Enzym

Enzyme
Enzyme
im Studyguide steht diese Folie -hier-
●
sind Proteine
●
sind Biokatalysatoren
●
sind bereits in kleiner Menge ausreichend wirksam
●
werden bei der Reaktion nicht verbraucht
●
sind sehr spezifisch
●
erniedrigen die Aktivierungsenergie
●
erhöhen die Umsetzungsgeschwindigkeit
●
verschieben NICHT das chemische Gleichgewicht
???
auch RNA kann Enzymfunktion haben
Aktivierungsenergie
Die Wellen entsprechen der
thermischen
(Bewegungs)
Energie der
Moleküle.
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.12 + 3.14a
Verminderung der Aktivierungsenergie erhöht
die Wahrscheinlichkeit einer Reaktion
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.13
Schematische Darstellung der
Funktion von Enzymen
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb 3.15
Reaktionsketten
youtube.com/watch?v=_Y3V5hg5EkE
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.14b
Enzyme verschieben das Gleichgewicht nicht
Enzyme beeinflussen die Lage des Gleichgewichts nicht.
Sie erhöhen jedoch die Reaktionsgeschwindigkeit
(in beide Richtungen!)
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.25
Halbwertszeit einer Reaktion
Einheitenzeichen = s !
1 ms
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH
1 µs
Mechanismen der Enzymkatalyse
●
Das aktive – katalytische – Zentrum des Enzymes
bindet das Substrat (Emil Fischer, SchlüsselSchloss-Prinzip)
●
Sowohl das Substrat als auch das Enzym ändern
dabei ihre Konformation (Daniel Koshland,
induzierte Passform – ‚induced fit‘)
Mechanismen der Enzymkatalyse
Die Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat erfolgt
●
durch Ausbildung von Wasserstoff-Brücken
●
über Ionenbindungen zwischen geladenen
Gruppen von z.B. Lysin, Arginin, Aspartat,
Glutamat, Imidazolgruppe von Histidin
●
durch elektrostatische Wechselwirkungen
●
über hydrophobe Interaktionen
●
manchmal auch durch Ausbildung einer
kovalenten Bindung
Einige allgemeine Strategien der
enzymatischen Katalyse
 induced fit
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb.4.32
einige häufige Enzymarten
Hydrolasen
relevant
hydrolytische Spaltungsreaktionen, allgemein
Nucleasen
Abbau von DNA und RNA
Proteasen
Abbau von Proteinen – Spaltung der
Peptidbindung
ATPasen
Synthasen
Hydrolyse von ATP
z.B. im anabolen Stoffwechsel – Kondensation
zweier Moleküle
Polymerasen
Synthese von z.B. DNA oder RNA
Isomerasen
Neuanordnung von Bindungen
Kinasen
Phosphorylierung – Addition von PO43-
Phosphatasen
Dephosphorylierung – Abspaltung von PO43-
Oxidoreduktasen Redoxreaktionen – Oxidasen, Reduktasen,
Dehydrogenasen
Offizielle Nomenklatur der Enzymarten
Ergänzung
The International Union of Biochemistry and Molecular Biology has
developed a nomenclature for enzymes, called EC numbers. It describes
each enzyme using a sequence of four numbers, preceded by "EC." The
first number broadly classifies the enzyme based on its function into six
major categories:
EC 1
Oxidoreductases catalyze oxidation/reduction reactions, which
involve electron transfer.
EC 2
Transferases transfer a chemical group called a functional group
(e.g., methyl or phosphate) from one substance to another.
EC 3
Hydrolases catalyze the cleavage of chemical bonds through the
addition of a water molecule.
EC 4
Lyases cleave various bonds by means other than hydrolysis
and oxidation.
EC 5
Isomerases transfer a group within a single molecule to form an
isomer.
EC 6
Ligases join two molecules with covalent bonds.
