Bundesrealgymnasium Imst Chemie 2010
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Bundesrealgymnasium Imst Chemie 2010-11 Klasse 8 Biomoleküle Dieses Skriptum dient der Unterstützung des Unterrichtes - es kann den Unterricht aber nicht ersetzen, da im Unterricht der Lehrstoff detaillierter aufgearbeitet wird, als dies im Skriptum der Fall ist. Ergänzungen zum Skriptum können während des Unterrichts durchgeführt werden. In diesem Skriptum sind nur wenige Diagramme und Zeichnungen enthalten. Die fehlenden Diagramme werden im Unterricht erarbeitet. Inhalt 6 Biomoleküle..................................................................................................................... 28 6.1 Kohlenhydrate .......................................................................................................... 28 6.1.1 Monosaccharide ................................................................................................. 28 6.1.2 Traubenzucker .................................................................................................... 29 6.1.3 Fruchtzucker ....................................................................................................... 29 6.1.4 Disaccharide ....................................................................................................... 30 6.1.5 Polysaccharide .................................................................................................... 31 6.2 Lipide ....................................................................................................................... 31 6.3 Aminosäuren ............................................................................................................ 32 6.4 Proteine..................................................................................................................... 33 6.5 Enzyme ..................................................................................................................... 34 6.5.1 Wirkungsweise von Enzymen ............................................................................ 35 6.5.2 Nomenklatur von Enzymen ................................................................................ 36 6.5.3 Enzymaktivität ................................................................................................... 37 6.5.4 Hemmung der Enzymaktivität ........................................................................... 38 6.5.5 Koenzyme........................................................................................................... 38 6.6 Nucleinsäuren ........................................................................................................... 38 6.7 Vitamine und Hormone ............................................................................................ 38 6.8 Terpene ..................................................................................................................... 40 Chemie Klasse 6 Biomoleküle Biomoleküle 6.1 Kohlenhydrate Kohlenhydrate (Saccharide) sind Polyhydroxycarbonyl-Verbindungen, die neben Kohlenstoff noch Wasserstoff und Sauerstoff im Stoffmengenverhältnis 2:1 enthalten. Der Begriff Kohlenhydrate ist eine Sammelbezeichnung für verschiedene Verbindungen, die sich von Einfachzuckern ableiten. Die allgemeine Summenformel der Kohlenhydrate Cn(H2)mOm bzw. Cn(H2O)m. Mono- und Oligosaccharide werden als Zucker bezeichnet. Der größte Teil der organischen Materie besteht aus Kohlenhydraten. Sie entstehen unter Einwirkung von Sonnenlicht in den Blättern der grünen Pflanzen aus CO2 und H2O. Dieser Vorgang, bei dem Sauerstoff freigesetzt wird, heißt Fotosynthese. 