Biogene Amine in Lebensmitteln
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Dr. Rolf Steinmüller Biogene Amine in Lebensmitteln Teil1 Zählen Sie auch zu jenen empfindlichen Menschen, die nach dem Genuss von Wein, Käse oder Fisch an Durchfällen, Blähungen, Kopfschmerzen oder sogar Atemnot leiden? Auslöser dieser Beschwerden können so genannte biogene Amine sein. Es handelt sich dabei um Stoffwechselprodukte, die natürlicherweise in menschlichen, pflanzlichen und tierischen Zellen vorkommen. Der wichtigste Vertreter der biogenen Amine ist das Histamin. Einleitung – Biogene Amine Biogene Amine sind Decarboxylierungsprodukte der Aminosäuren und einige ihrer Folgeprodukte. Es handelt sich um niedermolekulare, basische Stickstoffverbindungen mit aliphatischen (Putrescin, Cadaverin, Spermidin, Spermin), aromatischen (Dopamin, Tyramin, Phenylethylamin) oder heterocyclischen (Histamin, Serotonin) Strukturen. Biogene Amine werden im Allgemeinen, je nach Anzahl ihrer enthaltenen Aminogruppen, den Mono, Di- bzw. den Polyaminen zugeordnet. Die Struktur der wichtigsten bio­genen Amine sind in Tabelle 1 dargestellt. Diese organischen Basen werden im normalen Stoffwechsel von Mensch, Tier, Pflanze und Mikroorganismen gebildet und metabolisiert. Aufgrund ihrer biotischen Herkunft und ihrer Wirkung in biologischen Systemen werden sie als „biogene“ Amine bezeichnet. Sie sind unverzichtbare Bestandteile von lebenden Zellen mit wichtigen physiologischen und biologischen Aktivitäten. Durch die relativ geringfügige Veränderung der Entfernung einer Carboxylgruppe werden aus den Aminosäuren hoch aktive Substanzen mit starker pharmakologischer Wirkung, die in vielfältiger Weise in den Zellstoffwechsel eingebunden sind. Einige Verbindungen dieser Stoffklasse besitzen als Wuchsstoffe, als Hormone und als Stickstoffreserve eine wichtige Rolle und sind für die Nuklein- und Proteinsynthese von Bedeutung. Andere Amine sind für die normale Funktion des Nerven- 12 Spermin mit einer Reihe von physiologischen Prozessen, wie Zellteilung, Blüte, Fruchtbildung, Reaktion auf Stress und Alterung in Verbindung gebracht. In Lebensmitteln spielen sie eine wichtige Rolle als Aroma- und Geschmacksstoffe, als Vorstufen zur Biosynthese von Alkaloiden und Nitrosaminen, und tragen zur Qualitätsbeurteilung von Lebensmitteln, insbesondere Fisch, bei. Physiologische Funktionen im menschlichen Organismus Abb. 1: Für viele Menschen stehen Lebensmittel wie Parmesan, Parmaschinken und Chianti für Hochgenuss pur, andere müssen diese Speisen jedoch strikt meiden, sonst drohen nach dem Essen Durchfälle, unangenehme Blähungen und Kopfschmerzen. systems, für die Darmmotorik, für die Regulierung der Körpertemperatur, für den Wach-Schlaf-Rhythmus sowie die Aktivität des Gehirns wichtig. Grundsätzlich können diese potenziell toxischen Substanzen über entsprechende Abbauwege wieder schnell eliminiert werden. In dieser Artikelserie werden werden nicht nur die wichtigsten biogenen Amine porträtiert, sondern auch deren Bildung und Abbau sowie deren Vorkommen in Lebensmitteln, und ihre Bedeutung für die Lebensmittelsicherheit, ihrer möglichen Verwendung als Qualitätsindikatoren und die verfügbaren Methoden zu ihrer Bestimmung diskutiert. Vielfältige Funktionen Biogene Amine