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Erstelllen Sie eine
e komplexe
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Auswahl der
d folgenden Materialien
M
(eveentuelle Verändderungen, Ergänzungen, mögliche Experimennte?):
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n enthalten die Materialen Bezzüge?
Zu welcheen Fachgebieteen / Semestern
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k
für die Bearbeitung geenutzt werden?
Welche Baasiskonzepte können
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ompetenzbereeiche können geeprüft werden? – Angabe der Kompetenzen:
Welche Ko
F
E
F
E
F
E
F
E
K
R
K
R
K
R
K
R
Aufgaben
nstellung:
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Soufflé - ein stabilisierter Eiweißschaum
Man trenne das Eiklar von zwei Eiern vom Eigelb ab und schlage es (das Eiklar) mit einem Schneebesen
schaumig. Wenn der Schaum so fest ist, dass ein rohes Ei nicht mehr einsinkt, gibt man die Zutaten hinzu (nicht
rühren!), lässt das Soufflé kurze Zeit ruhen und backt es im Backofen. Dabei verdreifacht sich das Volumen und
das Soufflé wird fest.
So lautet die gekürzte Anleitung aus einem Kochbuch. Dazu gibt es noch zwei Regeln:
a) Lass nie Eigelb ins Soufflé, denn dann gelingt der Schaum nie!
b) Die Neugier (beim Backen den Ofen zu öffnen und den Zustand zu kontrollieren) ist der Tod des Soufflés!
Vorgänge beim Schlagen des Eiklars:
Durch das Schlagen gerät Luft in die Flüssigkeit und gleichzeitig werden die langen Proteinketten teilweise
mechanisch zerkleinert. Die Proteinketten enthalten lipophile und hydrophile Bereiche - ähnlich dem bekannten
Seifenmolekül. Während ein Seifenmolekül durch das Streichholzmodell veranschaulicht werden kann, kann eine
Proteinkette je nach Aminosäuresequenz mehrere hydrophile und hydrophobe Bereiche haben. Die Proteinketten
lagern sich um eingeschlossene Luftblasen herum. Dabei orientieren sich lipophile Teile der Proteinkette zur
Gasphase und hydrophile Teile zur wässrigen Phase (Abb. 2).
Weitere Informationen:
Eiklar besteht zu ca. 90 % aus Wasser und zu 10 % aus Protein. Eigelb enthält ca. 30 % Fett.
Abb.1: Zufällige Auswahl von Aminosäuren
Abb. 2: Proteinkette und Luftblase
Quelle: Chr. Wiemann, 2009
Die Aminosäuresequenz von Ovalbumin lautet:
Tabelle 2-1: Die Sequenz des Ovalbumins, dargestellt im Ein-Buchstaben-Code der Aminosäuren.
1
51
101
151
201
251
301
351
GSIGAASMEF
TQINKVVRFD
LASRLYAEER
SQTNGIIRNV
TEQESKPVQM
GLEQLESIIN
GITDVFSSSA
AASVSEEFRA
CFDVFKELKV
KLPGFGDSIE
YPILPEYLQC
LQPSSVDSQT
MYQIGLFRVA
FEKLTEWTSS
NLSGISSAES
DHPFLFCIKH
HHANENIFYC
AQCGTSVNVH
VKELYRGGLE
AMVLVNAIVF
SMASEKMKIL
NVMEERKIKV
LKISQAVHAA
IATNAVLFFG
PIAIMSALAM
SSLRDILNQI
PINFQTAADQ
KGLWEKAFKD
ELPFASGTMS
YLPRMKMEEK
HAEINEAGRE
RCVSP
VYLGAKDSTR
TKPNDVYSFS
ARELINSWVE
EDTQAMPFRV
MLVLLPDEVS
YNLTSVLMAM
VVGSAEAGVD
Name
Säuregrad
Polarität/Ladung
Drei-BuchstabenCode
Ein-BuchstabenCode
Alanin
neutral
unpolar
Ala
A
Arginin
basisch
geladene polar
Arg
R
Asparagin
neutral
ungeladene polar
Asn
N
Asparaginsäure
sauer
geladene polar
Asp
D
Cystein
neutral
ungeladene polar
Cys
C
Glutamin
neutral
ungeladene polar
Gln
Q
Glutaminsäure
sauer
geladene polar
Glu
E
Glycin
neutral
unpolar
Gly
G
Histidin
basisch
geladene polar
His
H
Isoleucin
neutral
unpolar
Ile
I
Leucin
neutral
unpolar
Leu
L
Lysin
basisch
geladene polar
Lys
K
Methionin