Offizielle Nomenklatur der Enzymarten
Ergänzung
Die EC-Nummern (Enzyme Commission numbers) bilden ein numerisches Klassifikationssystem
für Enzyme aus vier durch Punkte voneinander getrennten Zahlen. Genaugenommen wird nicht
das Enzym selbst, sondern die Reaktion, die es katalysiert, kategorisiert. So können nicht miteinander verwandte Enzyme, welche die gleiche Reaktion katalysieren, dieselbe EC-Nummer haben.
Wipipedia 2013-01
Offizielle Nomenklatur der Enzymarten
Ergänzung
Synthasen
Synthasen heißen in der Biochemie seit 1984 Enzyme, die die Herstellung eines
bestimmten Stoffes katalysieren; dieser Stoff wird im Namen explizit genannt.
Synthasen haben keine eigene EC-Nummern-Zuordnung. Vor 1984 war Synthase
ein Synonym für Ligase. Beispiele sind die Citrat-Synthase (eine Transferase) und
die Argininosuccinat-Synthase (eine Ligase). Der ähnliche Name Synthetase ist eine
veraltete Bezeichnung für Enzyme, die bei ihrer Reaktion ein Nucleosidtriphosphat
verbrauchen. Diese Enzyme werden inzwischen als Ligasen bezeichnet.
Synthetase
Als Synthetase werden Enzyme aus der Klasse der Ligasen bezeichnet, welche bei
der Ligation Adenosintriphosphat (ATP) spalten. Wie bei der Bezeichnung
Synthase für ATP-unabhängige Ligasen wird durch diese Benennung die
„synthetisierende“ (erzeugende) Rolle, also eine Beteiligung im Anabolismus betont.
Aufgrund der Verwechslungsgefahr zwischen Synthetase und Synthase wird
diese Benennung vom Nomenclature Committee of the International Union of
Biochemistry (NC-IUB) nicht mehr empfohlen und gilt als veraltet.
Synthetasen werden inzwischen als Ligasen bezeichnet.
Isoenzyme …
●
katalysieren die gleiche Reaktion
●
stammen oft aus unterschiedlichen Zellen oder
Geweben
●
sind meistens Produkte verschiedener Gene
●
unterscheiden sich in ihren physikalischen und
katalytischen Eigenschaften
●
lassen sich daher z.B. elektrophoretisch trennen
Substrat / Cosubstrat
●
Substrat – Molekül an dem ein Enzym ‚arbeitet‘
Zusätzlich oft benötigt:
●
Coenzym / Cosubstrat
niedermolekulare organische Moleküle
reversibel an Enzym gebunden
Beispiele: NAD+, NADP+, CoA
●
Prosthetische Gruppe
‚Coenzym‘, das kovalent an Enzym gebunden ist
Beispiel: Pyridoxalphosphat
NAD+ / NADH
Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid
NAD+ dient dem Organismus meist als Oxidationsmittel (und wird
dabei reduziert). Daher ist das Verhältnis NAD+/NADH groß (>>1)
Dinukleotid
Nicotinamid
Adenin
Redoxreaktion: NAD+ kann durch
Aufnahme von zwei Elektronen (e−)
und einem Proton (H+) zu NADH
reduziert werden.
NADH ist die 'energiereiche' Form
Grafik: Wikipedia
Ribose
NADP+ / NADPH
Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid-Phosphat
NADPH dient dem Organismus meist als Reduktionsmittel (und wird
dabei oxidiert). Daher ist das Verhältnis NADP+/NADPH klein (<<1).
NADP+ oxidierte Form
NADPH reduzierte Form
H- ?
NADP+
NADPH
NAD+ / NADH ~ katabole Reaktionen
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.34
modifiziert EM
NADP+ / NADPH ~ anabole Reaktionen
Coenzym A (CoA)
Das Coenzym des Carbonsäure-Stoffwechsels
CoA ist ein Derivat der Panthotensäure (= Vitamin B5)
Adenin
Cysteamin β-Alanin Pantoinsäure
Diphosphat
Pantothensäure
Ribose-3‘-Phosphat
Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Acetyl-Coenzym A (CoA)
Acetyl-CoA ist die
'energiereiche' Form
Acetyl-Gruppe
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.36
Coenzyme basierend auf Vitaminen
Mechanismen der Enzymkatalyse
●
Säure-Basen Katalyse
Aminosäurereste von beispielsweise Histidin oder Glutaminsäure
reagieren als Säure oder Base, indem sie während einer Reaktion
H+-Ionen aufnehmen oder abgeben.
