Troponin T und I - Ihre Homepage bei Arcor

Herzinfarkt:
Bei einem Herzinfarkt stirbt ein Teil des Herzmuskels durch den Verschluss eines
Herzkranzgefäßes ab. Das Herz wird in der Regel von drei großen Blutgefäßen, den
Herzkranzgefäßen (Koronararterien), mit Blut und Sauerstoff versorgt. Wird eines dieser
Gefäße durch ein Blutgerinnsel verstopft, kann das Blut nicht mehr zirkulieren. Die
Sauerstoff- und Nährstoffzufuhr ist somit unterbrochen. Gelingt es nicht innerhalb von
wenigen Stunden das verschlossene Gefäß wieder zu eröffnen, stirbt der von diesem
Gefäß versorgte Herzmuskel ab. In Deutschland erleiden jährlich mehr als eine halbe
Million Menschen einen Herzinfarkt. Der Herzinfarkt ist eine lebensbedrohliche
Erkrankung. In den ersten vier Wochen sterben 40 bis 50 Prozent der Patienten, Frauen
häufiger als Männer.
Die häufigste Ursache des Herzinfarktes ist die Arteriosklerose. Ein gewisser Grad von
Arterienverkalkung (Arteriosklerose) ist bereits oft bei jungen Erwachsenen
nachzuweisen. Dieser Prozess ist nicht nur auf die Herzkranzgefäße beschränkt sondern
betrifft alle Gefäße des Körpers. Die Verkalkung steigt mit zunehmendem Alter und je
nach Anzahl der Risikofaktoren an. In Gefäßablagerungen können sich kleine Risse
entwickeln. Geschieht das, bildet sich ein kleines Gerinnsel aus Blutplättchen
(Thrombus). Diese Gerinnsel hat die Aufgabe, den Riss zu verschließen. Allerdings kann
durch dieses Gerinnsel das ohnehin verengte Gefäß auch ganz verstopfen werden. Das
führt zu einem Herzinfarkt.
Neben der Krankengeschichte (Anamnese) sind folgende Untersuchungen wegweisend:
 Elektrokardiogramm (EKG)
 Konzentration der Herzenzyme (CK-Wert) im Blut
 Konzentration von Proteinen aus dem Herzen (Troponin T oder Troponin I) im Blut
In den meisten Fällen werden für einen Herzinfarkt typische Veränderungen festgestellt.
Blutprobe und EKG lassen auch auf die Größe des Infarkts schließen.
Herzenzyme:
Wie in allen Zellen, so sind auch im Herzmuskel Enzyme nötig, um den Stoffwechsel der
Herzmuskelzelle aufrecht zu erhalten. Bei Schädigung dieser Zellen, zum Beispiel durch
einen Herzinfarkt oder eine Herzmuskelentzündung (Myokarditis), werden die Enzyme
freigesetzt und können dann im Blutserum vermehrt nachgewiesen werden. Es gibt eine
Reihe von Enzymen, die fast nur oder überwiegend im Skelettmuskel oder Herzmuskel
vorkommen. Ein Anstieg dieser Enzymwerte im Serum zeigt eine Schädigung von
Muskelzellen, bei bestimmten Kombinationen von erhöhten Werten eine Schädigung
speziell der Herzmuskelzellen an. Die Höhe des Anstiegs gibt Hinweise auf das Ausmaß
der Schädigung. Dabei ist zu beachten, dass diese Enzymwerte erst mit einer
Verzögerung von einigen Stunden ansteigen und daher unmittelbar nach einer
Schädigung noch nicht erhöht sein müssen. In jüngerer Zeit gewinnen aber auch, neben
den Herzenzymen, andere Bestandteile der Herzmuskelzelle an diagnostischer
Bedeutung. Zu nennen wären hier vor allem die kardialen Troponine. Diese gehören zu
den Eiweißen und sind wichtig für die Kontraktion (Anspannung) des Herzmuskels.
Ähnlich wie die Enzyme werden sie ebenfalls bei einer Schädigung des Herzmuskels
freigesetzt und können dann im Blut nachgewiesen werden.
