Sebastian Appler

Sebastian Appler [email protected]
Testvorbereitung: Biochemie 03.01.1998
Oxidation und Reduktion:
Oxidationsreaktionen erkennt man
- an der Zunahme der Anzahl der Bindungen zu O
und/oder
- an der Abnahme der Anzahl der Bindungen zu H.
Oxidationsreaktionen sind immer exergonisch.
Reduktionsreaktionen erkennt man
- an der Abnahme der Anzahl der Bindungen zu O
und/oder
- an der Zunahme der Anzahl der Bindungen zu H.
Reduktionsreaktionen sind immer endergonisch.
Wichtige biologische Verbindungsklassen von Carbonketten:
Alkane haben nur H-Atome, die am C-Atomen sitzen.
Alkanole (Alkohole) haben eine funktionelle OH-Gruppe (Hydroxylgruppe) an einem C-Atom,
sie sind schwach sauer, weil die OH-Gruppe ein H-Kation abspalten kann.
Alkanale (Aldehyde) zeichnen sich durch eine Doppelbindung zu O und einer Einfachbindung
zu H aus
Alkansäuren (Carbonsäuren) haben eine Doppelbindung zu O UND eine OH-Verbindung,
welche stark sauer ist, die gesamte Gruppe nennt man Carboxylgruppe.
Durch eine sogenannte Decarboxylierung kann man eine absolute und endgültige Oxidation
durchführen, es gibt dann 4 Elektronenpaarbindungen zu O und keine Bindung zu H.
Säuren und Basen:
Säuren sind Protonendonatoren, sie können H+ Kationen abspalten. Das abgespaltene Proton
verbindet sich mit einem H2O-Molekül zu einem H3O-Kation namens Hydroniumkation.
Basen (Laugen) sind Protonenakzeptoren, sie können H+ Kationen aufnehmen, dabei entsteht
ein OH- Anion namens Hydroxidanion
Fette (Lipide)
Fette sind die Ester des Triglycerins.
An ein Glycerinmolekül, das ist ein Propantriol, wird durch eine Esterbindung an jede der drei
OH-Gruppen des Triglycerins eine Fettsäure angehängt. Es gibt verschiedene Fettsäuren und
somit auch die verschiedensten Triglyceride.
Die biologischen Funktionen von Fetten sind:
- Energiespeicher (1kg Fett entsprechen 10.000 kcal., bzw. 42.000 Joule)
- Isoliermittel zur Wärmedämmung
- Lösemittel für unpolare Stoffe
- Ausgangsverbindung für Biomembran
Wiederholung: Esterbindung
Eine Esterbindung entsteht wenn sich eine OH-Gruppe (Hydroxylgruppen) und eine
Carboxylgruppe begegnen.
Das H-Atom der Hydroxylgruppe und die OH-Verbindung der Carboxylgruppe verbinden sich
zu einem Wassermolekül. Das übriggebliebene O-Atom der Hydroxylgruppe und das unbesetzte
C-Atom (mit der Doppelbindung zu O) der Carboxylgruppe verbinden sich nun. Die
Estherbindung ist komplett. Das O-Atom hat jetzt eine Einzelbindung zum C-Atom, dieses hat
wiederum eine Doppelbindung zum O-Atom und eine konventionelle Bindung zum nächsten CAtom.
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Testvorbereitung: Biochemie 03.01.1998
Kohlenhydrate (z.B. Glucose)
Die Summenformel für die Glucose lautet C6H12O6 .
Bei der „normalen“ Glucose, dem Traubenzucker, befindet sich am ersten C-Atom,
nennen wir es C1, eine Carbonylgruppe (< Doppelbindung zu O, Einfachbindung zu H).
An C2-C5 befinden sich Hydroxylgruppen (< OH-Gruppen), und ein H-Atom.
Die Richtung in welche die Hydroxylgruppen zeigen ist asymmetrisch und folgt
folgender Regel: rechts, links, rechts, rechts (als Eselsbrücke ta, tü ,ta ,ta ).
An C6 befindet sich wieder eine Hydroxylgruppe, aber dieses mal mit zwei H-Atomen.
Die Kettenstrukturform der Glucose nennt man D-Glucose.
Es gibt jedoch auch eine Ringstrukturform der Glucose.
Dabei verbindet sich C1 mit C5 . Die Hydroxylgruppe des C5 übergibt ein H-Atom an
das O-Atom der Alkanalgruppe des C1 . Die Doppelbindung dieses O-Atoms zum C1
wir dann zu einer Einfachbindung. Das dabei unbesetzt gewordene Elektronenpaar
verbindet sich mit dem O-Atom der Hydroxylgruppe des C5 . Die Abfolge lautet grob
gesprochen C1-O-C5. Das C6 steht nun nach oben von der Kette ab.
Von der Kettenstrukturform der Glucose gibt es zwei Formen.
Bei der α- Form der Glucose zeigt, die Hydroxylgruppe des C5 nach unten, bei der βForm zeigt diese Hydroxylgruppe nach oben.
Ein weiteres Kohlenhydrat ist die Fructose. Bei ihr befindet sich die Carbonylgruppe
(Doppelbindung zu O) nicht am C1 sondern am C2 . Dies bewirkt, daß die
Ringstrukturform der Fructose aus einer Verbindung von C2 und C5 besteht.