●
Kovalente Katalyse
Aminosäurereste (häufig Lysin) oder Koenzyme (Pyridoxalphosphat)
gehen kovalente Bindungen mit einem Substrat ein und bilden ein
kurzlebiges Zwischenprodukt.
●
Metallionenkatalyse
Metallionen können z.B. als strukturstabilisierende Koordinationszentren (Zn), Redox-Partner (Fe, Cu) oder als Lewis-Säuren (Zn) die
Katalyse unterstützen.
Säure-Basen Katalyse
Lysozym
ist ein Teil des angeborenen Immunsystems. Es katalysiert die hydrolytische Spaltung von Polysaccharidketten in der Zellwand von Bakterien.
youtube.com/watch?v=TK7onDEElYc
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.30
Ereignisse im aktiven Zentrum von Lysozym
Alberts, Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.31
Säure-Basen Katalyse
Auch die Imidazolgruppe des Histidins kann als H+-Donor
bzw. Akzeptor dienen.
Grafik: Wikipedia
Kovalente Katalyse
am Beispiel des Reaktionsmechanismus der
Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase (=Aldolase)
Aldolase katalysiert die Spaltung von Fructose-1,6-bisphosphat in
Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-Phosphat (GADP).
Diese Reaktion ist ein Teilschritt der Glycolyse und daher unentbehrlich für
die Verwertung von Kohlenhydraten in allen Lebewesen.
Grafik: Wikipedia, modifiziert EM
Kovalente Katalyse
Lysin bindet kovalent an
die Reaktionsintermediate,
die dadurch vorübergehend stabilisiert werden
während das Cystein und
das Histidin in einer SäureBasen-Katalyse Reaktion
als Wasserstoff-Donor bzw.
Akzeptor fungieren. Seitenketten der an der Reaktion
beteiligten Aminosäuren im
aktiven Zentrum des
Enzyms in rot, grün und
blau.
Grafik: Wikipedia, modifiziert EM
Reaktionsmechanismus
der Aldolase
Metallionen-Katalyse
am Beispiel der
Carboanhydrase
Das Enzym katalysiert die
Hydratisierung von CO2 zu
Kohlensäure (= Hydrogencarbonat) und umgekehrt.
CO2 lässt sich im Körper
leichter in Form von Hydrogencarbonat transportieren, daher ist eine reversible Umwandlung
sinnvoll. Außerdem wird
über die Reaktion der pHWert des Blutes geregelt.
Zink komplexiert ein Hydroxylion, an das CO2 addiert wird.
Grafik: Wikipedia
Enzymkinetik
Diffusion: ... ‘eine Zufallswanderung‘
= random walk
youtube.com/watch
?v=mB1yIAFsLAA&
list=PL86FB286677
14C01D&index=11
&feature=plpp_vide
o
s
∼
t
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.22
s=
youtube.com/watch
?v=PtYP8uoN0lk
Zusammenhang zwischen Substratkonzentration und Geschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen
Löffler/Petrides, Biochemie und
Pathobiochemie, 6. Auflage 1998
Michaelis-Menten-Enzymkinetik (1)
mathematisch-quantitative Behandlung Enzym-katalysierter Reaktionen
Alberts, Lehrbuch der
Molekularen Zellbiologie ©
2012 Wiley-VCH, Abb. 3.15
E = Enzym, S = Substrat, [ES] = Enzym-Substrat-Komplex, [EP] = EnzymProdukt-Komplex, P = Produkt, k = Geschwindigkeitskonstanten
Grafik: Wikipedia
Michaelis-Menten-Enzymkinetik (2)
Grafik: Wikipedia
●
ES  EP kann man nicht messen, das Entstehen von P aber
sehr wohl
●
in der Zelle im Fließgleichgewicht ~ keine Rückreaktion P + E  EP
●
im Reagenzglas am Anfang nur E + S, kein P, daher ist zu diesem
Zeitpunkt die Reaktion P + E  EP unbedeutend
●
 Michaelis-Menten Kinetik = numerische Lösung der Differentialgleichungen mit den ‘vereinfachten’ kinetischen Parameter
Michaelis-Menten-Enzymkinetik (3)
numerische Lösung der Differentialgleichungen
Leonor Michaelis
Maud Menten
Grafik: Wikipedia
Michaelis
Menten
Gleichung
v
Vmax
[S]
Km
Umsatzgeschwindigkeit
maximale Umsatzgeschwindigkeit
Substratkonzentration
Michaelis Menten-Konstante
 Maß für die Affinität des Enzyms zum Substrat
Michaelis-Menten-Enzymkinetik (4)
Grafik:
Wikipedia
Km
ist jene Substratkonzentration (mol / l) bei der das Enzym mit der
Hälfte seiner maximal möglichen Geschwindigkeit arbeitet
Für [S] = Km gilt [E] = [ES] und daher
vmax ist nicht direkt messbar aber eben berechenbar.
