Struktur und Wirkungsweise - BIO

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Struktur und Wirkungsweise
Fast alle der mehreren Tausend Enzyme sind Proteine, also Eiweiße. Allerdings gibt es auch
einige RNA-Moleküle, die ebenfalls
kat
alytische Funktionen
haben (Ribozyme). Die chemischen Eigenschaften von Proteinen sind allerdings ideal, um sie
als Biokatalysator einzusetzen. Vor allem ihre mögliche
Strukturvielfalt
ist für den Organismus von großer Bedeutung.
Proteine bestehen fast immer aus mehr als 100 Aminosäuren. Die Sequenz an Aminosäuren
bezeichnet man als
Primärstru
ktur
, sie
bildet die Basis für weitere Strukturebenen, wobei bei Enzymen gerade die
Tertiär- und Quartärstruktur
, also die räumliche Struktur, wichtig ist. Sie ist bei allen Enzymen ähnlich.
Folgenden Aufbau weisen Enzyme auf:
- meistens globuläre (kugelförmig) Proteine
- bestehen fast immer aus min. 100 Aminosäuren
- besitzen eine Einbuchtung, die man aktives Zentrum nennt
Das aktive Zentrum bindet Substrate. Entweder durch den sogenannte Schlüssel-Schloss-M
echanismus
oder
durch den
Induced-fit-Mechanismus
, wobei bei zweiterem nach bzw. während der Einlagerung eine Konformationsänderung
stattfindet, damit das Substrat
noch noch fester vom aktiven Zentrum umschlossen
wird. In beiden Fällen wird jedenfalls ein Enzym-Substrat-Komplex (ES-Komplex) gebildet.
Dieser Komplex bestätigt auch die Beobachtungen, dass es einen Schwellenwert bei der
Substratkonzentration
gibt,
nach welchem durch weitere Erhöhungen der Substrate keine schnellere
Reaktionsgeschwindigkeit bewirkt. Da die Substrate sich kurzzeitig mit den Enzymen verbinden
müssen, sind irgendwann
alle aktiven Zentren besetzt
und schneller kann die Reaktionsgeschwindigkeit dann nur noch noch mit mehr Enzymen (mehr
aktive Zentren) vonstatten gehen.
Damit eine chemische Reaktion stattfinden kann, müssen chemische Bindungen bei den Aus
gangsstoffen
(Edukten) gelöst werden. Dafür wird Energie benötigt. Dabei gibt es natürlich einen
Übergangszustand, bei dem alte Bindungen noch nicht völlig gelöst, neue sich aber auch erst
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Struktur und Wirkungsweise
zu bilden beginnen. Diesen
energetisch ungünstigen Übergangszustand
zu überwinden benötigt eine Menge Aktivierungsenergie, die aus der
Wärmeenergie
beteiligter Moleküle genommen wird.
Nicht enzymatisch katalysierte
Reaktionen laufen aus diesem Grund
nur bei hohen Temperaturen
mit einer angemessenen Geschwindigkeit ab.
Bei niedrigen Temperaturen können Enzyme helfen, die Reaktionsgeschwindigkeit auf ein leb
ensnotwendig hohes Niveau
zu bringen.
In die aktiven Zentren ragen Aminosäurereste hinein, welche durch ihre Orientierung (Lage)
und
La
dung
(+/-) den
Übergangszustand stabilisieren
können. Er ist damit energetisch weniger ungünstig. Damit ist auch die benötigte
Aktivierungsenergie herabgesetzt
.
Enzyme und ihre Substrate finden übrigens nicht gezielt, sondern durch ungerichtete
Bewegungen (Diffusion) zueinander. Da viele Stoffwechselwege aus mehreren aufeinander
folgenden Reaktionen
b
estehen, also z.B. der
Citratzyklus
, gibt es die sogenannten Multienzymkomplexe.
Bei einem Multienzymkomplex liegen mehrere Enzyme eng nebeneinander, beispielsweise
in die Zellmembran eingebettet. Dadurch, dass das Produkt des einen Enzyms gleich das
Substrat für das direkt daneben liegende Enzym ist, kann viel Zeit gespart werden. Die
Diffusionswege sind kurz
.
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