6 CO2 + 6 H2O + Licht C6H12O6 + 6 O2 Bei der Zellatmung, einem Stoffwechselvorgang, werden Kohlenhydrate mithilfe von Sauerstoff zu CO2 und H2O umgesetzt. Es findet der umgekehrte Weg der Fotosynthese statt. Dabei wird lebensnotwendige Energie frei. C6H12O6 + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O + Energie 6.1.1 Monosaccharide Monosaccharide bestehen aus einem Kohlenstoffgerüst mit 3 bis 7 C-Atomen, mehreren Hydroxy-Gruppen und einer Aldehyd- oder Keto-Gruppe. Sie stellen die Grundbausteine aller Kohlenhydrate dar. Das chemische Verhalten der Monosaccharide wird durch die Art der Carbonyl-Gruppe bestimmt. Man unterteilt sie daher in Aldosen, die eine Aldehyd-Gruppe am C1-Atom tragen, und in Ketosen, bei denen sich eine Keto-Gruppe am C2-Atom befindet Konstitutions und Stereoisomerie von Monosacchariden Die Oxidation am C2-Atom von D-Sorbit führt zur Bildung von Konstitutionsisomeren. Bei gleichartigen Aldosen bzw. Hexosen existieren verschiedene Stereoisomere, die geringfügig unterschiedliche chemische Eigenschaften zeigen. Es gibt 16 verschiedene Aldohexosen mit der Summenformel C6H12O6 . Acht der Zucker gehören der D-Reihe an, acht der L-Reihe. L-Enantiomere spielen in der Natur keine Rolle. Für den Menschen physiologisch bedeutsam sind die D-Glucose, D-Galactose und die DMannose. Dr. K.-H. Offenbecher Seite 28 Chemie Klasse Biomoleküle 6.1.2 Traubenzucker Glucose ist eine Aldohexose und kann in einer offenkettigen sowie zwei ringförmigen Strukturen auftreten. Die α- und β-Glucose unterscheiden sich nur durch die Stellung der Hydroxy-Gruppe am anomeren Kohlenstoffatom. Den Vorgang der Umwandlung von αGlucosen über die offenkettige Form in β-Glukose nennt man Mutarotation. 6.1.3 Fruchtzucker Fructose ist eine Ketohexose, die neben der offenkettigen Form zwei ringförmige Isomere mit unterschiedlicher Ringgröße bilden kann. D-Fructose ist die physiologisch wichtigste Kette. Dr. K.-H. Offenbecher Seite 29 Chemie Klasse Biomoleküle Fructose kommt wie Glucose in süßen Früchten und Honig vor, schmeckt süßer und wird schneller abgebaut und beeinflusst den Blutzuckerspiegel kaum. Wenn man versucht, Fructose mit der Fehling‘schen Lösung zu testen, verläuft die Reaktion positiv, obwohl Fructose keine Aldehydgruppe hat. Das liegt daran, dass sich Fructose in wässriger alkalischer Lösung in Glucose umwandeln kann. In der stark alkalischen Fehling‘schen Lösung liegt deshalb ein Großteil der Fructose als Glukose vor. Bedeutung wichtiger Monosaccharide • • • • Glycerinaldehyd wichtiges Stoffwechselprodukt Ribose, Desoxyrib. Zuckerkomponenten der Nucleinsäuren RNA und DNA sowie der Zellkern-Nucleoside D-Glucose Baustein vieler Oligosaccharide, spezieller Lipide und Proteine Energielieferant im Kohlenhydratstoffwechsel Traubenzucker, Dextrose als Nahrungsmittel für Sportler und Kleinkinder D-Fructose Baustein höherer Kohlenhydrate Fruchtzucker als Nahrungsmittel, Süßstoff oder als Zuckeraustauschstoff für Diabetiker Anomere: durch Ringschluss wird das C-Atom der Carbonylgruppe asymmetrisch anomeres C-Atom; unterschiedliche Anordnung der Substituenten Anomere (unterscheidung durch vorangestellte Buchstaben α und β 6.1.4 Disaccharide Die Verbindung von zwei Monosacchariden führt unter Abspaltung von Wasser (Kondensation) zu Disacchariden. Natürliche Disaccharide haben die Summenformel C12H22O11 und können je nach Art der Monosaccharidbausteine und deren Verknüpfung eine Vielzahl von Isomeren mit unterschiedlichen Eigenschaften bilden. Dr. K.