Michaelis-Menten-Enzymkinetik (5)
Messung von
Substratkonzentrationen
modiziert nach dem Skriptum
„Ergänzung …“, Hans Goldenberg
Messung von
Enzymkonzentrationen
Michaelis-Menten-Enzymkinetik (3)
ES ⇌ E + S
m
Zur Bedeutung des KM-Wertes:
1)
Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit
Km = [S] wenn v = vmax/2
2)
Km hat die Dimension einer Substratkonzentration (mol/l)
3)
Km ist ist ein Maß für die Affinität des Enzyms für das Substrat:
Gleichgewichtskonstante für den Zerfall des Enzym-Substrat-Komplexes ES
Affinitätskonstante für die Bildung von ES
Je kleiner Km, desto größer die Affinität des Enzyms zum Substrat
4)
Wenn [S] = Km  [E] = [ES]
50%ige Substratsättigung (“Halbsättigung”) des Enzyms
Lineweaver-Burk Diagramm
-eine- Umformung der Michaelis Menten Gleichung
entspricht der
Geradengleichung
y = kx + d
Grafik: Wikipedia
Einfluss von pH und Temperatur auf die
Enzymaktivität
pH-Wert Optimum
am Beispiel der Verdauungs-Enzyme
Pepsin (im Magen) und
Trypsin (im Darm).
Temperatur Optimum
der Enzymaktivität, typischerweise bei 37°C
irreversible Denaturierung bei zu
hoher Temperatur Fieber
Einzelne Enzyme können
durchaus davon abweichen,
etwa die Taq-Polymerase in der PCR
Maßeinheiten der Enzymaktivität
SI-Einheit:
1 katal (1 kat)
Umsatz von 1 mol Substrat / sec
üblicher Bereich: µkat, nkat
1 unit (U)
Umsatz von 1 µmol Substrat / min
Wechselzahl
(µmol Substratumsatz) / (min x µmol Enzym)
entspricht vmax / Menge Enzym
Hemmung der Enzymaktivität
Bedeutung in der Medizin:
Wirkung vieler Pharmaka (= Medikamente ^^)
Irreversible Hemmung – Reversible Hemmung
Produkthemmung – Rückkopplung
Zwei charakteristische Hemmtypen
- kompetitive Hemmung
- nicht-kompetitive Hemmung
Mischformen, z.B. unkompetitive Hemmung
Kompetitive Hemmung
Inhibitor ist meist Substrat-Analoges, das mit dem Substrat
um die gleiche Bindungsstelle am Enzym konkurriert.
Michaelis-Menten-Kinetik: KM wird größer
‚Gegenmaßnahme‘: Erhöhung der Substratkonzentration
vmax .[S ]
v=
[I ] + [ ]
+
) S
K m (1
Ki
Kapp = K m (1 +
[I]
)
Ki
[I] ... Konzentration des Inhibitors
Ki ... Affinitätskonstante des Inhibitors, das ist
analog
zur
Michaelis-Konstante
die
Dissoziationskonstante des Enzym-InhibitorKomplexes. Diese ist bei einem wirksamen
Inhibitor wesentlich kleiner als Km.