Anforderungen an kardiale Marker
 hoch spezifisch für Herzmuskel
 schneller Anstieg im Blut nach kardialem Ereignis
 deutlicher Anstieg bereits bei geringer Myokardschädigung (z. B. instabile Angina
pectoris)
 nicht nachweisbar bei Gesunden
 einfache und schnelle Bestimmung
 geringe Kosten
Herzinfarkt: Gesamt-CK , CK-MB (CK-MB-Anteil an der Gesamt-CK zwischen 6–25 %),
CK-MB-Masse , Troponin T und I , Myoglobin (unspezifisch).
Labordiagnostik bei V.a. Herzinfarkt
Enzyme
Anstieg Maximum Bemerkung
GesamtCK
4–8 h
16–36 h
> 150 mU/ml für etwa 2–4 Tage
CK-MB
4–8 h
12–18 h
CK-MB > 6–10 % der Gesamt-CK
LDH
6–12 h 24–60 h
zur Spätdiagnose
Myoglobin 3–6 h
8–12 h
normal < 10
mol/l, nicht herzmuskelspezifisch
Troponin T 3–8 h
24–48 h
herzmuskelspezifisch, normal nicht nachweisbar, erhöht bis
7 bis max. 14 Tage nach Infarkt
Kreatinkinase CK und CK-MB
Anaerobe Energiegewinnung:
Kinasen sind Enzyme (=Biokatalysatoren) die helfen, Phosphatgruppen an andere
Moleküle zu koppeln. Die Kreatinkinase koppelt Phosphate an Kreatin.
ATP muss ständig bereitgestellt werden im Muskel. Energiereiches Phosphat ist mit Kratin
zu Kreatinphosphat verbunden. Kreatinphosphat kommt im Muskel intwa sechfach
höherer Konzentartion als ATP vor. Die cytosolische Kreatinkinase bildet aus ADP und
Kratinphosphat neues ATP und Kreatin. (Eine mitochondriale CK rephosphoryliert Kreatin
in der Erholungsphase zu Kreatinphosphat.).
Die Kreatinkinase (CK) ist ein Enzym, das den Transfer energiereicher Phosphate
zwischen Adenosintriphosphat und Kreatin katalysiert. Sie kommt in drei Isoenzymen,
der MM-, BB- und der MB-Form vor. Die Kreatinkinase (CK, CPK) wird aus den genetisch
determinierten Untereinheiten CK-M und CK-B gebildet. Daraus werden die drei dimeren
Isoenzyme CK-MB (Myokardtyp), CK-MM (Muskeltyp) und CK-BB (Gehirntyp) gebildet.
Die MM-Form ist vorwiegend im Skelettmuskel vorhanden, während das BB-Isoenzym
hauptsächlich im Gehirn und in der Niere vorkommt. Im Herzmuskel liegen sowohl die
MM- als auch die MB-Form vor. Mit einem Anteil von ca. 25 % der Gesamt-CK stellt der
Herzmuskel die Hauptlokalisation der CK-MB dar. In geringerem Anteil findet man sie
jedoch auch in der Skelettmuskulatur mit ein bis drei % der Gesamt-CK.
Die Creatinkinase (CK) ist ein Leitenzym für die Diagnose von Schädigungen der Herzund Skelettmuskulatur. Dabei kann von der Höhe des CK-Anstiegs auf die Größe der
Schädigung geschlossen werden. Die Gesamt-CK im Blutserum ist die Summe von meist
drei, selten vier Untertypen:
 CK-MB (Myokardtyp = Herzmuskeltyp)
 CK-MM (Skelettmuskeltyp)
 CK-BB (Hirntyp)
 Selten Makromolekulare CK; meist vom Mitochondrientyp (CK-MiMi).
Entscheidend für die Diagnose eines Herzinfarkts oder einer Herzmuskelentzündung bei
einer Erhöhung der Gesamt-CK ist die Bestimmung des Untertyps CK-MB. Wichtig ist der
Anteil der CK-MB an der erhöhten Gesamt-CK.
