FH D O H H OH OH H H CH N N CH N C C C HCN NH

Adenosintriphosphat (ATP)
-6
O
O–
O
O–
NH 2
N
C
C
C
HC
N
ADP + Pi + 50 kJ/mol
O–
ATP
ATP
AMP + Pi + 50 kJ/mol
50 kJ/mol + ADP + Pi
O
N
N
H
H
OH
CH
Chemie und
Bio verfahrens technik
Fachhochschule Düsseldorf
Lehr- und Forschungsgebiet
ADP
FH D
50 kJ/mol + AMP + Pi
ADP
H
H
HO
O—P—O—P—O—P—O— CH2
O
kurze Diffusionsstrecken (ca. 10 m)
passiver Transport
schnelle Energieübertragung (< 1 ms)
–
Spaltungsreaktion:
Speicherreaktion:
Adenosintriphosphat (ATP)
Bioverfahrenstechnik
+
2
2 Pyruvat
2 NADH
2 Acetaldehyd
2 NADH
2 Pyruvat
CO2
Alkoholische Gärung (Saccharomyces cerevisiae)
Glucose
2 NAD
2 Ethanol
+
3
FH D
1
Chemie und
Bio verfahrens technik
Fachhochschule Düsseldorf
Lehr- und Forschungsgebiet
3 Lactatdehydrogenase
2 Alkoholdehydrogenase
1 Pyruvatdecarboxylase
Milchsäuregärung (Lactobacillus delbrueckii)
Glucose
2 NAD
2 Lactat
Alkoholische- und Milchsäure-Gärung
Bioverfahrenstechnik
-
-
NO2 , N2O, N2
2-
24
NO3
S
2-
SO
S
S
CH3-COOH
-
3
CO , HCO
2
Succinat
Fumarat
2+
Fe
3+
Fe
Anaerobe Atmungsprozesse
Bioverfahrenstechnik
Nitrat-Atmung
Aerobe und fakultativ anaerobe Bakterien
Paracoccus denitrificans
Pseudomonas stutzeri
Sulfat-Atmung
Obligat anaerobe Bakterien
Desulfovibrio desulfuricans
Desulfonema limicola
Schwefel-Atmung
Fakutativ und obligat anaerobe Bakterien
Desulfuromonas acetoxidans
Carbonat-Atmung
Acetogene Bakterien
Acetobacterium woodii
Clostridium aceticum
Fumarat-Atmung
Saccinogene Bakterien
Escherichia coli
Eisen-Atmung
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Lehr- und Forschungsgebiet
Alteromonas putrefaciens
FH D
Chemie und
Bio verfahrens technik
m=
EA
R
m= –
EA
R
20 - 85 kJ/mol
reziproke Temperatur 1/T in K–1
Aktivierungsenergie
biochemische Reaktionen in Organismen
FH D
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
150 - 250 kJ/mol
270 - 500 kJ/mol
420 kJ/mol
Bioverfahrenstechnik
ARRHENIUS-Diagramm enzymkatalysierter Reaktionen
MO - Abtötung (vegetative Formen)
(thermoresistente Formen)
Inaktivierungsenergie (Hitzezerstörung)
Enzyminaktivierung (Saccharose)
ln k
Bezeichnung
Beschreibung
schematische Struktur
Primärstruktur
Sequenz entspricht der Reihenfolge der Aminosäuren von links
nach rechts
NH2 – Lys – Ala – His ... Val – Gly – COOH
Sekundärstruktur
Periodische Faltung oder spiralförmige Orientierung in Form einer
Wendeltreppe begünstigt durch die
gewinkelte Peptidkette und Einschränkung der Rotation, Fixierung
durch H-Brücken
Quartärstruktur
Nichtperiodische, knäuelartige Faltung. Fixierung durch H-Brücken,
Disulfidbrücken, hydrophobe Wechselwirkungen usw.
N
O
H
O
H
H
O
H
O
N
C
N
C
...
...
...
C
...
N
C
O
NH3
...
Faltblattstruktur
+
H
COO -
N
Anorganische und organische Chemie
H
O
C
Helix
Verknüpfung von Untereinheiten
durch H-Brücken und hydrophoben Wechselwirkungen zu
großen Proteinstrukturen
Aufbau von Proteinen
N
...
