doc - ChidS

Philipps-Universität Marburg
Fachbereich Chemie
SoSe 2007
Seminar: Übungen im Experimentalvortrag
Leitung: Prof. B. Neumüller, Dr. P. Reiß, Prof. Koert
Hinweis:
Dieses Protokoll stammt von der Seite www.chids.de (Chemie in der Schule).
Dort können unterschiedliche Materialien für den Schulunterricht heruntergeladen
werden, unter anderem hunderte von Experimentalvorträgen so wie der vorliegende:
http://www.chids.de/veranstaltungen/uebungen_experimentalvortrag.html
Das Hühnerei
Experimentalvortrag vom 21.06.2007
Kathrin Adam
Altes Schloß 5
35043 Marburg
Inhaltsverzeichnis
1. Allgemeines ....................................................................................................................... 3
1.1 Das Ei in der Mythologie.......................................................................................... 3
1.2 Aufbau und Zusammensetzung des Hühnereis............................................ 3
2. Die Schale ......................................................................................................................... 5
2.1 Zusammensetzung und Funktion ........................................................................ 5
2.2 Versuch 1: Nachweis von CO32- in der Eierschale ...................................... 5
2.3 Demo 1: Ein Ei – chemisch geschält ................................................................... 6
2.4 Versuch 2: Nachweis von Protoporphyrin...................................................... 8
3. Das Eiklar ......................................................................................................................... 9
3.1 Zusammensetzung und Funktion ........................................................................ 9
3.2 Proteine ............................................................................................................................. 9
3.3 Eiweißstrukturen ....................................................................................................... 11
3.3.1 Primärstruktur .................................................................................................................. 11
3.3.2 Sekundärstruktur ............................................................................................................ 11
3.3.3 Tertiärstruktur .................................................................................................................. 13
3.3.4 Quartärstruktur ................................................................................................................ 13
3.4 Versuch 3: Biuret-Reaktion .................................................................................. 14
3.5 Versuch 4: Nachweis schwefelhaltiger Aminosäuren ............................. 16
3.6 Versuch 5: Eiweißfällung durch Metallsalzlösung ................................... 17
3.7 Demo 2: Eiweißverdauung .................................................................................... 18
4. Der Eidotter..................................................................................................................... 20
4.1 Zusammensetzung und Funktion ...................................................................... 20
4.2 Versuch 6: Cholesterin-Nachweis (Liebermann-Reaktion) ................. 21
4.3 Versuch 7: Verseifung ............................................................................................. 23
5. Wissenswertes ................................................................................................................. 25
5.1 Der Stempel ................................................................................................................... 25
5.2 Frisch oder alt? ........................................................................................................... 25
5.3 Eierzeugung in Europa und Pro-Kopf-Verbrauch .................................. 26
6. Literaturangaben ............................................................................................................ 27
2
1. Allgemeines
1.1 Das Ei in der Mythologie
Das Ei gilt in den Schöpfungsmythen als der Ursprung des Lebens, so glaubte man in der
finnischen Mythologie, dass das Universum aus sieben Eiern entstanden sei. Bei diesen
sieben Eiern seien sechs aus Gold und eines aus Eisen gewesen.
Die oberen Schalenhälften der Eier hätten den Himmel gebildet, das Eigelb aufgrund der
Farbe und Form, die Sonne, das Eiklar den Mond und die restlichen Schalen hätten die
Sterne gebildet. Man glaubte in dieser Mythologie, dass das Eisen-Ei einen schwarzen
Dotter besessen hätte und dieser habe die Gewitterwolken gebildet.
1.2 Aufbau und Zusammensetzung des Hühnereis
Das Hühnerei, so wie man es hauptsächlich kennt, hat eine ovale Form und besitzt eine
braune oder weiße 0,2 – 0,4 mm dicke, poröse Kalkschale. Weiterhin besteht das Hühnerei
aus dem Eiklar und dem Eidotter. Das Gewicht eines Hühnereis setzt sich folgendermaßen
zusammen: 10 % des Gewichts macht die Kalkschale aus, 60 % das Eiklar und 30 % der
Eidotter.
Das gesamte Ei enthält 74 % Wasser, 13 % Eiweiß, 12 % Fett und 1 % Kohlenhydrate,
zudem liefert es viele wichtige Vitamine.
