4 Enzyme 66 - Medi

4 Enzyme
die Geschwindigkeit nicht weiter gestei-gert werden, da sich die Eigenschaften der
restlichen sieben Arbeiter (bezüglich der
Geschwindigkeit) nicht ändern. Aus diesem Grund bleibt auch der KM-Wert (die
Anzahl an Paketen, die pro Zeit von einem
Arbeiter verladen wird) konstant.
4
Übrigens …
Acetylsalicylsäure (Aspirin) ist ein
Beispiel für einen nichtkompetitiven Hemmstoff. Aspirin ist ein irreversibler Inhibitor der Cyclooxygenase (COX). COX ist an der Bildung von
Prostaglandinen und Thromboxanen
aus der vierfach-ungesättigten Arachidonsäure beteiligt. Durch die Hemmung der COX kommt es zu einer
Minderung der durch Prostaglandine
vermittelten Plättchenaggregation, der
Schmerz- und Entzündungsreaktion,
aber auch zu einer verminderten Sekretion von magenschleimhautschützendem Schleim. Eine wesentliche Nebenwirkung von Aspirin ist deshalb
das Entstehen von Magengeschwüren
(Ulcera).
Allosterische Regulation: Die komplizierteste aber leider auch häufigste Art der Regulation, ist die durch allosterische Effektoren. Als
allosterische Effektoren bezeichnet man Verbindungen, die sich nicht wie bei der isosterischen (kompetitiven) Regulation an das aktive
Zentrum, sondern an das allosterische Zentrum des Enzyms anlagern. Im Gegensatz zur
nichtkompetitiven Hemmung wird dabei die
Konformation des betreffenden Enzyms geändert, wodurch es entweder aktiviert oder inaktiviert wird.
66
aktives Enzym
(R-Form)
+
allosterischer Inhibitor
inaktives Enzym
(T-Form)
Abb. 80: Wirkungsweise allosterischer Effektoren
medi-learn.de/6-bc2-80­
Allosterische Enzyme kommen in zwei Zustandsformen vor, einer aktiven R-Form (relaxed) und einer inaktiven T-Form (tensed).
Durch die Bindung von allosterischen Liganden muss die Funktion von Enzymen also nicht
zwangsläufig herabgesetzt werden. Es kann
auch zu einer Steigerung der Aktivität kommen. In diesem Fall spricht man von allosterischen Aktivatoren. Oftmals wirken die Substrate selbst als allosterische Aktivatoren für
das sie umsetzende Enzym. Das macht auch
Sinn, denn bei sehr hoher Substratkonzentration sollen möglichst viele Enzymmoleküle im
aktiven Zustand vorliegen.
Merke!
–– Allosterische Inhibitoren stabilisieren Enzyme
in der inaktiven T-Form.
–– Allosterische Aktivatoren stabilisieren Enzyme in der aktiven R-Form.
Die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration ist bei der
allosterischen Regulation nicht so hyperbolisch wie bei der kompetitiven Hemmung. Die
Ursache hierfür ist, dass allosterische Enzyme
aus mindestens zwei Untereinheiten (s. 3.2.4,
S. 47) bestehen und meistens mehrere akti-