Fragen zum Versuch 1 Kohlenhydrate Fragen zum Versuch 2

Fragen zum Versuch 1
Kohlenhydrate
1) Worin unterscheiden sich chemisch die folgenden Kohlenhydrate?
a) Glucose und Fructose
b) Laktose und Saccharose
c) Stärke, Glykogen und Dextrin
d) Was ist Agar-Agar, was sind Pektine?
2) Wo kommen Zuckermoleküle in biologischen Systemen vor?
3) Was ist Fehling Reagenz? Was ist Fehling 1, was Fehling 2?
4) Was ist Tollens-Reagenz?
5) Was will man mit dem Chlorzinkjod-Nachweis zeigen?
Fragen zum Versuch 2
Aminosäuren
1. In welche vier Klassen werden die 20 wichtigsten Aminosäuren unterteilt? Zu welcher
Klasse rechnen Sie Valin, Serin, Lysin und Asparaginsäure?
2. Die durchschnittliche Molmasse der natürlichen Aminosäuren ist 138 g mol-1. Welche
Molmasse besitzt ein 150 Aminosäuren enthaltendes Protein durchschnittlicher Aminosäurezusammensetzung? Berücksichtigen Sie den Wasseraustritt bei Knüpfung einer
Peptidbindung. Welche Masse enthält ein Milliliter einer Probe mit der
Stoffmengenkonzentration von 10-6 mol L-1 (1 µmol L-1) dieses Proteins?
Fragen zum Versuch 3
Lipide
1. Was ist ein Fett, was ein Wachs chemisch betrachtet? Mit welchen Lösungsmitteln sind
Fette und Wachse aus biologischen Materialien extrahierbar?
2. Was versteht man unter Verseifung?
3. Was sind Phospholipide? Worin unterscheiden sich die drei wichtigsten Phospolipide
chemisch? Welche Funktion haben Phospholipide in eukaryotischen Zellen?
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FBA ST / BC Praktikum
Fragen zum Versuch 4
Isolierung von Naturstoffen
1. Welche Vorteile hat die Wasserdampfdestillation für die Gewinnung organischer
Substanzen? Erläutern sie das Prinzip.
2. Was versteht man unter einer Extraktion? Was wird unter dem Verteilungskoeffizienten
verstanden? Wie wird eine Soxhlet-Extraktion praktisch durchgeführt?
3. Bei welchem pH-Wert können Sie eine organische Säure, z.B. Penicillin G, aus einer
wässrigen in eine organische Phase extrahieren? Unter welchen Bedingungen gelingt das
mit Nikotin oder Koffein? Welche Umgebungsbedingungen wählen Sie für eine
Rückextraktion aus der organischen in die wässrige Phase?
4. Welche Substanzen gehören zu den Hauptbestandteilen des Kümmelöls / des Nelkenöl
bzw. der Muskatnuss? Besorgen sie sich aus der Literatur auch die wichtigsten
physikalischen Daten. (Alternativ beantworten in Abhängigkeit vom gewählten Versuch)
5. Wann spricht man von einem etherischen Öl?
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FBA ST / BC Praktikum
Fragen zum Versuch 5
Proteinfällung
1. Beschreiben Sie den Gefahrstoff Trichloressigsäure.
2. Was ist ein Lyophilisat? Warum kann es notwendig sein, sich vor dem Einwiegen sehr
leichter Proteinproben zu entladen? Wo entlädt man sich zweckmäßig?
3. Warum sollten Sie den Proteinstaub nicht einatmen?
4. Warum müssen gekühlte oder eingefrorene Trockensubstanzen vor dem Einwiegen
Raumtemperatur annehmen?