neutral
unpolar
Met
M
Phenyalanin
neutral
unpolar
Phe
F
Prolin
neutral
unpolar
Pro
P
Serin
neutral
ungeladene polar
Ser
S
Threonin
neutral
ungeladene polar
Thr
T
Tryptophan
neutral
unpolar
Trp
W
Tyrosin
neutral
ungeladene polar
Tyr
Y
Valin
neutral
unpolar
Val
V
Quelle: http://www.uni-koeln.de/med-fak/biochemie/biomed/versuche/v02.pdf
Quelle: http:///de.wikipedia.orgg/wiki/Ovalbuminn 01.02.2009
Ovalbu
umin
Ovalbumiin (Gallus gaallus)
Bäändermodell von zwei Seiten nach PDB 1OVA
385 Amiinosäuren;
42,88 kDa
Größee
Beezeichner
UniProt: P001012 CASNummer: 9006-59-1
Externne IDs
Vorkommen
HomoologieFamillie
Überggeordnetes
Taxonn
Serinproteeasehemmer
Lebew
wesen
Ovalbum
min ist der Nam
me des mengeenmäßig häufigsten Proteinns im Eiklar voon Vogeleiern (55–65 Prozeent). Da es
dem Kükeen später zur Ernährung dieent, handelt ess sich um eineen Reservestooff. Es hilft abeer auch dank seiner
s
wasserabbweisenden Eigenschaft beim Schutz dess Eigelbs. Ovaalbumin ruft in Menschen Alllergien hervor.
Biosynth
hese
Das Gen für Ovalbuminn ist beim Hauushuhn (Galluus gallus domeesticus) auf Chhromosom 2 zzu finden und umfasst 8
Exons unnd 5.900 Basenpaare. Die trranskribierte mRNA
m
enthält 1.392 Basen und nach der Translation und
u weiterer posttraanslationaler Modifikation entsteht
e
das 3885 Aminosäurren lange Ovaalbumin mit einner Molmassee von 42,8
kDa.
dung
Verwend
Ovalbumin hat für die Proteinforschu
P
ung einen hohen Rang, da es
e historisch aufgrund
a
seineer großen Verrfügbarkeit
für die Enntwicklung derr Techniken zuur Molmassennmessung undd der Strukturaaufklärung verrwendet wurdee. Es
dient jetztt noch als Verrgleichsstandaard in diesen Bereichen.
B
Duurch seine denn Serinproteassehemmern ähhnliche
Struktur wird
w es zur Erfforschung diesser Proteinfam
milie benutzt. Außerdem
A
verrwendet man es in der Immunologie,
um eine allergische
a
Reeaktion hervorzzurufen.
Geschich
hte
Hühner-O
Ovalbumin warr (nach Hämoglobin im Jahr 1870) das zw
weite Protein, das rein und in Kristallform
m erhalten
werden konnte. Franz Hofmeister koonnte 1889 durch vorsichtigees Ausfällen mit
m Ammonium
msulfatlösung reines
Ovalbumin herstellen und
u daraus Kristalle züchtenn. Den Namenn bekam das Protein
P
erst im
m Jahr 1900 voon Osborne und Campbell.
Quelle: http://de.wikipedia.org/wiki/Serpine 13.09.2009
Serpine
Serpine
—
Inhibitorklassifikation
MEROPS
I04
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon
Lebewesen
Als Serpine werden bestimmte untereinander ähnliche Proteine bezeichnet. Die ursprünglich entdeckten Serpine sind in der Lage, die Enzymaktivität von Serinproteinasen zu blockieren. Serpine kommen
in allen Lebewesen vor; beim Menschen machen sie etwa zehn Prozent des Plasmaproteins aus. Wichtige Serpine sind Antitrypsin, Antithrombin, Ovalbumin, Plasminogen-Aktivator-Inhibitor und Neuroserpin. Ihre Aufgabe ist hauptsächlich die Regulation der Protease-Aktivität. Die Proteindatenbank UniProt
zählt momentan über 40 gesicherte Mitglieder der Serpin-Familie, über 80 Sequenzen sind bekannt.
Strukturell zeichnen sich alle Serpine durch die Anwesenheit von drei β-Faltblättern und neun α-Helices
aus, die zusammen eine unter Spannung stehende Struktur mit reaktivem Zentrum bilden. Dies führt
dazu, dass jede proteolytische Spaltung an dieser Struktur zum Verlust der Inhibitor-Eigenschaft führt.
