DESOXYRIBONUKLEINSÄURE EF

KSO
DESOXYRIBONUKLEINSÄURE
Skript DNA EF V1.0 08/15 | ©Bor
EF
1
INHALTSVERZEICHNIS
"DESOXYRIBONUKLEINSÄURE"
1. Einleitung.......................................................................................................02
2. Eiweiss........................................................................................................... 02
2.1 Eigenschaften...................................................................................... 02
2.2 Nachweis von Protein........................................................................... 03
2.3 Elementare Zusammensetzung.............................................................. 03
3. Aminosäuren................................................................................................. 03
4. Peptide.......................................................................................................... 05
4.1 Die Peptid-Gruppe................................................................................ 05
4.2 Biologisch wichtige Peptide................................................................... 05
4.3 Bedeutung der Aminosäuresequenz....................................................... 06
5. Struktur der Proteine..................................................................................... 08
5.1 Ermittlung der Primärstruktur eines Peptids............................................ 08
5.2 Fragmentierung durch enzymatischen Abbau.......................................... 08
5.3 Die Sekundärstruktur von Proteinen....................................................... 09
5.4 Faltblattstruktur................................................................................... 10
5.5 α-Helix................................................................................................ 10
5.6 Tertiärstruktur von Proteinen................................................................ 11
5.7 Quartärstruktur....................................................................................12
5.8 Denaturierung......................................................................................13
6. Enzyme.......................................................................................................... 14
6.1 Molekülbau......................................................................................... 14
6.2 Wirkungsweise.....................................................................................15
7. Nucleinsäuren – vom Gen zum Protein...........................................................15
7.1 Desoxyribonucleinsäure (DNA).............................................................. 16
7.2 Ribonucleinsäure (RNA)........................................................................ 17
7.3 Die Ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese................................................... 17
7.4 Genetischer Code................................................................................. 18
7.5 Replikation der DNA............................................................................. 18
8. Quellen.......................................................................................................... 19
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1. Einleitung
Was ist das überhaupt, DNA? Oft wird sie als Bauplan des Lebens bezeichnet, als Code für
unseren Körper, als Anleitung für unser Aussehen und unsere Hautfarbe, als unser Erbgut.
Forscher erhoffen sich durch Gentechnologie den „perfekten Menschen“. Andere sehen durch
sie den Weg, gefährliche Krankheiten zu besiegen. Wiederum andere sehen in Gentechnologie
eine potenzielle Gefahr, der der Mensch nicht gewachsen ist. Bewegen wir uns tiefer in das
Thema „Gentechnologie“, und sehen wir uns an, was das überhaupt ist - ein Gen...
2. Eiweiss1
Die Bezeichnung Eiweiss leitet sich vom Eiklar (Eiweiss) des Hühnereis ab. Eiweisse sind die
vielseitigsten
makro-molekularen
Verbindungen
der
Zelle:
Enzyme,
Antikörper,
Gerüstsubstanzen, Reservestoffe, einige Hormone und der Blutfarbstoff Hämoglobin sind
Eiweisse. Wegen ihrer Bedeutung werden Eiweisse auch Proteine genannt (griech. Protos, der
Erste, Ursprüngliche).
2.1 Eigenschaften1
Die Proteine bilden eine Gruppe von Stoffen, die nach ihren unterschiedlichen Eigenschaften
eingeteilt werden. Aus der Beobachtung, dass Eiweisslösungen den Tyndall-Effekt (siehe links)
zeigen, lässt sich ableiten, dass in ihnen Makromoleküle
vorliegen, die gross genug sind, um Licht streuen zu können.
Viele Proteine lösen sich gut in Wasser. Bei anderen ist die
Löslichkeit in verdünnten Salzlösungen grösser als in
destilliertem Wasser. Diese Besonderheit kann auf das
Vorhandensein von funktionellen Gruppen mit positiven
beziehungsweise negativen Ladungen zurückgeführt werden: Die Ionen der Salzlösung treten
an die Stelle der geladenen funktionellen Gruppen der Nachbarmoleküle und erleichtern die
Ablösung der Moleküle voneinander. Eine höher werdende Salzkonzentration führt dagegen
zu einer Beeinträchtigung der Hydrathülle durch Wasserentzug: Die Eiweisse flocken aus.
Der Zusatz von Ethanol oder Säuren kann ebenfalls ein Ausflocken bewirken. Dieser Vorgang
wird auch Koagulation genannt (lat. coagulare, ausflocken, gerinnen). Auch beim Erwärmen
einer Eiweisslösung gerinnt das Eiweiss: Das Eiweiss des Bluts gerinnt bei 42°C, das des
Hühnereis bei 60°C und das der Milch bei 100°C. Bei den Gerüsteiweissen sind die
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zwischenmolekularen Kräfte so stark, dass eine Hydratation nur sehr beschränkt erfolgen
kann: Sie quellen lediglich, lösen sich aber nicht.
