Seminarvorbereitung „Aminosäuren und Proteine“ Die

Seminarvorbereitung „Aminosäuren und Proteine“
Die nachfolgenden Fragen beziehen sich auf den GK, nicht alle Lerninhalte wurden in der
Vorlesung besprochen. Benutzen Sie zur Seminarvorbereitung auch Lehrbücher. Die Fragen
dienen als Orientierung zur Vorbereitung auf die im Seminar festgelegten Schwerpunkte.
1.
Beschreiben Sie die Grundstruktur (= gemeinsame Eigenschaften) der proteinogenen
Aminosäuren!
2.
Nennen Sie jeweils Beispiele für Aminosäuren mit Resten, die nachfolgende Eigenschaften
haben:
schwefelhaltig
hydrophob, aliphatisch
hydrophil, ungeladen
hydrophil, negativ geladen
hydrophil, positiv geladen.
3.
Was ist eine Peptidbindung und wie verläuft die chemische Reaktion?
3.1
Warum ist die Drehbarkeit der Peptidbindung trotz Einfachbindung stark eingeschränkt?
4.
Gegeben sind die beiden Tetrapeptide:
1. Glutamyl-Histidyl-Seryl-Leucin
2. Glutaminyl-Phenylalanyl-Methionyl-Valin
pK-Werte der ionisierbarer Gruppen für Peptid A: endständige α-Carboxylgruppe: 2,3;
endständige α-Aminogruppe: 9,5; -Carboxylgruppe des Glutamates: 4,2; HistidinSeitenkette: 6
4.1
Schreiben Sie die Strukturformel eines der Peptide auf!
4.3
Zeichnen Sie die Titrationskurve von Peptid A! Bei welchen pH-Werten zeigt dieses Peptid
Puffereigenschaften?
4.4
In welchem Verhältnis liegen protoniertes und nicht-protoniertes Histidin bei pH 7,5 vor?
4.5
Berechnen Sie den isoelektrischen Punkt von Peptid A!
4.6
Welches der beiden Peptide ist hydrophiler?
5
5.1
5.4
Benennen und charakterisieren Sie die vier Strukturebenen von Proteinen!
Welche Wechselwirkungen und Bindungen sind an der Stabilisierung der jeweiligen
Strukturebene beteiligt?
Welche Sekundärstrukturen sind Ihnen bekannt?
Welche Bedeutung hat der „hydrophobe Effekt“ bei der Proteinfaltung und welche
Aminosäuren sind beteiligt
Definieren Sie die Begriffe Supersekundärstruktur und Domäne!
6
Was versteht man unter Proteindenaturierung?
6.1
Listen Sie einige denaturierende Agenzien und Beispiele für ihre Anwendung auf!
6.2
Äußern Sie sich zur Reversibilität dieses Vorganges!
7
Was besagt die Prionenhypothese?
5.2
5.3
(Die grau unterlegten Fragen werden aus Zeitgründen im Seminar für Zahnmedizinstudenten nicht
im Detail besprochen)
Auszug aus dem Gegenstandskatalog:
5 Aminosäuren, Peptide, Proteine
5.1
Aminosäuren
5.1.1
Klassifizierung
5.1.2
Eigenschaften
5.1.3
Beispiele
5.1.4
Reaktionen
Aminogruppe:
5.2
5.2.1
Peptide
Klassifizierung
5.2.2
Peptidbindung
5.2.3
Reaktionen
5.3
5.3.1
Proteine
Klassifizierung,
Aufbau
5.3.2
Eigenschaften
5.3.3
Strukturaufklärung
L-Reihe (Fischer-Projektion, Stereoformel), - α-Aminogruppe,
proteinogen - nicht proteinogen,
essentiell - nicht essentiell,
hydrophobe - hydrophile Reste
Struktur in Abhängigkeit vom pH-Wert, (Ampholyte),
isoelektrischer Punkt,
saure, neutrale, basische Aminosäuren,
Wanderungsrichtung im elektrischen Feld bei vorgegebenem pHWert, Verhalten an Ionenaustauschern,
Puffereigenschaften, Redoxverhalten (Cystein - Cystin)
die proteinogenen Aminosäuren, Ornithin, Citrullin, β-Alanin,
Homocystein
Bildung von Schiff’-schen Basen, Amiden, Carboxylgruppe:
Bildung von Estern
und Anhydriden, Amiden, Decarboxylierung, Disulfidbrücken, Nund O-Glykoside
Aufbau, Di-, Tri-, Oligo- und Polypeptide, Erkennen der C- und Nterminalen Aminosäure, Sequenz, Erkennen der enthaltenen
Aminosäuren bei vorgegebener Strukturformel
Erkennen in vorgegebenen Verbindungen, Ladungsverteilung,
partieller Doppelbindungscharakter, herabgesetzte Basizität des NAtoms
Synthese durch Kondensation (Aktivierung der Carboxylgruppe),
Hydrolyse unter dem Einfluss starker Säuren oder Basen
einfache Proteine, zusammengesetzte Proteine (Glykoproteine,
Metalloproteine,
Proteine mit prosthetischen Gruppen, Lipoproteine), globuläre und
fibrilläre Proteine,
Primärstruktur (Sequenz), Sekundärstruktur (α-Helix,
Faltblattstruktur),
Tertiär- und Quartärstruktur (Definition, Bindungsarten zur
Stabilisierung
der Proteinstruktur), native und denaturierte
Proteine, Domänen und Strukturmotive
Ampholyte, Puffer, hydrophile/hydrophobeProteine,
Beeinflussung der Löslichkeit (Temperatur, Salze, organische
Lösungsmittel, pH-Wert), Denaturierung,
Wanderung im elektrischen Feld,
analytische und präparative Trennung nach Ladung, Molmasse,
Affinität
Hydrolyse, Bestimmung des N-Terminus,
Prinzip der Sequenzierung