Kapp ... Apparenter (scheinbarer) KM-Wert
Kompetitive Hemmung
Als kompetitiv wird eine Hemmung der Enzymaktivität bezeichnet, wenn
ein Agonist und ein Antagonist um die Besetzung des aktiven Zentrums
konkurrieren, wobei der Antagonist keine biochemische Wirkung hat.
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 3.28
Nicht-kompetitive Hemmung
Der Inhibitor bindet an einer Stelle des Enzyms, die nicht
die Substrat-Bindungsstelle ist ( Konformationsänderung)
Inhibitor bindet an freies Enzym ( EI) und an den ESKomplex ( EIS).
Ausnahme: Bindung von Substrat und Inhibitor schließen
sich wechselweise aus.
Michaelis-Menten-Kinetik: vmax wird kleiner
Nicht-kompetitive Hemmung
vmax wird in Gegenwart
des Inhibitors kleiner, Km
bleibt aber unverändert.
http://www.mymcat.com/
wiki/Enzyme_Inhibition
Grafik: Wipipedia
E = Enzym, S = Substrat, P = Produkt,
I = Inhibitor, ES = Enzym-Substrat-Komplex,
EI = Enzym-Inhibitor-Komplex, ESI = EnzymSubstrat-Inhibitor-Komplex
Wikipedia
http://www.med4you.at/laborbefunde/techniken/enzyme/hemmung_nichtkomp.gif
Wikipedia
http://www.med4you.at/laborbefunde/techniken/enzyme/hemmung_komp.gif
Vergleich der beiden Typen von Enzymhemmung
Kompetitiv
I
Kapp = K m (1 + )
Ki
v max, ungeh
Nicht-kompetitiv v max, geh =
[I]
(1 +
)
Ki
Unkompetitive Hemmung
●
Inhibitor wird nur vom
Enzym-Substrat-Komplex
gebunden, nicht jedoch
vom freien Enzym.
●
Der Enzym-ProduktKomplex wird verlangsamt gebildet.
●
Michaelis-Menten-Kinetik:
sowohl KM als auch vmax
werden verändert.
Grafik: Wikipedia
E = Enzym, S = Substrat, P = Produkt,
I = Inhibitor, ES = Enzym-Substrat-Komplex,
EI = Enzym-Inhibitor-Komplex, ESI = EnzymSubstrat-Inhibitor-Komplex
Wikipedia
med4you.at/laborbefunde/techniken/enzyme/hemmung_nichtkomp.gif
Wikipedia
Ergänzung: Vergleich kompetitive /
nicht-kompetitive Hemmung
med4you.at/laborbefunde/techniken/enzyme/hemmung_komp.gif
Hemmung der Enzymaktivität – Ergänzung
Regulationsmechanismen von Enzymen
Mechanismus
Signal
Selbstregulation
Allosterische Hemmung
Allosterische Hemmung
Substratkonzentration
Reaktionsprodukt
Endprodukt (feed back) oder
anderer Metabolit (crosstalk
zwischen Stoffwechselwegen)
Allosterische Aktivierung
Ausgangsstoff (feed forward)
Allosterische Modifikation (±) Regulator als Stoffwechselsignal
Allosterische Modifikation (±) Interaktion zwischen Enzymen
Interkonversion, Proteolyse
Proteolytische Kaskade
Interkonversion,
Phosphorylierung/
Dephosphorylierung
Kontrolle der Genexpression
Totalabbau von Enzym
Phosphorylierungskaskade,
allosterische Modifikation
Aktivierung/Deaktivierung von
Transkription oder Translation
Aktivierung der Ubiquitinierung
Ansprechzeit
Millisekunden
Millisekunden
Millisekunden
Millisekunden
Millisekunden
Millisekunden
Sekunden bis
Minuten
Sekunden bis
Minuten
Stunden
Stunden
Feedback-Hemmung
in nur einem Biosyntheseweg
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.34
Vielfältige
FeedbackHemmung
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.35
Allosterische Regulation
Die Bindung eines Effektor-Moleküls ‘X’ an die allosterische Region eines
Proteins (nicht im aktiven Zentrum) verändert die Konformation des Proteins
wodurch die Bindung von ‘Glucose’ im aktiven Zentrum erleichtert wird.