-H. Offenbecher Seite 30 Chemie Klasse Biomoleküle Überblick über die häufigsten Disaccharide 6.1.5 Polysaccharide de Polysaccharide sind makromolekulare Naturstoffe, die durch die Kondensation vieler Moleküle eines Monosaccharides entstehen. Wichtige Polysaccharide sind: Cellulose:: Gerüststoff von Pflanzen, β-glykosidisch Verknüpfte β-D-Glucose Glucose Einheiten. Durch Wasserstoffbrücken zu benachbarten Ketten entsteht ein unlöslich faseriges Material. Ausgangsstoff bei der Papierherstellung; Grundbaustein bei Textilfasern wie Baumwolle und Leinen. Wichtige Polysaccharide im Überblick Polysaccharid Vorkommen Amylose Stärkebestandteil (Getreide) Amylopektin Stärkebestandteil (Getreide) Glykogen Muskelgewebe, Leber Cellulose pflanzlicher Gerüststoff Struktur Helix verzweigt stark verzweigt linear Anz. Monomere 300 300-1200 1500 1500-12000 6000 6000-100000 2500 2500-10000 6.2 Lipide Lipide sind organische Stoffe, die in organischen Lösungsmitteln gut und in Wasser unlöslich sind. Sie werden in hydrolysierbare Lipide wie Ester, Fette, Wachse, Phosphorlipide und in Dr. K.-H. Offenbecher Seite 31 Chemie Klasse Biomoleküle nicht hydrolysierbare Lipide wie Alkane, langkettige Alkohole, Steroide, Steroide, Fettsäuren unterteilt. Die unpolare Natur wird durch einen sehr großen Bereich des Moleküls begünstigt, der fast ausschließlich aus C- und H-Atomen Atomen besteht. Fettsäuren sind geradkettige Monocarbonsäuren. Bei reinen Einfachbindungen werden diese als gesättigte ttigte Fettsäuren bezeichnet. Bei Doppelbindungen spricht man von ungesättigten bzw. mehrfach ungesättigten Fettsäuren (Omega-Fettsäuren). ( Fette sind Stoffgemische, die aus Estern des Propan-1,2,3-triols Propan (Glycerin Glycerin) mit drei langkettigen organischen Säuren bestehen. Diese unverzweigten Fettsäuren mit einer geraden Anzahl von C-Atomen Atomen bestimmen die Eigenschaften der Fette. Als Veresterung wird eine Reaktion von Alkoholen (OH) mit Carbonsäuren (COOH) bezeichnet. Fette mischen sich aufgrund der unpolaren Molekülstruktur nicht mit Wasser, sind aber in polaren Lösungsmitteln löslich. Mit Natron- oder Kalilauge könne Fette in Glycerin und die Salze der Fettsäuren gespalten werden. Diese Reaktion wird als Verseifung bezeichnet. Fetthärtung Bei der Fetthärtung werden flüssige und pflanzliche Öle in feste Fette umgewandelt. Dies geschieht durch eine teilweise Hydrierung der in den pflanzlichen Fetten enthaltenen ungesättigten Fettsäuren. 6.3 Aminosäuren Aminosäuren sind organische Verbindungen mit zwei funktionellen Gruppen, der AminoAmino und der Carboxy-Gruppe. Gruppe. Damit besitzen sie zwei entgegengesetzte reaktive Zentren. Die AminoAmino Gruppe reagiert als Nucleophil, Nucleophil die Carboxy-Gruppe als Elektrophil. Eigenschaften von Aminosäuren nosäuren: Sie können sich in Form eines Proteins zusammenschließen. Die Reihenfolge, Anzahl und chemische Identität der Aminosäuren bestimmen zusammen die Struktur, Funktion und Eigenschaften des Proteins. • Sie tragen alle eine Säure, eine Base, ein H-Atom H und einen Rest. Dr. K.