Inhibitorische Serpine binden an Proteasen in der Nachbarschaft der katalytischen Domäne; der hemmende Effekt ergibt sich zunächst durch sterische Hinderung. Im Weiteren wird das Serpin durch die
Protease aufgeschnitten – die freiwerdende Spannung im Serpin führt zu weitreichenden Konformationsänderungen und letztendlich zur Zerstörung der Protease. Die Hemmung ist also irreversibel.[1]
Die Bezeichnungen Serpin und Serinprotease-Inhibitor sind nicht synonym, da es außerhalb der Serpine viele andere Hemmer von Serinproteinasen gibt, und Serpine auch andere Proteasen zu hemmen
in der Lage sind. Die proteasehemmenden Serpine sind in der MEROPS-Datenbank im Clan 'ID' (Familie 'I4') zusammengefasst und bilden die umfangreichste Klasse von Protease-Inhibitoren.[
Folgender Text betrachtet zwei chemische Vorgänge: die Bildung einer Milchhaut und das Verfilzen von Wolle.
Obwohl beide Prozesse mit der Veränderung von Eiweißen zu tun haben, handelt es sich
jedoch um unterschiedliche Eiweißarten.
Während die Milcheiweiße eher kugelförmig sind (sie gehören zu den globulären Proteinen, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht
und die meisten in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind), sind die Wolleiweiße faserförmig (sie gehören zu den fibrillären Proteinen, die eine fadenförmige oder faserige
Struktur besitzen, meist wasserunlöslich sind und Stütz- und Gerüstsubstanzen darstellen).
Die Bildung der Milchhaut wird durch Denaturierung von Molkeeiweißen durch Hitze
verursacht, wobei hauptsächlich vorhandene S-S-Brücken aufgespalten und neu geknüpft
werden. Durch den starken Eingriff in die Eiweißstruktur verändert sich die Wasserlöslichkeit der Molkeeiweiße.
Beim Verfilzen von Wolle führt Wasser zu einer Quellung der Wolle, indem es in die zwischenmicellaren Räume der Faser eindringt. Hierbei spielen H-Brücken als Anlagerungsstellen für die Wassermoleküle eine Rolle. Lässt man Druck, Schub oder Zug im wässrigen
Medium auf Wolle einwirken, so führt das zu einer starken Verschlingung der Fasern
untereinander. Nach dem Trocknen des Filzes bleibt die Verschlingung bestehen.
Welc
Quelle: Ilka Heilmann, Marianne Glaser, 2007
Enzy
yme
Enzyme (aaltgriechisches Kunstwort ἔνζζυμον, énzymoon), veraltet Ferrmente (lateinissch fermentum)), sind Proteinee, die biochemissche
Reaktionen steuern könnnen. Enzyme haaben wichtige Funktionen
F
im Stoffwechsel
S
alller lebenden Organismen: Siee steuern den überü
wiegendenn Teil biochemischer Reaktionnen - von der Verdauung
V
bis hin
h zum Kopiereen (DNA-Polym
merase) und Traanskribieren (R
RNAPolymerasse) der Erbinforrmationen.
Wortherku
unft
Vor 1878 benutzte man den im deutscchen Sprachrauum im 15. Jahrhhundert aus deem lateinischenn fermentum enntlehnten Ausdruck
Ferment. Er bedeutet „G
Gärungsmittel“ oder
o
„Sauerteigg“ und wurde auch
a
für Fermenter, Fermentaation und abgeleitete Begriffe ver[1]
wendet . 1878 führte Wilhelm
W
Friedrich Kühne das heeutige neoklasssische griechiscche Kunstwort Enzym (ἔνζυμ
μον, enzymon) ein,
abgeleitet von ἐν-, en-, „in-“
„ und ζύμη, zýmē, welche ebenfalls „der Sauerteig“ odeer „die Hefe“ bee-deutet. Dieseer Begriff hielt dann
d
Einzug in die
d internationaale Wissenschaaft und ist nun auch
a
Bestandteil der griechischhen Sprache.
