Übungen

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Übungsaufgaben Biochemie 1
Aminosäuren, Peptide, Proteine
Aufgabe 1
a)
b)
c)
d)
e)
f)
Nennen Sie die Zahl der proteinogenen Aminosäuren?
Welche ist/sind optisch inaktiv?
Gibt es D-Aminosäuren in Proteinen?
Gibt es D-Aminosäuren in lebenden Zellen?
Welche proteinogenen Aminosäuren haben mehr als ein asymmetrisches C-Atom?
Zeichnen Sie die Stereoisomeren von einer proteinogenen Aminosäure mit mehreren
asymmetrischen C-Atomen (welche, wird in der Übung bekannt gegeben.).
g) Welche proteinogenen Aminosäuren können durch Behandlung mit Säuren oder Laugen in
andere proteinogene Aminosäuren überführt werden?
Aufgabe 2
a) Welche Aminosäuren sind unten dargestellt (Name, Dreibuchstabensymbol)
O
H2N
OH
NH2
O
HO
OH
O
NH2
b) Welche Eigenschaften haben die Seitenketten?
c) Zeichnen Sie L-Form der Aminosäuren in der Fischerprojektion.
Aufgabe 3
a) Welche Aminosäure ist unten dargestellt?
b) Zeichnen Sie die Struktur der unten dargestellten Aminosäure in der Fischerprojektion.
c) Welche Aminosäure ist unten dargestellt?
2
Aufgabe 4
a) Zeichnen Sie die Strukturformeln von Glycin, -Alanin und
-Aminobuttersäure.
b) Welche der drei Aminosäuren weist die höchste, welche die geringste
Acidität (Säurestärke) auf?
Aufgabe 5
a) Nennen Sie Aminosäuren, deren Seitenketten bei pH 7 überwiegend
negativ geladen sind.
b) Nennen Sie Aminosäuren, deren Seitenketten bei pH 7 überwiegend
positiv geladen sind.
Aufgabe 6
Sie haben eine Tyr-, Phe- und Trp-Lösung angesetzt und vergessen, die Gefäße
zu beschriften. Wie können Sie ohne Verluste ermitteln, in welchem Gefäß sich
welche Aminosäure befindet?
Aufgabe 7
Berechnen Sie die isolektrischen Punkte von
a) Gly
b) Asp
c) Lys
Aufgabe 8
Unten ist die Titrationskurve von Ala gezeigt.
a) Bei welchen pH-Werten ist die Pufferwirkung dieser Aminosäure am
größten?
b) Kennzeichnen sie pH-Bereiche, in denen die Pufferwirkung sehr schlecht
ist.
c) An welchem Punkt ist die Hälfte der Säuregruppierungen dissoziiert?
d) An welchem Punkt ist die Hälfte der Aminogruppen dissoziiert?
e) An welchem Punkt ist die Aminosäure nach außen hin ungeladen?
Aufgabe 9
a) Berechnen Sie den isoelektrischen Punkt von His.
b) Beschreiben Sie die überwiegend auftretenden Ionisierungszustände von
His bei pH1, pH10 und pH6,0.
Aufgabe 10
Berechnen Sie den Anteil von His mit einem positiv geladenen Imidazolring bei
a) pH 4,0
b) pH 6,0
c) pH 8,0
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Aufgabe 11
Am isoelektrischen Punkt liegen die Aminosäuren überwiegend, aber nicht
ausschließlich in der zwitterionischen Form vor.
a) Welche Formen existieren sonst noch?
b) Berechnen Sie am Beispiel von Gly den Anteil der verschiedenen Formen
am isoelektrischen Punkt.
Aufgabe 12
a) Eine Aminosäure wandert bei der Elektrophorese (Elektrophoresepuffer pH
9,0) zur Kathode. Ist der isoelektrische Punkt dieser Aminosäure größer
oder kleiner als 9,0?
b) Für welche proteinogenen Aminosäure(n) trifft das zu?
c) Ab welchem pH-Wert wandert nur eine proteinogene Aminosäure zu
Kathode?