2.2 Nachweis von Proteinen1
Proteine können an bestimmen Farbreaktionen sicher erkannt werden: Eine alkalische
Protein-Lösung wird nach Zusatz einer Kupfersulfat-Lösung violett (Biuretreaktion); mit
konzentrierter Salpetersäure entsteht eine Gelbfärbung (Xanthoproteinreaktion). Diese
Gelbfärbung lässt sich auch beobachten, wenn man konzentrierte Salpetersäure auf die Haut
bringt.
2.3 Elementare Zusammensetzung1
Erhitzt man trockenes Eiweiss, so verkohlt es. Ausserdem entstehen Wasserdampf und
Ammoniak. Am Aufbau von Eiweiss sind also Kohlenstoff, Wasserstoff und Stickstoff beteiligt.
Weiter lässt sich Schwefel nachweisen, denn Eiweiss, das sich zersetzt, riecht meist nach
Schwefelwasserstoff (Geruch nach faulen Eiern).
3. Aminosäuren1
Die Moleküle der Proteine sind Makromoleküle. Sie lassen sich chemisch in Bausteine
zerlegen, die man als Aminocarbonsäuren, kurz Aminosäuren,
bezeichnet. Der Name drückt aus, dass neben der Carboxygruppe (COOH) eine weitere funktionelle Gruppe, die Aminogruppe (-NH2), am
Aufbau des Moleküls beteiligt ist. Aminosäuren sind die Bausteine von
Proteinen. Sie tragen die Aminogruppe am C-Atom, das der
Carboxygruppe benachbart ist. Sie sind damit 2-Aminocaronsäuren,
werden
aber
auch
α-Aminocarbonsäuren
genannt.
Mit
dem
griechischen Buchstaben α wird das C-Atom gekennzeichnet, das in Nachbarstellung zur
Carboxygruppe steht. Die Aminosäure mit dem einfachsten Molekülbau ist
Aminoessigsäure, bekannt unter dem Trivialnamen Glycin (siehe links).
Neben Glycin treten in der Natur über 100 weitere Aminosäuren auf. Davon
sind aber nur 20 am Aufbau von Proteinen beteiligt. Ihre Molekülstrukturen lassen sich vom
Glycin ableiten, indem man am α-C-Atom formal ein H-Atom durch eine Seitenkette –R
ersetzt.
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Eine Besonderheit kennzeichnet das Molekül der Aminosäure Cystein: Es besitzt eine SHGruppe, die leicht durch Dehydrierung (Oxidation) mit einer zweiten SH-Gruppe reagieren
kann, wobei sich eine sogenannte Disulfidbrücke bildet:
-S-H + H-S => -S-S- + 2H+ + 2e-
Übersicht über alle Aminosäuren, die in Proteinen gebunden vorkommen
Quelle: wikipedia.org
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4. Peptide1
Bei der Hydrolyse von Proteinen in wässriger Lösung lassen sich ausser den Aminosäuren keine
weiteren Stoffe nachweisen. Proteine sind demnach aus miteinander verbundenen
Aminosäureeinheiten aufgebaut.
4.1 Die Peptidgruppe1
Formal entsteht die Bindung zwischen zwei Aminosäure-Molekülen, indem die Aminogruppe
des einen Moleküls unter Abspaltung eines H2O-Moleküls mit der Carboxygruppe des anderen Moleküls reagiert.
Wie bei der Esterbildung handelt es sich
hier um eine Kondensation (siehe rechts). Die
Quelle: chemieunterricht.de
dabei entstehende Atomgruppierung –CO-
NH- bezeichnet man bei Proteinen als Peptidgruppe. Die C-N-Bindung in der Peptidgruppe
nennt man Peptidbindung. Sind zwei, drei, vier, usw. Aminosäure-Moleküle miteinander verknüpft, spricht man von Di-, Tri-, Tetrapeptiden usw. Oligopeptide (griech. Oligos, wenig)
enthalten als Bausteine weniger als 10, Polypeptide (griech. Polys, viel) enthalten 10 und
mehr Aminosäureeinheiten pro Molekül. Polypeptide, deren Moleküle aus mehr als 100
Aminosäureeinheiten aufgebaut sind und die eine biologische Funktion besitzen, werden
Proteine genannt. Diese Einteilung wird allerdings nicht streng gehandhabt.