Kohlenhydrate können sich untereinander verbinden.
Wenn sich zum Beispiel zwei Glucosemoleküle verbinden, indem sich das rechts außen
liegende C1 des einen Glucosemoleküls mit dem links außen liegenden C4 des anderen
Glucosemoleküls verknüpft, entsteht in diesem Fall Maltose (Malzzucker).
Wenn sich viele α- Glucosemoleküle in einer Kette aneinanderreihen spricht man von
Stärke (Amylose). Diese langen Ketten könne auch in Form der Sekundärstruktur
vorkommen. Dann bildet sich eine Helix, die durch Wasserstoffbrückenbindungen
stabilisiert wird. Stärke ist mäßig gut wasserlöslich.
Ein Nachweis für die Sekundärstruktur der Stärke ist wenn sich Jod im Innenraum der
Helix einlagert, dann färbt sich die Stärke blau.
Wenn sich β- Glucosemoleküle aneinanderreihen entsteht die kettenförmige Cellulose.
Cellulose ist nicht wasserlöslich aber quellbar, d.h. Cellulose kann Wasser wie ein
Schwamm aufnehmen.
Aminosäuren
Aminosäuren bestehen aus einer Aminogruppe (NH2) die eine Einfachbindung zum
ersten C-Atom hat. An diesem C-Atom hängen oben ein H-Atom, unten einer von 20
biologisch möglichen Resten und rechts ein zweites C-Atom mit einer Carboxylfunktion
(Doppelbindung zu O, und eine Einzelbindung zu einer OH-Verbindung). Dies ist die
α- Aminosäure.
Die Aminogruppe ist wegen des freien Elektronenpaares des Stickstoffatoms(N)
basisch. Die Carboxylgruppe wegen der OH-Gruppe sauer.
Es gibt auch eine β- Form der Aminosäuren. Bei ihr gibt es zwischen der Aminogruppe
und der Carboxylgruppe zwei anstatt einem C-Atom.
Da die Aminogruppe basisch und die Carboxylgruppe sauer ist, kann die
Carboxylgruppe ein Proton abspalten, welches die Aminogruppe aufnimmt.
Mehrere Aminosäuren können sich durch Peptidbindungen verbinden.
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Testvorbereitung: Biochemie 03.01.1998
Dabei verbindet sich die OH-Verbindung der Carboxylgruppe der ersten Aminosäure
mit einem H-Atom der Aminogruppe der zweiten Aminosäure zu H2O. Das C-Atom der
Carboxylgruppe der ersten Aminosäure verbindet sich mit dem Stickstoff der
Aminogruppe der zweiten Aminosäure. Die Peptidverbindung besteht jetzt aus dem
zweiten C-Atom der ersten Aminosäure an dem per Doppelbindung unten ein O hängt.
Rechts hängt an diesem C-Atom das N-Atom der Aminogruppe der zweiten
Aminosäure.
Mehrere auf diese Weise aneinandergebundene Aminosäuren heißen Polypeptide oder
Proteine. Wegen den verschiedenen Aminosäuren, die sich auf verschiedene Weise
zusammensetzen, gibt es unfaßbar viele Kombinationsmöglichkeiten. Deshalb muß eine
Zelle die Informationen über den Aufbau der benutzten Proteine in Form der DNS
speichern.
Peptidbindungen sind nicht drehbar, weil das freie Elektronenpaar des N-Atoms
zur Bindung zwischen C und N springt. Die dabei entstehende Doppelbindung ist nicht
drehbar. Die Form mit der Doppelbindung zwischen C und N nennt sich Enolform,
diese Form und die normale Form wechselt ca.10.000 mal per Sekunde.
Die Form von Proteinen wird in 4 verschiedenen Strukturebenen beschrieben.
Die Primärstruktur gibt die Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren innerhalb der
Kette an. Diese Ebene wird durch Peptidbindungen gebildet.
Die Sekundärstruktur gibt an ob es sich um eine α- Helix oder um eine βFaltblattstruktur handelt. Ob ein Protein durch Wasserstoffbrückenbindung eine αHelix oder eine β- Faltblattstruktur bildet hängt von den Aminosäuren ab.
Die Tertiärstruktur gibt die raumerfüllende (3D) Gestalt des Proteins an, die aus den
Elementen der Sekundärstruktur besteht. Die Bindungen, welche diese Ebene darstellen
sind:
a.) Sulfidbrücke: Hier verbinden sich zwei SH-Verbindungen durch das abwerfen des
H-Atoms. Die beiden S-Atome sind dann direkt verbunden, dabei bleibt H2 übrig.
b.) Ionenbindung: Durch die Übergabe eines Protons zwischen einem sauren und einem
basischen Aminorest kann eine Verbindung hergestellt werden.
c.) Wasserstoffbrückenbindung: Ein freies Elektronenpaar eines O-Atoms kann sich mit
einem H-Atom schwach verbinden.
d.) Hydrophobe Wechselwirkung: Zwischen hydrophoben Kohlenwasserstoffketten
kann es zu einer Verbindung kommen, wenn sie auf engsten Raum
zusammengedrängt werden.
Die Quartiärstruktur gibt an wie sich verschiedene Proteine ineinander verknüpfen
(z.B. wie Hämoglobin)
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