-H. Offenbecher Seite 32 Chemie • • Klasse Biomoleküle Alle Aminosäuren zeigen Strukturabhängige Variationen in jenem Molekülabschnitt, der abhängig vom pH-Wert der Umgebenden Lösung und der Struktur des restlichen Moleküls protoniert wird. Alle Aminosäuren, außer Glycin, sind chiraler Natur, und dies beeinflusst ihre Reaktionsfähigkeit. Asymmetrie: Eine typische α-Aminosäure trägt vier verschiedene Gruppen an ihrem α-C-Atom. Dadurch wird das zentrale α-C-Atom asymmetrisch oder chiral. Es gibt zwei Arten chiraler Aminosäuren: die D-Form und die L-Form. Nur die L-Formen bilden Bestandteile der Proteine. Die D-Formen tauchen in einigen Antibiotika sowie in den Zellwänden einiger Bakterien auf. Einteilung der Aminosäuren Peptidbindung Die Peptidbindung ist der Bindungstyp, der bei der Proteinbiosynthese zum Einsatz kommt. Die beiden Aminosäurenenden reagieren miteinander unter Abspaltung von Wasser. Die dabei entstehende Amidgruppe bildet die Peptidbindung: 6.4 Proteine Proteine (Eiweiße) sind aus Aminosäuremolekülen zusammengesetzte Makromoleküle mit vielfältigen Funktionen in allen Organismen. Sie bestehen aus linearen Ketten (Primärstruktur), wobei verschiedene Aminosäurebausteine durch Peptidbindungen verknüpft sind. Diese Peptidketten falten sich zu räumlichen Strukturen (Sekundärstruktur, Tertiärstruktur), die für die Funktionstüchtigkeit der Proteine von entscheidender Bedeutung sind; ihre Zerstörung (Denaturierung) geht mit dem Verlust der Funktion der Proteine einher. Dr. K.-H. Offenbecher Seite 33 Chemie Klasse Biomoleküle Primärstruktur: Sie beschreibt die der Aminosäuren, also die Aminosäuresequenz. In der Proteinsynthese trägt jedes Molekül Transfer-RNA eine Aminosäure zu den Ribosomen, wo sie über eine Peptidbindung an die wachsende Kette angefügt werden. Die Polapeptidkette hat ein Rückgrat, das aus derselben, immer wiederkehrenden Einheit besteht. Abweichungen gibt es nur in Form der Seitenketten. Sekundärstruktur: Eine Peptidbindung kann sich über eine Wasserstoffbrücke mit einer anderen Peptidbindung verbinden. Durch sehr viele dieser intramolekularen H-Brücken entsteht die Sekundärstruktur. Diese kann als α-Helix oder β-Faltblattstruktur oder einer Mischung aus beiden ausgebildet sein. Tertiärstruktur: Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten, die durch die Primär- und Sekundärstruktur bestimmt werden, können eine tertiäre Strukturebene zutage fördern. Unpolare Seitenketten ziehen sich an, ebenso wie polare und verbinden sich über DipolDipol-Wechselwirkungen oder H-Brücken. In wässriger Lösung ordnen sich die polaren Seitenketten eher nach außen hin an während die unpolaren nach innen weisen. Quartärstruktur: Diese bildet sich durch die Wechselwirkung zwischen zwei oder mehr Polypeptidketten aus. Durch H-Brücken und Disulfidbrücken erhält ein Proteinkomplex eine bestimmte geometrische Anordnung 6.5 Enzyme Enzyme (oder Fermente) sind Proteine (Eiweißstoffe), die eine spezifische dreidimensionale Struktur besitzen und eine Molekülmasse zwischen 10000 und 1000000 aufweisen. Durch Absenkung der Aktivierungsenergie laufen biochemische Reaktionen schneller ab. Enzyme werden bei der Reaktion nicht verbraucht, d. h. sie wirken wie Katalysatoren. Sie gehören neben den Vitaminen und Hormonen zu den Biokatalysatoren die alle chemischen Umsetzungen in lebenden Organismen steuern. Enzyme beschleunigen Stoffwechselvorgänge und Reizleitungsprozesse um das milliardenfache. Sie senken die Aktivierungsenergie so, dass biochemische Reaktionen bei 37°C ablaufen. Enzyme sind hoch spezialisiert und besitzen ein aktives Zentren, dass aus räumlich benachbarten Aminosäureresten der Proteinstruktur gebildet wird. Dr. K.