Durch die Peptidbindungen ergibt sich in Proteinen die regelmässig wiederkehrende Sequenz (CO-NH-CαHR)n; sie wird als Rückgrat der Peptidkette bezeichnet. Das Rückgrat ist für
alle Proteine gleich. Die Individualität eines Proteins wird durch die Seitenketten der Aminosäurereste bestimmt.
Röntgenstrukturanalysen lassen erkennen, dass der C-N-Abstand in der Peptidgruppe mit
132pm kleiner ist als der in einer C-N-Bindung in Aminen (147pm). Ausserdem liegen alle an
der Peptidgruppe beteiligten Atome in einer Ebene; es herrscht also keine freie Drehbarkeit
um die C-N-Achse.
4.2 Biologisch wichtige Peptide1
Viele Hormone, die menschliche Körperfunktionen steuern, gehören zur Stoffklasse der Peptide. Darunter ist zum Beispiel das Oxytocin, das am Geburtsvorgang beteiligt ist, indem es
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die Auslösung der Wehen ver-
Oxytocin Quelle: drogen.wikia.com
ursacht. Ein weiteres Beispiel
ist Vasopressin, das den Blutdruck erhöht und in der Niere
die Rückresorption von Wasser bewirkt und somit die
Harnbildung verringert. Die
Moleküle beider Oligopeptide
bestehen aus 9 Aminosäureeinheiten und besitzen eine
cyclische Struktur, die durch die Bildung einer Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinresten
zustande kommt. Das bekannteste Peptidhormon ist das Insulin, dessen Aufgabe in der Einschleusung von Glucose-Molekülen aus dem Blut in die Zellen besteht. Das Fehlen von Insulin führt zu erhöhtem Blutzuckerspiegel (Diabetes). Insulin-Moleküle sind aus 51 Aminosäuren aufgebaut, die in zwei durch Disulfidbrücken miteinander verknüpften Strängen von 30
bzw. 21 Aminosäuren angeordnet sind.
Insulin Quelle: clinchem.org
4.3 Bedeutung der Aminosäuresequenz1
Da jedes Aminosäure-Molekül mindestens zwei funktionelle Gruppen besitzt, können aus einem Gemisch von zwei Aminosäuren vier verschiedene Dipeptide entstehen: aus Glycin und
Alanin zum Beispiel Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala. Bei 20 verschiedenen Aminosäuren
existieren sogar 202 verschiedene Dipeptide. Für längere Peptide gilt: Die Anzahl an Kombinationen beträgt 20n, wobei n die Anzahl der verknüpften Aminosäuren darstellt. Aus den 20
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verschiedenen Aminosäure-Molekülen lässt sich also im Prinzip eine unvorstellbar grosse Anzahl verschiedener Protein-Moleküle aufbauen: So ergeben sich zum Beispiel bei einer Kettenlänge von 100 Aminosäuren rein rechnerisch 20100 Kombinationen. Die Proteine sind die
Naturstoffe mit der grössten chemischen Mannigfaltigkeit.
So wie jeweils nur eine ganz bestimmte Reihenfolge von Buchstaben ein sinnvolles Wort
ergibt, ist die Reihenfolge der Aminosäureeinheiten entscheidend für die biologische Funktion eines Peptid-Moleküls: Der Einbau von nur einer falschen Aminosäureeinheit in ein Polypeptid-Molekül kann dazu führen, dass es seine biologische Funktion verliert. Peptid-Moleküle müssen also nach einem exakten Syntheseplan aufgebaut werden, der im Erbgut verankert ist (siehe Kapitel 7). Bei verschiedenen Arten von Lebewesen weisen Peptid-Moleküle
mit gleicher Funktion Unterschiede in der Aminosäuresequenz auf. Dies trifft zum Beispiel
für die Insulin-Moleküle verschiedener Tierarten zu. Aus Anzahl und Art der Abweichung lassen sich Rückschlüsse auf die stammesgeschichtliche Verwandtschaft ziehen.
Aufgabe I: Erkläre, wie aus Alanin und Cystein zwei verschiedene Dipeptide gebildet werden
können. Gib die Lewis-Formeln dieser Dipeptide an.
Aufgabe II: Zeichne die Skelettformeln aller vier Dipeptide, die aus einem Gemisch von Alanin und Glycin hervorgehen können. Benenne die Moleküle.
Aufgabe III: Wie viele verschiedene Tripeptide bzw. Tetrapeptide können entstehen, wenn
20 verschiedene Aminosäuren zur Verfügung stehen?
Aufgabe IV: Gib an, welche Stoffe bei der vollständigen Hydrolyse von Aspartam im Magen
entstehen, und formuliere die Reaktionsgleichung.