Benenn
nung und Einteilung
g
Nomenklaatur nach IUPA
AC und IUBMB
B
Die IUPAC
C und die Internnational Union of
o Biochemistryy haben zusammen eine Nomenklatur der Ennzyme erarbeiteet, die diese hoomogene und zahlreiche Verttreter enthaltennde Gruppe derr Moleküle klasssifiziert. Hierzu erarbeitete die IUPAC Prinzippien der Nomennklatur:
E
in einem
m System handdelt. (Beispiel: Hydrolase)
H
 Enzyymnamen endeen auf -ase, wennn es sich nichtt um mehrere Enzyme
 Der Enzymname sooll erklärend seein, also die Reeaktion, die dass Enzym katalyysiert, beschreibben (Beispiel: Cholinesterase:
C
: ein
Enzyym, das die Esttergruppe im Chholin-Molekül hydrolysiert)
h
 Der Enzymname sooll seine Klassiffikation (siehe unten)
u
enthaltenn. (Beispiel: Chholinesterase)
Einige Enzzyme tragen Trrivialnamen, diee nicht erkenneen lassen, dasss es sich bei deer genannten S
Substanz um Ennzyme handelt. Da
die Namenn traditionell einne breite Verweendung fanden, wurden sie teeilweise beibehaalten (Beispielee: die Verdauunngsenzyme Tryypsin
und Pepsin des Menscheen).
Klassifikaation nach IUP
PAC und IUBMB
B
Enzyme werden
w
entsprecchend der von ihnen katalysierrten Reaktion inn sechs Enzymklassen eingeteeilt:
1. Oxiddoreduktasen, die
d Redoxreaktiionen katalysierren.
2. Trannsferasen, die fuunktionelle Gruuppen von einem
m Substrat auf ein anderes übbertragen.
3. Hydrrolasen, die Binndungen unter Einsatz
E
von Waasser spalten.
4. Lyassen, auch Synthhasen genanntt, die die Spaltuung oder Synthese komplexerer Produkte auus einfachen Suubstraten katalyysieren, allerdings ohnee Spaltung von ATP.
5. Isom
merasen, die diee Umwandlung von chemischeen Isomeren beeschleunigen.
6. Ligasen oder Synthhetasen, die diee Bildung von Substanzen
S
kataalysieren, die chemisch kompllexer sind als die benutzten Suubstratee, allerdings im Unterschied zuu den Lyasen nuur unter ATP-Sppaltung enzymaatisch wirksam sind.
Manche Enzyme
E
sind in der Lage, mehrere, zum Teil sehr
s unterschieedliche Reaktionnen zu katalysieren. Ist dies der
d Fall, werdenn sie
mehreren Enzymklassen zugerechnet.
Aufbau
…
Funktion
Als Biokattalysatoren besschleunigen Ennzyme biochem
mische Reaktionnen, indem sie die Aktivierunggsenergie heraabsetzen, die überü
wunden werden
w
muss, daamit es zu eineer Stoffumsetzuung kommt. Theeoretisch ist einne enzymatischhe Umsetzung reversibel,
r
d. h.. die
Produkte können
k
wieder in die Ausganggsstoffe umgew
wandelt werdenn. Die Ausgangsstoffe (Eduktee) einer Enzymreaktion, die Suubstrate, werdden im so genaannten aktivenn Zentrum des Enzyms gebunnden, es bildet sich ein Enzym
m-Substrat-Kom
mplex. Das Enzym
ermöglichtt nun die Umw
wandlung der Substrate in die Reaktionsproddukte, die anscchließend aus ddem Komplex freigesetzt
f
werdden.
Wie alle Katalysatoren
K
lieegt das Enzym nach der Reakttion wieder in der
d Ausgangsform vor. Enzymee zeichnen sichh durch hohe Suubstrat- und Reaktionsspezif
R
fität aus, unter zahlreichen
z
Stooffen wählen siee nur die passenden Substratee aus und katalyysieren genau eine
e
von vielen denkbaren Reeaktionen.
Energetissche Grundlagen der Katalysse
Reaktion: Die Aktivierungsene
Energiediaagramm einer enzymatischen
e
A
ergie (freie Aktivvierungsenthalppie) wird im Vergleich zur unkaatalysierten Reaktion
R
durch Stabilisierung des
d Übergangszzustandes geseenkt. Die freie Reaktionsentha
R
alpie dagegen bleibt
b
unverändeert.
Die meisteen biochemischhen Reaktionen würden ohne Enzyme
E
in den Lebewesen nur mit vernachläässigbarer Gescchwindigkeit ablaufen. Wie bei jeder spontaan ablaufenden Reaktion musss die freie Reakktionsenthalpie (ΔG)
(
negativ seein. Das Enzym
m beschleunigt das
d
chemischee Gleichgewicht - ohne es zu verändern.
v
Die katalytische Wirksamkeit einees Enzyms beruuht einzig auf seeiner Fähigkeit, in
zu seenken: das ist der
einer chem
mischen Reaktioon die Aktivieruungsenergie
Energiebeetrag, der zunäcchst investiert werden
w
muss, um die Reaktionn in Gang zu seetzen.