Tertiärstruktur
C
FH D
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Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
Bindungstyp
Prinzip
Disulfidbrücke
S S
Ion-Ion-Wechselwirkung
NH3...O
Bindungsenergie
in kJ/mol
< 200
C
> 130
Ion-Dipol-Wechselwirkung
NH3... O C
40...130
Ion-Dipol-Wechselwirkung
OH ... O C
< 20
H-Brücken-Bindung
NH ... O C
< 30
Hydrophobe Wechselwirkungen
CH2 ... CH2
< 10
O
Bindungskräfte zwischen verschiedenen Proteinregionen
Bioverfahrenstechnik
FH D
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Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
Substratspezifität
Enzyme reagieren mit einer begrenzten Zahl von Substraten. Analoge Substrate werden
auch gebunden, aber mit geringerer Geschwindigkeit umgesetzt.
Wirkungs–(Reaktions)–Spezifität
Betrifft die Art der Reaktion
Stereospezifität
Aufgrund der räumlichen Anordnung der Aminosäure ist das Enzym in der Lage zwischen
zwei stereoisomeren Verbindungen zu unterscheiden.
Regulationsspezifität
Eigenschaft zur Koordinierung der Enzymwirkung im Stoffwechsel. Die Substratspezifizität wird vorwiegend durch das Apoenzym bestimmt. Coenzym und Apoenzym bestimmen
gemeinsam, welche Reaktion mit dem Substrat erfolgt (Reaktionsspezifität).
Charakteristika von Enzymen
Bioverfahrenstechnik
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Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
+
NADH
NAD
FADH2
FAD
NAD
+
+ CoA
9
6
ADP
1
Pyruvat
2
CO2
5
FH D
NAD(P)
CO2
+
+
NAD(P)H
NAD
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
NADH
CoA +
a-Ketoglutarat
4
Isocitrat
3
Aconitat
Glucose
CoA
3
Citrat
CO2
Fruktose-6-
Acetyl-CoA
i
+P
Succinyl-CoA
Oxalacetat
NADH
Malat
8
Succinat
7
Fumarat
CoA
ATP
Citronensäure-Cyclus
Bioverfahrenstechnik
CH3
O
O
N
HC
O
O
Acyl - CoA
o
FH D
NH2
C
N
H
C
C
O
N
N
H
H
OH
O P O
O
+
-1
CH
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
DG = – 31,4 kJ . mol
Acetat + CoA + H
Acetyl + CoA
H
C CH2 O P O P O CH2
O OH CH3
Coenzym A (Acetyl-CoA)
O
H
Pantothenat
H
HS CH2 CH2 N C CH2 CH2 N C C
H
ß-Mercaptoethylamin
O
R C S CoA
O
CH3 C S CoA
Acetyl
CoA + H2O
Coenzym A (Acylgruppen-Carrier)
Bioverfahrenstechnik
Computermodell des Lysozym-Enzym
Bioverfahrenstechnik
FH D
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Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
J. J. BERZELIUS (1799 - 1848) und W. OSTWALD (1853 - 1932)
"die Beschleunigung eines langsam verlaufenden chemischen
Vorganges, durch die Gegenwart eines fremden Stoffes."
Beschreibung enthält zwei Informationen:
Die Katalyse ist nur die Beschleunigung eines chemischen Vorganges, der auch
ohne Katalysator abläuft, wenn auch manchmal unendlich langsam.
Die Wirkung des Katalysators besteht nur in seiner Gegenwart, d. h. er erscheint
nicht in den Endprodukten der Reaktion.
Definition und Begriff von Katalyse
Bioverfahrenstechnik
FH D
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Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
Temperaturerhöhung
Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit
bis zum Temperaturoptimum (A)
Enzyminaktivierung durch Denaturierung
des Enzymproteins (B)
Beide Effekte wirken gleichzeitig und überlagern sich:
Die Erhöhung der Enzymaktivität (Reaktionsgeschwindigkeit) erfolgt mit
Q10 = 1,2–4. In bestimmten Fällen besteht eine Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Temperatur (ARRHENIUS).