Aufgabe V: Folgende Abbildung zeigt das
Modell eines Tetrapeptids aus vier
verschiedenen Aminosäuren. Bestimme
die Aminosäuresequenz mit Hilfe der
Abbildung auf Seite 4:
Quelle: google.com
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5. Struktur der Proteine1
Die Kenntnis der Struktur von Protein-Molekülen ist unerlässlich für das Verständnis ihrer
biologischen Funktion.
Quelle: spektrum.de
5.1 Ermittlung der Primärstruktur eines Peptids1
Um zu erfahren, welche Aminosäuren am Bau eines Moleküls beteiligt sind, wird die Substanz vollständig durch saure Hydrolyse zerlegt. Das Hydrolysat wird anschliessend chromatografisch untersucht. Die Auswertung des Chromatogramms gestattet Rückschlüsse auf Art
und Anzahl der Aminosäureeinheiten, die das Molekül aber noch nicht eindeutig beschrei
ben. Der nächste Schritt zur Strukturaufklärung ist deshalb die Ermittlung der Aminosäuresequenz, auch Primärstruktur genannt. Für die Bestimmung der N-terminalen beziehungsweise
C-terminalen Aminosäure – das sind die endständigen Aminosäureeinheiten mit der freien
Amino- bzw. Carboxygruppe – stehen mehrere Verfahren zur Verfügung, auf die in diesem
Skript nicht eingegangen werden.
5.2 Fragmentierung durch enzymatischen Abbau1
Zur Aufklärung der Aminosäuresequenz langer Peptidketten ist es notwendig, sie vorher zu
fragmentieren, das heisst hydrolytisch in kleinere Stücke zu spalten. Dazu können bestimmte
Enzyme, Proteasen, eingesetzt werden, die eine Spaltung der Peptidketten nur an ganz bestimmten Stellen katalysieren: Trypsin spaltet zum Beispiel nur Peptidbindungen, deren Carbonylgruppen von Lysin oder Arginin stammen; Chymotrypsin hydrolisiert die Peptidbindung
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hinter Phenylalanin, Tryptophan oder Tyrosin; Pepsin spaltet hinter Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin, Asparaginsäure oder Glutaminsäure. Die verschiedenen Peptidbruchstücke
werden voneinander isoliert; anschliessend wird ihre Aminosäuresequenz durch Edman-Abbau bestimmt.
Wird das zu untersuchende Protein parallelen Fragmentierungen durch verschiedene Enzyme unterworfen, erhält man Bruchstücke mit teilweise überlappender Aminosäuresequenz. Mit deren Hilfe kann die vollständige Aminosäuresequenz des
ganzen Protein-Moleküls ermittelt werden.
Die erste Aufklärung einer Primärstruktur gelang am Peptidhormon Insulin: Sie
wurde vom britischen Biochemiker FREDERICK SANGER (geb. 1918) in den Jahren 1945 – 1952 ermittelt. War früher die Bestimmung einer Primärstruktur
eine zeitintensive und schwierige Angelegenheit, so ist dies heute eine Routinearbeit, für die spezielle Analyse-Automaten („Sequencer“) eingesetzt werden.
Quelle: minerva.unito.it
5.3 Die Sekundärstruktur von Proteinen1
Viele Proteine besitzen einen kristallinen Aufbau. Dies ist ein Zeichen dafür, dass sich im molekularen Bereich gewisse räumliche Strukturelemente regelmässig wiederholen. Tatsächlich
ordnen sich viele Polypeptid. Moleküle – wenigstens in Teilbereichen – regelmässig an. Ursache dafür ist die Ausbildung von Wasserstoffbrücken zwischen einer C=O- und einer N-HGruppe verschiedener Peptidgruppen. Zwar sind Wasserstoffbrücken im Vergleich zu Elektronenpaarbindungen schwach, doch führt die beträchtliche Zahl der Wasserstoffbrücken zu
einem recht starke Zusammenhalt, der für die Konformation
innerhalb der Peptidkette des
Moleküls von grosser Bedeutung ist. Die Gesamtheit dieser
Konformationen, die durch
Wasserstoffbrücken innerhalb
Quelle: zum.de
einer oder zwischen mehreren
Ketten aufrechterhalten wird, legt die Sekundärstruktur des Protein-Moleküls fest. Die am
häufigsten auftretenden Sekundärstrukturen sind die Faltblattstruktur (auch β-Faltblatt genannt) und die α-Helix.
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5.4 Faltblattstruktur1
Bei dieser Sekundärstruktur ordnen sich mehrere Peptidketten so nebeneinander an, dass die
Peptidgruppen wie in den Flächen und die dazwischen liegenden C-Atome wie in den Kanten
eines mehrfach gefalteten Blatts liegen (siehe Bild auf Seite 9). Benachbarte Ketten werden
durch Wasserstoffbrücken zusammengehalten. An der Quervernetzung sind sämtliche
Peptidgruppen beteiligt. Die Restgruppen (R) stehen abwechselnd oberhalb und unterhalb des
gefalteten Blatts. Insgesamt liegen die Seitengruppen jedoch ziemlich dicht beieinander,
sodass
sperrige
oder
gleich
geladene
Reste
die
Anordnung
stören.