Während dieser
d
wird dass Substrat zunehhmend verändeert, es nimmt einen energetiscch
ungünstigeen Übergangszzustand ein. Diee Aktivierungsennergie ist nun der
d Energiebetrrag,
der benötigt wird, um dass Substrat in deen Übergangszuustand zu zwinggen. Hier setzt die
katalytischhe Wirkung dess Enzyms an: Durch nicht-kovaalente Wechselw
wirkungen mit dem
d
Übergangsszustand stabilisiert es diesenn, so dass wenigger Energie bennötigt wird, um das
Substrat inn den Überganggszustand zu bringen. Das Substrat kann wesentlich schneller in
das Reakttionsprodukt um
mgewandelt werrden, da ihm geewissermaßen ein
e Weg „geebnnet“
wird.
Seide
aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Seide ist eine feine Textilfaser, die aus den Kokons der Seidenraupe, der Larve des
Seidenspinners, gewonnen wird. Sie ist die einzige in der Natur vorkommende textile
Endlos-Faser. Sie kommt ursprünglich wohl aus China und war eine wichtige Handelsware, die über die Seidenstraße nach Europa transportiert wurde; auch heute
wird der Hauptanteil in China produziert, Japan und Indien sind weitere wichtige
Erzeugerländer.
Frauen „schlagen“ Seide (Huizong, China, 12. Jh.)
Geschichte
Seidenraupenkokons in Khotan
Kokons
Seidentuch/ Foulard im klassischen
Équipagestil
Die einst vier wichtigsten
Schmetterlinge für die Seidenerzeugung, aus Meyers
Konversations-Lexikon (18851892)
Schon die alte Indus-Zivilisation[1] und das alte China kannte die Seide. Durch genaue Untersuchungen der Seidenstruktur
von archäologischen Funden wurde festgestellt, dass man zur Seidenproduktion im Indus-Gebiet Echten Spinner der Gattung Antheraea benutzte, Chinesische Seide jedoch einzig von dem domestizierten Seidenspinner (Bombyx mori) stammt.[2]
Der Ursprung letzterer liegt etwa im 3. Jahrtausend v. Chr. und ist eher von Legenden umrankt, als dass es genaue Jahreszahlen gäbe. Der Sage nach soll in China der legendäre Kaiser Fu Xi als erster auf den Gedanken gekommen sein, Seidenraupen zur Herstellung von Gewändern zu nutzen. Fu Xi gilt auch als Erfinder eines mit Seidenfäden bespannten Saiteninstruments. Die Sage nennt noch einen weiteren berühmten Kaiser: Shennong, den „Gott des Ackerbaus“, der das Volk gelehrt haben soll, Maulbeerbäume und Hanf anzubauen, um Seide und Hanfleinen zu gewinnen. Xiling, die Gattin des Gelben
Kaisers Huáng Dì, hat angeblich im 3. Jahrtausend v. Chr. dem Volk die Nutzung von Kokons und Seide zur Herstellung von
Kleidungsstücken beigebracht.
Es war bei Todesstrafe verboten, die Raupen oder ihre Eier außer Landes zu bringen. Um das Jahr 555 herum gelang es
jedoch angeblich zwei persischen Mönchen, einige Eier zum Kaiser Justinian I. nach Konstantinopel zu schmuggeln. Mit
diesen Eiern und dem Wissen, welches sie bei ihrem Aufenthalt in China über die Aufzucht von Seidenspinnern erworben
hatten, war jetzt auch außerhalb Chinas eine Produktion von Seide möglich.
Laut Plinius, der auch die Seidenraupen beschreibt, verdankt der antike Mittelmeerraum die Herstellung der hauchdünnen
Seidenstoffe (Koische Seide) einer gewissen Pamphilia von Kos.[3]
Im 17. bis 19. Jahrhundert hatte Krefeld eine bedeutende Seidenindustrie. Zu den berühmtesten Kunden gehörten der französische Kaiser Napoleon und der preußische König Friedrich II. 1828 kam es im Rahmen der wachsenden Unzufriedenheit
der deutschen Weber auch in Krefeld zu Aufständen der Seidenweber. Sie protestierten gegen die Lohnkürzungen der Firma
von der Leyen.