besitzen vielfältige Funktionen bespielseweise sind sie eine wichtige Stickstoffquelle und Vorstufen für die Synthese von Hormonen, Alkaloiden, Nukleinsäuren und Proteinen. Zusätzlich besitzen sie zahlreiche Funktionen sowohl im Stoffwechsel als auch in Lebensmitteln. Im Stoffwechsel wirken sie u.a. als Hormone (Katecholamine, Serotonin), Wachstumsfaktoren (Putrescin, Spermidin, Spermin), dienen als Pharmaka und stellen Gewebsmediatoren dar (Histamin, Serotonin). In Pflanzen werden das Diamin Putrescin und die Polyamine Spermidin und Biogene Amine übernehmen manigfaltige und wichtige Aufgaben in der Physiologie des Menschen und werden vom Körper selbst gebildet. Zum einen können biogene Amine selbst physiologische Wirkungen als Hormone oder Neurotransmitter entfalten. Wichtige Neurotransmitter sind hierbei die aus der Aminosäure Tyrosin gebildeten biogenen Amine Dopamin (im Volksmund auch als Glückshormon bekannt), Noradrenalin und Adrenalin sowie die aus der Aminosäure Glutaminsäure gebildete γ-Aminobuttersäure. Diese lösen zahlreiche biochemische und physiologische Prozesse aus, die mit Belastungssituationen des Organismus in Zusammenhang stehen. Darüber hinaus dienen biogene Amine als Bausteine für die Synthese von verschiedenen Vitaminen, Coenzymen und Phospholipiden. Beispielsweise sind β-Alanin und Cysteamin Bestandteile von Coenzym Aliphatische Monamine Methylamin CH3-NH2 Butylamin CH3-(CH2)3-NH2 Dimethylamin (CH3)2NH Amylamin CH3-(CH2)4-NH2 Trimethylamin (CH3)3N Hexylamin CH3-(CH2)5-NH2 Ethylamin CH3-CH2-NH2 Ethanolamin HO-(CH2)2-NH2 Diethylamin (CH3-CH2)2NH Cysteamin HS-(CH2)2-NH2 Propylamin CH3-(CH2)2-NH2 Taurin HO3S-(CH2)2-NH2 Aliphatische Polyamine Putrescin PRoDukTquALITäT ohnE koMPRoMISSE AIRSPEXX Luftentkeimungsanlagen Cadaverin Spermidin Flexible kompaktlösungen für die Lebensmittelindustrie Spermin Airspexx DS Agmatin y Zur Anwendung der zuverlässigen Airspexx Luftentkeimung in Produktions-, Reife-, kühlund Lagerräumen Aromatische Amine y Mobil auf Fahrwagen oder zur Wandmontage β-Phenylethylamin Tyramin Dopamin Octopamin Ecolab Deutschland GmbH • Ecolab-Allee 1 • D-40789 Monheim am Rhein Tel. 02173 599 0 • [email protected] • www.ecolab.com/de Noradrenalin Adrenalin Heterocyclische Amine Tryptamin Serotonin Histamin Tabelle 1: Einteilung biogener Amine. 5 2015 © 2015 Ecolab Inc. All rights reserved. A, Ethanolamin dient als Baustein für Phospholipide und Aminopropanol ist in Vitamin B12 enthalten. Die Polyamine Spermin, Spermidin und Putrescin, die aus den Aminosäuren Arginin und Ornithin gebildet werden, können aufgrund ihrer stark positiven Ladung mit Molekülen mit negativer Ladung, wie DNA und RNA, Proteinen und Phospholipidmembranen, interagieren. Sie übernehmen dabei verschiedene Funktionen im Stoffwechsel und sind bei der Synthese anderer Makromoleküle oder der Zellproliferation sowie Genregulation beteiligt. So sind die Polyamine Spermidin, Spermin und Putrescin an der Chromatin-Kondensation, dem Erhalt der DNA Struktur, der RNA-Prozessierung, der Translation sowie der Aktivierung von Proteinen beteiligt. Das bekannteste biogene Amin Histamin wird zu den so genannten Gewebshormonen und Neurotransmittern gezählt. Diese Substanz besitzt eine zentrale Funktion bei allergischen Reaktionen und