-H. Offenbecher Seite 34 Chemie Klasse Biomoleküle 6.5.1 Wirkungsweise von Enzymen Die Wirkungsweise von Enzymen wird durch den Schlüssel-Schloss-Mechanismus Mechanismus sehr gut beschrieben und ist in zweifacher Weise hochspezifisch. Dieser Mechanismus Mechanismu führt am aktiven Zentrum zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes.. Die mithilfe von Enzymen umgesetzten Stoffe werden als Substrate bezeichnet. • Enzyme reagieren nur mit einem ganz bestimmten Substrat (Substratspezifität (Substratspezifität)! • Enzyme katalysieren nur einen ganz bestimmten Reaktionsablauf (Wirkungsspezifität)! Am Aktiven Zentrum kann ein Substrat nur in einer ganz bestimmten Orientierung anlegen, wie ein Schlüssel zum Schloss. Dieses Prinzip ist die Ursache der Substratspezifität von Enzymen. Dies resultiert resultie aus dem chemischen Aufbau der Enzyme und der daraus hergehenden räumlichen Struktur. Enzyme sind Kettenmoleküle aus Aminosäuren deren Kettenglieder durch eine Vielzahl verschiedener Bindungen in einer charakteristischen Struktur (Konformation) ( stabilisiert werden. Als Bindungsarten treten kovalente Bindungen, H – Brückenbindungen und elektrostatische Wechselwirkungen zwischen geladenen Gruppen auf. Am aktiven Zentrum werden außerdem nur bestimmte Reaktionen katalysiert. Diese Eigenschaft wird Wirkungsspezifität genannt. Jede mögliche Reaktion eines Substrats benötigt einen anderen aktivierten Übergangszustand.. Das aktive Zentrum eines Enzyms kann aber nur einen bestimmten Übergangszustand aktivieren. D. h. für jede Substratreaktion wird ein anderes Enzym Enz benötigt. Ein Beispiel ist der Abbau von Glucose, in dessen Verlauf Brenztraubensäure enzymatisch entweder in Milchsäure oder in Essigsäure umgesetzt wird Dr. K.-H. Offenbecher Seite 35 Chemie Klasse Biomoleküle Die Struktur von Enzymen wird durch unterschiedliche Bindungstypen gewährleistet. 6.5.2 Nomenklatur von on Enzymen Da bei Enzymen nicht immer der genaue Aufbau jedoch aber die Wirkung im Organismus bekannt sind, werden eindeutige Kennzeichen, wie die SubstratSubstrat und Wirkungsspezifität für die Benennung herangezogen. Der systematische Name ist dreiteilig: 1. Substratkennzeichnung 2. Wirkungskennzeichnung 3. Endung –ase Beispiele: Glukose │ oxid │ ase oxidiert Glucose Lactat-Dehydrogen │ ase oxidiert Milchsäure zu Brenztraubensäure Pyruvat-Decarboxyl │ ase spaltet CO2 von der Brenztraubensäure Teilweise wird aber auf die Wirkungskennzeichnung im Namen verzichtet: Ure │ ase spaltet Harnstoff Lip │ ase spaltet Fette unter Bildung freier Fettsäuren Amyl │ ase spaltet Stärke Teilweise werden auch noch Trivialnamen verwendet: Pepsin spaltet Eiweiß im Magen Trypsin spaltete Eiweiß im Darm Katalase (Hydrogenperoxidoxidoreduktase) reduziert Wasserstoffperoxid zu Wasser Aufgrund der Vielzahl von Enzymen (vermutlich > 10000) werden diese in sechs Hauptklassen zusammengefasst: 1. Oxidoreduktasen Katalysieren p+ oder e- Übertragungen bei Redoxreaktionen. Bei Übertragungen auf organische Akzeptoren spricht man von Dehydrogenasen, bei Übertragungen auf Sauerstoff von Oxidasen. Letztere sind vor allem für den Abbau von Nährstoffen wichtig. 2. Transferasen Bewirken diee Übertragung von Molekülgruppen, wie z. B. AminAmin oder Dr. K.-H. Offenbecher Seite 36 Chemie Klasse 3. 4. 5. 