Aminosäuren - Department Chemie und Biologie

Weitere Informationen zu Aminosäuren und Proteinen:
Essentielle Aminosäuren müssen dem Körper zugeführt werden. Er benötigt sie, kann sie
aber nicht selbst synthetisieren.
Als semiessentielle Aminosäuren bezeichnet man Aminosäuren, die zwar vom Körper
synthetisiert werden können, doch unter bestimmten Bedingungen (z.B. Wachstum, starke
körperliche Belastung) essentiell werden und zugeführt werden müssen. So sind z.B. beim
Neugeborenen während der ersten Lebenstage Arginin, Histidin, Cystein und Tyrosin
essentielle Aminosäuren.
Aufbau der Proteine:
Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge (Sequenz) der einzelnen Aminosäuren
innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Sie beschreibt lediglich die Aminosäurensequenz,
jedoch nicht den räumlichen Aufbau des Proteins.
Als Sekundärstruktur bezeichnet man die Zusammensetzung des Proteins aus besonders
häufig auftretenden Motiven für die räumliche Anordnung der Aminosäuren, z. B.: α-Helix
und β-Faltblatt. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen
zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
α-Helix und β-Faltblatt
Die Tertiärstruktur ist die der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der
Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den
Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte wirken beispielsweise
Disulfidbrücken (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste)
oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten
Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-WaalsKräfte eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
Bindungstypen der Tertiärstruktur
Von einer Quartärstruktur spricht man, wenn sich mehrere Proteinmoleküle
(Aminosäureketten) zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern. Sie wird durch nichtkovalente Wechselwirkungen zusammengehalten: Wasserstoffbrücken von Peptidbindungen
und Seitenketten, Ionische Bindungen und van-der-Waals-Kräfte.
Quartärstruktur des Insulins