ist am Immunsystem, bei der Abwehr körperfremder Stoffe, beteiligt. Des Weiteren dient es als einer der Botenstoffe bei Entzündungsreaktionen. Darüber hinaus wirkt es als Regulator im Magen-DarmTrakt, bei der Regulation der Magensäureproduktion und der Mobilität sowie im Zentralnervensystem bei der Steuerung des SchlafWach-Rhythmus und der Appetitkontrolle. Histamin wird in bestimmten Zelltypen, insbesondere in Mastzellen, basophilen Granulozyten und Nervenzellen durch die Abspaltung von Kohlendioxid aus der Aminosäure Histidin gebildet. Wichtige Biogene Amine und ihre Funktionen im menschlichen Organismus sind nachfolgend in Tabelle 2 aufgeführt. Die wichtigsten biogenen Aminen in Lebensmitteln Histamin Der wichtigste Vertreter der biogenen Amine ist das Histamin (2-(4-Imidazolyl)-ethylamin) zählt zur Gruppe der aromatischen biogenen Amine. Es wirkt im menschlichen oder tierischen Organismus als Gewebshormon und Neurotransmitter (Erregungsübertragung im Nervensystem), ist aber auch im Pflanzenreich und in Bakterien weit verbreitet. Beim Menschen ist die körpereigene Substanz der wichtigste Bo- Biogenes Amin Aminosäure Biologische Funktion Adrenalin Tyrosin Hormon, Neurotransmitter β-Alanin Asparaginsäure Baustein in Pantothensäure, welche notwendig ist für den Aufbau von Coenzym A, das im Stoffwechsel den Transfer von Acylgruppen katalysiert γ-Aminobuttersäure Glutaminsäure Neurotransmitter Cysteamin Cystein Bautstein in Panthothensäure (s. Coenzym A) Dopamin 3,4-Dihydroxy-phenylalanin Neurotransmitter; Vorstufe von Noradrenalin (Dopa) ** und Adrenalin Ethanolamin Serin Vorstufe von Phosphatidylethanolamin und von Cholin Histamin Histidin Mediator immunologischer Reaktionen Aminopropanol Threonin Baustein von Vitamin B12 Propylamin (Methamin) Methionin Baustein in Spermin und Spermidin Agmatin Arginin Vorstufe von Putrescin Putrescin Ornithin* orstufe von Spermin und Spermidin; Baustein in Ribosomen Cadaverin Lysin Baustein in Ribosomen Tyramin Tyrosin Steigerung von Blutdruck und Uteruskontraktion Tryptamin Tryptophan Hormon (?); Produktion von Mikroorganismen in Darm und Niere Serotonin 5-Hydroxytryptophan Neurotransmitter; Vorstufe von Melatonin * keine proteinogene Aminosäure entsteht aus Arginin **keine proteinogene Aminosäure, vor Decarboxylierung erfolgt Hydroxylierung im Ringsystem Tabelle 2: Biogene Amine und ihre biologische Funktion. [modifiziert nach: Weiß C (2009): Biogene Amine, Ernährungs Umschau, 3: 172-179] 14 tenstoff (Mediator) bei allergischen Erkrankungen, wie beispielsweise Heuschnupfen (Rhinitis allegica) und Asthma (Asthma bronchia­ le). Weiterhin ist Histamin der klassische Auslöser von Nesselausschlag (Urticaria) und spielt eine bedeutende Rolle bei MedikamentenAllergien bzw. Unverträglichkeiten. Darüber hinaus besitzt Histamin verschiedene natürliche physiologische Wirkungen, wie Gefäßerweiterungen und Kontraktur (Zusammenziehung) des Uterus (Gebärmutter). Es regelt des Weiteren die Magensäureproduktion und die Peristaltik des Magen-Darmtraktes sowie den Schlaf-Wach-Rhythmus und die Appetitkontrolle. Histamin wird vom Menschen selbst produziert und in den Granula von Blut- und Gewebszellen (basophilen Granulozyten bzw. Mastzellen) gespeichert und bei Bedarf freigesetzt. Zusätzlich kann