Herstellung
Da die meisten Seidenraupen sich von den Blättern des Maulbeerbaumes ernähren, wird von Maulbeerseide gesprochen. Es
gibt aber auch Seidenraupen wie die des Japanischen Eichenseidenspinners (Antheraea yamamai), die sich von anderen
Bäumen z.B. Eichenblättern ernähren. Um Qualitätsseide zu erhalten, müssen Seidenraupen unter besonderen Bedingungen aufgezogen werden.
Die Raupen verpuppen sich, wobei sie die Seide in speziellen Drüsen im Maul produzieren und in großen Schlaufen in bis zu
300.000 Windungen um sich herum legen. Sie werden in ihren Kokons mithilfe von Heißwasser oder Wasserdampf vor dem
Schlüpfen abgetötet, um zu verhindern, dass diese zerrissen werden. Danach wird der Seidenfaden des Kokons in einem
Stück abgewickelt. Weber nennen dies Abhaspeln. Der Faden ist sehr lang und lässt sich zu glatten Textiloberflächen verarbeiten. Um 250 g Seidenfaden zu erhalten, werden um die 3000 Kokons, das entspricht etwa 1 kg, benötigt. Um die Seide
vom Seidenleim (Sericin) zu befreien, der auch Träger der gelben und anderen Färbungen ist, wird sie in Seifenwasser
gekocht und erscheint rein weiß. Diesen Vorgang nennt man Entschälen oder Degummieren. Die Seidenfäden werden durch
das Kocheen dünner, gesschmeidiger unnd glänzender. Anschließend wird die Seidee häufig noch cchemisch weiteer veredelt.
Durch dass Entfernen dees Seidenleims (auch Seidenbbast genannt) wird der Fadenn leichter, das wird teilweise durch das
Hinzufügen von Metallsaalzen (meist Zinnnverbindungenn) ausgeglichenn. Durch Schweefeldampf wird die Seide gebleeicht. Mehrere Seideenfäden werdeen miteinander verzwirnt. Durrch unterschieddliches Verzwirrnen entstehenn Schuss- und Kettfäden.
Typische Gewebearten
G
b Weiterverarbbeitung der Seidde sind Chiffon, Satin und Tafft.
bei
Durch unteerschiedliche Webverfahren
W
e
entstehen
verscchiedene Seidennqualitäten. Diee Habotai-Seidee zeichnet sich durch eine
feine, glattte Webstruktur aus. Sie eignet sich gut für diie Seidenmalerrei, da ihr Geweebe fließendweich ist. Crepe de
d Chine ist
eine in deer Mode oft verw
wendete Seideenstoffart, weil sie
s weich und glänzend fällt. Den Kreppcharakter erhält daas Gewebe
durch die unterschiedlichh gedrehten Kettt- und Schussffäden. Crepe-G
Georgette-Seidee ist ein zartes, durchscheinenndes Gewebe. Der eleegante Stoff ist ein dünnes Kreeppgewebe mitt Taftbindung und hat eine raue Oberfläche.
Wildseide,, wie z.B. die Tussahseide,
T
w aus den Kookons bereits geschlüpfter
wird
g
Scchmetterlinge geewonnen. Bei Schlüpfung
S
hinterlasseen sie ein Lochh, was den Fadeen zu mehrerenn Teilen zerreiß
ßt. Bei Verwebuung werden diee Fäden verdickkt, wodurch
die charakkteristischen unregelmäßig-nopppigen Textilobberflächen entsttehen.
21 Tage alte
a Seidenspinnnerraupen
Kokonsortierung in einer chinesi-- Entschälen und Verzwirauf Maulbeeerblättern
nen
V
Verweben von Seide
S
auf
schhen Seidenfabrrik
eeinem Webstuhhl
Verschieedene Seidee-Qualitäten
 Bouretteseide (Grobspinnverfa
(
ahren aus kurzeen Faserstückeen)
C
oder Schappeseide
S
(
(aus
Seidenabffällen)
 Chappe Dupionseide (tyypische Unregeelmäßigkeiten der
d Fäden)
Seide des Atlassspinners)
 Fagaraseide (S
 Haspelseide (von abgewickeltten Endlosfädenn)
 Maulbeerseide (Seide des Maaulbeerspinnerss)
 Noileseide
S
(durch Seifenlaugge teilweise enttbastet)
 Soupleseide
 Tussahseide
T
(S
Seide des Japanischer Eichenseidenspinnerss)
 Wildseide
W
(von verschiedenenn Seidenspinnerrn)
Die Qualitäät der Seide häängt unter andeerem von ihrem Gewicht ab. Eine Momme (alttasiatische Maßßeinheit) beträggt ca. 4,306
g pro m². Die
D Seide wird häufig mit der Bezeichnung
B
Poongé angeboteen. Einer Momm
me entspricht einne Pongé.
