Skript Tutorium 6

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Biochemietutorium Nr 6
Jonathan Hammer, Selina Lerch
Tutorium Nummer 6
Übersicht
Wiederholung der letzten Stunde
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pH-Wert berechnen
Tertiärstruktur von Proteinen
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Zusammenhang Aminosäuresequenz und Tertiärstruktur
Fibrilläre Proteine: Keratin, Kollagen
Quervernetzung von Fibrillen
pH-Wert
1. a) Zeichnen Sie die chemische Struktur des Peptids W-K-E-I-G in dem dominierenden
Ladungszustand bei pH 5,5! (pKs-Tabelle im Anhang)
b) Welchen pH-Wert weist eine Lösung auf, in der die netto +1 geladene Spezies und die
netto ungeladene Spezies des Peptides im Verhältnis 10:1 vorliegen?
2. . a) Zeichnen Sie die chemische Struktur des Peptids A-P-R-L. Geben Sie dabei alle
funktionellen Gruppen in dem Ladungszustand an, in dem sie bei pH 7,5 überwiegend
vorliegen. Geben Sie die Nettoladung an.
b) Berechnen Sie das Verhältnis von netto ungeladenem Peptid [Pep0] zu netto +1 geladenem
Peptid [Pep+1], bei pH 9,5.
Antwort b)
•
pH = pKs + log([A-]/[HA])
•
Netto +1 geladenes Peptid entspricht HA (protonierte Form)
•
Netto ungeladenes Peptid entspricht A- (deprotonierte From)
 HA/A- = 10/1
•
Für das Gleichgewicht zwischen ungeladenem Peptid + H+ und +1 geladenem Peptid ist nur
die Protonierung von E entscheidend.
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pH = 4,3 + log(1/10)
•
pH = 4,3 -1
•
pH = 3,3
Biochemietutorium Nr 6
Jonathan Hammer, Selina Lerch
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Tertiärstruktur
1. Erklären Sie den Zusammenhang zwischen Aminosäuresequenz und der 3D-Struktur des
alpha-Keratin.
2. Formulieren Sie die Reaktion durch die α-Keratin Filamente kovalent quervernetzt werden
(chemische Strukturen der für die Reaktion essentiellen Aminosäureseitenkette
3. Gegeben seien 3 Stränge mit einer Sequenz nach dem Muster: GPPGPOGPLGPOGPPGPOG...
Beschreiben Sie die zu erwartende 3D-Struktur? Welche Funktionen haben Prolin und
Glycin? Nennen Sie ein Protein bei dem diese Struktur vorkommt?
Antwort: Kollagen
4. Formulieren Sie die Reaktionsgleichung der durch die Prolylhydroxylase katalysierten
posttranslationalen Modifikatin des Kollagens (inkl. Chemischer Strukturen der betroffenen
Aminosäureseitenkette und der restlichen Reaktanden).
5. Zu welcher Krankheit führt ein VitaminC-Mangel? Beschreiben Sie die molekularen
Hintergründe unter Angabe der vollständigen Reaktionsgleichung, an der Vitamin C beteiligt
ist (Strukturformeln).
6. Betrachten Sie folgende Aminosäuresequenz:
Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Phe-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Trp-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-MetGlu-Cys-Ala-Phe-His-Arg.
a) An welchen Stellen treten wohl Biegungen oder β-Schleifen auf?
b) Wo können sich innerhalb der Kette Disulfidbrücken ausbilden?
c) Geben Sie unter der Annahme, dass diese Sequenz Teil eines globulären Proteins ist, die
wahrscheinliche Position der folgenden Aminoreste an: Arg, Ile, Thr, Ala, Gln, Lys
Antwort
•
•
•
•
a)
an den beiden Prolinresten
b)
an den Cysteinresten
c)
Äußere Oberfläche: Arg, Thr, Gln, Lys (polare AS)
Innere Oberfläche: Ile, Ala, Thr (hydrophobe AS)
 Thr kann innen und außen vorkommen, da der Hydropathie-Index etwa bei null liegt
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Aminosäuren der Woche
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Prolin
Arginin
Leucin
Tabelle 1 Anhang: pKs-Werte der Aminosäuren
Jonathan Hammer, Selina Lerch
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