Aufgabe 13
Sie trennen ein Aminosäuregemisch bestehend aus Ala, Asp und Arg
elektrophoretisch auf. Beschreiben Sie das Wanderungsverhalten der
Aminosäuren, wenn der Elektrophoresepuffer einen pH-Wert von
a) 1,5
b) 6,1
c) 8,0
d) 9,8
e) 10,75
f) 12,0 hat.
Aufgabe 14
Sie trennen ein Gemisch von Asp, Ala und Arg über einen Kationenaustauscher
auf.
In welcher Reihenfolge werden die Aminosäuren eluiert?
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Übungsaufgaben Biochemie 1
Aminosäuren, Peptide, Proteine
Übung 2:
Aufgabe 15
a) Zeichnen Sie die Strukturformel von AlaGly.
b) Beschreiben Sie die Eigenschaften der Peptidbindung.
c) Um welche Bindungsachsen ist im Dipeptid eine freie Rotation möglich?
Aufgabe 16
a) Zeichen Sie die Struktur von AspProTyrCys.
b) Schreiben Sie den Namen des Peptids auf.
c) Absorbiert das Peptid im UV-Bereich (Wellenlängenbereich > 250 nm)?
d) Wenn ja, erwarten Sie Veränderungen im Absorptionsverhalten in
Abhängigkeit
vom pH-Wert?
e) In welche Richtung wandert das Peptid, wenn der Elektrophoresepuffer
einen
pH-Wert von 6,0 hat?
Aufgabe 17
Sie behandeln das unten dargestellte Peptid mit
a) BrCN
b) Trypsin
c) Chymotrypsin
Welche Produkte entstehen?
AlaValPheGluGlyTyrMetGlyArgGlyPhe
Aufgabe 18
Nach Behandlung eines Dekapeptids mit Chymotrypsin erhalten Sie folgende
Produkte:
AlaMetGlyTyr,
LeuArgAlaTyr,
GlyGly
Nach Behandlung des gleichen Peptids mit BrCN entstehen 2 Fragmente, ein
Tetra- und
ein Hexapeptid.
Wie ist die Ausgangssequenz des Peptids?
Aufgabe 19
Sie haben ein Peptid aus 15 Aminosäuren isoliert und spalten es mit BrCN und Trypsin.
Nach der Behandlung mit BrCN erhalten Sie folgende Peptide:
GlyAlaLysLeuProMet
PheTrpMet
AspGlyArgCysAlaGln
Nach der Spaltung mit Trypsin erhalten Sie folgende Produkte:
LeuProMetAspGlyArg
CysAlaGln
PheTrpMetGlyAlaLys
Wie ist die Struktur des Ausgangspeptids?
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Aufgabe 20
Beim Versuch, die Sequenz eines Dekapeptids aus Bacillus brevis zu bestimmen,
traten folgende Probleme auf:
-Nach Behandlung des Peptids mit Dansylchlorid und anschließender Hydrolyse
wurden
keine am α-C-Atom markierten Aminosäuren gefunden.
-Die Behandlung des Peptids mit Carboxypeptidasen oder Aminopeptidasen
führte zu
keiner Freisetzung von Aminosäuren.
-Der Edman-Abbau war mit dem intakten Ausgangspeptid nicht durchführbar, da
es nicht
mit Phenylisothiocyanat reagierte.
Versuchen Sie eine Erklärung für die auftretenden Probleme zu finden und
suchen
Sie nach Problemlösungen.
Aufgabe 21
Wie gehen Sie vor, wenn Sie die Sequenz von einem größeren Peptid oder einem
Protein
aufklären wollen.
Aufgabe 22
Unten ist die Struktur eines Antibiotikums dargestellt (welches?)