 Liegt der Anteil der CK-MB an der Gesamt-CK zwischen sechs und 20
Prozent, spricht das für eine Enzymfreisetzung aus der Herzmuskulatur.
 Ein Anteil unter sechs Prozent spricht für eine Enzymfreisetzung aus der Skelettmuskulatur.
 Ein Anteil der CK-MB von über 20 Prozent findet sich bei Störungen durch die anderen EnzymUntertypen.
Für die Blutabnahme ist Blutserum erforderlich. Vor der Blutentnahme sollten keine
intramuskulären Spritzen gegeben werden, körperliche Anstrengungen sind zu
vermeiden, weil beides die Enzymwerte erhöhen kann.
Beträgt der Anteil der CK-MB mehr als 6% der Gesamt-CK, dann spricht dies dafür, dass
der Herzmuskel geschädigt ist (gilt aber nur, wenn auch die Gesamt-CK über einen
bestimmten Wert erhöht ist).
Normwerte:
Normwerte: CK < 80 U/l, CK-MB bis 12 U/l.
REFERENZ-/NORMALWERTE
IFCC-Einheit
Männer
bis 174 U/l
Frauen
bis 140 U/l
Referenzbereiche Kreatinkinase
Gesamt-CK
< 80 U/l ( )
CK-MB
< 10 U/l
CK-MB-Masse
< 5,0 g/l
Relativer Index (RI)
< 2,5
< 70 U/l ( )
Angaben für optimierte Standardmethode der Deutschen Gesellschaft für Klinische
Chemie, Meßtemperatur 25 °C
Bereich
Einheit
Aktivität
unter 12
U/l
Konzentration
("CK-MB Masse")
unter 6
µg/l
Anteil der CK-MBAktivität
unter 6
an der Gesamt-CKAktivität
Bereich Einheit
unter 6
ng/ml
%
Verhältnis
CK-MBMasse
(µg/l)
/
unter 0.025
Gesamt-CK-Aktivität
(37°C)
Zeit:
Der Gesamt-CK-Wert steigt bei einem Herzinfarkt nach vier bis sechs Stunden an und
erreicht nach 16 bis 36 Stunden seinen höchsten Wert. Der CK-MB-Wert steigt ebenfalls
nach ca. vier Stunden an, erreicht sein Maximum jedoch bereits nach zwölf bis18
Stunden. Zusätzlich kann mittlerweile auch die so genannte "CK-MB Masse" im Blut
bestimmt werden. Im Regelfall werden diese Werte bei einem Verdacht auf Herzinfarkt
oder bei einem tatsächlichen Herzinfarkt mehrfach im Verlauf gemessen.
Die Aktivität der Kreatinkinase überschreitet den Normbereich innerhalb von vier bis acht
Stunden nach Infarktbeginn und erreicht ihn wieder nach zwei bis drei Tagen. Die
durchschnittliche Maximalaktivität der CK wird 24 Stunden nach Infarktbeginn erreicht,
bei erfolgreicher Reperfusion wird die Maximalaktivität jedoch früher erreicht. Die CK ist
auch ein geeigneter Marker zur Einschätzung der Infarktgröße.
Die Aktivität der Kreatinkinase MB überschreitet nach 3-12 Stunden den Schwellenwert,
erreicht ihre Maximalaktivität nach durchschnittlich 24 Stunden und kehrt nach zwei bis
drei Tagen in den Normalbereich zurück. Trotz der größeren Herzspezifität der CK-MB
gegenüber der CK beobachtet man hier z. B. bei Langstreckenläufern fälschlich erhöhte
Werte.
Kinetik: Normwertüberschreitung 4–8 h nach Infarkt, Höchstwert nach etwa 21 h. CK ist
2–3 Tage nachweisbar.