6. Biomoleküle Methylgruppen. Wichtiger sind jedoch die Übertragung von Phosphatgruppen (Phosphotransferasen) und Acylgruppen (Acyltransferasen). Hydrolasen Katalysatoren für Hydrolytische Spaltungen von C-O oder C-N Bindungen, wie z. B. Fett spaltenden Lipasen im Verdauungstrakt. Lyasen Katalysieren über Eliminierungsreaktionen nichthydrolytische Bindungsspaltungen an C-C oder C-O Bindungen. Dazu gehört die PyruvatDecarboxylase Isomerasen Katalysiert intramolekulare Umlagerungen wie cis-trans-Isomerisierung oder die Umwandlung optisch aktiver Verbindungen in ihr Racemat. Ligasen Knüpft neue chemische Bindungen zwischen Molekülen. Sie werden auch als Syntheasen bezeichnet. Reaktionsgeschwindigkeit 6.5.3 Enzymaktivität Die Aktivität eines Enzyms, d. h. die Wirksamkeit als Katalysator, wird durch die konkreten Bedingungen der biochemischen Reaktion beeinflusst. Da Enzyme bei Reaktionen nicht verbraucht werden, kann bei der Wirksamkeit von Enzymen nicht die Reaktionsgeschwindigkeit gemessen werden. Man bestimmt die Menge des pro Zeiteinheit umgesetzten Substrats. Einige Umgebungsbedingungen haben einen starken Einfluss auf die Effektivität der enzymatischen Wirkung. Dazu zählen Temperatur, pH-Wert und Substratkonzentration sowie Mineralstoffe und Spurenelemente. Steigende Temperaturen beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit positiv, weil sich die Enzym- Substratmoleküle schneller bewegen. Bis ca. 30 °C folgt die Aktivitätszunahme der ReaktionsgeschwindigkeitTem peraturoptim um von Enzym en Temperatur-Regel (RGT-Regel) Dabei erreicht die Aktivität ein Tem peraturoptim um für ein therm ophiles Tem peraturoptim um Maximum. Bei weiter B akterienenzym für ein Enzym beim M enschen zunehmender Temperatur denaturieren die Enzyme jedoch wie alle Proteine, so dass jedes Enzym ein Temperaturoptimum besitzt. Bei dieser Denaturierung (Gerinnung) werden die 0 20 40 60 80 100 Sekundär- und Tertiärstrukturen Tem peratur [°C ] der Proteine und somit auch der Funktionsmechanismus zerstört. Dr. K.-H. Offenbecher p H-W erto p tim u m vo n P ep sin un d T ryp sin Reaktionsgeschwindigkeit Jedes Enzym ist bei einem bestimmten pH – Wert am aktivsten. Bei den meisten liegt der optimale Wert im neutralen Bereich zwischen 6 und 8. Pepsin allerdings zeigt sein Optimum im sauren Bereich bei pH 2. Der räumliche Bau ist von der Aminosäuresequenz und den Wechselwirkungen zwischen den op tim aler p H-W ert vo n Pep sin n 0 2 o p tim aler pH -W ert vo n T rypsin 4 6 8 pH 10 Seite 37 Chemie Klasse Biomoleküle verschiedenen ionischen Gruppen der Aminosäuren vorgegeben. Aminosäuren haben auch in der Peptidverknüpfung saure und basische Reste. Die Veränderung des pH-Wertes führt zu einer Änderung der Raumstruktur – Substrate können nicht mehr oder nicht mehr optimal gebunden werden. 6.5.4 Hemmung der Enzymaktivität Die Enzymwirkung kann durch Hemmstoffe oder Inhibitoren herab gesetzt werden. Dies erfolgt auf zwei verschiedenen Wegen: Kompetitive Hemmung Ein Hemmstoffmolekül besitzt eine Ähnlichkeit mit dem Substrat, lagert sich am aktiven Zentrum an und behindert den weiteren Substratabbau. Ist diese Bindung sehr fest wird das Enzym dauerhaft blockiert. Antibiotika blockieren so die Vermehrung von Bakterien. Schwermetallionen, wie Cd2+, Pb2+ und Hg2+ wirken als kompetitive Hemmstoffe in vielen Organismen giftig; sie passen chemisch oft ins aktive Zentrum. Allosterische Hemmung Enzyme haben nur ein aktives Zentrum. Aufgrund ihrer hochkomplexen Struktur können andere Moleküle als das Substrat Andockstationen finden. Diese allosterischen Zentren sind für das Substrat nicht geeignet. Dockt aber ein anderes Molekül dort an, kann die Raumstruktur des Enzyms so verändert werden, dass sich am aktiven Zentrum kein EnzymSubstrat mehr bilden kann. Allosterische Hemmstoffe können nur von außen, nicht durch das Substrat, beeinflusst werden. Sie sind aber nicht immer eine Bedrohung für die Zelle, sondern können auch zur Steuerung biochemischer Prozesse beitragen. 