Welche Aminosäuren könnten als Bausteine dienen? Gehen Sie davon aus, dass
die
Pilze, welche das Antibiotikum synthetisieren, ungewöhnliche
Bindungsverknüpfungen
katalysieren können.
Aufgabe 23
Ein im Labor hergestelltes Polypeptid, welches ausschließlich aus Glutaminsäure
aufgebaut ist, liegt bei pH 7 als Zufallsknäuel vor. Bei pH 4 bildet sich die
α-helicale Form.
Versuchen Sie, eine Erklärung dafür zu finden.
Aufgabe 24
Ein im Labor hergestelltes Polypeptid, welches ausschließlich aus Lysin aufgebaut
ist, kann ebenfalls abhängig vom pH-Wert als Zufallsknäuel oder -Helix vorliegen.
Versuchen Sie, die pH-Abhängigkeit des Übergangs zwischen den beiden
Strukturen
vorherzusagen.
Aufgabe 25
Nennen Sie Wechselwirkungen/Bindungskräfte, welche die Tertiärstruktur von
Proteinen
stabilisieren.
Nennen Sie Beispiele für Aminosäuren, deren Seitenketten sich an der Ausbildung
der von Ihnen genannten Bindungen beteiligen können.
Übung 3:
Bitte für die nächsten Übungen Millimeterpapier
mitbringen!
Aufgabe 26
Sie trennen Immunglobuline der Klasse G (IgG) unter denaturierenden
Bedingungen
einmal in Gegenwart und einmal in Abwesenheit eines Reduktionmittels
(Dithiothreitol)
über eine Sephadex G100-Säule auf (Trennbereich siehe unten).
Welches Elutionsverhalten erwarten Sie?
Aufgabe 27
Sie trennen Insulin und Glucagon unter reduzierenden und nicht reduzierenden
Bedingungen über eine SDS-PAGE auf.
Beschreiben Sie das Wanderungsverhalten, das Sie erwarten.
Aufgabe 28
Unten ist ein SDS-Polyacrylamidgel gezeigt.
Auf der linken Seite sind die in der Tabelle aufgeführten
Markerproteine aufgetragen.
Schätzen Sie zunächst die Molmasse des ungekannten Proteins
auf der rechten Seite.
Bestimmen Sie die molare Masse des unbekannten Proteins auf
der rechten Seite.
Weitere Informationen in der Vorlesung!
Markerprotein
Myosin
β-Galactosidase
Phosphorylase b
Serumalbumin
Ovalbumin
Carboanhydrase
Trypsininhibitor
Lysozym
Molare Masse
200.000
116.250
97.400
66.200
45.000
31.000
21.500
14.400
Enzyme,Enzymkinetik
Aufgabe 29
Ein Enzym, das der Michaelis-Menten-Kinetik gehorcht, zeigte
folgendes kinetisches Verhalten.
a) Um welche Art von Inhibition handelt es sich?
b) Zeichnen Sie ein Lineweaver-Burk-Diagramm für diesen
Inhibitionstyp.
v
[S]
Aufgabe 30
Die maximale Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion
beträgt 10 mmol l-1min-1.
Wie hoch ist die Reaktionsgeschwindigkeit bei den unten angegebenen
Substratkonzentrationen?
[S] = 1/2 KM
[S] = KM
[S] = 5 KM
Aufgabe 31
Der KM-Wert für eine enzymkatalysierte Reaktion beträgt 0,5 x 10-4 mol x l-1.
Eine wie hohe Substratkonzentration müssen Sie für die enzymkatalysierte
Reaktion einsetzen um
a) 50%
b) 80%
der Maximalgeschwindigkeit zu erreichen?
Aufgabe 32
Die katalytische Aktivität einer Dipeptidase, welche Amidbindungen
von Dipeptiden spaltet, wurde mit GlyGly als Substrat untersucht.
Die Messung der Reaktionsgeschwindigkeit ergab die unten
angegebenen Werte.