Keimfleck
Abb.1: Aufbau des Eis
3
In Abb. 1 kann man den Aufbau des Eis sehen. Ganz außen befindet sich das
Oberhäutchen, das auch als Cuticula bezeichnet wird. Es sorgt dafür, dass das Ei nicht
austrocknet und keine Keime in das Ei eindringen können. Darunter liegt die Kalkschale,
die mit Poren durchsetzt ist. Dann folgt die Schalenhaut, die dem Schutz dient und das
Eiweiß von der Schale abtrennt. Es schließt sich das Eiweiß an und letztlich der Eidotter
mit dem Keimfleck. Der Keimfleck ist die Keimzelle, aus dem sich das Küken entwickeln
wird. Der Eidotter ist durch die sogenannten Hagelschnüre in der Mitte des Eis aufgehängt,
so dass er nicht an die Eischale schlagen kann. Auch kann man am stumpfen Ende des Eis
eine Luftkammer erkennen, diese dient als erster Luftvorrat für das Küken, welches 17
Tage nach der Befruchtung im Ei anfängt zu atmen.
4
2. Die Schale
2.1 Zusammensetzung und Funktion
Die Eischale besteht zum größten Teil aus Calciumcarbonat (95 %), zu 2 % setzt sie sich
aus Ca3(PO4)2, Mg3(PO4)2 und MgCO3 zusammen. Weiterhin sind 3 % organische
Substanzen, vor allem Eiweiße, enthalten.
Die Schale muss mehrere Funktionen erfüllen. Zunächst einmal muss sie fest genug sein,
damit sie dem Gewicht der Henne beim Brüten standhält, sie darf allerdings nicht zu dick
sein, so dass das Küken die Schale auch durchpicken kann, wenn es schlüpft und die
Schale muss luftdurchlässig sein, was durch die Poren gewährleistet ist. Die
Luftdurchlässigkeit ist notwendig, damit ein Gasaustausch stattfinden kann, da das Küken
ja bereits im Ei anfängt zu atmen.
Aufgabe der Schale ist es das sich entwickelnde Küken zu schützen.
Das Carbonat wird in Versuch 1 nachgewiesen.
2.2 Versuch 1: Nachweis von CO32- in der Eierschale
Geräte:
Saugflasche, Stopfen, Rührfisch, Magnetrührer, Schlauch,
Schlauchschellen, Gaswaschflasche, Keckklemme, 2 Stativplatten,
2 Gewindestangen, 2 Doppelmuffen, 2 Klemmen, Trichter
Chemikalien: gesättigte Ba(OH)2-Lösung
R: 20/22-34
S: 2-26-36/37/39-45
C
S: 26
Xi
HCl (w = 0,1)
R: 36/37/38
Eierschalen
Durchführung:
Die Eierschalen werden in die Saugflasche gegeben, mit HCl(aq) übergossen und die
Saugflasche mit einem Stopfen verschlossen. Zur besseren Durchmischung der Eierschalen
mit der Salzsäure wird der Magnetrührer zur Hilfe genommen. Das entstehende Gas wird
in die mit gesättigter Ba(OH)2-Lösung gefüllte Gaswaschflasche eingeleitet.
5
Beobachtung:
Es entsteht ein Gas. Beim Einleiten in gesättigte Ba(OH)2-Lösung trübt sich diese.
Erklärung:
Das in der Eierschale enthaltene Carbonat reagiert mit der Salzsäure, wobei sich das Gas
CO2 bildet. Dieses reagiert mit den Ba2+-Ionen der Bariumhydroxidlösung und es bildet
sich das schwerlösliche BaCO3.
CaCO3 (s) + 2 HCl(aq)
Ca2+(aq) + 2 Cl-(aq) + CO2 (g) + H2O
CO2 (g) + Ba2+(aq) + 2 OH-(aq)
BaCO3 (s) + H2O
Um die dünne Schalenhaut besser sichtbar zu machen, kann man Demonstration 1
durchführen. Dieser Versuch eignet sich auch gut als chemische Hausaufgabe und ist
sicherlich sehr interessant für die Schüler.
2.3 Demo 1: Ein Ei – chemisch geschält
Geräte:
250 mL Becherglas
Chemikalien: rohes Hühnerei
Essigsäure (w = 0,1)
Durchführung:
Das rohe Hühnerei wird für 2-3 Tag in ein Becherglas mit Essigsäure gelegt.
Beobachtung:
Die Schale löst sich unter Gasentwicklung auf.
6
Erklärung:
Die Schale wird durch die Säure aufgelöst, hierbei entsteht CO2.