Unter Chaappe versteht man
m alle bei derr Zubereitung deer Seide abfalleenden, geringw
wertigen Seiden, die wieder untter sich
verschiedeenen Wert habeen (Abfälle der Filanda vom Abbhaspeln der Seide von den Kokons:
K
Struse, Strusini, Abfällle der
Zwirnerei). Die gereinigteen Abfälle werdeen in der Chapppespinnerei zu Chappegarn veersponnen. Vonn den eigentlichhen Seidengarnenn unterscheidett sich dieses duurch die etwas rauhe,
r
faserige Oberfläche. Siee wird zuweilenn auch Strazza genannt. [4]
Aufbau un
nd Eigenschafften
Da Seide aus
a dem Eiweiß
ß Fibroin besteht, kann sie alss natürliche Polyyamid-Faser beezeichnet werdeen. Die sich wieederholende Folge der
d Aminosäureen lautet Gly-Seer-Gly-Ala-Gly-A
Ala, so dass sicch folgende Struukturformel ergibt:
Chemisch
he Struktur der Seide
Aufgrund ihrer
i
chemischeen Zusammenssetzung und dess besonderen, nahezu dreieckkigen Querschnnitts der Faser unterscheiu
den sich ihhre Eigenschaftten etwas von denen
d
synthetisscher Polyamidffasern.
Seide zeicchnet sich durchh ihren Glanz und ihre hohe Feestigkeit aus unnd wirkt isoliereend gegen Kältee und Wärme. Sie
S kann
bis zu eineem Drittel ihres Gewichtes an Wasser
W
einlageern. Seide neigtt wenig zum Knnittern. Auf Seiddenstoffen werdden besonders brillannte Farben erzielt. Empfindlichh ist Seide gegeenüber hohen Temperaturen,
T
A
Abrieb
und Wasserflecken.
Zusammensetzung von Seide
Bestandteil
Anteil
Seidenfilamente (schwefelfreies, hochpolymerisches Eiweiß) 70 - 80%
Seidenbast
20 - 30%
Wachsbestandteile
0,4 - 0,8%
Kohlenhydrate
1,2 - 1,6 %
Naturfarbstoffe
0,2 %
weitere organische Bestandteile
0,7 %
Physikalische Daten entbasteter Seide [Bearbeiten]
Eigenschaft
Dichte
1,25 g/cm³
Faserdicke
12-25 µm
Reißlänge
50 km
Zugfestigkeit
350 MPa
Dehnung
24 %
Elastizitätsmodul (Steifigkeit) die höchste aller Naturfaserstoffe
Feuchtigkeitsaufnahme
<30 % des Eigengewichts
Naßfestigkeit
ca 85 % der Trockenfestigkeit
Pflege
Aufgrund der Wasserempfindlichkeit müssen Seidenstoffe vorsichtig mit der Hand gewaschen werden (spezielles Seidenshampoo oder milde Seife verwenden); wohl können sie aber chemisch gereinigt werden. Wichtig ist es, alle Seifenrückstände zu entfernen. Dazu kann ein Teelöffel Weinessig dem Wasser zugefügt werden. Seide darf nicht ausgewrungen werden,
da sie gerade im nassen Zustand formempfindlich ist. Gebügelt wird von links bei mittlerer Temperatur (Stufe 2). Die Seide
sollte beim Bügeln noch leicht feucht sein. Eine Chlorbleiche und eine Tumblertrocknung ist nicht möglich. Seide ist sonnenempfindlich, die Farben verblassen und die Seide vergilbt. Daher ist direkte und starke Sonneneinwirkung bei Seide zu
vermeiden.
Redensarten

„Samt und Seide“ (von Menschen: soviel wie „sanftmütig und kostbar“)

(ironisch:) „Ein Kerl wie Samt und Seide, nur schade, dass er suff.“
Sprachgebrauch
Da Seide ein teurer und nur in höheren Ständen gebräuchlicher Kleidungsstoff war, bezeichnete das Adjektiv halbseiden
eine Frau, die sich, ohne dazu zu gehören, zum Beispiel als Kokotte in diesen Kreisen bewegte. Halbseidene Klöße oder
Knödel sind Kartoffelklöße mit einem Gehalt an Kartoffelstärke von bis zu einem Drittel. Bei einem höheren Stärkegehalt
sehen sie seidenglänzend aus und werden auch als Seidene Klöße bzw. Knödel bezeichnet.
