Übungsblatt 1

Übungsblatt 1 zur Vorlesung „Physikalische Chemie VII – Biophysikalische Chemie“
Wintersemester 2012/13
Übungen zur Vorlesung
„Physikalische Chemie VII – Biophysikalische Chemie“
Wintersemester 2012/13, Blatt 1
A. Übersicht und Grundlagen
1. a) Zum Einfrieren wird ein Stück frisch isolierten Hirngewebes in eine Glasampulle
eingeschmolzen, deren innere Oberfläche die Systemgrenze bildet. Handelt es sich vor
dem Einfrieren um ein offenes oder geschlossenes System? Beantworten Sie die gleiche Frage für den Zeitpunkt unmittelbar nach Einbringen der Ampulle in flüssigem
Stickstoff.
b) Eine lebende Zellsuspension befindet sich in einer Petrischale und wird in einem
Klimaschrank (konstante Umweltbedingungen wie T, % r.F. und Gaszusammensetzung) aufbewahrt. Die Flüssigkeitsgrenzflächen sind hier die Systemgrenzen. Handelt
es sich um ein offenes oder geschlossenes System?
2. Ein Kristall sei durch schnelle Temperaturerhöhung bei konstantem Druck um 5°C
über seinen Schmelzpunkt überhitzt worden und werde in einem Thermostaten bei
dieser Temperatur und konstantem Druck gehalten.
Beantworten Sie die folgenden Fragen und geben Sie eine qualitative Begründung Ihrer Antworten.
a) Welche Zustandsänderung läuft nunmehr spontan ab?
b) Welche Vorzeichen hat die Änderung der molaren freien Enthalpie?
c) Welche Vorzeichen hat die Änderung der molaren Enthalpie?
d) Welche Vorzeichen hat die Änderung der molaren Entropie?
e) Ist bei diesem Vorgang der Betrag der molaren Enthalpieänderung größer oder kleiner als der entropische Beitrag?
f) Beantworten Sie die Fragen a)-e) für den Fall einer Überhitzung um 0,1°C über dem
Schmelzpunkt
B. Aminosäuren und Proteine
3. Beschreiben sie die vier hierarchischen Strukturen von Proteinen und geben Sie Beispiele.
4. Warum sind die Strukturen in Proteinen stabil? Nennen und vergleichen Sie die
vorherrschenden Wechselwirkungen und geben Sie ungefähre Werte an.
5. Beschreiben Sie die derzeit bekannten Modelle zur Proteinfaltung.
6. Welche Funktionen besitzen Proteine? Nennen und beschreiben Sie diese kurz.
7. Nach welchen Kriterien lassen sich Aminosäuren einteilen?
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Wintersemester 2012/13
8. Welche Aminosäuren befinden sich bevorzugt an welchen Stellen im Protein?
9. Was zeigt das bekannte Anfinsen-Experiment?
10. Wie viele für Menschen essenziellen Aminosäuren gibt es und wie kommt ein Körper
an diese heran?
11. Ein Protein beinhaltet sechs Cysteine. Wenn alle davon Disulfidbindungen eingehen
und alle möglichen Paare dieser Cysteine gebildet werden können, wie viele Proteinstrukturen wären möglich?
12. Woran sind amyloide Plaques zu erkennen? Wie entstehen sie? Welche Erkrankungen
beruhen auf ihnen?
13. Welche Aufgabe hat ein Chaperon?
14. Zeichnen Sie die Titrationskurve einer neutralen, einer sauren und einer basischen
Aminosäure. Wo liegen der pK-Wert und der isoelektrische Punkt einer Aminosäure?
15. Beschreiben Sie den Übergang einer ungeordneten Peptidkette (random coil) zu einer
globulären Zusammenhäufung (molten globule) und weiter bis zu der aktiven/nativen
Form (native state) eines Proteins.
Was passiert und wie kann dies thermodynamisch grob erfasst werden? Geben Sie an,
wie dieser Prozess näherungsweise, im Einzelnen, kinetisch formuliert werden könnte.
Wie sieht unter idealen Bedingungen die Potentialhyperfläche für diesen Prozess aus?
Eine Darstellung über einen 2D-Graphen mit Erklärung reicht aus.
Was unterscheidet sich bei hohen Temperaturen?
16. Mit welchen Methoden können Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur analysiert werden? Wo liegen Vorteile, Nachteile und Grenzen?
17. Proteine werden durch einen Überschuss an Basen oder Säuren denaturiert. Welche
molekularen Interaktionen werden dabei beeinflusst? Nennen Sie weitere Möglichkeiten um Proteine zu denaturieren.
18. Auf wie viele Arten können sich die vier Untereinheiten A, A und B, B zu einem Protein zusammenlagern?
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Wintersemester 2012/13
19. Wieso werden Gelelektrophoresen in Lösungen mit geringer Salzkonzentration
durchgeführt?
C. DNA
20. Was ist der Unterschied zwischen einem Nukleosid und einem Nukleotid? Zeichnen
sie je eines.
21. Warum ist die Doppelstrangstruktur der DNA vorteilhaft?
22. Eine Probe an DNA wird erhitzt, so dass sich die Stränge separieren. Danach wird
abgekühlt, aber die Stränge verbleiben separiert. Vergleichen und erklären Sie die Änderung des hydrodynamischen Radius in 0,01 M und 1 M NaCl. Wie würden Sie dies
messen?
23. Warum ist das Schmelzen von DNA kooperativ, das Denaturieren von Proteinen
hingegen nicht?
24. Wie viele Codons gibt es und was ist die „Codon Usage“?
25. Wie bestimmt man den GC-Gehalt einer DNA?
26. Wozu verwendet man die Gelelektrophorese und wie funktioniert sie?
27. Wie viele verschiedene Oktamersequenzen von DNA gibt es? Wie viele Bits an Information sind in einer solchen Sequenz gespeichert?
28. Vergleichen Sie die energetischen Beiträge der Proteinfaltung mit der Bildung der Sekundärstruktur von DNA. Gibt es einen fundamentalen Unterschied?
29. Was ist die Ursache für die geringere Zunahme der Absorptionsintensität während der
Denaturierung von viraler DNA verglichen mit derjenigen während der Denaturierung
der Ursprungs-DNA des Wirtsbakteriums?
30. Beschreiben Sie, wie DNA in ein Protein übersetzt wird.
31. Beschreiben Sie die verschiedenen Möglichkeiten der DNA-Sequenzierung?
32. Aus welchen Vorstufen werden Purin- und Pyrimidinbasen gebildet?
33. Wieso ist Ethidiumbromid kanzerogen?
34. Was sind die größten und kleinsten bekannten Genome? Ist die Zahl der Gene an die
Größe der Genome gekoppelt?
(Noll/Hampp)
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