CaCO3 (s) + 2 H3O+(aq)
Ca2+(aq) + CO2 (g) + 3 H2O
Abb. 2: Hühnerei – Kalkschale aufgelöst
Häufig wird die Frage gestellt, ob denn Hühner mit braunem Gefieder auch braune Eier
legen. Aufgrund des Gefieders kann man keine Aussage über die Farbe der Eier treffen.
Die Eierschalenfarbe ist genetisch bedingt. Man hat festgestellt, dass Hühner mit weißen
Ohrlappen weiße Eier legen und solche mit roten Ohrscheiben braune. Braune Eier
enthalten den Farbstoff Protoporphyrin. Dieser gehört zur Gruppe der Tetrapyrrole.
NH
N
O
OH
N
HN
HO
O
Abb. 3: Struktur des Protoporphyrins
In Versuch 2 wird dieser Farbstoff nachgewiesen.
7
2.4 Versuch 2: Nachweis von Protoporphyrin
Geräte:
2 Demo-Reagenzgläser, UV Lampe, 20 mL Spritze, Peleusball,
10 mL Messpipette
Chemikalien: Ethylacetat
R: 11-36-66-67
S: 2-16-26-33
F, Xi
S: 26
Xi
HCl (w = 0,1)
R: 36/37/38
braune und weiße getrocknete Eierschalen
Durchführung:
In jeweils ein Demo-Reagenzglas werden braune bzw. weiße Eierschalen gefüllt und mit je
20 mL Ethylacetat versetzt. Anschließend werden jeweils 3 mL Salzsäure zugegeben und
die Reagenzgläser leicht unter der UV Lampe geschüttelt.
Beobachtung:
Die Schalen werden aufgelöst, es steigen Gasblasen auf. Die Lösung, in der sich die
braunen Eierschalen befinden, fluoresziert unter der UV Lampe (λ = 366 nm) rot, die
Rotfluoreszenz wird immer stärker.
Erklärung:
Bestrahlt man braune Hühnereierschalen mit UV-Licht (λ = 366 nm), so kann man nur eine
schwache Rotfluoreszenz feststellen. Fügt man Salzsäure hinzu, so steigen Gasblasen in
der Lösung auf, da die Kalkschale unter Freisetzung von CO2 aufgelöst wird. Das
gebundene Protoporphyrin wird dabei aus der Kalkschale herausgelöst und tritt in das
Lösungsmittel Ethylacetat über. Die Fluoreszenz nimmt mit zunehmender Konzentration
des herausgelösten Protoporphyrins zu. Durch die UV-Strahlen werden die π-Elektronen
des Protoporphyrinringsystems vom Grundzustand in den angeregten Zustand angehoben,
anschließend kehren die π-Elektronen in den Grundzustand zurück. Hierbei wird ein Teil
der zuvor aufgebrachten Energie in Form von Licht wieder abgegeben. Es handelt sich
dabei um längerwelliges Licht als zuvor eingestrahlt wurde, da etwas der zuvor
aufgebrachten Energie dafür verwendet wurde die Moleküle in Schwingung zu versetzen.
8
3. Das Eiklar
3.1 Zusammensetzung und Funktion
Das Eiklar besteht zum größten Teil aus Wasser (87,9 %), daneben enthält es 10,6 %
Eiweiß (Proteine), 0,9 % Kohlenhydrate, 0,6 % Mineralstoffe, 0,2 % Fett und die Vitamine
A, E, K, B1, B2, B6, sowie Folsäure.
Es dient zum Schutz und zur Ernährung des Embryos.
Eiweiß ist für den menschlichen Körper sehr wertvoll, besonders, wenn es aus vielen
verschiedenen Aminosäuren aufgebaut ist und der Körper diese zum Aufbau eigener
Proteine nutzen kann.
Der menschliche Körper kann nahezu 100 % der Eiweiße aus dem Ei vollständig für den
Aufbau eigener Eiweiße nutzen.
3.2 Proteine
Proteine sind makromolekulare Stoffe, die für den Organismus wichtige Funktionen
erfüllen. So dienen sie als Bau- und Gerüstsubstanz in Sehnen oder in Form von Enzymen
als Katalysatoren.
Die kleinste Einheit eines Proteins ist die Aminosäure, die durch mindestens zwei
funktionelle Gruppen gekennzeichnet ist. Sie besitzt eine Amino- und Carboxylgruppe.