Grössere
Falbtblattstrukturbereiche kommen daher nur dann zustande, wenn die Reste relativ klein
sind: So bestehen die Proteinketten der Naturseide, die ausschliesslich in der Faltblattstruktur
angeordnet sind, zu 86% aus Glycin, Alanin und Serin, also aus Aminosäurebausteinen mit
kleinen Resten. Die Peptidketten können parallel oder antiparallel (gegenläufig)
nebeneinander liegen.
Naturseide Quelle: de.academic.ru
5.5 α-Helix1
Wenn die Aminosäurereste
gross sind, ordnet sich die
Polypeptidkette bevorzugt
als α-Helix an. Bei dieser
Struktur windet sich das
Molekül schraubenförmig
um
seine
Wendel
Achse.
wird
Die
durch
Wasserstoffbrücken
innerhalb
der
Kette
Quelle: bioinfo.au-kbc.org.in
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zusammengehalten; jede C=O-Gruppe einer Peptidbindung bildet mit der N-H-Gruppe der
viertnächsten Aminosäure eine zur Hauptachse parallel liegende Wasserstoffbrücke. Nach 3,6
Aminosäureeinheiten ist eine Windung mit einer Ganghöhe von 540pm durchlaufen. Die αHelix ist rechtsgängig, das heisst, die Windungen der Proteinkette sind wie die eines
Korkenziehers angeordnet. Die Aminosäurereste weisen, von der Helix ausgehend, nach
aussen. So steht ihnen mehr Raum zur Verfügung als bei der Faltblattstruktur. Sehr grosse
oder elektrisch gleich geladene Reste könnten sich trotzdem gegenseitig stören, sodass die
Schraubenstruktur unterbrochen wird. Dann bildet sich meist ein Zufallsknäuel. In selteneren
Fällen gibt es auch Proteinmoleküle mit linksgängiger Helix, diese sind jedoch weniger stabil.
Die Aminosäuresequenz eines Peptid-Moleküls wird Primärstruktur genannt. β-Faltblatt und
α-Helix sind die wichtigsten Sekundärstrukturen.
Oft treten in ein und demselben Protein-Molekül α-Helix, Faltblattstruktur und Zufallsknäuel
nebeneinander in einzelnen Bereichen auf oder werden durch bestimmte Vorgänge ineinander umgewandelt: So entsteht zum Beispiel aus der Helixstruktur der Moleküle von Haaren
oder Wolle in feuchter Wärme unter Einwirkung von Zugkraft eine Faltblattstruktur, das
heisst, Wasserstoffbrücken werden mit Hilfe von Wasser-Molekülen geöffnet und neu geschlossen.
Eine besondere Rolle unter den Aminosäuren spielt Prolin: Das Stickstoff-Atom des Prolins ist
in der Peptidgruppe mit keinem H-Atom verbunden; es kann also keine Wasserstoffbrücken
ausbilden. An solchen Stellen einer Polypeptidkette tritt eine Störung der Struktur auf.
5.6 Tertiärstrukturen von Proteinen1
Viele Proteine bestehen aus einzelnen Bereichen, von denen jeder eine definierte
Sekundärstruktur hat. Die Tertiärstruktur eines Proteins wird bestimmt durch die relative
Anordnung dieser Bereiche; sie beschreibt also die dreidimensionale Gestalt der gesamten
Peptidkette. An der Bildung der Tertiärstruktur sind die folgenden Arten von
Wechselwirkungen beteiligt:
1) Wasserstoffbrücken zwischen polaren Seitenketten der Aminosäuren, zum Beispiel
zwischen den Resten von Glutamin und Asparagin.
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2) Ionenbindungen: elektrostatische Anziehungskräfte zwischen COO—Gruppen von sauren
Aminosäuren und NH3+-Gruppen von
basischen Aminosäuren.
3) Van-der-Waals-Kräfte zwischen
unpolaren Seitenketten (in diesem
Zusammenhang auch als hydrophobe
Wechselwirkung bezeichnet).
4) Disulfidbrücken (-S-S-), gebildet aus
den SH-Gruppen zweier räumlich nahe
liegender Cysteinreste innerhalb einer
Kette oder zwischen verschiedenen
Quelle: lk-chemie.de
Ketten.
Unpolare Gruppen werden vom Wasser verdrängt und weisen häufig in das Innere des
Protein-Moleküls; polare Gruppen weisen nach aussen und sind für die Wasserlöslichkeit
bestimmter Proteine verantwortlich.