Erhöhte Werte
o Gesamt-CK: Aktivitätsanstieg frühestens nach 4 h, regelmäßig 8–24 h
nach Infarkteintritt. Maximale Erhöhung nach ca. 20 h.
o CK-MB: üblich 6–25 % der Gesamt-CK-Aktivität. CK-MB < 6 % und
erhöhte Gesamt-CK -> V.a. Skelettmuskelschaden. CK-MB > 25 % ->
V.a. Makro-CK oder CK-BB. Bei Herzinfarkt sind diagnostische Sensitivität
und Spezifität der CK-MB in Verbindung mit der Gesamt-CK hoch. Sie
liegen bei 99 % bzw. 98 %.
o CK-MB-Masse und RI: höhere Spezifität für Infarkt als CK-MB- Aktivität.
Erhöhung spricht für Herzinfarkt. Kinetik wie Gesamt-CK
Reperfusion:
Bei erfolgreicher Fibrinolyse Enzym-Auswaschphänomen ("washout"), d.h. CKmax schon
ca. 8–17 h nach Infarkt.
Bewertung:
Die Kreatinkinase ist zwar ein sensitiver enzymatischer Detektor des akuten
Myokardinfarkts, ihre diagnostische Spezifität wird jedoch dadurch eingeschränkt, daß
sie z. B. bei Muskelerkrankungen, Diabetes mellitus, nach sportlicher Anstrengung,
Krämpfen oder intramuskulären Injektionen ihren Referenzwert überschreitet und so
hinsichtlich der myokardialen Schädigung zu falsch-positiven Ergebnissen führt.
Die CK-MB erreicht im Myokard ihre höchste Konzentration. Obwohl sie nicht vollständig
kardiospezifisch ist, wird sie in Verbindung mit der Gesamt-CK weiterhin als bevorzugter
biochemischer Marker für den akuten Herzinfarkt eingesetzt. Die Bestimmung der CKMB-Masse hat wegen ihrer methodisch bedingten höheren Kardiospezifität klinische
Bedeutung.
Diagnostische Bedeutung der CKMB-Masse
 Abklärung unklarer CK-Erhöhungen
 evt. Ersatz für die Bestimmung der CKMB-Aktivität
 relativer Frühmarker für kardiales Ereignis
CKMB-Masse
 Anstieg ca. 2-4h nach Schmerzbeginn bei kardialem Ereignis
 keine Störungen durch andere CK-lsoformen
 nur bedingt myokardspezifisch, da 1. CKMB-Konzentration des Myokards variabel
2. CKMB-Anteil auch in anderen Geweben
 CK,CK-MB Überwiegend muskelspezifisches Enzym. 3 Isoformen: CK-MM (v.a.
Skelettmuskel), CK-MB (v.a. Herzmuskel) und CK-BB (Hirn).
Bewertung: Infarkt-Sensitivität bei ca. 99 %! Myokardinfarkt wahrscheinlich, wenn
Gesamt-CK erhöht und CK-MB > 6–8 %. Bei erfolgloser bzw. nicht durchgeführter
Fibrinolyse korreliert die CKmax mit der Nekrosegröße.
Für die Spätdiagnose ist die CK-MB nicht geeignet.
Troponin T und I
Myofibrillärer regulatorischer Proteinkomplex, der aus den Einheiten Troponin T (TnT),
Troponin I (TnI) und Troponin C (TnC) besteht. Er kommt in der quergestreiften
Muskulatur vor. TnT bewirkt physiologisch die Bindung des Troponin-Komplexes an
Tropomyosin, TnI hemmt die Aktomyosin ATPase und TnC bindet Kalziumionen. Der
größte Anteil des Troponins ist an die kontraktilen Strukturelemente gebunden, ein
kleiner Teil ist frei gelöst im Zytoplasma. Die kardialen Troponine unterscheiden sich in
ihrer Aminosäuresequenz von den Troponinen der Skelettmuskulatur. Durch die
Entwicklung monoklonaler Antikörper gegen die kardiospezifischen Untereinheiten von
TnT und TnI ist es möglich, kardiales TnT und TnI selektiv zu bestimmen.
Kardiales TnT hat sich auch als hilfreicher, herzspezifischer Marker in der Diagnose des
akuten Herzinfarkts erwiesen. Einzige herzmuskelspezifische Marker für Muskelschaden!