H
H
O
N C C
H
O H
R
Abb. 4: Aminosäure
Durch Kondensationsreaktion können diese Aminosäuren miteinander unter Ausbildung
einer Peptidbindung verknüpft werden. Sind mehr als 100 Aminosäuren miteinander
verknüpft, spricht man von einem Protein.
9
Kondensationsreaktion:
SH
SH
CH2
H H C
O H
N
C
H
O
+
CH2
H H C
O H
N
C
H
SH
- H2O
O
CH2 H
O
H C
N
C~
C
~N C
H
O H CH
2
SH
Cystein
Cystein
Die Proteine werden aufgrund ihrer Funktion in die fibrillären und globulären Proteine
eingeteilt.
Fibrilläre Proteine:
Sie dienen vor allem zum Aufbau von Muskeln und Geweben, sowie zur Bewegung und
Strukturbildung. Bei ihnen handelt es sich um lang gestreckte Moleküle, die in Wasser
unlöslich sind.
Globuläre Proteine:
Diese werden noch einmal aufgrund ihrer unterschiedlichen Wasserlöslichkeit in die
Globuline und Albumine eingeteilt. Sie dienen dem Transport und der Steuerung von
Prozessen im Organismus und übernehmen Schutz- und Abwehrmechanismen. Albumine
bilden mit Wasser eine kolloidale Lösung, Globuline hingegen nicht. Sie zeigen eine
erhöhte Löslichkeit in verdünnten Salzlösungen.
10
3.3 Eiweißstrukturen
Nun betrachten wir den Aufbau der Eiweiße, die u.a. im Eiklar enthalten sind näher. Man
unterteilt hierbei in die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur.
3.3.1 Primärstruktur
Die Primärstruktur beschreibt die Aminosäuresequenz. Hier sind die Art, Anzahl und
Reihenfolge der einzelnen L-Aminosäurebausteine in der Peptidkette festgelegt.
Abb. 5: Primärstruktur des Insulins
3.3.2 Sekundärstruktur
Die Sekundärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung (Konformation) der LAminosäurebausteine. Diese kann entweder die Form einer Helix oder einer
Faltblattstruktur annehmen.
11
Bei der α-Helix sind die Peptidketten schraubenförmig angeordnet. Der Abstand der
einzelnen Windungen beträgt 540 pm. Die Struktur wird durch intramolekulare
Wasserstoffbrückenbindungen zwischen CO- und NH-Gruppen verschiedener Peptide
stabilisiert.
Abb. 6: α-Helix
Das β-Faltblatt entsteht durch die Zusammenlagerung gestreckter Polypeptidketten, woraus
eine
Zickzackanordnung
resultiert.
Durch
die
Ausbildung
intermolekularer
Wasserstoffbrückenbindungen zu gegenüberliegenden Polypeptidketten wird diese
Struktur stabilisiert.
Abb. 7: β-Faltblatt
12
3.3.3 Tertiärstruktur
Durch Wechselwirkungen der Seitengruppen der Aminsäurebausteine kommt es zu einer
dreidimensionalen Anordnung des gesamten Proteinmoleküls im Raum. Man bezeichnet
diese Struktur als Tertiärstruktur. Zur Stabilisierung der Struktur können alle
Bindungsarten
dienen:
Wasserstoffbrückenbindungen,
Ionenbindungen,
Elektronenpaarbindungen (Disulfidbrücken), Van-der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren
Atomgruppen.
Abb. 8: Bindungen
3.3.4 Quartärstruktur
Vereinigen sich mehrere Polypeptidketten zu einem Gesamtkomplex, so spricht man von
der Quartärstruktur. Teilweise können auch Verknüpfungen mit anderen Atomen oder
Molekülen bestehen.
Abb. 9: Quartärstruktur des Hämoglobins
13
In Versuch 3 soll nun durch die Biuret-Reaktion nachgewiesen werden, dass im Eiklar
Eiweiße enthalten sind.
3.4 Versuch 3: Biuret-Reaktion
Vorbereitung: Eiweiß-Lösung
1 Eiklar wird mit ca. 150 mL physiologischer (w = 0,009) Natriumchloridlösung versetzt
und geschüttelt.