5.7 Quartärstruktur1
Die Gestalt eines Protein-Moleküls wird durch die Sekundär- und Tertiärstruktur beschrieben.
In vielen Fällen bilden zwei oder mehrere Peptidketten eine übergeordnete Funktionseinheit,
die man als Quartärstruktur bezeichnet. Der
Zusammenhalt der Moleküle wird durch die gleichen
Bindungsarten bewirkt, die auch die Tertiärstruktur
bedingen. Ein Protein mit einer Quartärstruktur ist
zum Beispiel α-Keratin, aus dem
unser Haar aufgebaut ist: Jeweils
zwei
α-Helices
sind
zu
einer
Superhelix zusammengelagert, und
zwei Superhelices umwinden sich zu
einer
Protofibrille.
Acht
Quelle: google.com
Protofibrillen bilden zusammen eine Mikrofibrille. Die
Quartärstruktur Hämoglobin Quelle: schullv.de
einzelnen Helices sind durch Disulfidbrücken quervernetzt. Bei der
Herstellung von Dauerwellen werden die Disulfidbrücken zunächst gelöst und, nachdem das
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Haar in die gewünschte Form gebracht wurde, wieder zurückgebildet. Von der Struktur der
Faserschicht hängt es ab, ob das Haar glatt oder gekräuselt ist. Die Faserschicht wird von der
schützenden Schuppenschicht umgeben, die aus mehreren Lagen von Plättchen besteht, die
sich dachziegelartig überlappen.
Die räumliche Anordnung eines Protein-Moleküls nennt man Tertiärstruktur. Sind mehrere
solche Moleküle zu einer Funktionseinheit verbunden, spiricht man von der Quartärstruktur.
5.8 Denaturierung1
Das flüssige Eiweiss eines Hühnereis wird beim Kochen fest, das Eiweiss der Milch koaguliert
(gerinnt), wenn sie sauer wird. Diese Prozesse nennt man Denaturierung. Sie sind in den
meisten Fällen von einer starken Abnahme der
Wasserlöslichkeit beziehungsweise der Hydratisierung
begleitet. Häufig geht dabei auch die biologische Funktion
des Proteins verloren. Bei der Denaturierung werden
Bindungen gestört, welche die dreidimensionale Struktur
Quelle: egbeck.de
der Protein-Moleküle bedingen. Daran können zahlreiche Faktoren beteiligt sein:
-
Disulfidbrücken können durch Reduktionsmittel gelöst werden
-
Wasserstoffbrücken lassen sich durch Wärmeeinwirkung öffnen
-
Ammoniumgruppen (-NH3+), zum Beispiel von Lysin-Molekülen, können mit
Hydroxidionen eine Säure-Base-Reaktion eingehen; dabei entstehen ungeladene
Aminogruppen (-NH2).
-
Carboxylatgruppen (-COO-), zum Beispiel von Glutaminsäure-Molekülen, können mit
Hydroniumionen (H3O+) zu ungeladenen Carboxygruppen (-COOH) reagieren.
-
Eine Zugabe von Salzen kann zum Verlust der Hydrathülle führen („Aussalzen“).
-
Schwermetall-Ionen können an negativ geladene Molekülteile gebunden werden und
so die Raumstruktur verändern. Hierauf beruht zum Beispiel die Giftigkeit von Bleiund Quecksilbersalzen.
Häufig ist die Denaturierung ein irreversibler Prozess, so zum Beispiel, wenn sie durch
Erhitzen verursacht wird. In anderen Fällen, wie bei einer Denaturierung durch Veränderung
des pH-Wertes, kann sie reversibel sein.
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6. Enzyme1
Für den Ablauf von Stoffwechselreaktionen in Organismen besitzen Enzyme als
Biokatalysatoren eine entscheidende Bedeutung. Sie können auch ausserhalb von lebenden
Zellen wirken und werden zum Beispiel bei der Käseproduktion, bei der Gewinnung von
Glucose aus Stärke oder in manchen Waschmitteln zum Abbau von Fett oder Eiweiss
eingesetzt.
Die Stoffe, auf die Enzyme einwirken, werden Substrate genannt. Die Namen der Enzyme
werden häufig aus dem Namen des Substrats unter Verwendung der Endsilbe „-ase“ gebildet.
Oft wird auch die katalysierte Reaktione mitbenannt: Das Enzym Glucoseoxidase katalysiert
zum Beispiel die Oxidation von Glucose. Ausserdem sind historisch festgelegte Trivialnamen
im Gebrauch, so etwa bei den Verdauungsenzymen Trypsin und Pepsin.