Histamin auch von außen in den Körper gelangen, insbesondere auf dem oralen Weg, also durch Essen und Trinken von histmainhaltigen Speisen bzw. Getränken, wo es nach Resorption im Darm in die Blutbahn gelangen kann. Geschichte: Die Geschichte der Erforschung des Histamins begann im Jahr 1907 mit seiner Synthese als chemische Kuriosität durch die deutschen Chemiker Adolf Windaus und W. Vogt. Bereits drei Jahre später gelang Henry H. Dale in Zusammenarbeit mit dem Chemiker G. Barger und P.P. Laidlaw der Nachweis von Histamin im Mutterkorn und somit die Entdeckung von Histamin als Naturstoff. Erst Jahre später stellte sich jedoch heraus, dass das damals untersuchte Mutterkorn offenbar durch Bakterien kontaminiert war und dass im Mutterkon kein Histmain enhalten ist. Eine Erkenntnis, die jedoch nicht unbedeutend ist, da sie sich auch auf Lebensmittel übertragen lässt. Das heißt, jene Nahrungsmittel, die einen Reifungsprozess durchlaufen, bei dem Bakterien eine Rolle spielen, haben naturgemäß einen hohen Histamingehalt. Im gleichen Jahr gelang es Henry H. Dale und P.P. Laidlaw Histamin als körpereigene Substanz nachzuweisen. Die beiden Autoren klärten nicht nur einige der grundlegenden Funktionen des Histamins auf, sondern erkannten gleichzeitig auch das vielfältige pharmakologische Potential dieser Substanz. Darüber hinaus gelang im Jahr 1910 auch noch die Aufklärung der Biosynthese durch D. Ackermann. D. Bovet und AM. Staub entdeckten im Jahr 1937 erste Substanzen, welche die Wirkung von Histamin hemmen (Antihistaminika). Bereits fünf Jahre später wurden mit Phenbenzamin und Mepyramin die ersten Antihistaminika in der Therapie eingesetzt. Histamin-Synthese: Die Synthese des Histamins erfolgt in einer Ein-Schritt-Reaktion über die Abspaltung von Kohlendioxid (Decarboxylierung) von der Aminosäure His-tidin mittels der Pyridoxalphosphat (Vitamin B6) enthaltenden LHistidin-Decarboxylase. Des Weiteren kann Histamin auch bei bakteriell verursachten Reifungsprozessen von Nahrungsmitteln erzeugt werden. 5 2015 Histamin-Abbau: Grundsätzlich wird Histamin im Körper über zwei unterschiedliche Wege enzymatisch abgebaut. Methylierung mittels der Hista min-N-Methyltransferase (HNMT) durch oxidativen Abbau mittels Aminooxidasen wie Monoami nooxidasen (MAO) und der Diaminoxidase (DAO) l l Dabei ist die Diaminoxidase (DAO) das wichtigste histaminabbauende Enzym des Darms und Hauptbestandteil der Darmbarriere gegenüber exogenem Histamin und baut nicht nur das durch die Nahrung aufgenommene Histamin ab, sondern auch das von der Darmflora gebildete.Diaminoxidase wird kontinuierlich synthetisiert und in das Darmlumen ausgeschieden. Damit wird beim gesunden Menschen Histamin aus der Nahrung bereits im Darm weitgehend entfernt. Das verbleibende wird beim Durchtritt durch die Darmschleimhaut von dort lokalisierten Diaminoxidasen abgebaut. Gelangt den- Abb. 2: Histamin-Synthese mittels des Enzyms-Histidindecarboxylase aus der Aminosäure Histidin. noch Histamin über die Blutbahn in die Leber, kann es über die N-Methyltransferase, dem zweiten, wichtigen histaminabbauenden Enzym weiter abgebaut werden. Histaminintoleranz: Bei der Histaminintoleranz, eigentlich eine Histamin-Abbaustörung, handelt es sich um ein Krankheitsbild, welches durch