Geräte:
Demo-Reagenzglas, 10 mL Spritze, 10 mL Messpipette, Peleusball,
Tropfpipette, Pipettenhütchen
Chemikalien: Eiweiß-Lösung
Natronlauge (w = 0,1)
R: 35
S:26-36/37/39-45
C
CuSO4-Lösung (w = 0,05)
R: 22-36/38
S: 2-22
Xn
Durchführung:
9 mL Eiweiß-Lösung werden in ein Demo-Reagenzglas gefüllt und anschließend mit 9 mL
Natronlauge und einigen Tropfen CuSO4-Lösung versetzt. Danach wird das Reagenzglas
leicht geschüttelt.
Beobachtung:
Die Lösung färbt sich violett.
14
Erklärung:
2-
H H O H H O
2 R''
N C C N C C R'''
R'
+
- 4 H2O
4 OH
H O
2
R''
R
R'' N
R''
N
N C C N C C R'''
R'
HO
C C
R'
C C
R' H O
R
2H O
N C C R'''
R
2+
Cu
N
H O
H O
C C R'''
Cu
2+
H O
R''
H O
N C C N C C R'''
R'
R
R
violett
Zunächst kommt es zu einer Deprotonierung, wobei sich Anionen bilden, welche mit den
zugegebenen Kupfer-Kationen einen Kupfer-Eiweiß-Komplex bilden, der violett ist.
Dass auch schwefelhaltige Aminosäuren am Aufbau der Proteine im Eiklar beteiligt sind,
soll in Versuch 4 gezeigt werden.
15
3.5 Versuch 4: Nachweis schwefelhaltiger Aminosäuren
Geräte:
Demo-Reagenzglas, Bunsenbrenner, Dreifuß, Drahtnetz, Glasstab,
Tropfpipette, Pipettenhütchen
Chemikalien: Eiweiß
konz. Natronlauge
R: 35
S:26-36/37/39-45
C
S: 1/2-26-45-60-61
C, N
AgNO3-Lösung
R: 34-50/53
Durchführung:
Etwas Eiweiß wird mit konzentrierter Natronlauge versetzt und anschließend erhitzt. Nun
gießt man etwa 5 mL der Lösung in das Demo-Reagenzglas und versetzt sie dort mit
einigen Tropfen der AgNO3-Lösung.
Beobachtung:
Die Lösung färbt sich bräunlich-schwarz. Es bildet sich ein braun-schwarzer Niederschlag.
Erklärung:
Zunächst findet eine SN2-Reaktion statt, bei der es zu einem nucleophilen Angriff des
freien Elektronenpaares der Hydroxidgruppe kommt. Es bildet sich ein trigonalbipyramidaler Übergangszustand. Bindungsbruch und –anbindung verlaufen synchron. Das
Hydrogensulfid wird abgespalten.
H
H
HO
+ R2
HO
C
R1
N H C
H
H
H
C SH
C
R2
O
SH
C
R1
N H C
H
O
H H
HO C
R2
C
R1
N H C
H
+ HS
O
16
Das Hydrogensulfid reagiert wie folgt weiter:
HS-(aq) + OH-(aq) + 2 Ag+(aq)
Ag2S(s) + H2O
Hierbei wird schwarzes Silbersulfid gebildet, welches ausfällt.
Wenn man ein Ei zu lange kocht läuft die gleiche Reaktion ab. Das im Eidotter enthaltene
Eisen reagiert mit dem Sulfid eines Proteins, das im Eiklar enthalten ist. Es bildet sich
Eisensulfid, welches man als grau-blaue Schicht um den Eidotter erkennen kann. Es
handelt sich hierbei um eine natürliche Reaktion, das Ei wird dadurch keinesfalls
ungenießbar.
3.6 Versuch 5: Eiweißfällung durch Metallsalzlösung
Geräte:
2 10 mL Spritzen, Demo-Reagenzglas, Stopfen
Chemikalien: Eiweiß-Lösung (siehe Versuch 3)
CuSO4-Lösung (w = 0,05)
R: 22-36/38
S: 2-22
Xn
Durchführung:
10 mL der Eiweiß-Lösung werden in ein Demo-Reagenzglas gegeben und anschließend
mit 5 mL der Kupfersulfat-Lösung versetzt. Danach schüttelt man kurz um.
Beobachtung:
Es bilden sich weiße Flocken in der Flüssigkeit.
17
Erklärung:
Durch die Zugabe des Metallsalzes kommt es zu einer Metall-Eiweiß-Verbindung und
dadurch zu einer Konformationsänderung der Eiweißstruktur. Da sich die Konformation
des Eiweißes ändert kommt es zur Denaturierung. Das Metallsalz bricht die
stabilisierenden Bindungen innerhalb des Eiweißes auf und bildet neue Bindungen aus.