Die Enzyme werden nach dem Typ der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Hauptklassen
unterteilt:
1. Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen
2. Transferasen übertragen Atomgruppen
3. Hydrolasen spaten Elektronenpaarbindungen unter Aufnahme von Wasser
4. Lyasen
spalten
Elektronenpaarbindungen
nach
einem
nichthydrolytischen
Mechanismus
5. Isomerasen führen Isomere ineinander über
6. Ligasen katalysieren die Verknüpfung zweier Moleküle unter Bildung einer kovalenten
Bindung
6.1 Molekülbau1
Enzyme sind Sphäroproteine. Die meisten werden zu den komplexen Proteinen gezählt, da
ihre Moleküle neben den Polypeptidketten noch einen weiteren Molekülteil (Cofaktor)
enthalten, der kein Peptid ist. Wenn der Cofaktor leicht abgespalten werden kann, bezeichnet
man ihn als Coenzym. Manche Coenzyme können an verschiedenen Enzymen beteiligt sein.
Die Aufgabe der Coenzyme ist die Übertragung von bestimmten Atomen oder Atomgruppen.
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6.2 Wirkungsweise1
Wie andere Katalysatoren beeinflussen auch Enzyme die Geschwindigkeit, mit der chemische
Reaktionen ablaufen. Ihre Oberfläche besitzt spezifische Bindungsstellen mit der räumlichen
Gestalt einer Rinne oder Spalte (aktive Zentren), die sie befähigen, bestimmte SubstratMoleküle nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip an sich zu binden (Substratspezifität). Enzyme,
die Synthesen katalysieren,
besitzen
aktive
Zentren,
welche die Edukt-Moleküle
so zueinander orientieren,
dass
eine
chemische
Reaktion erfolgen kann.
Das schon 1895 entwickelte
Schlüssel-Schloss-Modell
Schlüssel-Schloss-Prinzip Quelle: slideplayer.org
wurde 1959 durch die
Vorstellung der „induzierten Anpassung“, das Induced-Fit-Modell, verfeinert: Danach bewirkt
das Substrat bei der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes eine Konformationsänderung im
Enzym. Temperaturerhöhung, Veränderung des pH-Werts oder Schwermetall-Ionen können
auf die Struktur der Enzymmoleküle einwirken und zu einer räumlichen Veränderung der
aktiven Zentren führen: Das Protein wird denaturiert. Dadurch kann die Aktivität des
Enzymmoleküls eingeschränkt beziehungsweise aufgehoben werden.
7. Nucleinsäuren – vom Gen zum Protein1
Nucleinsäuren wurden 1869 erstmals aus Zellkernen isoliert; davon leitet sich auch ihr Name
ab (lat. nucleus, Kern). Man unterscheidet zwei Arten von Nucleinsäuren: die
Desoxyribonucleinsäuren (DNS) und die Ribonucleinsäuren (RNS). Nach dem Englischen
„acid“ für Säure verwendet man für die Nucleinsäuren heute meist die Abkürzungen DNA
(desoxyribonucleic acid) und RNA (ribonucleic acid).
Nucleinsäuren bestehen wie Proteine aus unverzweigten Makromolekülen. Ihr Aufbau und
ihre Funktion wurden 1953 von JAMES WATSON (geb. 1928) und FRANCIS CRICK (1916 –
2004) aufgeklärt.
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7.1 Desoxyribonucleinsäure (DNA)1
Die Zellkerne aller Organismen enthalten Desoxyribonucleinsäure (DNA). Es handelt sich um
Makromoleküle, die ausgestreckt eine Länge von bis zu einem Meter erreichen können. Sie
sind
in
spiralisierter
Form
in
den
Chromosomen enthalten.
Bei Zerlegung der Moleküle zeigt sich, dass
DNA aus lediglich sechs verschiedenen
Bausteinen aufgebaut ist: Phosphorsäure, 2Desoxyribose (ein Monosaccharid mit 5 CAtomen, eine sogenannte Pentose) und den
vier verschiedenen stickstoff-haltigen
organischen Basen Adenin (A), Cytosin (C),
Guanin (G) und Thymin (T).
Die DNA-Moleküle sind leiterartig aufgebaut
und
Quelle: techniklexikon.net
bestehen
Strängen.
Jeder
aus
ist
zwei
gegenläufigen
aus
abwechselnd
angeordneten Desoxyribose- und Phosphorsäureeinheiten aufgebaut. Diese sind durch
Esterbindungen miteinander verknüpft, an denen das 3‘- und das 5‘-C-Atom des PentoseMoleküls beteiligt sind. Die Kennzeichnung der Ziffern mit einem
Strich wird vorgenommen, um die C-Atome der PentoseMoleküle von denen der Basen-Molekülen zu unterscheiden.