ein Ungleichgewicht zwischen anfallendem Histamin und Histaminabbau entsteht. Die Symptome reichen dabei von Hauterythemen, Juckreiz und Quaddelbildung, Übelkeit bis hin zu Erbrechen, Durchfall, Magenkrämpfen, Herzrasen, Schwindel, Rhinorrhö, Asthma und bis hin zu migränear- 15 tigen Kopfschmerzen. Diese Belastung beruht auf einem Ungleichgewicht zwischen Histamin und dem wichtigsten Enzym für den Histaminmetabolismus, der Diaminooxidase, dem Histamin abbauenden Enzym. Ein derartiges Ungleichgewicht kann durch verschiedene Faktoren verursacht werden. Die Diagnostik besteht vor allem aus der Anamnese (Besserung der Symptomatik nach histaminarmer Kost). Therapeutisch kommen vor allem eine Eliminationsdiät (inklusive Alkohol), die Vermeidung der verschiedenen Kofaktoren, die Gabe von Antihistaminika und die DAO-Substitution mit einem entsprechenden Enzympräparat infrage. Toxikologie: Die häufigsten durch biogene Amine bedingten Lebensmittelvergiftungen werden durch Histamin verursacht. Im Durchschnitt nehmen wir täglich circa vier Milligramm Histamin mit der Nahung auf. In der Regel ist der Organismus in der Lage auch größere Mengen Histamin abzubauen. Die Verträglichkeitsgrenze von Histamin liegt bei einer Menge von ungefähr 10 mg, bei besonders empfindlichen Menschen können jedoch schon Beeinträchtigungen bei Konzentrationen von 5-10 mg auftreten. Größere Mengen Histamin führen zu einer Vergiftung, die durch akute Beschwerden wie Atemnot, Blutdruckabfall, Rötung der Haut, Nesselausschlag, Übelkeit, Erbrechen, Kopfschmerzen und Durchfall gekennzeichnet ist. Eine Histaminkonzentration von 100 bis 225 mg/kg gilt aus toxikologischer Sicht als kritische Grenze, wenngleich schon Einzeldosen von 75 mg oral aufgenommenem Histamin auch bei gesunden Menschen sofortige oder verzögerte Reaktionen hervorrufen können. Mengen ab 1000 mg gelten als hochgiftig. min zählt zu den Neurotransmittern. Darüber hinaus gehört es zur Gruppe der vasoaktiven Amine, da es eine Erhöhung des Blutdruckes bewirken kann. Wie andere biogene Amine kann es zur Ursache von Nahrungsmittelallergien werden und eine Migräne, sowie ggf. auch andere Kopfschmerzformen auslösen. Weiterhin entsteht Tyramin bei der Zersetzung von Eiweißen und ist häufig natürlicher Begleitstoff von Nahrungsmitteln, zu deren Fertigung Schritte wie Gärung oder Fermentation gehören, so z. B. viele Käsesorten, Rotweine oder Schokolade. Hohe Tyramin Konzentrationen können zu Vergiftungen führen, welche als sogeannter „Cheese-Effect“ bekannt sind, ausgelöst durch den Verzehr von Lebensmitteln, welche mit diesem Amin kontaminiert sind. Seine Einnahme ist assoziiert mit Kopfschmerzen, verminderter Peristaltik des Magen-Darm-Trakts und fördert das Sättigungsgefühl. Phenylethylamin Tyramin Phenethylamin, auch β-Phenylethylamin oder mit korrekter chemischer Bezeichnung 2-Phenyl­ ethylamin, ist eine natürliche Verbindung, die durch enzymatische Decarboxylierung aus der Aminosäure Phenylalanin synthetisiert wird. Es gehört neben Tyramin und Histamin zu den aromatischen und vasoaktiven biogenen Aminen. Wie Tyramin verursacht Phenylethylamin einen Anstieg des Blutdrucks und wird überdies als Auslöser von Migräne diskutiert. Nachgewiesen wird das Amin in den unterschiedlichsten Lebensmitteln, wie