A
40
C
FH D
Chemie und
Bio verfahrens technik
Fachhochschule Düsseldorf
Lehr- und Forschungsgebiet
100
60
80
o
Temperatur in C
Das Temperaturoptimum für ein Enzym ist erreicht, wenn bei weiterer Temperaturerhöhung die Reaktionsgeschwindigkeit wieder abnimmt.
B
20
Bioverfahrenstechnik
Einfluß der Temperatur auf die Enzymaktivität
Enzymaktivität
Ursachen der molekularen Veränderung durch pH-Effekte
Irreversible Denaturierung des Enzymmoleküls bei extremer pH-Änderung
Abspaltung von Coenzymen in den nichtoptimalen Wirkungsbereich
Veränderungen in der Ionisation bzw. Dissoziation des Substrates
Veränderung bestimmter funktioneller Gruppen des Proteins
3
4
7
o
B
pH
10
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
8
A
Inkubation (20 h, 4 oC)
6
Inkubation (1 h, 37 C)
5
FH D
9
Abhängigkeit der Aktivität (A) und der Stabilität (B) vom pH-Wert
100
80
60
40
20
2
Bioverfahrenstechnik
Einfluß des pH-Wertes auf die Enzymaktivität
rel. Enzymaktivität
CONH2
O
O
O
N
O
NH2
N
HO
CH2—O—P—O—P—O—CH2
O
Nicotinamidadenindinucleotid NAD+
+
N
OH HO
O
CONH2
+
NAD
+
+ H + 2 e
-
H
FH D
H
OH
N
N
CONH 2
NADH
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
R
N
_
Bei der Oxidation eines Substrates nimmt der Nicotinamid+
Ring des NAD ein Proton und zwei Elektronen auf. Die
reduzierte Form des Carriers wird als NADH bezeichnet.
H
+
N
R
Elektronen-Carrier NADH
Bioverfahrenstechnik
P
P
P
Glucose
Glucose
1
Glucose-62
Fructose-63
Fructose-1,64
Glycerinaldehyd-3-
5
P
P
P
P
1,3-Diphosphoglycerat-
6
3-Phosphoglycerat-
7
Phosphoenolpyruvat
8
Pyruvat
EMBDEN-MEYERHOF-PARNAS-Weg
Bioverfahrenstechnik
P
P
P
e
-
AT P
ADP
AT P
ADP
AT P
ADP
ADP
NAD+
NADH
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Lehr- und Forschungsgebiet
AT P
FH D
Chemie und
Bio verfahrens technik
3
A
Glucose
1
2
Glucose-6-
H 2O
Pyruvat
P
AT P
ADP
FH D
NAD+
NADH
Chemie und
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Lehr- und Forschungsgebiet
B
CO
e
2
5
Ribulose-5-phosphat
P -6-Gluconat
2-Keto-3-desoxy6-posphogluconat
4
Glycerinaldehyd3-phosphat
Glycolyse
Pyruvat
ENTNER-DOUDOROFF-Weg
Bioverfahrenstechnik
1,0
0,8
0,6
0,4
0,2
40
60
100
120
FH D
140
160
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
Anwendungsdauer in h
80
Reaktionstemperatur t = 40 °C
Reaktionstemperatur t = 50 °C
20
Bioverfahrenstechnik
Enzymaktivität versus Anwendungsdauer
relative Aktivität
Hypothese:
r2
r1
ES
r3
E + P
Existenz eines aktivierten Komplexes (BRAUN, 1902)
Reaktionsschema (MICHAELIS und MENTEN, 1913)
S + E
Art der Reaktion: vorgelagerter reversibler Schritt
Folgereaktion: 1. Ordnung
Postulate der klassischen Enzymkatalyse
Ein Substratmolekül (S) und ein Enzymmolekül (E) bilden einen
aktivierten Komplex (ES).
ES befindet sich im Fließgleichgewicht (steady-state) bezüglich
der Geschwindigkeit der Gesamtreaktion.
dc
ES
=0
dt
FH D
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
Die Reaktion verläuft weit entfernt vom thermodynamischen Gleichgewicht (Rückreaktion E + P
ES) kann vernachlässigt werden.