Aus abgestorbenen Gewebe entweichen die darin enthaltenen Eiweiße und gelangen in
die Blutbahn, darunter auch das Cardiale Troponin T und das Cardiale Troponin I. In einer
Blutprobe können nun beide bereits kurz nach einem Herzinfarkt nachgewiesen werden.
Ab dem dritten bis vierten Tag nach dem Ereignis ist es auch möglich, Rückschlüsse auf
die ungefähre Größe des Herzinfarkts zu treffen.
Normwerte:
Normwert: negativ bzw. < 0,1 ng/ml
Referenzbereiche kardiale Troponine
Kardiales TnT
< 0,2 g/l
Kardiales TnI
< 0,1 g/l
Zeit:
Troponin T übersteigt beim akuten Myokardinfarkt frühestens drei Stunden nach
Schmerzbeginn die obere Referenzschwelle und kann bis zu 14 Tage lang erhöht bleiben,
was sich bei der Spätdiagnose des Infarkts als nützlich erweist. Maximale
Konzentrationen überschreiten häufig den 20-fachen Schwellenwert.
Bei einem Myokardinfarkt steigt die kardiale Troponin I-Konzentration 3-12 Stunden
nach Schmerzbeginn über den Diskriminationswert, erreicht ihr Konzentrationsmaximum
nach etwa 24 h und kehrt nach 5-10 Tagen in den Normalbereich zurück. Die
prolongierte Erhöhung des kardialen Troponin I erlaubt auch die retrospektive Diagnose
eines länger zurückliegenden Infarkts.
Kinetik : Troponin T und I werden ca. 3,5 h nach Infarkt im Serum nachweisbar.
Biphasische Freisetzung, erster Gipfel nach ca. 20 h, bei erfolgreicher Fibrinolyse nach 11
h. Troponin T bleibt ca. 6–14 Tage nachweisbar.
Erhöhte Werte: hohe diagnostische Sensitivität und Spezifität bei Herzinfarkt (Sensivität
zwischen 90 % und 100 % bei Bestimmung 12 h nach Schmerzeintritt). Anstieg 3–4 h
nach Schmerzeintritt. Typisch zweigipfliger Verlauf mit Maximum nach 10–24 h sowie
40–120
h.
Ursache
ist
die
Freisetzung
von
zunächst
zytosolischem
(Frühphasenparameter), später strukturgebundenem (Spätphasenparameter) Troponin.
Unter erfolgreicher Thrombolyse-Therapie früheres Erreichen des ersten Maximums. Die
Troponin-T-Konzentration korreliert mit der Infarktgröße (zuverlässiger als CK).
Reperfusion:
Auch als Reperfusionsmarker ist Troponin T gut geeignet, da es bei erfolgreicher
Wiedereröffnung
eines
Koronargefäßes
schnell
ansteigt
und
ein
typisches
Freisetzungsprofil (früher Anstieg und hohe Maximalkonzentration im Vergleich zu nicht
stattgefundener Reperfusion) zeigt.
Bewertung:
sensitivste Marker eines Herzmuskelschadens, ein Myokardinfarkt liegt bei Spiegeln > 1,5
ng/ml vor (Sensitivität und Spezifität > 95 %). Früh positiv, d.h. es kann noch mit
Fibrinolyse oder PTCA (Herzkatehter) reagiert werden.
Für die Spätdiagnose bestimmt man besser das Troponin.
Myoglobin
Myoglobin , das aus einem Polypeptidanteil (Globin) und einer Hämgruppe besteht, ist
ein Muskelfarbstoff, welcher für die reversible Bindung und den Transport des Sauerstoffs
in quergestreifter Muskulatur und Herzmuskulatur verantwortlich ist.
Das bei Gesunden im Plasma zirkulierende Myoglobin stammt ausschließlich aus
quergestreifter Muskulatur. Bei Schädigungen der Skelettmuskulatur korreliert die Höhe
der Myoglobinkonzentration mit der Schwere der Erkrankung. Daneben bewirken
Myokardnekrosen einen Anstieg von Myoglobin. Als kleinmolekulares Protein wird
Myoglobin glomerulär filtriert und im proximalen Tubulus reabsorbiert.