Beim Gerben von Häuten wird der Umstand ausgenutzt, dass diese Metall-EiweißVerbindungen meist antibakteriell wirken. Die Giftwirkung von Schwermetallsalzen ist
darauf zurückzuführen, dass es bei der Aufnahme dieser zu einer Denaturierung der
Eiweiße im Organismus kommt.
3.7 Demo 2: Eiweißverdauung
Geräte:
Stativplatte, Gewindestange, Klemme, Doppelmuffe, Heizplatte,
500 mL Becherglas, 3 Demo-Reagenzgläser, Thermosensor,
2 10 mL Messpipetten, Waage
Chemikalien: Pepsin
R: 36/37/38-42
S: 22-24-26-36/37
Xn
S: 26
Xi
HCl (w = 0,1)
R: 36/37/38
gekochtes Eiweiß
Durchführung:
In das erste Demo-Reagenzglas werden 0,1 g Pepsin und 10 mL Wasser gegeben.
In des zweite Reagenzglas werden 0,1 g Pepsin und 10 mL HCl gegeben und in das dritte
nur 10 mL HCl. Zu allen drei Reagenzgläsern gibt man nun ein Stückchen des gekochten
Eiweißes und stellt die Demo-Reagenzgläser für einige Minuten in das etwa 40 °C warme
Wasserbad.
18
Beobachtung:
Im ersten und dritten Reagenzglas ist keine Veränderung zu erkennen. Im zweiten
Reagenzglas hat sich die Lösung getrübt und das Stückchen Eiweiß ist ein wenig kleiner
geworden.
Erklärung:
Pepsin ist ein Enzym, dass sich im Magen befindet und dort zusammen mit der
Magensäure, in diesem Fall demonstriert durch die Salzsäure, und bei einer Temperatur
von ca. 40 °C Eiweiße in Polypeptide und Aminosäuren spaltet, die dann so vom
Organismus aufgenommen werden können. Diese Aminosäuren dienen dem Organismus
zum Aufbau körpereigener wichtiger Eiweiße.
19
4. Der Eidotter
4.1 Zusammensetzung und Funktion
Der Eidotter besteht zu 48,7 % aus Wasser und 16,6 % aus Eiweiß, womit er prozentual
mehr Eiweiß enthält als das Eiklar. Zu 32,6 % sind Fette und Lipide enthalten, 1 % machen
Kohlenhydrate aus und zu 1 % enthält der Eidotter Mineralstoffe wie z.B. Fe und Ca.
Das Ei gilt als „Cholesterinbombe“, wobei eigentlich nur der Eidotter das Cholesterin
enthält. In 100 g Eidotter sind 1260 mg Cholesterin enthalten, im Vergleich zu 100 g
Butter, die 250 mg enthält, ist dies sehr viel. Jedoch haben Forscher im Tierversuch
herausgefunden, dass im Ei ein Stoff enthalten ist (Lecithin), der eine „Cholesterin
senkende“ Wirkung haben könnte. Das Lecithin bindet das Cholesterin so fest, dass es im
Darm nicht aufgenommen werden kann. Ob dies allerdings auch auf den Menschen zutrifft
ist noch nicht geklärt.
Keimscheibe
Dotterbett
Nahrungs- (orange) und Bildungsdotter (gelb)
Abb.10: Aufbau des Dotters
Der Eidotter ist an der Bildung des Embryos beteiligt und für dessen Ernährung zuständig.
20
4.2 Versuch 6: Cholesterin-Nachweis (Liebermann-Reaktion)
Vorbereitung: Chloroformauszug
Etwa ein Teelöffel Eigelb wird mit 20 mL Chloroform versetzt und durch Rühren
homogenisiert. Anschließend wird die Lösung abfiltriert.
Geräte:
Trichter, Demo-Reagenzglas, Filterpapier, 2 10 mL Spritze,
25 mL Messpipette, Tropfpipette, Pipettenhütchen, 2 Bechergläser,
Magnetrührer, Rührfisch
Chemikalien: gekochtes Eigelb
Chloroformauszug
R: 22-38-40-48/20/22
S: 2-36/37
Xn
Essigsäureanhydrid
R: 10-20/22-34
S: 1/2-26-36/37/39-45
C
S: 26-30-45
C
H2SO4 (konz.)
