Seminar 27.11.2015 UB 5 - LIMES
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Vertiefendes Seminar zur Vorlesung Biochemie I 27.11.2015 Bearbeitung Übungsblatt 5 Gerhild van Echten-Deckert Fon. +49-228-732703 Homepage: http://www.limes-institut-bonn.de/forschung/arbeitsgruppen/unit-3/ Enzym‐‐Klassifizierung nach Reaktionstyp Enzym Klassifizierung katalysierte Reaktion Otto 1 Oxidoreduktasen Oxidation/Reduktion 1. Oxidoreduktasen Trifft 2. Transferasen Übertragung von (funktionellen) Gruppen Heute 3. Hydrolasen Hydrolyse (Ester, Amide, Peptide, etc.) Lydia 4. Lyasen Lösen C‐X Bindungen (z.B. C‐C, C–N, C‐O) In 5. Isomerasen Isomerisierung Liverpool 6. Ligasen Knüpfen kovalente Bindungen EC Nomenklatur der Enzyme EC 1 Oxidoreductases id d Systematischer Name beschreibt EC 1.1Acting on the CH‐OH group of donors Substrat und Reaktionsart EC 1.2Acting on the aldehyde or oxo group of donors EC 1 3Acting on the CH‐CH EC 1.3Acting on the CH CH group of donors group of donors z B EC 1 1 1 1 z.B. EC 1.1.1.1 EC 1.4Acting on the CH‐NH2 group of donors • Hauptklasse Oxidoreductase : 1.#.#.# EC 1.5Acting on the CH‐NH group of donors • Unterklasse bildet R2C=O : 1.1.#.# EC 1.6Acting on NADH or NADPH • Unterklasse braucht NAD(P)+ als Cofaktor : 1.1.1.# EC 1.7Acting on other nitrogenous compounds as donors • Seriennummer in der Unter‐ EC 1.8Acting on a sulfur group of donors Unterklasse EC 1.9Acting on a heme group of donors Bezeichnet : Alkohol‐dehydrogenase : Alkohol dehydrogenase EC 1 10A i EC 1.10Acting on diphenols and related substances as donors di h l d l d b d O ADH EC 1.11Acting on a peroxide as acceptor + 2 [H] H3C C H3C CH2 OH EC 1.12Acting on hydrogen as donor H EC 1.13Acting on single donors with incorporation of molecular oxygen (oxygenases) EC 1.13Acting on single donors with incorporation of molecular oxygen (oxygenases) EC 1.14Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen EC 1.15Acting on superoxide radicals as acceptor EC 1.16Oxidising metal ions EC 1.17Acting on CH or CH2 groups EC 1.18Acting on iron‐sulfur proteins as donors EC 1.19Acting on reduced flavodoxin as donor EC 1 20A ti EC 1.20Acting on phosphorus or arsenic in donors h h i i d EC 1.21Acting on X‐H and Y‐H to form an X‐Y bond EC 1.97Other oxidoreductases EC Nomenklatur der Enzyme EC 2 Transferases EC 2 1Transferring one carbon groups EC 2.1Transferring one‐carbon groups EC 2.2Transferring aldehyde or ketonic groups EC 2.3Acyltransferases EC 2.4Glycosyltransferases EC 2.5Transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups EC 2.6Transferring nitrogenous groups EC 2.7Transferring phosphorus‐containing groups EC 2 8Transferring sulfur‐containing groups EC 2.8Transferring sulfur‐containing groups EC 2.9Transferring selenium‐containing groups EC 3 Hydrolases EC 3.1Acting on ester bonds EC 3.2Glycosylases EC 3.3Acting on ether bonds EC 3 4Acting on