Nicht herzspezifischer Marker für Muskelschäden. Schneller als andere Marker im Serum
nachweisbar.
Normwerte:
Normwert: < 50 mg/l
Referenzbereiche Myoglobin
Männer
< 55
g/l
Frauen
< 35
g/l
Urin
< 0,3 mg/l
Zeit:
Es wird bei einem Myokardinfarkt aus den geschädigten Zellen in die Zirkulation
freigesetzt und ist bereits ein bis vier Stunden nach Infarktbeginn nachweisbar.
Spitzenkonzentrationen des Myoglobins werden deutlich früher (ein bis vier Stunden)
nach dem Beginn der Symptome erreicht, als dies bei dem Enzym Kreatinkinase (CK) der
Fall ist. Aufgrund seiner geringen Größe bei einem Molekulargewicht von nur 18 kD wird
es schnell über den Urin ausgeschieden.
Kinetik: ca. 2–3 h nach Schmerzbeginn signifikant erhöht. Max. nach weiteren 5 h ohne
Fibrinolyse bzw. nach 2,1 h bei erfolgreicher Fibrinolyse. Serum-Halbwertzeit 10–15 Min.
Erhöhte Werte: Anstieg 2 h nach Schmerzbeginn (schneller als CK-Aktivität). Rascher
Abfall bei kurzer Halbwertszeit (5,5 h). Geeignet für Frühdiagnose sowie zur
Reinfarktdiagnostik. Erfolgskontrolle einer Thrombolyse-Therapie: beschleunigter,
steilerer Anstieg mit rascherer Normalisierung.
Reperfusion:
Sein schnellerer Anstieg bei einer erfolgten Reperfusion liefert ein zuverlässiges Kriterium
für die erfolgreiche Behandlung eines Koronarienverschlusses. Ebenfalls läßt sich durch
die Menge des freigesetzten Myoglobins die Infarktgröße bestimmen.
Fibrinolyseerfolg: bei Wiedereröffnung des Infarktgefäßes steigt Myoglobin sehr schnell
an ("washout"). Bei Anstieg um 150 mg/l/h bei z.B. stündlicher Messung kann eine
erfolgreiche Fibrinolyse mit einer Sensitivität und Spezifität von ca. 90 % angenommen
werden.
Bewertung:
Die klinische Wertigkeit des Myoglobins ist eingeschränkt durch seine nur kurzdauernde
Erhöhung ( < 24 h ) im Serum, die die Diagnose eines länger zurückliegenden Infarkts
nicht zuläßt, und seinen Mangel an Spezifität - bereits eine intramuskuläre Injektion oder
größere körperliche Anstrengung, z. B. Sport, läßt die Myoglobinkonzentration ihren
Referenzwert übersteigen - was eine Folge des hohen Myoglobingehaltes der
Skelettmuskulatur ist Infarktdiagnose: bei > 130 mg/l besteht mit einer Spezifität von
ca. 95 % und einer Sensitivität von ca. 80 % ein Herzinfarkt. Myoglobin wird so früh
positiv, daß noch eine Fibrinolyse möglich ist (verdächtig: > 80 mg/l, sehr wahrscheinlich
> 130 mg/l). Myoglobin ist nach Skelettmuskelschaden (z.B. i.m. Injektion, Reanimation)
nicht verwertbar!
Laktat-Dehydrogenase
Die Laktat-Dehydrogenase (LDH) ist ein Enzym und kommt in unterschiedlichen
Konzentrationen in fast allen Körperzellen vor. Sie ist daher zunächst ein unspezifischer
Parameter, der bei einer Vielzahl von Erkrankungen erhöht sein kann. Die messbare
Gesamt-LDH besteht aus 5 Unterenzymen (Isoenzymen) die für bestimmte Organe
hinweisend sind. Beispielsweise kommen LDH-1 und LDH-2 vorwiegend in
Herzmuskelzellen, roten Blutkörperchen (Erythrozyten) und Nieren vor, LDH-4 und LDH-5
in Leber und Skelettmuskel.