Erwähnenswertes
Einer der Gründe für den militärischen Erfolg der Mongolen war das Tragen von Seidenkleidung als Schutz. Diese konnte im
Zusammenspiel mit Leder und leichten Eisenelementen von Pfeilen nur schwer durchdrungen werden und bildete somit eine
leichte und funktionelle Rüstung.
Nicht nur Seidenraupen produzieren Seide, sondern auch Muscheln. Die sogenannte Muschelseide wird ebenfalls zu Textilien verarbeitet und galt früher als ausgesprochenes Statussymbol.
Arbeitsmaterial 1: Seide
Seide ist eine feine Textilfaser, die aus den Kokons der Seidenraupe, der Larve des Seidenspinners, gewonnen wird. Sie ist
die einzige in der Natur vorkommende textile Endlos-Faser. Sie kommt ursprünglich wohl aus China und war eine wichtige
Handelsware, die über die Seidenstraße nach Europa transportiert wurde; auch heute wird der Hauptanteil in China produziert, Japan und Indien sind weitere wichtige Erzeugerländer.
Seidenfasern zählen zu den Skleroproteinen und haben eine Länge von bis zu 4.000 Metern. Seide ist eine Faser, die aus
geordneten (kristallinen) und ungeordneten (amorphen) Bereichen besteht. Die kristallinen Bereiche bewirken die außerordentlich hohe Reißfestigkeit. Sie bestehen aus dem Protein „Fibroin“ mit - Faltblattstruktur, in dem typische Aminosäuresequenzen auftreten: ...-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-... .
Glycin: 2-Aminoethansäure, IEP = 6,0
Alanin: 2-Aminopropansäure, IEP = 6,1
Serin: 2-Amino-3-hydroxypropansäure, IEP = 5,7
Die Peptidbindungen zwischen den einzelnen Aminosäuren lassen sich in Anwesenheit von Säuren (Katalysator) hydrolytisch spalten. Hiernach liegen die Aminosäuren in einem Gemisch nebeneinander vor.
Seide zeichnet sich durch ihren Glanz und ihre hohe Festigkeit aus und wirkt isolierend gegen Kälte und Wärme. Sie kann
bis zu einem Drittel ihres Gewichtes an Wasser einlagern. Seide neigt wenig zum Knittern. Auf Seidenstoffen werden besonders brillante Farben erzielt. Empfindlich ist Seide gegenüber hohen Temperaturen, Abrieb und Wasserflecken. Bei intensiver Lichteinstrahlung verblassen die Farben und die Seide vergilbt.
Aufgrund der Wasserempfindlichkeit müssen Seidenstoffe vorsichtig mit der Hand gewaschen werden; wohl können sie aber
chemisch gereinigt werden. Gebügelt wird von links bei mittlerer Temperatur.
Arbeitsmaterial 2:
Mein liebes Tagebuch,
heute bin ich sehr traurig und verärgert zugleich: Stell Dir nur vor, meine schöne
Seidenbluse – ein Geschenk meiner Mutter zum bestandenen Abitur – ist mir
durch ein dummes Missgeschick kaputt gegangen!
Im Praktikumssaal gab es versehentlich einige Säurespritzer auf meine Bluse.
Zunächst stellte ich eigentlich nur fest, dass der Glanz an diesen Stellen verschwand. Ich wollte die Säure so schnell wie möglich auswaschen, indem ich diese Stellen mit kochend-heißem Wasser behandelte... Was dann geschah, war aber
ganz entsetzlich! Meine Seidenbluse begann, sich an den Spritzstellen vollständig aufzulösen.  Nun liegt sie über meinem Stuhl und mich starren mehrere
Löcher an... – ich könnte heulen!
Bis morgen – heute ist mir der Spaß am Schreiben mächtig vergangen!
Marita
Arbeitsmaterial 3: Haare
-Keratin ist Hauptbestandteil des Haares und bestimmt damit ganz wesentlich dessen Eigenschaften. Die Aminosäuren
dieses Proteins sind in einer -Helix angeordnet und mehrere solcher Stränge bilden neue Stränge aus denen letztlich das
Haar aufgebaut wird. -Keratin ist besonders reich an Cystein.
Abbildung 1:
Abbildung 2:
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