Enzymkatalyse nach MICHAELIS und MENTEN I
Bioverfahrenstechnik
E + S
ES
ES
r
1
r2
r
3
E + P
E + S
ES
r3 = k3 . cES
r2 = k2 . cES
r 1 = k1 . c E . c S
RS =
dcE
dt
dcS
dt
= - r1 + r2 + r3 = - (k1 . cE . cS - k2 . cES - k3 . cES)
= - r1 + r2 = - k1 . cE . cS + k2 . cES
Stoffänderungsgeschwindigkeiten für die Komponenten
RE =
dcES
dt
dc
P
= r3 = k3 . cES
dt
FH D
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
Bilanz: cE(t) = cEo - cES(t)
Gesamtreaktion
= r1 - r2 - r3 = k1 . cE . cS - k2 . cES - k3 . cES
RES =
RP =
Enzymkatalyse nach MICHAELIS und MENTEN II
Bioverfahrenstechnik
Annahme:
k3 . cS . cEo
dcES
= k1 . cE . cS – k2 . cES – k3 . cES = 0
dt
(1) r3 << r1, r2
dc
ES
=0
(2) Fließgleichgewicht (”steady – state”):
dt
RES =
=
mit cE = cEo – cES
k1 . cS . cEo
k1 . c2 + k2 + k3
mit RP = k3 . cES
k3 . k1 . cS . cEo
cS + [(k2 + k3)/k1]
= Substratkoeffitient KS
k1 . c2 + k2 + k3
(k2 + k3)/k1
FH D
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
k3 << k1, k2 = MICHAELIS - Koeffizient Km = k2/k1
rmax = k3 . cEo
dcP
cS
.
=
= r = r
max
dt
KS + cS
=
cES =
RP
RP
Enzymkatalyse nach MICHAELIS und MENTEN III
Bioverfahrenstechnik
S
E
[ES]
E+S
k1
k2
[ES]
k3
E+P
Zeit
P
-6
10
-4
TransientPhase
10
cSo < cEo : Situation in der Zelle
Bioverfahrenstechnik
-2
10
TransientPhase
1
1
10
Zeit in s
Steady-state
Phase
10
FH D
2
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
Anfangsgeschwindigkeit ==> Enzymaktivität
cSo > cEo : ausgeprägte Steady-state Phase
Langsame Transient-Phase mit abklingender Reaktionsgeschwindigkeit (dcES/dt =/ 0)
Steady-state Phase mit nahezu konstanter Reaktionsgeschwindigkeit Fließgleichgewicht, (dcES/dt ~ 0)
Schnelle Transient-Phase (Übergangsphase), in der die Bildung
des ES-Komplexes (dcES/dt =/ 0)
Geschwindigkeit
Enzymkatalyse nach MICHAELIS und MENTEN IV
Grenzfälle:
Konzentration
2
rmax
rmax
KS
Substratkonzentration cS
cS < 0,01 KS
gemischte Ordnung (0 < n < 1)
Reaktion 1. Ordnung (r ~ cS)
cS = KS
cS = KS . 100
FH D
Reaktion 0. Ordnung
r = rmax
cE = cES
Enzymkatalyse nach MICHAELIS und MENTEN V
Bioverfahrenstechnik
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
50 % der cE-Konzentration liegt als
ES-Komplex vor
(r ~ cES)
cS = (0,01 ... 100) KS
Reaktionskinetische Zuordnung einzelner Teilabschnitte
Reaktionsgeschwindigkeit r3
Glucose
4 [H·]
2 ATP
2 ATP
Glucose-6-
2-Pyruvat
4 [H·]
Citrat
4 CO2
2-Acetyl-CoA
Oxalacetat
Glucoseabbau und Bilanz der Reduktionsäquivalente
Bioverfahrenstechnik
16 [H·]
4 CO2
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Lehr- und Forschungsgebiet
2 ATP
FH D
Chemie und
Bio verfahrens technik
Absenkung der Aktivierungsenergie
Von den thermodynamisch möglichen Reaktionen werden bestimmte Reaktionen beschleunigt und unerwünschte Reaktionen unterdrückt (selektive
Wirkung). Die Gleichgewichtslage wird nicht verändert.
Der Katalysator nimmt an einem Reaktionskreisprozeß teil, in dem seine
aktiven Zentren bestimmte Substratmoleküle binden, die Stoffumwandlung
vollziehen, sich vom Produkt trennen und neu belegt werden.