R: 35
Durchführung:
10 mL des Chloroformauszugs werden in ein Demo-Reagenzglas gegeben und 6 mL
Essigsäureanhydrid zugesetzt. Man schwenkt kurz um und lässt dann vorsichtig einige
Tropfen konzentrierte Schwefelsäure hinzufließen.
Beobachtung:
Es bildet sich zunächst eine tiefblaue Färbung aus. Innerhalb weniger Minuten entstehen
blau-violett gefärbte Zonen, die nach einiger Zeit nach grün umschlagen.
Erklärung:
Zunächst kommt es zur Protonierung des Essigsäureanhydrids. Das hierbei entstandene
Kation ist mesomeriestabilisiert. Anschließend kommt es zur Anlagerung des Cholesterins
und zur Abspaltung eines Protons.
21
+
O
O
+
O
O H
O
O H
O
+H
O
O
C
O H
O
+
+
O
CH3
CH3
HO
O
O
O H
O
-H
O
+
H
O
O H
+
O
R
R
Nun folgt eine Eliminierung von Essigsäure und man erhält acetyliertes Cholesterin.
Danach folgt eine erneute Protonierung und Abspaltung von Essigsäure. Wie das dabei
entstehende Molekül weiter reagiert ist noch nicht geklärt. Man vermutet, dass sich
verschiedene Polyene bilden, die für die Farbgebung sorgen.
CH3
O
O
O H
O
CH3
+
O
O
R
OH
O
+
+H
- HOAc
CH3
CH3
Bildung von verschiedenen Polyenen
Reaktionsmechanismus noch ungeklärt
22
4.3 Versuch 7: Verseifung
Vorbereitung: Acetonauszug
2 Eigelb werden mit 100 mL Aceton übergossen und durch Rühren auf dem Magentrührer
homogenisiert. Anschließend wird die Lösung abfiltriert. In der durch die ß-Carotinoide
gelblich gefärbten Lösung befinden sich nun auch die Fette, die verseift werden sollen.
Geräte:
Bechergläser, Magnetrührer, Rührfisch, Trichter, Filterpapier,
Demo-Reagenzglas, Stopfen, 10 mL Messpipette
Chemikalien: Acetonauszug
Natronlauge (w = 0,32)
R: 35
S: 26-36/37/39-45
C
Durchführung:
10 mL des Acetonauszugs werden in ein Demo-Reagenzglas gegeben und mit einigen
Tropfen konzentrierter Natronlauge versetzt. Das Reagenzglas wird mit einem Stopfen
verschlossen und kräftig geschüttelt.
Beobachtung:
Es bildet sich ein beständiger Schaum.
23
Erklärung:
Es kommt zur Verseifung der im Acetonauszug enthaltenen Fette. Hierbei läuft folgender
Mechanismus ab (Mechanismus nur einmal exemplarisch beschrieben):
O
O
H2C
O
H2C
C R1
O C R2
+
3 Na
+
+
HC
3 OH
O C R2
+
3 Na
+
OH
O
O
H2C
C R1
OH
O
O
HC
O
O C R3
H2C
O C R3
OH
O
H2C
O
C R1
O
H2C
C R1
H
HC
O
O
+
+
+
3 Na
HC
OH
C R2
H2C
+
C R2
+
Na O
O
O
O
O
C R3
H
Na O
O
O
H
+
OH
H2C
OH
+
C R3
Na O
O
Zunächst kommt es zum nucleophilen Angriffs des freien Elektronenpaares des Hydroxids
am positiveren Kohlenstoffs der Carboxylgruppe des Esters. Es bildet sich eine
tetraedrische Zwischenstufe aus. Das Alkoholat-Ion ist eine gute Abgangsgruppe und
spaltet sich daher im nächsten Schritt ab. Es bildet sich erneut eine Fettsäure. Aufgrund der
höheren Basizität bildet sich im nächsten Schritt der dreiwertige Alkohol Glycerin und das
Fettsäureanion. Zusammen mit den Natriumkationen bildet es Kernseife.
24
5. Wissenswertes
5.1 Der Stempel
Seit Januar 2004 befindet sich auf jedem Ei ein Stempel mit einer mehrstelligen Nummer
z.B. 0-DE-0712001.