beispielsweise Käse, Rohwurst, Sojasaucen und Schokolade. Der Abbau von Phenylethylamin erfolgt im Intestinaltrakt meist über oxidative Desaminierung mittels Monoaminooxidase B. Tyramin (4-Hydroxy-phenylethylamin) gehört biochemisch ebenfalls zu den biogenen Aminen und wird aus der Aminosäure Tyrosin durch Decarboxylierung gebildet. Es wird normalerweise durch Monoaminooxidasen schnell abgebaut. Tyra- In gleicher Weise wie Tyramin besitzt Phenylethylamin eine indirekt sympathomimetische Wirkung durch Freisetzung von Noradrenalin aus präsynaptischen Vesikeln des sympathischen Nervensystems, was zu einem Blutdruckanstieg führt. Das 16 könnte auch die Symptomatik von starken Kopfschmerzen und Migräne erklären. Im Vergleich zum Histamin und Tyramin liegen für Phenylethylamin weit weniger toxikologische Daten vor. Die Rolle von alimentärem Phenylethylamin als Auslöser von Kopfschmerz bzw. Migräne ist jedoch nicht unumstritten. Hinsichtlich dem Vorkommen und Gehalten in Lebensmitteln sind in der Mehrzahl der Lebensmittel die ursprünglichen Phenylethylaminkonzentrationen sehr gering und steigen erst während Fermentation, Reifung und Lagerung an. Nach den Angaben von RauscherGebernig und Koautoren liegt die niedrigste, in der Literatur publizierte Dosis, die bei gesunden Probanden zu negativen Effekten (LOAEL, Lowest Observed Adverse Effect Level) führt, bei 5 mg Phenylethylamin. In einer Untersuchung von 168 Lebensmittelproben durch die österreichische Agentur für Ernährungssicherheit (AGES) im Zeitraum 2000-2008 wurde in 17 % der Proben ein bestimmbarer Gehalt an Phenylethylamin detektiert. Dabei wurden die höchsten Gehalte von 88 mg/kg in Lachs gemessen, gefolgt von gesalzener Makrele mit 50 mg/kg. In den anderen festen Lebensmitteln waren die Maximalgehalte im Bereich von 10 bis 29 mg/kg. Bei Getränken betrug die Maximalkonzentration 2 mg/kg. Tryptamin Tryptamin (β-Indolyl-(3)-ethylamin), ein biogenes Amin, das durch Decarboxylierung aus der Aminosäure Tryptophan entsteht. Es wird in Spuren im Gehirn von Säugetieren gefunden und spielt vermutlich eine Rolle als Neuromodulator oder Neurotransmitter. Zudem stimuliert es die Kontraktion der glatten Muskulatur, wie Blutgefäße und Uterus und gehört ebenfall zur Gruppe der vasoaktiven Amine, da es den Blutdruck erhöht. Es kommt als bakterielles Abbauprodukt, sowie auch in tierischen und pflanzlichen Geweben vor, wobei es bei Pflanzen wachstumsfördernd wirkt. Cadaverin Cadverin, 1,5-Diaminopentan, leitet sich ebenfalls vom latenischen ab, vom Wort cadaver (Aas, Leiche). Es handelt sich um eine Fäulnisbase (biogenes Amin), die beibakterieller Eiweißzersetzung aus der Aminosäure Lysin entsteht und ebenfalls eine unangenehm riechende, giftige Verbindung ist (s. Putrescin). Putrescin und Cadaverin sind häufig in Fleisch vorzufinden. Ihr Gehalt steigt bei aerober Lagerung an. Diese werden von typischen Verderbniserregern im wesentlichen durch Decarboxylierung entsprechender Aminosäuren gebildet. Pseudomonadaceae z.B. produzieren überweigend Putrescin, Enterobacteriaceae Cadaverin. Aus diesem Grunde können Putrescin und Cadaverin als potentielle chemische Qualitätsindikatoren für aerob gelagertes Fleisch angesehen werden. Polyamine (Putrescin, Spermidin und Spermin) Die Polyamine (Putrescin, Spermidin und Spermin) kommen ubiquitär in allen lebenden Organismen vor und sind essentiell für das normale Zellwachstum. Der Polyamin-Spiegel in den Zellen wird durch deren Biosynthese, Abbau und Transport geregelt. Da ihre primären und sekundären Aminogruppen bei den physiologischen pH-Werten in der Zelle protoniert sind, können diese Polykationen mit den negativ geladenen zellulären Molekülen wie DNA, RNA, Proteinen und Phospholipiden interagieren. Polyamine werden mit den unterschiedlichsten biologischen Prozessen in Verbindung gebracht, einschließlich Replikation, Transkription, Translation, posttranslationale Modifikation, Ionenkanalaktivität und Stabilität der Membranen, sowie mit der Regulation der Zellproliferation, Transformation, Differenzierung, Apoptose und Tumorgenese. Der körpereigene Polyamin-Pool wird durch drei Quellen aufrecht erhalten: endogene Biosynthese, intestinale Mikroorganismen und exogene Zufuhr über die Nahrung. Dabei stellt die externe Zufuhr über die Nahrung eine größere Menge zur Verfügung als die endogene Synthese. Polyamine sind in unterschiedlichen Mengen in den verschiedenen Lebensmitteln vorhanden. Sie werden ausgehend von den entsprechenden Aminosäuren, wie beispielsweise Arginin und Ornithin, die als Vorstufen dienen, unter Decarboxylierung durch Einwirkung von Fäulnisbakterien synthetisiert. Dies erklärt, warum höhere Konzentrationen an Polyaminen in fermentierten Lebensmitteln wie Sauerkraut, Würstchen und Käse gefunden werden. In Pflanzen scheint Salz oder osmotischer Stress die Polyaminbiosynthese zu verstärken, wodurch deren Polyamingehalt zunimmt. Eine Literaturrecherche der Autoren Ali et al., hinsichtlich publizierter Werte für Putrescin, Spermidin und Spermin ergab, dass Polyamine in über 250 Lebensmitteln nachweisbar waren. Dennoch besteht nach Ansicht der Autoren ein Mangel an relevanten Informationen über deren Gehalt in Lebensmitteln. Aufgrund der Assoziation dieser bioaktiven Verbindungen mit der menschlichen Gesundheit wären derartige Informationen jedoch grundsätzlich von Interesse. Bislang wurde eine große Variationsbreite an Polyamin-Konzentrationen in den unterschiedlichsten Lebensmitteln gefunden. Fleisch, Fisch und Fleischprodukte enthalten in der Regel hohe Gehalte an Putrescin und Spermin und geringe an Spermidin, im Gegensatz dazu sind pflanzliche Lebensmittel reich an Putrescin und Spermidin. Die Fermentation von Lebensmitteln erhöhte den Polyamin-Gehalt von einigen Produkten. Beispielsweise beträgt der Putrescin-Gehalt von gekochtem Kohl 5,6 mg kg-1, und vom Sauerkraut 146 mg kg-1. Der Polyamin-Gehalt ist in Käse hoch, vor allem in reifem Cheddar, aber relativ niedrig in Joghurt. Interessanterweise scheint Kochen wenig Einfluss auf die Zusammensetzung 5 2015 oder auf die Konzentration von Polyaminen in den meisten getesteten Nahrungsmitteln (z.B. Karotte und Kartoffel) zu haben, hingegen gibt es einige wenige Lebensmittel deren Polyamidgehalt sich verändert. Beispielsweise nimmt der mittlere Putrescingehalt in Brokkoli beim Kochen lediglich leicht ab, während sich derjenige von Spermidin ganz erheblich reduziert. Eine Abnahme des Polyamingehaltes tritt beim Reifen von Obst und Gemüse verstärkt auf. Möglicherweise ein Hinweis darauf, dass