Ermitteln Sie daraus KM und vmax.
[S] (mmol l-1)
1,5
2,0
3,0
4,0
8,0
16,0
Vo (µmol l-1min1
)
0,21
0,24
0,28
0,33
0,40
0,45
Aufgabe 33
Penicillase ist ein Enzym, das das in penicillinresistenten Bakterien vorkommt.
Es inaktiviert Penicillin durch Spaltung der Amidbindung im β-Lactamring
In der Tabelle unten ist die Geschwindigkeit dieser enzymkatalysierten Reaktion
(Anfangsreaktionsgeschwindigkeit) in Abhängigkeit von der Substratkonzentration
dargestellt.
Bestimmen Sie KM und vmax.
(Gehen Sie davon aus, dass die Reaktion der Michaelis-Menten-Kinetik gehorcht)
[Penicillin] (µM)
1
3
5
10
30
50
Pro Minute in 1 ml hydrolysierte
Menge in Nanomol
0,11
0,25
0,34
0,45
0,58
0,61
Penicillase-Reaktion:
(nach der Spaltung des Lactam-Rings durch Penicillase spontane
Decarboxylierung)
Aufgabe 34
Die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion wird in Abhängigkeit
von der Substratkonzentration in Gegenwart und Abwesenheit eines Inhibitors
bestimmt.
Dabei erhalten Sie die unten angegebenen Werte.
Um welchen Inhibitionstyp handelt es sich?
[S]
vo ohne
vo mit
(µmol/L)
Inhibitor
Inhibitor
(µmol l-1min-1)
(µmol l-1min-1)
3
10,4
4,1
5
14,5
6,4
10
22,5
11,3
30
33,8
22,6
90
40,5
33,8
Aufgabe 35
Sie waren in Ihrer Bachelorarbeit erfolgreich. Sie haben ein neues Enzym
entdeckt und aufgereinigt. Zur Dokumentation Ihrer Reinigung stellen Sie
folgende Tabelle auf.
Reinigungsverfahren
Ausgangshomogenat
Pellet nach
Ammoniumsulfatfällung
Nach Chromatographie
über DEAE-Cellulose
Nach
Affinitätschromatographi
e
Nach Gelfiltration
Gesamtprotein
10 g
2,5 g
Aktivität
(units)
2 000 000
1 500 000
100 mg
400 000
25 mg
375 000
20 mg
337 500
a) Berechnen Sie die spezifische Aktivität des Enzyms nach
jedem Reinigungsschritt.
b) Welches Verfahren bringt die größte, welches die geringste
Reinigungswirkung?
c) Wie können Sie überprüfen, ob Ihr Enzym am Ende sauber ist?
d) Wie können Sie feststellen, ob es aus mehreren Polypeptidketten besteht,
und ob diese über Disulfidbrücken miteinander verbunden sind?
Aufgabe 36
Bei Proteinisolierungen erreicht man durch Addition von ProteaseInhibitoren, welche Serin-Proteasen irreversibel inhibieren, häufig
beträchtliche Ausbeutesteigerungen.
a) Beschreiben Sie mit Strukturformeln die Reaktion eines
Proteaseinhibitors mit Serinseitenketten.
b) Wie können Sie Proteasen inhibieren, bei denen CysSeitenketten an der Katalyse beteiligt sind.
Aufgabe 37
Welche Proteinbestimmungsmethoden kennen Sie?
Vergleichen Sie die Methoden miteinander (Stärken, Schwächen)?
Übung 4:
Kohlenhydrate
Aufgabe 38
Definieren Sie folgende Begriffe:
a) Kohlenhydrate
b) Aldosen
c) Ketosen
d) Furanosen
e) Pyranosen
f) Anomere
g) Epimere
h) Enantiomere
i) Halbacetale
Aufgabe 38-2
In welchen drei Formen kann D-Glucose auftreten? Zeichnen Sie die Strukturen (linear in der
Fischerprojektion).
