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STOFFWECHSEL
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GRUNDLAGEN
STÖRUNGEN:Diagnose, Therapie, Prävention
• Fettstoffwechsel im Sport
6
Bedeutung der körperlichen Aktivität
Glukose
1ATP -> 1ADP
Hexokinase
Glukose-6-Phosphat
Phosphohexoisomerase
Fruktose-6-Phosphat
Phosphofruktokinase
1ATP -> 1ADP
Fruktose-1,6-Biphosphat
(jeweils 2 Moleküle)
Aldolase
Gyzerinaldehyd-3-Phosphat
3-Phosphoglyzerinaldehyddehydrogenase1,3-Biphosphoglyzerinsäure
3-Phosphogyzeratkinase
NAD+ -> NADH+H+
2ADP -> 2ATP
3-Phosphoglyzerinsäure
Phosphoglyzeratmutase
Enolase
2-Phosphoglyzerinsäure
Phosphoenolpyruvat
SS: 2008
Dr. Burtscher
2ADP -> 2ATP
Pyruvatkinase
Pyruvat
NADH+H+ -> NAD+
Laktatdehydrogenase
Laktat
Nettoproduktion: 2 ATP, (2NADH2)
Versuchen Sie zu verstehen!
STOFFWECHSEL
Biologische Oxidation
Zitratzyklus und Atmungskette
Arginin-Aspartat im Sport
Burtscher et al., JSSM 2005
Glykolyse
m atrix
Zytoplasma
cristae
Zellkern
inner
m em brane
Mitochondrium
Zitratzylus
Atmungskette
interm em brane
space
m itochondrion
outer
m em brane
Atmungskette vorrangig
in der inneren Membran lokalisiert
1
Aerobe- und anaerobe Energiebereitstellung
CH3 – C = O
S - CoA
CO2 + H2O + ATP
2 Mol ATP
LDH
PDH
PYRUVAT
36 Mol ATP
Pyruvat
freie Fettsäuren
Acetyl-CoA
freie Fettsäuren
Citrat
Oxalacetat
NAD+ > NADH+H+
Isocitrat
NAD+ > NADH+H+
CO2
Malat
Ketoglutarat
NAD+ > NADH+H+
CO2
Succinyl-CoA
Fumarat
FAD > FADH2
GDP > GTP
Succinat
Zitratzyklus
2 x 18 ATP (36 ATP)
Gesamt: 38 (39) ATP
Energiebilanz
3 NADH + H+
9 ATP
2 ATP
1 FADH2
1 GTP
1 ATP
-------------------------------12 ATP pro Mol Acetyl CoA
Bilanz der Glykolyse
C6H12O6 + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 P →
2 C3H4O3 + 2 NADH + 2 H+ + 2 ATP (3 ATP)
6 ATP
2 ATP
Oxidative Decarboxylierung
2 C3H4O3 + 2 NAD+ + 2 CoA →
2 C2H3O2-CoA + 2 CO2 + 2 NADH + 2 H+
6 ATP
Zitratzyklus
C2H3O-CoA + …. →
2 CO2 + 3 NADH + 3 H+ + FADH2 + GTP + CoA
9 ATP
2 ATP
1 ATP = 12 ATP x 2
= 24 ATP
Gesamt: 38 (39) ATP
2
NADH + H+
NADH +
H+
wird oxidiert 52 kcal/Mol
Knallgasreaktion 57 kcal/Mol
21 kcal ATP Synthese
31 kcal Wärme
Wirkungsgrad: 40 %
Malat
Ketoglutarat
Glutamat
Aspartat
Zytosol
Mito
Malat-Aspartat-Shuttle
COO−
Matrix
H+ + NADH NAD+ + 2H+
2 e−
Q
I
2H+ + ½O2 H2O
III
IV
cyt c
Intermembrane Space
NAD+
FMN
C
H
H
C
H
QH2
COO−
C
via FAD H
COO−
H
C
COO−
succinate
fumarate
Succinate Dehydrogenase
(Complex II)
NADH+H+
ATP-Synthese
FMNH2 (Komplex1)
(Komplex2) FADH2
2H+
H
Q
FAD
Ubichinon
Ubihydrochinon
HämFe3+
Cytochrom b + c1 (Komplex3)
HämFe2+
Cytochrom c
Fe3+
Atmungskette
Cytochrom c
Fe2+
Cytochrom a1+a3
Fe3+
H2O
(Komplex4)
Cytochrom a1+a3
O2-
Fe2+
3
ATP + H2O >>> ADP + Pi + (- 7,3 kcal/mol)
1/2 O2 + H2 >>> H2O + (- 57 kcal)
C6H12O6 + 6O2 >>> 6CO2 + 6H2O + (- 686 kcal)
Wirkungsgrad der aeroben Glykolyse:
39 ATP >> 285 kcal
285/686 kcal >> 42%
Was sind Enzyme
Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen können!