peptide bonds (peptidases) EC 3.4Acting on peptide bonds (peptidases) EC 3.5Acting on carbon‐nitrogen bonds, other than peptide bonds EC 3.6Acting on acid anhydrides EC 3.7Acting on carbon‐carbon bonds EC 3.8Acting on halide bonds EC 3.9Acting on phosphorus‐nitrogen bonds EC 3.10Acting on sulfur‐nitrogen bonds EC 3 11Acting on carbon‐phosphorus EC 3.11Acting on carbon phosphorus bonds bonds EC 3.12Acting on sulfur‐sulfur bonds EC 3.13Acting on carbon‐sulfur bonds EC Nomenklatur der Enzyme EC 4 Lyases EC 4 1Carbon carbon lyases EC 4.1Carbon‐carbon lyases EC 4.2Carbon‐oxygen lyases EC 4.3Carbon‐nitrogen lyases EC 4 4C b EC 4.4Carbon‐sulfur lyases lf l EC 4.5Carbon‐halide lyases EC 4.6Phosphorus‐oxygen lyases EC 4 99O h l EC 4.99Other lyases EC 5 Isomerases EC 5.1Racemases and epimerases EC 5.2cis‐trans‐Isomerases EC 5.3Intramolecular isomerases EC 5.4Intramolecular transferases (mutases) EC 5.5Intramolecular lyases EC 5.99Other isomerases EC Nomenklatur der Enzyme EC 6 Ligases EC 6.1Forming carbon—oxygen bonds EC 6.2Forming carbon—sulfur bonds EC 6.3Forming carbon—nitrogen bonds EC 6 4F EC 6.4Forming carbon—carbon bonds i b b b d EC 6.5Forming phosphoric ester bonds g g EC 6.6Forming nitrogen—metal bonds Substratspezifität und Stereospezifität Substraterkennung durch : van der Waals – g WW elektrostatische‐ und hydrophobe WW Wasserstoffbrücken ggf. kovalente Verknüpfung Enzymkinetik (Inhibitoren) 1. 2. Irreversible Inhibitoren Suizid‐Inhibitoren Reversible Inhibitoren (a) kompetitive Inhibitoren : Substratanaloga (EtOH bei MeOH od.Glykol‐ (a) kompetitive Inhibitoren : Substratanaloga (EtOH bei MeOH od Glykol‐ Vergiftung), Vergiftung) Übergangszustandsanaloga (b) nichtkompetitive Inhibitoren Angriffspunkte: Aktives Zentrum, Inhibitoren werden durch das Substrat verdrängt In Bereichen außerhalb des aktiven Zentrums In Bereichen außerhalb des aktiven Zentrums Keine Verdrängung durch das Substrat Erniedrigung der Wechselzahl Unterschied zw einem kompetitiven und einem nichtkompetitiven Inhibitor G. Klebe: Wirkstoffdesign. Entwurf und Wirkung von Arzneistoffen. ACE‐Hemmer ACE‐ ACE: Zn ACE: Zn‐‐Protease HIV‐‐Protease HIV Protease‐‐Hemmer Saquinavir 1995 Indinavir 1996 Geringe Bioverfügbarkeit Ritonavir 1996 Bessere Compliance da Cyt da Cyt‐ y ‐P450 Inhibitor Problem: Resistenzen und Kreuzresistenzen HIV‐‐Protease HIV Protease‐‐Hemmer Nelfinavir 1997 Amprenavir p 1999 Sehr lipophil Sehr lipophil Resorption gering Fosamprenavir 2004 Phosphorsäureester Höhere Höhere Löslichkeit im Blut Löslichkeit im Bl t Tipranavir 2005 Kein Peptidanalogon Kein Peptidanalogon Faktor Xa‐‐Hemmer Faktor Xa Faktor Xa Faktor Xa: Serin : Serin‐‐Protease G. Klebe: Wirkstoffdesign. Entwurf und Wirkung von Arzneistoffen.
![Vortrag_Bauer_BC Workshop_2009 [Kompatibilitätsmodus]](http://s1.studylibde.com/store/data/006357037_1-a81e282d286cb33cb18daa82740160f7-300x300.png)