6.5.5 Koenzyme Bei Transferasen, Phosphotransferasen und anderen Enzymen beobachtet man, dass das Einsetzten der enzymatisch katalysierten Reaktion einen Reaktionspartner voraussetzt. Da ohne diese Reaktionspartner keine Enzymreaktionen zustande kommen können, hat man sie als notwendige Bestandteile der Enzyme aufgefasst und sie Koenzyme genannt. Nicotinamidnucleotide Hilfestellung bei der Übertragung von Wasserstoff durch Oxidoreduktasen leistet das Koenzym NAD+ (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid) und NADP+ (NAD-phosphat). Die reduzierten Formen sind NADH2 und NADPH2. 6.6 Nucleinsäuren Nucleinsäuren sind hochpolymere Substanzen, die in den Zellen aller Lebewesen vorkommen. Man unterscheidet Desoxyribonucleinsäure DNA und Ribonucleinsäure. Beide bestehen aus Ketten von Nucleotiden, welche sich aus einer Nucleinsäurebase, einem Monosaccharid und einem Phosphorsäurerest zusammensetzen. Auf der besonderen Reihenfolge der Basen beruht die Erbinformation. 6.7 Vitamine und Hormone Vitamine sind organische Katalysatoren, die für alle Lebensvorgänge von großer Bedeutung sind. Sie werden eingeteilt in fettlösliche (z. B. A, D, K) und wasserlösliche Vitamine (z. B. B, C, H). Es sind meist zyklische Verbindungen mit langen Seitenketten und wirken im Micro- oder Milligrammbereich. Vitamine bilden sich vorwiegend in Pflanzen. Können aber auch im tierischen oder menschlichen Organismus mithilfe von Bakterien entstehen. Zusammenfassung einiger wichtiger fettlöslicher Vitamine: Dr. K.-H. Offenbecher Seite 38 Chemie Name A Retinol D Calciferol E Tocopherol K Phyllochinon Klasse Tagesbedarf agesbedarf [mg] 0,1 – 0,3 0,01-0,02 2–5 10 – 40 Biomoleküle Vorkommen Leber, Butter Eigelb, Milch Hefen, Lebertran Butter Getreidekeime Erdnüsse Leber, Hagebutten Spinat, Fischmehl Zusammenfassung einiger wichtiger wasserlöslicher Vitamine: Name Tagesbedarf gesbedarf [mg] Vorkommen B1 1-2 Leber, Eigelb, Kartoffeln Aneurin Hefen, Getreidekeime B2 1,5 – 2,5 Hefen, Leber, Milch Riboflavin Getreidekeime, Eigelb B5 10 - 50 Hefen, Getreidekeime Pantothensäure Leber, Eigelb, Knollen B6 2–4 Leber, Kartoffeln Adermin Salat, Milch B12 0,001 Leber, Eigelb Cobalamin Muskel, Käse C 100-400 Grünpflanzen, Obst Ascorbinsäure Hagebutten, Paprika H 10 Hefen, Getreidekeime Biotin Leber, Eiweiß, Maische Hormone wirken ähnlich wie Vitamine, werden jedoch vom Körper selbst hergestellt und über den Blut- und Lymphkreislauf verteilt. Sie steuern Differenzierungsvorgänge und Dr. K.