NMR-spektroskopische Untersuchungen von Protein

NMR-spektroskopische Untersuchungen von Protein-Phosphorylierungen
C. Raeck, M. Findeisen, S. Berger
Institut für Analytische Chemie, Fakultät für Chemie und Mineralogie, Universität Leipzig, Linné - Str. 3, 04103
Leipzig, Deutschland
Phosphorylierungen
und
Dephosphorylierungen
sind
allgegenwärtige
zelluläre
Regulierungsmechanismen. Sie umfassen die kovalente Modifikation eines Proteins oder
Lipids entweder durch den Transfer einer Phosphorylgruppe mittels Übertragung des
terminalen Phosphats von ATP auf einen Aminosäurerest oder deren Abspaltung, welcher
durch verschiedene Klassen von Proteinkinasen und Phosphatasen katalysiert wird. Aufgrund
ihrer Relevanz für weit verbreitete Krankheiten, wie Krebs und andere Krankheiten, wie
Verletzungen,
entzündliche
Prozesse,
Stoffwechselstörungen
und
Neurologischen
Erkrankungen, stehen sie im Mittelpunkt der Wirkstoffforschung
In unserem Projekt wollen wir das Potenzial der kernmagnetischen Resonanz (NMR) durch
die Anwendung eines speziellen Pulsprogramms 2D-HCP zeigen. Wir haben eine 1H, 13C, 31P
Triple-Resonanz NMR-Methode verändert um eine Trennung zwischen phosphorylierten und
nicht phosphorylierten Aminosäuren in Peptiden zu erreichen [1]. Der Vorteil der NMR in
diesem Zusammenhang liegt in der Aminosäurenidentifizierung und der genauen
Seitenkettenbestimmung. Die erzielten Ergebnisse mit Aminosäuren und kleinen Peptiden
sowie die Erfahrungen mit der Triple-Resonanz NMR-Methode werden präsentiert
Vortragender Autor: C. Raeck
E-Mail: [email protected]
[1]
R. Wagner, S. Berger, J. Magn. Res., Series A, 1996, 120, 258