Es gibt allosterische Aktivatoren aber auch allosterische Inhibitoren
(vgl. nicht-kompetitive Enzym-Hemmung).
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.37
Feedback-Hemmung durch Konformationsänderung
Aspartat-Transcarbamoylase
(ATC)
Das Endprodukt Cytidintriphosphat (CTP) deaktiviert ATC
 “T-Form“ (T = tensed)
Die Substrate Carbamoylphosphat und Aspartat
aktivieren ATC
 “R-Form“ (R = relaxed)
2. Teil ist hardcore, 1. sehr gut
youtube.com/watch?v=5aW0C3-IHVo
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH
Kinetik allosterischer Enzyme in Anwesenheit
positiver oder negativer Effektoren
v / vmax =
K-TYP
1

1 + ( K / [ S ] )n
n … Hill-Koeffizient
(Kooperativitätskoeffizient)
V-TYP
Löffler/Petrides, Biochemie
und Pathobiochemie,
6. Auflage 1998
Sauerstoff als allosterischer Aktivator
von Hämoglobin – Ergänzung
http://cgi.chemie.tu-darmstadt.de/akplenio/moproc/eisen/Haemoglobin/Haemo%20zusammenfassung.htm
Sauerstoff als allosterischer Aktivator
von Hämoglobin – Ergänzung
Aktivitätsänderung von Enzymen durch
limitierte Proteolyse
Aktivierung der Proteasen Trypsin und Chymotrypsin durch limitierte Proteolyse
a)
b)
Durch Abspaltung eines N-terminalen Hexapeptides entsteht aus Trypsinogen Trypsin
Durch Abspaltung zweier Dipeptide entsteht aus Chymotrypsinogen Chymotrypsin.
Hierfür werden Trypsin und Chymotrypsin benötigt.
Aktivitätsänderung von Proteinen durch
Phosphorylierung
In einer typischen Eukaryontenzelle sind viele
tausend Proteine durch
kovalente Bindung einer
Phosphatgruppe modifiziert.
Dabei werden in den
meisten Fällen auch ihre
Eigenschaften (Aktivität,
Bindung, Lokalisation
etc.) verändert.
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.38
GTP-bindende Proteine als
molekulare Schalter
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.39
Konformationsänderung nach Hydrolyse
eines Nukleotids
EF-Tu spielt eine wesentliche Rolle bei der Translation von mRNA in Protein;
GTP-Hydrolyse setzt die mit Aminosäure beladene tRNA frei, die anschließend
die wachsende Polypeptidkette verlängert.
hardcore:
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH
www.youtube.com/watch?v=rukzo81MGfk&list=PLCi0K
MllW4KcYecYkr-ZRJULb2PFuBNrq&index=28
Ein allosterisches
Motorprotein
Durch ATP-Hydrolyse
wird die Bewegung
eines Motorproteins
entlang einer ‚Faser‘
(auch Filament) zielgerichtet, hier nach
rechts.
Solche Proteine dienen
zum Stofftransport in
Zellen.
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.42
Eine 'Protein-Maschine'
ATPase
Animation der Folie war ohnehin schlecht
youtube.com/watch?v=iD3RUlK9rXU&feature=BFa&list=
ULuR4Eysyk5N0&lf=mfu_in_order
allgemein zum Thema Proteinmaschinen
youtube.com/watch?NR=1&v=FJ4N0iSeR8U&feature=e
ndscreen
Kinesin
http://www.youtube.com/watch?v=YAva4g3Pk6k
up eventually Dynein, Myosin
Alberts, Lehrbuch der Molekularen
Zellbiologie © 2012 Wiley-VCH, Abb. 4.43
look