Aufgabe 39
Welche der folgenden Zucker sind Epimere?
a) Glucose und Mannose?
b) Glucose und Galactose?
c) Mannose und Galactose?
Aufgabe 40
Wie viele Stereoisomere findet man bei Aldosen mit 3, 4, 5 und 6-C-Atomen?
Aufgabe 41
Zeichnen Sie die Strukturformeln von D- und L-Galactose in der Fischerprojektion (offenkettige Form).
Aufgabe 42
Welche der unten aufgeführten Kohlenhydrate sind bei der
Fehlingschen Probe reduzierend?
a) Glucose
b) Ribose
c) Desoxyribose
d) Fructose
e) Maltose
f) Trehalose
g) Saccharose
h) Lactose
Aufgabe 43
Bei welchen der oben aufgeführten Kohlenhydrate beobachtet man keine Mutarotation?
Aufgabe 44
Erwarten Sie Veränderungen in der Reduktionswirkung der oben genannten Disaccharide nach
Spaltung der glykosidischen Bindungen?
Wenn ja, welche?
Aufgabe 45
Welche der Proteinbestimmungsmethoden, die Sie kennen gelernt haben, könnte man auch für den
Nachweis und die Quantifizierung von Kohlenhydraten einsetzen?
Aufgabe 46
Machen Sie Aussagen über die Zahl der reduzierenden Enden in einem reinen Amylose, einem reinen
Amylopektin-, einem reinen Glykogen-, einem reinen Cellulose- und einem reinen Chitinmolekül.
Aufgabe47
α-Amylase ist ein Enzym, das die hydrolytische Spaltung von α(1-4)-glykosidischen
Bindungen katalysiert.
Erwarten Sie nach Behandlung von
a) Amylose
b) Amylopektin
c) Glykogen
d) Chitin
e) Cellulose
mit α−Amylase eine Veränderung der Reduktionswirkung?
Information: α−Amylase spaltet ausschließlich α(1-4)-glykosidische Bindungen.
Aufgabe47-1
Warum nutzt der menschliche Körper nicht Stärke als Speichermolekül?
Alte Klausuren zur Orientierung:
https://www.fh-aachen.de/menschen/dieckhoff/downloads/
password: rkjd90
1
Übung 5:
Lipide
Aufgabe 48
Erklären Sie den Begriff „Lipide“. Wie kann man Lipide einteilen?
Aufgabe 49
Weshalb erfolgt die Energiespeicherung im menschlichen Körper vor allem in Form von Fetten
und nicht in Form von Glykogen?
Aufgabee 50
Welche Charakteristika weisen essentielle Fettsäuren auf?
Aufgabe 51
Wie sind Fettsäuren bei pH 2, pH 7 und pH 9 geladen?
Aufgabe 52
Erklären Sie die Unterschiede in den Schmelzpunkten von Stearinsäure und Ölsäure.
Aufgabe 53
Wieso schmilzt Ölsäure bei anderen Temperaturen (höheren oder niedrigeren?) als
Elaidinsäure? Ölsäure und Elaidinsäure unterscheiden sich nur in der Konfiguration
ihrer Doppelbindung.
Aufgabe 54
Schreiben Sie die Kurzschreibweisen für folgende Fettsäuren auf:
a. Myristinsäure
b. Linolsäure
c. Arachidonsäure
Aufgabe 55
Erklären Sie, wie man aus pflanzlichen Ölen Margarine herstellen kann.
Aufgabe 56
Im Küchenbereich werden Abflüsse/Abflusssiebe häufig mit NaOH-haltigen Substanzen gereinigt.
Erklären Sie, was passiert.
Aufgabe 57
Was entsteht bei der vollständigen Hydrolyse von Lecithin?
Aufgabe 58
Geben Sie je ein Beispiel für ein Phosphoglycerid mit
a) einer negativen Gesamtladung
b) neutralem Charakter