Der Katalysator kann selbst Reaktionsprodukt sein (Autokatalyse).
Im Falle mikrobieller Katalysen (Autokatalysen) mit Wachstum und Vermehrung reproduziert sich der Biokatalysator selbst. Die katalytische Aktivität
S
FH D
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
Reaktionsweg
P
katalysierte
Reaktion
unkatalysierte
Reaktion
ist hierbei eine Funktion zahlreicher biochemischer Parameter.
EA
DG
Bioverfahrenstechnik
Katalyse und Aktivierungsenergie
Energie
100
50
0
2
Asparaginsäure:
Histidin:
Cystein:
Lysin:
Bioverfahrenstechnik
4
OH
OH
H2O
10
pH
H
N
N
12
CH2 COO -
-
CH2
CH2 S
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
(CH2)4 NH2
FH D
- H O
2
- H O
2
N
OH - H2O
CH2 COOH
H
H N
+
OH
+
8
Cys
6
pK
S =
8,33
CH2 SH
CH2
tein
Hist
(CH2)4 NH3
Lys
in
,88
= 10
S
pK
idin
pK
S =
6,0
ure
insä
arag
86
Asp
= 3,
S
pK
pH-Wert und Ladung der AS-Seitenkette
Base in %
Name
Löslichkeit
in g/l (20 °C)
Hydrophobizität
(relative)
Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten
Alanin
160
1,8
Leucin
22,4
4,2
Isoleucin
32,1
4,5
Methionin
53,7
1,9
Phenylalanin
25,1
2,8
Prolin
1550
– 1,6
Tryptophan
10,6
– 0,9
Valin
56,1
3,8
Glycin
225
– 0,4
Aminosäuren mit ungeladenen polaren Seitenketten
Asparagin
– 3,5
4,3
Glutamin
– 3,5
7,3
Cystein
2,5
160
Serin
– 0,8
360
Threonin
– 0,7
90,3
Tyrosin
– 1,3
0,4
Aminosäuren mit geladenen polaren Seitenketten
Arginin
149
– 4,5
Histidin
38
– 3,2
Lysin
2000
– 3,9
Asparaginsäure
4,3
– 3,5
Glutaminsäure
7,5
– 3,5
pKS1
Isoelektrischer
Punkt (IP)
a -COOH
6,11
6,04
6,04
5,70
5,67
5,80
5,94
3
pKR
Seitenkette
6,07
2,35
2,33
2,32
2,13
2,16
2,95
2,43
2,29
2,35
9,87
9,74
9,76
9,28
9,18
10,65
9,44
9,74
9,78
5,47
5,65
5,13
5,70
5,60
5,66
2,10
2,17
1,92
2,19
2,09
2,20
8,84
9,13
10,78
9,21
9,10
9,11
10,13
10,74
7,69
9,99
2,95
3,09
1,82
1,80
2,16
1,99
2,10
8,99
9,33
9,18
9,90
9,47
12,48
6,04
10,79
3,90
4,07
Physikalisch-chemische Eigenschaften von Aminosäuren
Bioverfahrenstechnik
pKS2
a -NH +
FH D
8,33
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Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
-9
(1 nm)
10 m
Glucose
-7
10 m
Auflösung des
Lichtmikroskops
Ribosom
10 m
-8
Hämoglobin
ATP
2
C-C
Bindung
grünes
Licht
10
Glucose
10 m
3
10 s
10
Chemie und
Bio verfahrens technik
Fachhochschule Düsseldorf
Lehr- und Forschungsgebiet
4
Generationszeit
von Bakterien
Bakterium
-6
(1 mm)
10 m
3
-5
Erythrocyt
Dimensionen einiger Biomoleküle, Partikel und Zellen
C-C Bindung
-10
10 m
1 s
Synthese von
Proteinen
Typische Zeitspannen einiger Prozesse
enzymkatalysierte
Reaktionen
Entspiralisierung
der DNA-Helix
Bewegung von
Proteindomänen
Primärprozeß des
Sehvorgangs
-3
(ms)
10 s
-6
(ms)
10 s
-9
(ns)
10 s
-12
(ps)
1
nichtkovalente
Bindung
10
FH D
10
Biologisch wichtige Energiewerte in kJ/mol
10 s
0
thermische