Für die Glykolyse ist NAD+ nötig, unter anaeroben Bedingungen allerdings tritt schnell
ein Mangel auf, da die Atmungskette nicht mehr genügend NADH/H+ zu NAD+
reoxidieren kann. Dann würde die Glykolyse zum Erliegen kommen, das wäre tödlich für
die Zelle. Damit dies nicht geschieht wird mittels der Laktat-Dehydrogenase im Zytosol
NADH/H+ regeneriert. Dabei wird Pyruvat zu Laktat umgebaut (Reduktion von Pyruvat
und Oxiadtion von NADH/H+). Die Rückreaktion wird auch durch LDH vermittelt. Das
Isoenzym des Herzmuskels ist die LDH-1, sie ist spezialisiert auf eine schnelle Oxidation
von Laktat zu Pyruvat, um das Pyruvat schließlich dem Citratzyklus und dann der
Atmungskette zur Verfügung zu stellen (-> Herzmuskel arbeitet aerob!).
Für die Bestimmung ist Blutserum (s. Blutuntersuchung) erforderlich, das innerhalb einer
Stunde zentrifugiert werden sollte, um eine Erhöhung der Werte durch das in den roten
Blutkörperchen vorhandene LDH zu verhindern.D
Die Laktatdehydrogenase (LDH) wird aus den genetisch determinierten Untereinheiten H
(Herz-Typ) und M (Muskel-Typ) gebildet. Es lassen sich die fünf zytoplasmatisch
vorkommenden Isoenzyme LDH1 (H4), LDH2 (H3M), LDH3 (H2M2), LDH4 (HM3) und
LDH5 (M4) unterscheiden. LDH kommt in allen Geweben vor, wobei sich die höchste
Aktivität in Skelettmuskulatur, Herzmuskel, Niere, Gehirn und Leber findet. Erhebliche
Aktivitäten treten ebenfalls in Milz, Lunge, Nebennieren, Erythro-, Thrombo- und
Leukozyten auf. Aufgrund des ubiquitären Vorkommens der LDH im Organismus und der
daraus resultierenden fehlenden Organspezifität eignet sich die Gesamt-LDH allein nur
wenig als diagnostischer Parameter. Da die Isoenzyme LDH1 und LDH2 in Herzmuskel,
Niere und Erythrozyten, LDH3 in Milz, Lunge und Thrombozyten und LDH4 und LDH5 in
Leber und Skelettmuskulatur überwiegen, sind aus der relativen Verteilung der
Isoenzyme Schlüsse bezüglich des Herkunftsorgans zu ziehen.
Normwerte:
REFERENZ-/NORMALWERTE für gesamt-LDH
IFCC-Einheit
Männer
135-225 U/l
Frauen
135-215 U/l
Referenzbereiche Laktatdehydrogenase (LDH)
Erwachsene
80–240 U/l
Kinder < 1 Lj.
< 400 U/l
Neugeborene
< 800 U/l
Angaben für optimierte Standardmethode der Deutschen Gesellschaft für Klinische Chemie, Meßtemperatur 25 °C
Zeit:
Bei einem Herzinfarkt steigt der LDH-Wert nach sechs bis zwölf Stunden an und erreicht
nach 24-60 Stunden seinen höchsten Wert. Es kommt vor allem zu einem prozentualen
Anstieg des Unterenzyms LDH-1. Dabei ist der LDH-1 Anteil meist über 45 Prozent der
Gesamt-LDH. Die Werte normalisieren sich erst nach ein bis zwei Wochen wieder, daher
dient LDH1 vor allem der Spätdiagnostik eines Herzinfarkts.
LDH, insbesondere LDH1, ist bei einige Tage zurückliegendem Herzinfarkt aufgrund
mehrtägiger HWZ erhöht. LDH1-Aktivität > 40 % der Gesamt-LDH-Aktivität.
Bewertung:
Wegen der sehr geringen Organspezifität der LDH sind diagnostische Sensitivität und vor
allem Spezifität gering. Die Verhältnisse von LDH1 (Herzmuskel, Erythrozyten) bzw.
LDH5 (Leber) zu Gesamt-LDH erhöhen den Aussagewert der LDH.