Tutorium 4
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Mathematik und Naturwissenschaften, Biologie, Biochemie Biochemie II - Tutorium Dresden, 02.11.2016 Ablauf des Tutoriums • Einführung und Wiederholung • Vorlesungszusammenfassung • Übungsaufgaben • Selbststudium TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Investitionsphase Energiegewinnungssphase TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Zusammenfassung Glykolyse Teil 2 und Pentosephosphatweg TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Produkte nach Phosphoglyceratkinase • 2 3-Phosphoglycerat + 2 (0) ATP + 2 NADH TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium PGM-Katalysemechanismus Zweck: -Erhöht intramolekulare Kräfte. -Wandelt 3-Phosphoglycerat in 2-Phosphoglycerat um. TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Ziel der Reaktionen 9-10 • Gewinnung von ATP • 1. Bildung einer energiereichen C=C-Bindung (Möglich durch Entropie) • 2. Spaltung der C=C Doppelbindung um energiearme C=O Bindung zu erzeugen • 3. Freie Energie wird zur ATP-Synthese verwendet. 2-Phosphoglycerat (Enolase) PEP(Phosphorenolpyruvat) TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Enolpyruvat Pyruvat Katalysiert Abspaltung von Wasser TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Pyruvatkinase Reaktion • • • • Reaktion ist bis zur Tautomerisierung reversibel und eine Gleichgewichtsreaktion. Übergang von Phosphat auf ADP erfolgt durch frei werdende Energie der Hydrolyse-Reaktion (Erstmal nicht vollständig). Tautomerisierung liefert Energie um Phosphat vollständig auf ATP zu übertragen Glykolyse Bilanz: 2 Pyruvat + 4 (2) ATP + 2 NADH TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Bindungsenergien erklärt TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Der Pentosephosphat-Weg • • • • Zweck: • Gewinnung von NADPH für Anabolismus • Gewinnung von Zuckerintermediaten für die Weiterverwendung in anderen Stoffwechseln NADPH liegt in hoher Konzentration vor, NADH nicht Ersteres ist besser geeignet für Reduktionsprozesse Sind GAP oder F6P Reaktionsprodukte, können Sie in die Glykolyse eingeschleust werden. β-Ketocarbonsäure ist instabil TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Übungsaufgaben • 1. Berechnen Sie die Veränderung der freien Standard Energie der folgenden Reaktion! (K im Gleichgewicht = 316988,7599, R=8,3144598 J mol−1 K−1, T=25°) • 2. Verändert sich die freie Enthalpie, wenn man die Konzentrationen von Pyruvat und ATP jeweils verdoppelt (2*C*2*D)? Zum Zeitpunkt dt=0. Tipp: Für 1 gibt es zwei Möglichkeiten, geben Sie ggfs. beide an. 0=ΔG0´+ R*T*ln (Nur im Gleichgewicht) TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Möglichkeit 1: Addition der Hydrolyseenthalpie TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Möglichkeit 2: Verwendung der Formel der freien Standardenthalpie TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Nr.2. Berechnung der Freien Enthalpie TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Wie lautet die ATP und NADH Bilanz der Glycolyse, wenn das Enzym Triosephosphatisomerase vollständig blockiert wurde, begründen Sie ihre Antwort! Tipp: Triosephosphatisomerase ist verantwortlich für die Umwandlung von Dihydroxyacetonphosphat in Glycerinaldehydphosphat. TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Wie lautet die ATP und NADH Bilanz der Glycolyse, wenn das Enzym Triosephosphatisomerase vollständig blockiert wurde, begründen Sie ihre Antwort! • • • • In Glykolyse entsteht durch Triosephosphatisomerase aus Fructose-1,6bisphosphat je ein Molekül Glycerinaldehydphosphat (GAP) und Dihydroxyacetonphosphat (DAP) Nur GAP, nicht DAP, wird zur Gewinnung von ATP und NADH herangezogen. Bis zu Bildung von FBP wurden zwei ATP verbraucht und kein NADH erzeugt. Durch Abbau von GAP werden 2 ATP und 1 NADH gewonnen. TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Erklären Sie den Begriff Tautomerisierung am Beispiel der Umwandlung von der enol form des Pyruvate in die keto-form des Pyruvate. Erklären Sie weshalb dabei Energie frei wird. TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Erklären Sie den Begriff Tautomerisierung am Beispiel der Umwandlung von der enol-form des Pyruvate in die keto-form des Pyruvate. • Tautomerisierung := Wenn Moleküle zwar die gleiche Summenformel besitzen, aber die einzelnen Atome unterschiedlich verknüpft sind, spricht man von Isomeren. Als Tautomere bezeichnet man