Energie
10
Raum-, Zeit- und Energiedimensionen
Bioverfahrenstechnik
Nährstoffe
Anabolismus
Katabolismus
Glucoseabbau
Kohlenstoff- und
Energiequellen,
z. B. Glucose
Zucker
C6
Polysaccharide
C5
C3
C2
N-, P-, S-Quellen
+
3z. B. NH4 , Po4 ,
2SO4
TCC
C4
[H]
C6
Fettsäuren
Lipide
Aminosäuren
Proteine
Nucleotide
Polynucleotide
C3
Atmungskette
CO2
H-Akzeptor
z. B. O2
H 2O
Schematische Darstellung des Gesamtstoffwechsels
Bioverfahrenstechnik
FH D
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Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
klein, unpolar
Pro
Prolin
Ala
Alanin
Thr
Threonin
Ser
Serin
Gly
Glycin
Asp
Asparaginsäure
Cys
Cystein
Asn
Asparagin
Val
Valin
Glu
Glutaminsäure
Ile
Isoleucin
Gln
Glutamin
Leu
Leucin
groß, polar
Lys
Lysin
groß, unpolar
Met
Methionin
Arg
Arginin
Phe
Phenylalanin
Trp
Tryptophan
Struktur der 20 proteinogenen Aminosäuren
Bioverfahrenstechnik
klein, polar
His
Histidin
Tyr
Tyrosin
mittlere Polarität
FH D
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Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
12
10
8
6
4
2
1,0
lP
0,5
1,0
Chemie und
Bio verfahrens technik
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Lehr- und Forschungsgebiet
CH2 COO + H
NH3
NH3
CH2 COO
pKS2
CH2 COO + H
NH2
0
FH D
HCl Äquivalente NaOH
0,5
CH2 COOH
NH3
pK S1
CH2 COO
NH3
Bioverfahrenstechnik
Titrationskurve von Glycin
pH
H - Donator
O
H - Akzeptor
H
NR
0,288 nm
Typ der Bindung
H
N
C
O
O
O
H
H
O
O
0,270
0,263
O
N
H
H
N
O
0,288
0,304
H
O
N
0,293
0,310
N
H
N
Länge in nm
N
+
H
C
O
Bindungsenergie: 12 - 29 kJ/mol
"Richtungscharakteristik"
Typische Längen von Wasserstoff-Brückenbindungen
Bioverfahrenstechnik
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Bio verfahrens technik
Hydrolasen
O
R-C
Lyasen
H2 O
O-R
H2 O
O
- C-C-
R-C
C=C + HX
X H
H2 O
R-C=N
OH
O
R-C + HCN
H
NR 2
O
R-C
R-C
R-C
+
O-H
HO-R
O
+ HNR2
O-H
O
+ NH 3
O-H
D-Aminosäure
L-Aminosäure
D-Hydroxysäure
L-Hydroxysäure
cis-trans-Isomerisierung
R-C-C N
H
=
O
R-C
R-C-COOH
O
+ CO 2
H
Isomerasen
Biokatalysator
Oxidoreduktasen
H
R
Transferasen
R
– (2H)
C
C
O
OH
– (2H)
CH-CH
H
C
C=C
+ (O)
H
C
OH
H
H2
2H
+
Ligasen
C
C
C
C
P
C
Übersicht enzymkatalysierter Reaktionen
Bioverfahrenstechnik
–
–
–
–
–
–
O
S
H -Bindungen
C
OR
Hal
–
–
–
–
CH3
CH 2 –OH
CHO
COOH
–
–
–
–
CH 2 CONH2
Alkyl
Aryl
NH2
FH D
Fachhochschule Düsseldorf
Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
2 [H]
(H Trans-
+
Fumarat
Oxalacetat
Ethanol
2 [H]
2 [H]
CO2
lokation)
Succinat
Propionat
H2
CO2
Glucose
Pyruvat
4 [H]
2 ATP
CO2
FdH2
2 [H]
H2
Lactat
Acetoacetyl-CoA
2 [H]
2 [H]
Butyryl-CoA
ATP
Chemie und
Bio verfahrens technik
Fachhochschule Düsseldorf
Lehr- und Forschungsgebiet
Butyrat
FH D
2[H]
2[H]
Acetyl-CoA
Ethanol
Acetaldehyd
ATP
CO2
Formiat
Acetaldehyd
CO2
ATP
Acetyl-P
