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3.2 Struktur der Proteine
3.2
Struktur der Proteine
Die chemischen Formeln sind damit erledigt und
du darfst dich endlich den Proteinen zuwenden.
Proteine bestehen aus vielen Aminosäuren
und jedes Protein besitzt eine charakteristische Struktur, seine Konformation. Bei der
Ausbildung der folgenden Konformationen
finden alle eben besprochenen Bindungstypen ihre Anwendung. Man gliedert die Konformationen in:
–– Primärstruktur (Aminosäuresequenz),
–– Sekundärstruktur (dreidimensionale Anordnung der Primärstruktur als α-Helix oder
β-Faltblatt),
–– Tertiärstruktur (dreidimensionale Faltung
der Sekundärstrukturen),
–– Quartärstruktur (dreidimensionale Anordnung mindestens zweier Tertiärstrukturen).
3.2.2 Sekundärstruktur
Die Sekundärstruktur ist die – nach der Primärstruktur – nächsthöhere Organisationsform von
Proteinen. Sie entsteht dadurch, dass Wasserstoffbrückenbindungen zwischen –C=O (Carbonyl-) und NH2-(Amid-)Gruppen der Hauptkette
ausgebildet werden. Die Aminosäuresequenz
verläuft hier immer noch gestreckt, hat aber
eine größere räumliche Ausdehnung. Dabei
entstehen die beiden in der Sekundärstruktur
vorkommenden Konformationen
–– α-Helix (Abb. 65 a) und
–– β-Faltblatt (Abb. 65 b, S. 46).
Ob sich α-Helix- oder β-FaltblattStrukturen ausbilden, wird durch
die Reihenfolge der Aminosäuren in der Sequenz (Primärstruktur) bereits vorgegeben. Das
„α-“ bzw. „β-“ bezieht sich auf die Reihenfolge
der Entdeckung dieser Sekundärstrukturen.
3.2.1 Primärstruktur
R
O
N
Unter der Primärstruktur eines Proteins versteht man seine Aminosäuresequenz. Man
kann sie mit der Anordnung der einzelnen Perlen in einer Kette vergleichen.
H
R
H
O
N
O
O
H O
N
R
H
Die Primärstruktur wird bei der Translation festgelegt und bestimmt die weitere Ausbildung aller übrigen Strukturen höherer Ordnung (Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur).
R
R
N
N
Merke!
3
O
H
R
O
N
H
N
R
H
Abb. 65 a: ­α-Helix
medi-learn.de/6-bc2-65a­
α-Helix
Abb. 64: Primärstruktur
www.medi-learn.de
medi-learn.de/6-bc2-64­
Für die Ausbildung der α-Helix sind Wasserstoffbrücken essenziell. Sie bilden sich innerhalb eines Proteins zwischen dem Wasserstoff
der α-Aminogruppe einer Aminosäure und der
Carbonylgruppe der vierten darauf folgenden
Aminosäure aus. Die Seitenketten der Aminosäuren ragen nach außen. An einer 360°-Wendung sind dabei klassischerweise 3,6 Aminosäurereste beteiligt.
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