Sauerstoffatom

Oxidationsreaktionen am Dikupfer-Zentrum
Warum färben sich Äpfel braun?
Oxidation von Phenolen zu Chinonen
katalysiert durch die Tyrosinase
Oxidationsreaktionen am Dikupfer-Zentrum
Hämocyanin
Catechol Oxidase
Tyrosinase
Oxidationsreaktionen am Dikupfer-Zentrum
Struktur des Cu2O2 Kerns
Hämocyanin
ν(O–O) ~ 750 cm–1
∆18O2 = 42 cm–1
Kristallstruktur bekannt
Oxytyrosinase
ν(O–O) ~ 755 cm–1
∆18O2 = 41 cm–1
Tyrosinase-Modellverbindungen
N
N
N
Cu
N
I
N
CuI N
N
O2
N
CuII
N
O
O
N
CuII
N
N
N
N
O
CuII
CuII
N
N
O
H
N
N
Bis(my-Oxo) oder my-Peroxo?
CuIII(O)2CuIII
Cu – Cu
2.793(2)
Cu – O
1.81
vergleichbar mit KCuO2
Sauerstoffatom-Übertragung: Cytochrom P450
Mono-oxygenase: Übertragung eines Sauerstoffatoms + Wasserproduktion
Sauerstoffatom-Übertragung: Cytochrom P450
Enzym 45 kDa
einzelnes Eisen-Häm-Zentrum
fixiert über ein Cystein-Thiolat-Anion
Sauerstoffatom-Übertragung: Cytochrom P450
H
O
H
N
N
N
FeIII N
N
Cys
N
Cys
S
low spin Fe(III), S = 1/2
g = 2.8, 2.25, 1.75
Fe–S
2.20 Å
R
Zugabe von Campher
R
N
II
N Fe N
N
R
S
O
N
HN
O
high spin Fe(II)
N
Cys
S
diamagnetisch
Resonanz-Raman: 1140 cm-1
S
high spin Fe(III), S = 5/2
g = 7.8, 3.9, 1.91
Fe–S
2.20 Å
O
O
Fe N
N
N
FeIIIN
C
N
N
Fe N
N
Cys
S
UV/vis: 450 nm Soret-Bande
low spin Fe(II)
Sauerstoffatom-Übertragung:
Cytochrom P450
Zentralschritt:
Rebound-Mechanismus
H
R'
R
H
O
O
O
FeIV
FeV
FeIV
H
R'
R
OH
FeIII
H
R'
R
OH
FeIV
Modellverbindungen für Cytochrom P450
+
N
III
N Fe N
N
Cl
p-Nitroperbenzoesäure
grüne Lösungen
oxidieren Kohlenwasserstoffe
1H-NMR:
meta-Protonen: 70 ppm
N
N
Fe
N
N
OTf
2+
PhIO
CH3CN
N O
N
Fe
N
N
N
C
CH3
Reversibler O2-Transport in Hämerythrin
Themiste dyscritum,
(im Meer lebender Wurm)
kleines Protein mit 113 Aminosäuren
Stapel aus vier α-Helices
Reversibler O2-Transport in Hämerythrin
aktives Zentrum:
5 His-Seitenketten,
–
verbrückendend 1 OH , 1 Asp und 1 Glu,
eine freie Koordinationsstelle
Antiferromagnetische WW: Superaustausch
Methan-Monooxygenase
S. J. Lippard et al.,
Angew. Chem. 2003, 113, 2860.
Methan-Monooxygenase
Struktur der Hydroxylase-Komponente der
löslichen Methanmonooxygenase (sMMO)
viele Strukturbestimmungen bekannt
Dimer in α2β2γ2-Konfiguration
insgesamt 251 kDa
Ruheform des Enzyms (FeIIIFeIII)
beide Eisenzentren etwa Oh
Fe(1): 1 His, 1 Glu, 1 H2O
F2(2): 1 His, 2 Glu
Brückenliganden:
–
–
OH , O,O‘-Glu, weiterer O-Donor (OH )
Zentrum elektroneutral
S. J. Lippard et al., Angew. Chem. 2003, 113, 2860.
Methan-Monooxygenase – aktives Zentrum
FeIII-FeIII-Form:
FeIIFeII-Form:
2 e–
Brückenliganden:
–
1 H2O statt OH ,
–
1 (µ-O),O'-Glu statt OH
Zentrum elektroneutral
S. J. Lippard et al., Angew. Chem. 2003, 113, 2860.
Methan-Monooxygenase
Hydrophobe Tasche (185 Å3)
in trans-Stellung zu His-Liganden
Nachweis: Xe-Sättigung
Leucin-Pforte
S. J. Lippard et al., Angew. Chem. 2003, 113, 2860.
Methan-Monooxygenase
MMOHox
Fe(III), h.s., antiferro. Koppl.
MMOHred
Fe(II), h.s., ferromag. Koppl. (S=4)
EPR: g = 16
MMOHperoxo
UV-vis: λ = 420 (ε = 4000), 700 nm
Mößbauer: δ = 0.66 mm/s
MMHQ
UV-vis: λ = 350, 420 (ε = 7200) nm
Mößbauer: δ = 0.17 mm/s
EXAFS: Fe–Fe 2.46 Å
Fe–O 1.77 Å
Fe–O 2.0 Å
S. J. Lippard et al., Angew. Chem. 2003, 113, 2860.
MMO: Peroxid-Modellverbindung
UV-vis: λ = 694 nm
Mößbauer: δ = 0.66 mm/s
MMOHperoxo
UV-vis: λ = 420 (ε = 4000), 700 nm
Mößbauer: δ = 0.66 mm/s
S. J. Lippard et al., J. Am. Chem. Soc. 1996, 108, 4914.
Methan-Monooxygenase
MMO: Reportersubstanzen
3H-NMR-Spektrum
J. D. Lipscomb et al., J. Am. Chem. Soc. 1992, 114, 7561.
Methan-Monooxygenase
zentraler Schritt:
Konzertierter
versus
ReboundMechanismus
Bis(µ-oxo)
versus
Mono(µ-oxo)
Species