Die erste Ziffer gibt das Haltungssystem an:
0 = ökologische Haltung, maximal 6 Hühner leben auf einem Quadratmeter
1 = Freilandhaltung, maximal 9 Hühner pro Quadratmeter
2 = Bodenhaltung, maximal 7 Hühner pro Quadratmeter
3 = Käfighaltung, 20 Hühner leben auf einem Quadratmeter
Die Buchstaben geben das Herkunftsland an:
DE = Deutschland
AT = Österreich
NL = Niederlande
Die anschließende Zahlenfolge ist die Kennnummer des Legebetriebs.
So kann anhand dieses Stempels auf einen Legebetrieb zurückgeschlossen werden und der
Verbraucher kann Haltungssystem und Herkunftsland der Eier erkennen.
5.2 Frisch oder alt?
Eier sind ca. 28 Tage haltbar und sollten danach nur gut durchhitzt genossen werden. Um
heraus zu finden, ob es sich bei einem Ei nun um ein frisches oder altes handelt, kann man
den sogenannten Schwimmtest durchführen. Dafür füllt man in ein Glasgefäß kaltes
Wasser ein und legt das Ei hinein. Sehr frische Eier liegen am Boden des Glases, frische
Eier sind leicht aufgestellt, hierbei zeigt das stumpfe Ende des Eis nach oben und ist das Ei
2-3 Wochen alt, so ist es senkrecht aufgestellt, wobei die Spitze nach oben zeigt. Sollte das
Ei älter als 4 Wochen sein, schwimmt es an der Wasseroberfläche.
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altes Ei (>4 Wochen)
sehr frisches Ei
frisches Ei
Abb. 11: Schwimmtest
5.3 Eierzeugung in Europa und Pro-Kopf-Verbrauch
Insgesamt wurden 2001 in Europa etwa 95 Milliarden Eier erzeugt, die meisten davon in
Frankreich und Italien:

Frankreich:
17,1 Mrd.

Italien:
16,8 Mrd.

Deutschland:
14,2 Mrd.

Großbritannien:
11,2 Mrd.

Niederlande:
11,0 Mrd.

Spanien:
10,7 Mrd.
Beim Pro-Kopf-Verbrauch liegt Deutschland mit 222 Stück im EU-Durchschnitt:

EU:
223 Stück

Portugal:
150 Stück

Italien:
269 Stück

Deutschland:
222 Stück

Japan:
331 Stück

China:
260 Stück

USA:
260 Stück
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6. Literaturangaben
Bücher:
Chemie im Kontext Sek II; Reinhard Demuth, Ilka Parchmann, Bernd Ralle; Cornelsen
Verlag; 2006
Chemische Schulexperimente; Band 2 Organische Chemie; Hans Keune, Manfred Just;
Volk und Wissen Verlag; 1. Auflage; Berlin 1999
Reaktionsmechanismen; Reinhard Brückner; Spektrum Verlag; 3. Auflage; München 2004
Internet:
www.quarks.de/pdf/Q_Ei.pdf
www.climodien.de/html/lebensqualitaet/gesunde_ernaehrung/..
www.didaktik.mathematik.uni-wuerzburg.de/mathei/eibio/anatomie.htm
www.wikipedia.org/wiki/H%C3%BChnerei
www.uni-saarland.de/.../files/seminare/eab/ws_05/Chromoropsaeure%20LiebermannBurchard%20Dragendorff.pdf
www.dc2.uni-bielefeld.de/dc2/grundsch/eier/versuch8.htm
www.tierlobby.de/rubriken/Tiergarten/voegel/huhn5_europa.htm
Sonstige:
Lehrplan des Landes Hessen
Experimentalvortrag „Das Ei“ von Christina Erbar; FB Chemie; Marburg 2005
Experimentalvortrag „Hühnerei“ von Sonja Lauer; FB Chemie; Marburg 1994
Abbildungen:
Deckblatt: www.praxis-bieberau.de/images/cholesterin-huehnerei-thumb.jpg
Abb.1: www.schoenecke.de/Eier-Info/ei-aufbau.jpg (bearbeitet)
Abb. 2, 3, 4: Kathrin Adam
Abb.5, 6, 7, 8, 9: Chemie im Kontext Sek II; Reinhard Demuth, Ilka Parchmann, Bernd
Ralle; Cornelsen Verlag; 2006
Abb.10: www.schoenecke.de/Eier-Info/ei-aufbau.jpg (bearbeitet)
Abb.11: www.dc2.uni-bielefeld.de/dc2/grundsch/eier/versuch11.htm
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