlehuber, S. & Skerra, A. (2003) Structural mechanism of specific ligand recognition by a lipocalin tailored for the complexation of digoxigenin. J. Mol. Biol. 330, 385-396. Korndörfer, I. P., Dommel, M. K. & Skerra, A. (2004) Structure of the periplasmic chaperone Skp suggests functional similarity with cytosolic chaperones despite differing architecture. Nat. Struct. Mol. Biol. 11, 1015-1020. Schlapschy, M., Gruber, H., Gresch, O., Schäfer, C., Renner, C., Pfreundschuh, M. & Skerra, A. (2004) Functional humanization of an anti-CD30 Fab fragment for the immunotherapy of Hodgkin's Lymphoma using an in vitro evolution approach. Protein Eng. Des. Sel. 17, 847-860. Breustedt, D. A., Korndörfer, I. P., Redl, B. & Skerra, A. (2005) The 1.8-Å crystal structure of human tear lipocalin reveals an extended branched cavity with capacity for multiple ligands. J. Biol. Chem. 280, 484-493. Korndörfer, I. P., Brueckner, F. & Skerra, A. (2007) The crystal structure of the human (S100A8/S100A9)2 heterotetramer, calprotectin, illustrates how conformational changes of interacting α-helices can determine specific association of two EF-hand proteins J. Mol. Biol. 370, 887898. Schlapschy, M., Theobald, I., Mack, H., Schottelius, M., Wester, H.-J. & Skerra, A. (2007) Fusion of a recombinant antibody fragment with a homo-amino-acid polymer: effects on biophysical properties and prolonged plasma half-life. Protein Eng. Des. Sel. 20, 273-284. Schmidt, T. G. M. & Skerra, A. (2007) The Strep-tag system for one-step purification and high affinity detection or capturing of proteins. Nat. Protoc. 2, 1528-1535. Eichinger, A., Nasreen, A., Kim, H. J. & Skerra, A. (2007) Structural insight into the dual ligand specificity and mode of high density lipoprotein association of apolipoprotein D. J. Biol. Chem. 282, 31068-31075. [Paper of the Week] Chatwell, L., Holla, A., Kaufer, B.B. & Skerra, A. (2008) The carbohydrate recognition domain of 11. Langerin reveals high structural similarity with the one of DC-SIGN but an additional, calciumindependent sugar-binding site. Mol. Immunol. 45, 1981–1994. Wiedersich, J., Köhler, S., Skerra, A. [Corresponding Author] & Friedrich, J. (2008) Temperature and pressure dependence of thermodynamic protein stability: the engineered fluorescein-binding lipocalin FluA shows an elliptic phase diagram. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 105, 5756-5761.
