BE_Sheet_2_Lösung

Einführung in die Biophysik - Übungsblatt 2- mit Lösung
May 21, 2015
Allgemeine Informationen:
Die Übung ndet immer montags in Raum H030, Schellingstr. 4, direkt im Anschluss an die
Vorlesung statt. Falls Sie Fragen haben, schreiben Sie bitte eine Email an:
[email protected]
1
Chemie: Grundlagen
1.1 Welche Arten von chemischen Bindungen gibt es? Was sind jeweils die typischen Bindungsenergien und Abstände?
Lösung:
Kovalente Bindung: räumlich gerichtet, bestimmt geometrische Struktur der chemischen Bindung,
erstreckt sich nur über nächste Nachbarn, gemeinsames Elektronenpaar, Edelgasregel (Nachlesen!),
Bespiel: H-H Bindung: 74 pm Abstand, Bindungsenthalpie: 436 kJ/mol
Ionische Bindung: Ein Atom gibt Valenzelektronen an ein anderes ab, damit beide Edelgaskonguration erreichen, elektrostatische Anziehung, ungerichtet, Madelungkonstante, Beispiel Natriumchlorid
Metallbindung: Elektronengas (Fermigas) der Valenzelektronen zwischen Atomrümpfen, Rümpfe
gitterförmig angeordnet, Bindung ungerichtet
Van der Waals-Bindung: zwischen unpolaren Bindungspartnern, die sich durch Fluktuationen
gegenseitig polarisieren, induzierte Dipole, sehr kleine Abstände, sehr schwach
1.2 Welche Formeln haben die Verbindungen, die aus Magnesium-Ionen (M g 2+ ) mit folgenden
Bindungspartnern gebildet werden:
a) Chlorid, Cl− b) Sulfat, SO42 c) Nitrid, N 3−
Magnesiumchlorid: MgCl2
Magnesiumsulfat MgSo4
Magnesiumnitrid: Mg3N2
(Nachlesen bzw. Verstehen, warum genau diese Verbindungen, Ordnungszahlen, Elektronenschalen, etc.)
1.3 Angenommen, ein Reiskorn ist durchschnittlich 2,0 mm breit und 2,0 mm hoch. Europa und
Asien haben zusammen eine Fläche von 54 · 108 km2 . Wenn man 1,0 mol Reiskörner gleichmäÿig
über Europa und Asien ausbreiten würde, wie hoch müsste der Reis gestapelt werden?
Lösung:
Fläche Reiskorn: 2mm · 2mm = 4mm2
Höhe Reiskorn: 2mm
Fläche Europa und Asien: 54 · 108 km2 = 54 · 108 · 1012 mm2
Das heiÿt, um Europa und Asien mit einer Schicht Reiskörner zu bedecken, die ein Reiskorn hoch
8
·1012 mm2
= 1, 35 · 1021 Reiskörner.
ist überall, bräuchte man 54·104mm
2
23
Ein Mol sind 6, 022 · 1023 Teilchen. Das heiÿt, man könnte damit den Reis 6,022·10
1,35·1021 = 446.07
Reiskörner hoch stapeln.
1.4 Gleichen Sie die folgenden Reaktionsgleichungen aus:
a) Al + HCl −→ AlCl3 + H2
b) Cu2 S + Cu2 O −→ Cu + SO2
c) N H3 + O2 −→ N2 + H2 O
d) B2 O3 + C + Cl2 −→ BCl3 + CO
Lösung:
a) 2Al + 6HCl −→ 2AlCl3 + 3H2
b) Cu2 S + 2Cu2 O −→ 6Cu + SO2
c) 4N H3 + 3O2 −→ 2N2 + 6H2 O
d) B2 O3 + 3C + 3Cl2 −→ 2BCl3 + 3CO
1.5 Was ist der Unterschied zwischen einer π -Bindung und einer σ -Bindung? Welche Bindung weist
eine höhere Bindungsenergie auf, und warum? Geben Sie ein Beispiel für einen Sto, in welchem
beide Bindungen eine Rolle spielen.
Lösung:
Überlapp von Atomorbitalen, Sigma stärker als Pi-Bindung, Simga zylindersymmetrisch um die
Verbindungachse:
Figure 1
Figure 2
Pi über und unter der Sigma-Ebene. (genauer Nachlesen! Auch, was sp2 und sp3-Hybridisierung
sind)
1.6 Die alten Griechen waren der Meinung, alle Materie bestehe aus Feuer, Wasser, Erde und Luft.
Welche vier chemischen Elementen machen 96 % aller lebenden Materie aus?
Lösung: O,C,H,N (Sauersto, Kohlensto, Wassersto, Sticksto)
2
DNA
2.1 Welche Arten chemischer Bindungen ndet man in einer DNA-Doppelhelix? Wie tragen sie
jeweils zur Stabilität der Doppelhelix bei?