Wirkungsgrad der Muskelkontraktion:
42 % der Glykolyse:
davon 70 % für Muskelkontraktion
Rest: Ca++ Pumpe!
Gesamt: Ca. 30 %
Bewegungsökonomie:
Fahrrad: Ca. 25 %
Gehen, Laufen, Schwimmen, Klettern ??
Bis < 10 %
Enzymkatalysierte Reaktionen
•
Ein Enzym verändert die Geschwindigkeit einer Reaktion
in Richtung des Gleichgewichts.
Das Gleichgewicht selbst kann aber nicht verändert
werden!
Wenn das Gleichgewicht einer Reaktion stark auf einer
Seite liegt spricht man von einer nicht umkehrbaren
Reaktion.
Unterschiede zu anderen Katalysatoren sind:
•
•
•
Spezifität
für die Substrate (Gruppen) und Reaktionen
Kapazität
sehr hohe Effizienz (Beschleunigung bis zu 1014-fach)
Regulation
Aktivität kann an Umweltbedingungen angepasst
werden.
Gleichgewicht
•
Hin- und Rückreaktion
Ein Enzym kann eine Reaktion in beide Richtungen
beschleunigen. Die Reaktion läuft aber immer in Richtung
Gleichgewicht ab.
ENZYMKINETIK
Enzym + Substrat
E+S
ES
Enzymsubstratkomplex
ENZYMKINETIK
V (Reaktionsgeschwindigkeit)
Enzym + Produkt
E+P
Vmax
[E] . [S]
K = --------------[ES]
K1/2 Vmax = [S]
= Km = Michaeliskonstante
1/2 Vmax
Km
[S] Substratkonz.
4
ENZYMKINETIK
V (Reaktionsgeschwindigkeit)
ENZYMKINETIK
V (Reaktionsgeschwindigkeit)
Hexokinase
Km = 0,1 mmol
(Muskel)
Vmax
Lineare Darstellung: Lineweaver-Burk-Diagramm
Glucokinase
Km = 10 mmol
(Leber)
1/2 Vmax
Bedeutung?
Km
[S] Substratkonz.
10
•
30
40
50
[Gluc] mmol
Cofaktoren
Regulation von Enzymen
•
20
(Coenzyme, Cosubstrate)
Proteinsynthese und Proteinabbau
Neusynthese des gewünschten Enzyms;
Aktivierung oder Deaktivierung von Genen
Konformationsänderung
(a) Allosterische Effekte
Effektoren (Inhibitoren oder Aktivatoren) binden an
regulatorisches Zentrum des Proteins
• sind niedermolekulare Hilfsmoleküle
• besitzen keine eigene katalytische Wirksamkeit
• sind nicht enzymspezifisch, eher reaktionsspezifisch
Apoenzyminaktiv + Cofaktor
Holoenzymaktiv
Es wird unterschieden zwischen:
lockere, reversible Bindung an das Enzym
Freisetzung vom Enzym nach erfolgter Reaktion
Regenerierung erfolgt unabhängig vom Enzym
• löslichen Cofaktoren:
• prosthetische Gruppe: bleibt am Enzym
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