Jedes Pentose-Molekül ist ausserdem mit einem der vier BasenMoleküle verbunden. Eine Baueinheit, die aus Pentose,
Phosphorsäure und Base zusammengesetzt ist, wird Nucleotid
genannt. Eine Nucleinsäure entsteht durch Polykondensation aus
Nucleotiden. Die Basen der Nucleotide sind im DNA-Molekül
paarweise über Wasserstoffbrücken miteinander verbunden und
wie die Sprossen einer Leiter angeordnet. Dabei sind aufgrund
des Molekülbaus nur ganz bestimmte Basenpaarungen (A-T und
Quelle: cosmiq.de
G-C) möglich. Das DNA-Molekül ist schraubenförmig zu einer
Doppelhelix verdreht. Es kann aus bis zu 3*109 Paaren von Nucleotiden aufgebaut sein.
17
7.2 Ribonucleinsäure (RNA)1
Die RNA ähnelt im Bau der DNA, weist aber einige Unterschiede auf: Die Moleküle sind
einsträngig, statt 2-Desoxyribose kommt Ribose vor und statt der Base Thymin wird Uracil
gefunden. Ansonsten sind DNA- und RNA-Moleküle gleich aufgebaut. Die Moleküle der RNA
sind jedoch wesentlich kürzer als die der DNA und können abschnittsweise unter
Basenpaarung Schlaufen bilden.
Quelle: wikipedia.com
7.3 Die Ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese1
Die Merkmale jedes einzelnen Lebewesens sind in seinen Genen gespeichert. Diese
Informationen können nur durch Stoffwechselreaktionen mit Hilfe von Enzymen umgesetzt
werden. Gene enthalten die Information zur Bildung von Enzymen. Die Aminosäuresequenz
von Enzymen und anderen Peptiden ist in der Basensequenz der DNA codiert. An der
Informationsübertragung ist die RNA beteiligt.
Der Abschnitt eines DNA-Moleküls, der die vollständige Information zur Ausbildung eines
Polypeptids enthält, wird als ein Gen bezeichnet.
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7.4 Genetischer Code1
Die Information für die Synthese der Proteine ist in der Basensequenz der DNA-Kette
verschlüsselt. Diese Verschlüsselung wird als genetischer Code bezeichnet. Jede Aminosäure
wird durch die Sequenz dreier Basen codiert.
Mit den vier verschiedenen Basenpaaren sind
43 = 64 verschiedene Basentripletts möglich;
man
nennt
sie
Codons.
Da
nur
20
Aminosäuren in Proteinen vorkommen, sind
die meisten Aminosäuren durch mehrere
Basentripletts festgelegt. Drei der möglichen
Tripletts sind keiner Aminosäure zugeordnet,
sie kennzeichnen als Stopp-Codons das
Ablesungsende. Der genetische Code ist für
alle Lebewesen gleich und wird üblicherweise
als Basensequenz der m-RNA (MessengerRNA, Boten-RNA) angegeben.
Quelle: chemgapedia.de
7.5 Replikation der DNA1
Bei jeder Zellteilung wird die komplette Erbinformation auf die Tochterzellen übertragen.
Dazu ist eine identische Verdopplung der DNA notwendig. Sie wird
Replikation genannt.
An diesem Vorgang sind mehrere Enzyme beteiligt: Zuerst wird ein
Einzelstrang an einer Stelle aufgeschnitten, dann wird ein Abschnitt des
Doppelstrangs
entspiralisiert
Entsprechend
den
und
spezifischen
in
Einzelstränge
Basenpaarungen
aufgespalten.
werden
nun
komplementäre Nucleotide, die durch den Zellstoffwechsel bereitgestellt
werden, angefügt und miteinander verknüpft. Jeder Halbstrang liefert
Quelle: physiologie-online.com
somit die Information zur Bildung eines neuen komplementären Strangs.
So entstehen zwei identische DNA-Moleküle, die jeweils aus einem alten und einem neu
synthetisierten Strang bestehen.
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Aufgabe VI: Stelle tabellarisch Gemeinsamkeiten und Unterschiede von DNA und RNA dar.
Aufgabe VII: Was ist der Unterschied zwischen einer α-Helix und einer Doppelhelix?
Aufgabe VIII: Menschliches Insulin besteht aus 51 Aminosäuren, die in typischer Reihenfolge
miteinander verknüpft sind. Warum müssen es Diabetiker spritzen und können es nicht einfach mit der Nahrung zu sich nehmen?
8. Quellen
1
Elemente – Grundlagen der Chemie für Schweizer Maturitätsschulen (Klett und Balmer Ver-
lag Zug), 2007