5. Welche Nettoladung (+ / 0 / –) tragen folgende Proteine bei physiologischen pH-Werten
um etwa 7? (Lysozym, IP = 11; Myoglobin, IP = 7,6; Pepsin, IP = 3; BSA, IP = 4,7;
Cytochrom C, IP = 10; Aldolase, IP = 6,7; Insulin, IP = 5,5; Amylase, IP = 4,7)
6. Warum sind die Stickstoffatome der Peptidbindungen in Proteinen bei schwach sauren
pH-Werten nicht protoniert?
7. Casein ist ein Phosphoprotein – was ist der physiologische Nutzen der Modifizierung? An
welche Aminosäuren ist Phosphorsäure kovalent ankondensiert? Um welchen
Bindungstyp handelt es sich? Durch welche Klasse von Enzymen / welches Coenzym ist
die Phosphorsäure angeknüpft worden?
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FBA ST / BC Praktikum
Fragen zum Versuch 6
Proteinbestimmung
1. Was ist eine Endpunktmessung (Endpunktbestimmung)? Worin unterscheidet sich der in
diesem Versuch eingesetzte quantitative Nachweis von Proteinen? Warum müssen Sie bei
diesem Versuch eine Standardkurve erstellen?
2. Worauf beruht die Biuretreaktion? Welche funktionellen Gruppen in Proteinen werden
mit der Biuretreaktion erfasst (hier realisiert als BCA-Assay oder Roti-Quant-Assay)?
3. Worin unterscheidet sich das Bradford-Assay vom Biuret-Assay?
4. Was ist eine Mikrotiterplatte? Wie funktioniert das Messprinzip?
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FBA ST / BC Praktikum
Fragen zum Versuch 7
Präparation von DNA
1. Was versteht man unter dem hyperchromen Effekt bei DNA und wodurch wird er
verursacht?
2. Wie kann man die Reinheit von DNA bei der Präparation aus einer biologischen Probe
(Pflanzenextrakt, Gewebe, Bioprozess) mit dem UV Spektrophotometer abschätzen?
3. Was ist der Unterschied zwischen genomischer DNA und Plasmid-DNA?
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FBA ST / BC Praktikum
Fragen zum Versuch 8
Enzymkinetik
1. Welche Enzymaktivität besitzt eine Enzymprobe, die innerhalb einer Stunde den Umsatz
von 1,2 mmol ihres Substrats katalysiert?
2. Die Aktivität von Enzymen wird durch äußere Faktoren beeinflusst. Welche Faktoren
muss man bei der Analyse von Enzymreaktionen konstant halten, damit man
vergleichbare Größen erhält.
3. Eine NADH-Lösung hat bei 340 nm eine Extinktion E = 0,56 bei einer Weglänge in der
Küvette von 10 mm. NADH hat eine Molmasse von 663 g mol-1. Welche Massenkonzentration hat diese Lösung, und welche Masse von NADH ist in 50 µl dieser Lösung
enthalten?
4. Beschreiben Sie die folgenden Enzymhemmungen
a. Kompetitive Hemmung
b. Nicht kompetitive Hemmung
c. Irreversible Hemmung
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FBA ST / BC Praktikum
Fragen zum Versuch 9
Gelchromatographie
1. Was benötigen Sie generell zur Durchführung einer Säulenchromatographie zur Trennung
von Proteinen?
2. Welche speziellen Eigenschaften muss ein Trennmaterial für die Gelchromatographie
besitzen, wenn es Moleküle ausschließlich nach ihrer Größe trennen soll?
3. Geben Sie den ungefähren Durchmesser von Proteinen mit einer molaren Masse von ca.
50000 g mol-1 (50 kDa) an.
4. Viele Proteinlösungen sind für das menschliche Auge nicht gefärbt und daher unsichtbar.
Im UV-Spektrophotometer lassen sich aber die aromatischen Aminosäuren zwischen 250
und 280 nm nachweisen, die Peptidbindungen bei Wellenlänge < 220 nm. Warum sind
einige Proteine und deren Lösungen aber dennoch gefärbt, z.B. rot oder grünlich etc.?
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FBA ST / BC Praktikum