Lösung:
Basenpaarung: Wasserstobrückenbindungen, drei zwischen G und C, zwei zwischen A und T
Stacking (Stapeln) der Basen: Longitudinal entlang des Strangs, Pi-Bindungen, ist für etwa 50
Prozent der Stabilität der DNA verantwortlich!
Allgemein gilt: Stacking gibt der DNA-Doppelhelix Stabilität, Basenpaarung gibt Spezität der
Bindung.
Kovalente Bindungen: Phosphatrückgrat
2.2 Wie unterscheiden sich DNA und RNA? Welche Aufgaben erfüllen mRNA und tRNA? Geben
Sie jeweils ein Beispiel für DNA-Viren, RNA-Viren und Retroviren!
Lösung: DNA Doppelstrang, RNA Einzelstrang, bei der DNA fehlt an der 2`Position die Hydroxygruppe, DNA hat als Basen Adenin, Thymin, Guanin, Cytosin, RNA hat statt Thymin Uracil.
Bei DNA Basen parallel zueinander (Stichwort Stacking), bei RNA gekippt, DNA doppelsträngig,
RNA einzelsträngig, RNA instabiler, andere Sekundärstrukturen. mRNA bringt Erbgutsequenz
von DNA zu Ribosom (Transskription), tRNA hat Basentriplett an einem Ende, und entsprechende
Aminosäure am anderen Ende, ermöglicht Arbeit der Ribosomen (Translation)
(alles genauer Nachlesen!)
Figure 3: Auftrennung einer DNA-Doppelhelix durch transversales Ziehen nach dem Reiÿverschlussprinzip (links)
und durch longitudinale Scherung (rechts)
HIV ist beispielsweise ein Retrovirus, muss RNA in DNA umschreiben, benötigt dazu ReverseTranskriptase, diesen Schritt kann man gut blocken, spielt groÿe Rolle bei der Behandlung von
HIV.
2.3 Warum ist DNA negativ geladen? Wie macht man sich das in einer Gel-Elektrophorese zunutze?
Lösung.
Die Phosphatreste im Rückgrat der DNA tragen negative Ladung, Anwendung in Gelelektrophorese:
Eine angelegte Spannung zieht die DNA-Stränge durch ein Agarose-Gel voller enger Agarose-Fäden,
je nach Länge erfahren die DNA-Stränge einen anderen Widerstand und somit ergibt sich je nach
Strang eine andere Position im Gel (genauer Nachlesen, Anwendungen parat haben!)
3
Aminosäuren
3.1 Wie heiÿen die folgenden Aminosäuren? Listen Sie jeweils einige ihrer Eigenschaften auf (z.B.
polar, chiral, basisch, etc..)
Lösung: Asparaginsäure, Histidin, Valin
Lest ein paar Eigenschaften nach, sowas wie, ob sie chiral, hydrophob, sauer, basisch, polar, etc.
sind!
3.2 In der mRNA codiert ein Basentriplett, also eine Folge von 3 Basen, eine Aminosäure. Zum
Beispiel steht die Sequenz "CAU" (Cytosin-Adenin-Uracil) für die Aminosäure Histidin. Warum
hat die Natur diesen Code so eingerichtet, dass genau drei Basen für eine Aminosäure stehen, und
nicht etwa zwei oder vier Basen? Inwiefern ist dieser Code fehleranfällig, falls Schäden im Erbgut
auftreten (beispielsweise durch UV-Strahlung)?
Lösung: Es gibt 20 proteinogene Aminosäuren. 42 = 16, aber 43 = 64. Das heiÿt, erst ab 3 Basen
hat man genügend kombinatorische Möglichkeiten, um 20 Aminosäuren zu kodieren 64 > 20.
Es reicht, wenn nur eine Base beschädigt ist oder falsch abgelesen wird, und der gesamte Code
wird zu Nonsense, da sich die Tripletts alle um eine Stelle verschieben. Daher ist dieser Code sehr
fehleranfällig. Aber es gibt viele Reparaturmechanismen.
3.3 Was sind die verschiedenen Ebenen von Strukturierung in einem Protein? Geben Sie jeweils
an, welche Art von chemischen Interaktionen dabei eine Rolle spielen.
Lösung: Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur. Primär: Aminosäurensequenz, wie sie im Erbgut
steht, Sekundär: Alpha-Helices, beta-sheets, random,...gebildet durch Wasserstobrückenbindungen, Suldbindungen,... Tertiär: Hydrophober Eekt, Chaperone Molecules (alles genauer Nachlesen!)
Eine interessante Website, auf der man mit etwas Übung selbst mithelfen kann, die Struktur von
Proteinen zu entschlüsseln, ndet sich hier:
https://fold.it/portal/