die Reife, oder Zeit von der Ernte bis zum Verzehr, einen Einfluss auf die Polyamin-Gehalte von pflanzlichen Lebensmitteln hat. In Früchte (wie Orangen), Fruchtsäften (Orangensaft und Grapefruitsaft), Sauerkraut, Cheddar Käse, Kabeljaurogen, Sojasoße, Miso und Soja fanden sich hohe Konzentrationen an Putrescin. Hingegen war der Spermidingehalt besonders hoch in trockenen Sojabohnen, Hühnerleber, Erbsen, Mais, Schalentieren, und Blauschimmelkäse. Dagegen war der Spermingehalt besonders hoch in den meisten Fleischprodukten (wie Würste, Schweinefleisch, Huhn und Pute), in einigen Gemüsen (wie Kürbis) und Käse. Andererseits wurden diese Polyamine in geringen Mengen auch in anderen Lebensmitteln gefunden bzw. überhaupt nicht detektiert. Putrescin: Putrescin ist der Trivialname für das Polyamin Butan-1,4diamin, einem übelriechenden Diamin. Putrescin ist mit dem Amin Cadaverin verwandt, beide entstehen bei dem Abbau von Aminosäuren in lebenden und toten Organismen. Des Weiteren sind beide in hohen Dosen toxisch. Diese beiden Verbindungen sind nicht nur weitgehend für den üblen Geruch von faulendem Fleisch verantwortlich, sondern auch für die Entstehung von Mundgeruch. Sie kommen neben der Samenflüssigkeit auch in einigen Mikroalgen gemeinsam mit den verwandten Molekülen Spermin und Spermidin vor. Beide Amine Putrescin und Cadaverin wurden erstmals im Jahr 1885 von dem Berliner Arzt Ludwig Brieger (1849-1919) beschrieben. Der Name Putrescin leitet sich vom lateinischen ab und bedeutet übersetzt verfaulen. Als Fäulnisbase ist es Bestandteil der Ptomaine (sog. Leichengift) und trägt so auch zum Verwesungsgeruch bei. Das biogene Putrescin entsteht aber auch im lebenden Organismus durch Decarboxylierung aus Ornithin mittels Ornithindecarboxylase. Putrescin ist auch in frischem Fleisch enthalten, seine Menge nimmt jedoch mit der Dauer der Lagerung zu. In der Lebensmittelchemie gilt daher der Putrescin-Gehalt als ein Hinweis auf die Frische von Fleisch. Das Amin Putrescin besitzt eine Bedeutung als Zellschutz gegen oxidativen Stress und als Modulator der Genexpression. Spermidin: Bei dem Spermidin, welches auch als Monoaminopropylputrescin bezeichnet wird, handelt es sich um ein Polyamin und ein Zwischenprodukt bei der Bildung von Spermin aus Putrescin und decarboxyliertem S-Adenosylmethionin. Spermidin kommt in allen lebenden Organismen vor und ist eng mit dem Zellwachstum verbunden. Die genaue physiologische Funktion des Spermidins in der wachsenden Zelle z. B. bei der Produktion von Nukleinsäuren und Proteinen oder Membranstabilisierung ist jedoch noch nicht im Detail geklärt. Spermin: Ein natürlich vorkommendes, weit verbreitetes Polyamin, das durch Alkylierung aus Putrescin gebildet wird. Spermin besitzt einen charakteristischen Geruch und kommt in menschlichem Sperma sowie in anderen Körperflüssigkeiten vor. Das Polykation interagiert mit der DNA und stabilisiert diese. Literaturnachweis und Referenzen auf Anfrage www.kohlhoff-hygiene.de Personal- und Betriebshygienetechnik für die Lebensmittelerzeugung in Industrie und Handwerk Entwicklung und Produktion Made in Germany Kohlhoff Hygienetechnik GmbH & Co. KG Alfred-Nobel-Straße 17 · D-59423 Unna · Germany Telefon: +49 (0) 2303 - 98183-0 · E-Mail: [email protected] 17