-H. Offenbecher Seite 39 Chemie Klasse Biomoleküle regulieren Stoffwechsel, Wasser- und Elektrolythaushalt sowie die Reproduktion. Im Körper werden sie über das endokrine System produziert und kooperieren mit dem Nervensystem durch Informationsübertragung. Chemisch handelt es sich um Steroide, Aminosäuren, Amine, Peptide und Proteine. Sie werden je nach Bedarf vom Körper synthetisiert und an Proteine gekoppelt zum Zielort befördert. Erst dort werden sie aktiviert. Bildendes Organ Schilddrüse Bauchspeicheldrüse Keimdrüsen Nebenniere Hypothalamus Hypophyse Hormon chem. Struktur L-Thyroxin (T4) cycl. Iodaminosäure L-3,5,3‘-Triiodthyromin (T3) Insulin, Glucagon Peptide Androgene Östrogene, Gestagene Anabolika Adrenalin, Noradrenalin Cortison, Cortisol Aldosteron ACTH, FSH, LH Prolaktin, STH Funktion Energieumsatz, Wachstum, Reifung Glukosespiegel Steroide männl. Sexualhormon Steroide weibl. Sexualhormone Steroide Wachstumssteuerung Aminoalkohole Neurotransmitter Steroide Glycogen-, Wasser-, Mineralienhaushalt Peptide Follikelreifung Steuerung der Gelbkörper, Milchbildung 6.8 Terpene Terpene sind kettenförmige oder zyklische Kohlenwasserstoffe, die sich formal aus Isopren – Einheiten aufbauen lassen. Sie entstehen als unerwünschte Nebenprodukte bei der Kohlevergasung. Eigenschaften: Terpene sind die Hauptkomponenten der meisten ätherischen Öle vieler Pflanzen und Blüten und daher auch ein wichtiger Bestandteil der Riech- und Geschmackstoffe sowie von Parfüm und Pharmaka. Polyterpene kommen Beispielsweise in Naturkautschuk und Gutaperche vor. Terpene werden formal in Vielfache des Isoprens C5H8 eingeteilt. Monoterpene C10H16 Sesquiterpen C15H24 Diterpene C20H32 Polyterpene (C5H8)n Polyterpene und ihre Derivate erhalten nach Vulkanisieren mit Schwefel gummiähnliche Eigenschaften, wie z. B. Naturkautschuk Dr. K.-H. Offenbecher Seite 40 Chemie Klasse Biomoleküle Aufgaben 1. Wie heißt der Vorgang, bei dem in den Blättern der Pflanze Kohlenhydrate gebildet werden? Formuliere die Wortgleichung. 2. Glucose und Fructose haben die gleiche Summenformel. Worin liegt der Unterschied? 3. Warum zeigt Glucose bei der Schiff‘schen Probe keine Reaktion? 4. Zeichne die Strukturformel der Saccharose 5. Aus welchen Monosaccharideinheiten ist Saccharose aufgebaut? 6. Wie heißt der Bindungstyp, der bei Mehrfachzuckern die Monosaccharideinheiten verknüpft? 7. Wie kann man aus Stärke Glucose gewinnen? 8. Wie kann man Stärke nachweisen? 9. Nenne das häufigste Kohlenhydrat der Erde. 10. Was sind essentielle Fettsäuren? 11. Wovon ist der Schmelzbereich von Fetten abhängig? 12. Warum lösen sich Fette nicht in Wasser? 13. Warum dürfen Fettbrände nicht mit Wasser gelöscht werden? 14. Was geschieht beim Ranzigwerden von Fett? 15. Wie ist gute Margarine zusammengesetzt? 16. Wie kann man Margarine von echter Butter unterscheiden? 17. Warum könnte man sich ohne Proteine nicht bewegen? 18. Formuliere die Reaktion von Glycin mit Alanin! Wie heißt der entstehende Bindungstyp? 19. Was versteht man unter Denaturierung von Eiweiß? Wann tritt dieser Vorgang ein? 20. Gib zwei Nachweisreaktionen für Eiweiß an! 21. Was versteht man unter Enzymen 22. Was versteht man unter der Wirkungs- und Substratspezifität von Enzymen? 23. Erläutere anhand einer einfachen Skizze die Modellvorstellung von Schlüssel-SchlussPrinzip bei der Enzymwirkung. 24. Was besagen die Namen Saccharase und Lipase? 25. Eine Methode zur Trennung eines Racemats besteht darin, mithilfe eines geeigneten Enzyms das eine der beiden Enantiomere dadurch zu isolieren, das nur das andere Enantiomer abgebaut wird. Deute diesen Sachverhalt (wodurch definiert sich ein Racemat). 26. Erläutere anhand einer Skizze das Prinzip allosterischen Hemmung! 27. Welchen Einfluss hat die Erhöhung der Substratkonzentration auf die Aktivität - eines Enzyms - eines kompetitiv gehemmten Enzyms - ein allosterisch gehemmten Enzyms Dr. K.-H. Offenbecher Seite 41