Isomere, die durch die Wanderung einzelner Atome oder Atomgruppen schnell ineinander übergehen, d. h. die beiden Isomere in einem schnellen chemischen Gleichgewicht miteinander stehen. Gleichgewicht muss nicht um 1 liegen. • Ketoform ist enthalpisch bevorzugt, da bei der Spaltung der C=C Doppelbindung und O-H Bindung weniger Energie benötigt wird, als bei der Knüpfung der C=O Doppelbindung und der C-H Bindung erzeugt wird. Energiereiches Molekül geht in energiearmes Molekül über • TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Erklären Sie, weshalb die Glykolyse hauptsächlich nach Ablauf von Reaktion zwei reguliert wird und auf welche Art und Weise. Merke: Nach Reaktion zwei entsteht F6P, nach Reaktion drei Fructose 1,6-Bisphosphat TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Erklären Sie, weshalb die Glykolyse hauptsächlich nach Ablauf von Reaktion zwei reguliert wird und auf welche Art und Weise. • Reaktion 2 ist reversibel (nur sehr gering exergon) und sowohl Edukt G6P als auch Produkt F6P können für andere Reaktionen verwendet werden, als die Glykolyse. • Reaktion 3 ist irreversibel (stark exergon) und Fructose 1,6-Bisphosphat ist spezifisch für die Glykolyse Abbruch wäre nur unter erheblichem Energieaufwand möglich. Erfüllt Spezifität, Irreversibilität und Effizienz am besten • TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Erklären Sie weshalb die Reaktion von βKetocarbonsäure zu Ru5P keinen Katalysator benötigt. TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Erklären Sie weshalb die Reaktion von βKetocarbonsäure zu Ru5P keinen Katalysator benötigt. • Sehr instabiles Molekül Geringe Aktivierungsenergie, da Decarboxylierung leicht enthalpisch und entropisch günstig ist. (Spaltung von C-C=+348kJ/mol, Knüpfung CO=-358kJ/mol und aus eins mach zwei. • Negative Ladung von C von gut auf O übertragen werden (Resonanzstabilität) zwischen Carbanion und Enolat. • Enolat ein H+ aufnehmen kann und die anschließende Tautomerisierung sehr exergon ist. TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Enzyme vom letzten Mal Phosphoglucoseisomerase: := Prozess der Umstrukturierung von G6P zu F6P GAPDH-Reaktion: Ziel 1: Umwandlung der energiearmen Anhydridbindung in eine energiereiche Thioester-Bindung. Zeil 2: Nutzung der in Thioester gespeicherten Energie zur Erzeugung von energiereichen CarbonPhosphorsäureanhydrid -Zusatzziel: Erzeugung von NADH durch Reduktion NAD+ Ziel 3: Nutzung der Energie des Phosphorsäureanhydrids zur Phosphorylierung von ADP zu ATP. -nicht spezifisch für die Glycolyse -Besonderheit: Säure-Base-Katalyse findet am gleichen Ort statt Schritt 1: Säurekatalysierte Ringöffnung 1. Lysin gibt H+ an O von C5 ab (Säure(Lysin)-Base(Glukose)-Reaktion) Säurekatalysierte Ringöffnung (da Anwesenheit der Säure zur Ringöffnung führt) 2. Durch Umklappen der Bindung von O und C1 auf O-H, wird C1 positiv. 3. Das an C1 gebundene eher negative O reagiert auf die positive Ladung durch Umklappen der O-H zu C1=O Doppelbindung, dabei wird H+ frei und C1 wird wieder neutral. Ergebnis: Alkohol an C5 und Aldehyd an C1 Schritt 2: Basenkatalyse 1. Freie Elektronen des Wasserstofffreien N von Histidin greifen das H von C2 an (Ist möglich, da C1=O, C2-OH und C5-OH die C-H Bindung destabilisieren) H+ geht ab und C2 wird negativ. Basenkatalysierte Reaktion, da sie durch Anwesenheit von Histidin ausgelöst wurde. 2. C1=O Bindung klappt um, da C1 relativ positiv ist und die Elektronen von C1 anziehen kann (energetisch günstig dann ein Elektron an O abzugeben) Schritt 3: Säurenkatalyse 1. C1=C2- Doppelbindung ist stark negativ und zieht an H+ von Histidin, Onimmt ein H+ aus der Umgebung auf. Säurekatalyse, da Abgabe des Protons von Histidin die Reaktion einleitet) 2. Durch Aufnahme von H+ werden C1 neutral bleiben (da die Doppelbindung umklappt) und C2 wird positiv. Die positive Ladung von C2 zieht Elektron aus O-H Bindung an, wodurch diese Umklappt und eine C=O Doppelbindung entsteht. TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium Quellen: http://www.spektrum.de/lexikon/biologiekompakt/substratkettenphosphorylierung/11443 http://www.chemgapedia.de/vsengine/media/wi dth/750/height/265/vsc/de/ch/8/bc/biokatalyse/b ilder/alk_gaer.svg.jpg http://www.bio.miami.edu/tom/courses/protecte d/MCB6/ch12/12-04.jpg http://dccdn.de/pictures.doccheck.com/images/ 349/903/349903fccf199f5d5640de7490f54351/ 42270/m_1407914451.jpg TU Dresden, 03.11.2016 BCII-Tutorium