Acetat
Übersicht wichtiger Gärungen
Bioverfahrenstechnik
Phosphocarrierprotein
Hämoglobin
RNA
Calmolulin
Insulin
Katalase
DNA
Cytochrom c
Chymotrypsin
5 nm
Alkoholdehydrogenase
Unterschiedliche Proteinmoleküle
Bioverfahrenstechnik
Porin
Lysozym
Myoglobin
Kollagen
Fachhochschule Düsseldorf
Lehr- und Forschungsgebiet
Aspartat
Transcarbamylase
FH D
Chemie und
Bio verfahrens technik
Enzym 1
B
Enzym 2
C
+
D
Enzym 4
E
proteinfremder Teil
(Coenzym)
Proteid
Protein
Enzym 3
Enzyme sind katalytisch wirksame Eiweißstoffe, die als Biokatalysatoren in lebenden Zellen Stoffwechselprozesse oder in isolierter Form für vielfältige chemische Reaktionen Bedeutung haben.
A
Protein
(Apoenzym)
Enzym
=
Molekülmasse in kg . kmol
Proteid
(Holoenzym)
Enzym
11 466
48 200 (Bacillus subtilis)
68 500
150 000 (Hefeenzym)
250 000
-1
Insulin
a - Amylase
Serumalbumin
Alkoholdehydrogenase (ADH)
Katalase
Chemie und
Bio verfahrens technik
Fachhochschule Düsseldorf
Lehr- und Forschungsgebiet
500 000
FH D
Urease
Vorkommen und Einteilung der Enzyme
Bioverfahrenstechnik
Aminosäureseitenketten
H
entfaltetes Protein
Faltung
Bindungsstelle
gefaltetes Protein
C
CH2
O N
Wasserstoffbrückenbindung
O
H
H C
H
C
O O
(CH2)3
O
P
NH
+ –
C=NH2 O O
C H
NH2
H
N N
CH
2
O
O
H
H
C N
H
N
N
H
O
O O– N
H O
C
CH
H
C
CH2
3
C
H
CH2
C
H
Wechselwirkungen innerhalb eines Proteinmoleküls
Bioverfahrenstechnik
FH D
Fachhochschule Düsseldorf
Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
Die katalytische Aktivität wird bestimmt, in dem man den Substratumsatz pro Zeit bei
einer bestimmten Enzymmenge ermittelt. Unter dem "Katal" versteht man die pro Sekunde
umgesetzten Mole Substrat, die von einer bestimmten Menge Enzym katalysiert werden.
SI - System: Katal,
1 kat = mol . s
-1
Als abgeleitete Größe wird in der Enzymtechnik die spezifische katalytische Aktivität
-1
verwendet. (Einheit: kat . kg Protein)
Die bisher übliche Angabe der Aktivität als "Internationale Einheit (IE oder U)" ist die
Enzymmenge, die 1 µmol Substrat pro Minute unter Standardbedingungen umsetzt
(Einheit: U . µmol-1 . min-1) mit 1 U = 16,67 . 10- 9 kat.
Ist die Molekülmasse des Enzyms unbekannt, wird sie mit 100 000 kg . kmol angenommen.
-1
Wirkungsgrad und Einheit der Enzymaktivität
Bioverfahrenstechnik
FH D
Fachhochschule Düsseldorf
Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik
Endprodukte: Säuren, Alkohol,
CO2, ATP
Nährstoffe für
Biosynthese
Energie für
Biosynthese
Energie
Beweglichkeit,
Transport von
Nährstoffen
Anabolismus
(Biosynthese)
Katabolismus
Makromoleküle +
Zellkomponenten
Energiequelle
Nährstoffe, Licht
Zusammenhang zwischen Anabolismus und Katabolismus
Bioverfahrenstechnik
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Lehr- und Forschungsgebiet
Chemie und
Bio verfahrens technik